А1 глобулины: Белковые фракции – что это такое? Свойства и показания

Содержание

Белковые фракции в сыворотке

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы русские

Протеинограмма.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Метод исследования

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Детям в возрасте до 1 года не принимать пищу в течение 30-40 минут до исследования.
  • Детям в возрасте от 1 до 5 лет не принимать пищу в течение 2-3 часов до исследования.
  • Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования, можно пить чистую негазированную воду.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

  • Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
  • Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
  • Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).

Когда назначается исследование?

  • При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
  • При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
  • При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
  • При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.

Что означают результаты?

Референсные значения

Альбумин, %

 

 

 

55,8 — 66,1 %

Альбумин

Больше 18 лет

35 — 52 г/л

Альфа-1-глобулин, %

 

 

 

2,9 — 4,9 %

Альфа-2-глобулин, %

 

 

 

7,1 — 11,8 %

Бета-1-глобулин, %

 

 

 

4,7 — 7,2 %

Бета-2-глобулин %

 

 

 

3,2 — 6,5 %

Гамма-глобулин, %

 

 

 

11,1 — 18,8 %

Альбумин-глобулиновое соотношение

 

 

 

1,5 — 2,3

Общий белок

До 7 мес.

44 — 76 г/л

7 мес. — 1 год

51 — 73 г/л

1-3 года

56 — 75 г/л

3-18 лет

60 — 80 г/л

Больше 18 лет

64 — 83 г/л

Причины повышения фракции альбумина:

  • беременность;
  • дегидратация;
  • алкоголизм.

Причины понижения фракции альбумина:

  • острая ревматическая лихорадка;
  • острый холецистит;
  • сахарный диабет;
  • воспалительные и опухолевые заболевания ЖКТ;
  • нефротический синдром;
  • нефритический синдром;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • хроническая сердечная недостаточность;
  • макроглобулинемия;
  • множественная миелома;
  • остеомиелит;
  • язвенная болезнь;
  • пневмония;
  • саркоидоз;
  • системная красная волчанка;
  • неспецифический язвенный колит;
  • прием глюкокортикоидов.

Причины повышения фракции альфа-1-глобулина:

  • острые или хронические воспалительные заболевания;
  • лимфогранулематоз;
  • цирроз печени;
  • язвенная болезнь;
  • беременность;
  • стресс;
  • прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции альфа-1-глобулина:

  • недостаточность альфа-1-антитрипсина;
  • острый вирусный гепатит.

Причины повышения фракции альфа-2-глобулина:

  • острая ревматическая лихорадка;
  • хронический гломерулонефрит;
  • цирроз печени;
  • сахарный диабет;
  • диспротеинемия;
  • лимфогранулематоз;
  • пожилой и младенческий возраст;
  • нефротический синдром;
  • остеомиелит;
  • язвенная болезнь;
  • пневмония;
  • узловатый полиартериит;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • стресс;
  • системная красная волчанка;
  • мальабсорбция;
  • неспецифический язвенный колит.

Причины понижения фракции альфа-2-глобулина:

  • острый вирусный гепатит;
  • гипогаптоглобинемия;
  • интраваскулярный гемолиз;
  • гипертиреоз;
  • мальабсорбция.

Причины повышения фракции бета-глобулина:

  • острые воспалительные заболевания;
  • сахарный диабет;
  • диспротеинемия;
  • гломерулонефрит;
  • гиперхолестеринемия;
  • железодефицитная анемия;
  • подпеченочная желтуха;
  • макроглобулинемия;
  • нефротический синдром;
  • беременность;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции бета-глобулина:

  • аутоиммунные заболевания;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • нефротический синдром;
  • системная склеродермия;
  • стеаторея;
  • системная красная волчанка;
  • цирроз печени;
  • неспецифический язвенный колит.

Причины повышения фракции гамма-глобулина:

  • амилоидоз;
  • цирроз печени;
  • хронический лимфолейкоз;
  • криоглобулинемия;
  • муковисцидоз;
  • тиреоидит Хашимото;
  • ювенильный ревматоидный артрит;
  • множественная миелома;
  • моноклональная гаммапатия неясного генеза;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • системная склеродермия;
  • синдром Шегрена;
  • системная красная волчанка;
  • макроглобулинемия Вальденстрема.

Причины понижения фракции гамма-глобулина:

  • острый вирусный гепатит;
  • агаммаглобулинемия;
  • гломерулонефрит;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • нефротический синдром;
  • мальабсорбция;
  • склеродермия;
  • стеаторея;
  • неспецифический язвенный колит.

Что может влиять на результат?

  • Применение пенициллина может приводить к расщеплению полосы альбумина.
  • Использование радиоконтрастных веществ, а также недавняя процедура гемодиализа препятствует интерпретации результата исследования.
 Скачать пример результата

Важные замечания

  • Исследование не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов (IgA, IgM, IgG) между собой и не предназначено для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза.
  • У 10 % пациентов с множественной миеломой протеинограмма в норме.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, онколог, гематолог.

Литература

  • Chernecky C. C. Laboratory Tests and Diagnostic Procedures / С.С. Chernecky, В.J. Berger; 5th ed. – Saunder Elsevier, 2008.
  • DeVita V.T. Principles and practice of Oncology / V.T. DeVita, Lawrence T.S., Rosenberg S.A; 8th ed. – Lippincott Williams & Wilkins, 2008.
  • Fauci et al. Harrison’s Principles of Internal Medicine/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo; 17 ed. – The McGraw-Hill Companies, 2008.

Что скрывается за показателями современного исследования? / Здоровье / Независимая газета

Правильно расшифровать биохимический анализ крови может только врач. Фото агентства «Москва»

Один из наиболее распространенных методов исследований, который врачи назначают пациентам в поликлиниках и в больницах, – биохимический анализ крови. Значение его трудно переоценить. Он отражает функциональное состояние различных органов и систем пациентов и используется во всех областях медицины. Результаты его помогают врачам поставить правильный диагноз и выбрать оптимальную тактику лечения.

Прежде всего, отметим, что кровь (примерно 5 мл) для его проведения берут из вены. Приходить в лабораторию следует утром и натощак. А вечером накануне предстоящей процедуры не следует пить крепкий чай, кофе, употреблять жирную пищу и алкоголь. Кроме того, не рекомендуется курить по крайней мере за час до забора крови, а также принимать некоторые лекарства, например гормональные препараты, мочегонные средства, антибиотики. Несоблюдение этих требований может отрицательно сказаться на результатах анализа.

Теперь о том, как расшифровать показатели данного исследования. Начнем с общего белка, нормальное значение которого составляет 65–85 г в литре. Этот показатель может уменьшиться при заболеваниях почек, печени, голодании. А повышается он, например, при обезвоживании организма. Для более точной диагностики болезней при биохимическом исследовании крови определяют фракции общего белка – альбумины и глобулины.

Так, нормальное значение альбуминов в крови – 54%. Уменьшение их наблюдается при болезнях почек, печени, а также при голодании, ожогах. Среди белков другой фракции – глобулинов – определяют, в частности, уровень гамма-глобулинов (норма – 12–22%). Повышение этого показателя может свидетельствовать о наличии хронического инфекционного процесса в организме, заболеваниях печени, а снижение – об иммунодефицитном состоянии.

Норма альфа-глобулинов в крови – 2–5%. Повышается этот показатель при остром воспалительном процессе в организме. Нормальное значение других белков этой группы – альфа-2-глобулинов – составляет 7–13%. Повышение их уровня наблюдается при патологии почек, онкологических заболеваниях, а снижение – при панкреатите (воспалении поджелудочной железы) и сахарном диабете. Нормальное значение бета-глобулинов – 8–15%. Изменение их количества обычно наблюдается при нарушении жирового обмена.

В заполненном бланке стандартного биохимического анализа, который получает врач из лаборатории, может значиться также С-реактивный белок. Появление его в крови свидетельствует об остром воспалительном процессе в организме, в частности о таких заболеваниях, как пневмония или аппендицит. При этом важно знать, что у здорового человека С-реактивный белок практически не выявляется.

Что касается показателя работы поджелудочной железы, то о ее деятельности свидетельствует уровень фермента амилаза. Норма его в крови составляет 0,8–3,2 единиц в литре. Увеличение уровня амилазы наблюдается при заболеваниях поджелудочной железы, например панкреатите. А при нарушениях функции щитовидной железы количество этого фермента уменьшается.

Пигмент общий билирубин – показатель деятельности печени. В крови здорового человека его уровень не должен превышать 20,5 микромоль в литре. Увеличение этого показателя возможно при гепатите, закупорке желчных путей.

Еще один компонент биохимического состава крови – мочевая кислота. Нормальное значение ее у здорового человека составляет 0,15–0,45 миллимоль в литре. Увеличение этого количества отмечается при подагре, заболеваниях печени, почек.

Многим знакомо слово «холестерин». Норма его в крови здорового человека составляет 3,3–5,8 ммоль/л. Увеличение этого показателя является следствием атеросклероза, на фоне которого нередко возникают инфаркты и инсульты. Такому пациенту необходимо строго придерживаться рекомендаций врача по рациональному питанию. Важное диагностическое значение имеет также показатель триглицеридов. Он отражает предрасположенность организма к атеросклерозу. Норма триглицеридов в крови здорового человека – 0,43–1,81 ммоль/л. Количество их увеличивается при ожирении, сахарном диабете, заболеваниях печени.

Глюкоза, которую мы получаем с пищей, является источником энергии для организма и основным показателем углеводного обмена. Норма её составляет 3,8–6,3 ммоль/л. При недостаточном поступлении глюкозы у человека может возникнуть гипогликемия, а при избытке – гипергликемия. К развитию гипогликемии приводят, например, длительное голодание, нарушение всасывания углеводов при заболеваниях кишечника, гипотиреоз (заболевание щитовидной железы). Причиной гипергликемии могут быть сахарный диабет, опухоли мозга и коры надпочечников.

В заключение подчеркнем, что правильно расшифровать биохимический анализ крови может только врач. В ходе обследования он с учетом жалоб пациента оценивает результаты всех исследований, определяет диагноз и назначает лечение.

Сдать анализ на белковые фракции

Метод определения Капиллярный электрофорез.

Исследуемый материал Сыворотка крови

Доступен выезд на дом

Онлайн-регистрация

Тест предназначен для скрининговой оценки состава и количественного соотношения фракций белка сыворотки крови методом электрофореза. 

Синонимы: Электрофорез белков сыворотки. SPEP. 

Краткая характеристика белковых фракций сыворотки крови 

Общий белок сыворотки крови состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков в разделяющей среде под действием электрического поля. Методом капиллярного электрофореза выделяют пять стандартных фракций: альбумин, альфа-1-, альфа-2-, бета- (иногда отдельно выделяют фракции бета-1- и бета-2-глобулинов) и гамма-глобулины. 

Фракция альбуминов составляет 40-60% от общего количества белка (см. тест № 10). Основным компонентом фракции является альбумин. При капиллярном электрофорезе в данную фракцию попадают также альфа-липопротеины, пре-бета-липопротеины и бета-липопротеины. 

Фракция альфа-1-глобулина включает в себя острофазные белки: альфа-1-антитрипсин (основной компонент этой фракции, ингибитор многих протеолитических ферментов: трипсина, химотрипсина, плазмина и т. п.), альфа-1-кислый гликопротеин (орозомукоид). 

Фракция альфа-2-глобулинов включает высокомолекулярные преимущественно острофазные белки − альфа-2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин. Основным компонентом фракции является альфа-2-макроглобулин – ингибитор протеиназ (в т. ч. ферментов систем кинина, комплемента, свертывания и фибринолиза), модулятор иммунных и воспалительных реакций. 

Фракция бета-глобулинов содержит трансферрин (белок-переносчик железа), гемопексин (участвует в метаболизме железа, связывая гем при метаболизме гемсодержащих белков), С3 и С4 компоненты комплемента (участвуют в реакциях иммунитета), С-реактивный белок. 

Фракция гамма-глобулинов состоит из иммуноглобулинов, функционально представляющих собой антитела, которые обеспечивают гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ. 

При каких состояниях может изменяться нормальное соотношение белковых фракций в сыворотке крови 

Спектр состояний, при которых наблюдаются изменения протеинограммы, чрезвычайно широк, и включает заболевания различной этиологии (воспалительные процессы, связанные с инфекциями, аутоиммунные заболевания, болезни печени, нефротический синдром, дефицит альфа-1-антитрипсина, моноклональные гаммапатии и пр.). Как правило, результат протеинограммы не может служить единственным критерием постановки диагноза. Поскольку в настоящее время существует много более специфичных тестов для диагностики этих заболеваний, наибольшую клиническую значимость исследование белковых фракций представляет в качестве первичного скринингового теста при подозрении на моноклональную гаммапатию, о которой свидетельствует выявление при электрофорезе аномальной фракции (парапротеина). 

Парапротеинемия − появление на электрофореграмме дополнительной дискретной полосы, свидетельствующей о присутствии в большом количестве однородного (моноклонального) белка, обычно иммуноглобулинов или отдельных компонентов их молекул, синтезируемых В-лимфоцитами. Высокая концентрация М-белка (больше 15 г/л) с большой вероятностью указывает на миелому. Исследование белковых фракций при подозрении на миелому имеет особую диагностическую ценность (см. также тесты №№ 4050, 4051, 1539). Следует учитывать, что легкие цепи иммуноглобулинов (белок Бенс-Джонса) свободно проходят через сывороточный фильтр и на электрофореграмме сыворотки крови могут не определяться (см. тесты №№ 1552, 1553, 1540). Малые М-белки иногда могут выявляться при хронических гепатитах, доброкачественно − у пациентов престарелого возраста. Имитировать малую парапротеинемию может большая концентрация С-реактивного белка и некоторых других острофазных белков, а также присутствие в сыворотке фибриногена. 

С какой целью определяют белковые фракции в сыворотке крови 

Электрофорез белков сыворотки крови используют в диагностике состояний, сопровождаемых аномальным синтезом или потерей белка. Скрининговый тест при подозрении на миелому.

Биохимия — Глобулины a1 и a2

Глобулины a1 и a2

a1-глобулины. Имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу, поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, так как их содержание в плазме крови невелико.

Функции a1-глобулинов:

1) транспортная. Транспортируют липиды, образуя с ними комплексы — липопротеины. Выделяют специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок;

2) участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента;

3) регуляторная. Некоторые a1-глобулины — эндогенные ингибиторы протеолитических ферментов, например a1-антитрипсин. Концентрация в плазме очень высокая, молекулярная масса — 58–59 кДа. Главная функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество a1-антитрипсина увеличивается при воспалительных заболеваниях, процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени (нарушении синтеза).

К фракции a1-глобулинов относят также a1-антихимотрипсин, который угнетает химотрипсин, и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

a2-глобулины — высокомолекулярные белки. Фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы комплемента, транспортные белки, в том числе церулоплазмин — переносчик меди, который также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании — болезни Вильсона — уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени, что проявляется развитием неврологической симптоматики и цирроза печени.

Гаптоглобины — белки, образующие специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы эти комплексы не могут выводиться почками, что предотвращает потерю железа организмом. Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикулоэндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме и может быть снова использовано. К этой фракции относится также a2-макроглобулин. Молекулярная масса 720 кДа, концентрация в плазме крови 1,5–3 г/л. a2-макроглобулин — эндогенный ингибитор протеиназ всех классов, также связывает гормон инсулин. Комплексы «a2-макроглобулин — фермент» сорбируют на себе иммунные пептиды, например интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводят их из кровотока. С1-ингибитор — гликопротеид, основное регуляторное звено в классическом пути активации комплемента (КПК), угнетает плазмин, калликреин.

Протеинограмма крови у телят с гнойными ранами Текст научной статьи по специальности «Ветеринарные науки»

дополненное / А.П. Калашников, В.И. Фисинин, В.В. Щеглов и др. -Москва, 2003. — С. 36-67.

ПЕРЕВАРИМОСТЬ ПИТАТЕЛЬНЫХ ВЕЩЕСТВ КОРМОВ ПРИ ИСПОЛЬЗОВАНИИ ПОЛНОРАЦИОННОЙ КОРМОСМЕСИ В КОРМЛЕНИИ КОРОВ

Стулова В.В., Мухачева Л.Р.

Резюме

Нами было изучено влияние полнорационной кормосмеси в рационах коров-первотелок на переваримость, усвояемость питательных веществ кормов, баланс азота, кальция и фосфора. Первотёлки опытной группы переваривали лучше сухое вещество корма на 0,78%, сырой протеин — на 0,77, сырой жир — на 3,98, сырую клетчатку — на 3,14, БЭВ -на 4,45%, чем контрольные животные. Баланс азота положительный у первотелок опытной группы (+12,93 г). Баланс кальция и фосфора у всех подопытных животных положительный. Причём процент их использования наиболее высокий в опытной группе: кальция — 36%, фосфора — 42%.

NUTRIENTS DIGESTIBILITY OF FOODSTUFF IN COW’S FEEDING USING

COMPLETE FEED

Stulova V.V., Muchacheva L.R.

Summary

We’ve studied a complete feed influence on digestibility, nutrients accessibility, nitrogen, calcium, phosphor balance in daily diet of fresh cows. Experimental group of fresh cows digested dry matter better then controlled group by 0,78 %, crude protein — by 0,77 %, crude fat — by 3,98 %, crude cellulose — by 3,14 %, extract substances without nitrous — by 4,45 %. Calcium and phosphor balance is positive in experimental group. Moreover a percentage of using them is higher: calcium — 36 %, phosphor — 42%.

УДК:619:617.085

ПРОТЕИНОГРАММА КРОВИ У ТЕЛЯТ С ГНОЙНЫМИ РАНАМИ

Сухина И.С., Ермолаев В.А.

ФГОУ ВПО «Ульяновская государственная сельскохозяйственная

академия»

Ключевые слова: раны, гнойные, телята, белковые фракции, общий белок, а1-глобулины, а2-глобулины, в-глобулины, у-глобулины, динамика.

Key words: wounds, abscesses, calves, protein fractions, total protein, a1-globulin, a2-globulin, в-globulin, y-globulins, dynamics.

Актуальность. Современные технологии ведения животноводства всё больше требуют повышения эффективности лечебно-

профилактической работы. Это объясняется тем, что заболеваемость, вынужденный убой и гибель животных от незаразной патологии остаются достаточно высокими. Особенно увеличивается количество животных с механическими повреждениями, которые в большинстве случаев осложняются раневой инфекцией [2]. Перед учёными стоит вопрос, о создании новых препаратов, обладающих антимикробными и репаративными свойствами, так как применение традиционных средств не всегда даёт положительного эффекта. Причина в бесконтрольном

использовании антибиотиков и антимикробных средств, которое привело к изменению патогенности микроорганизмов, снижению резистентности организма.

В соответствии с этим возникает необходимость поиска доступных и недорогих ранозаживляющих препаратов. Подходящим сырьем выступают растения. Ведь известно, что из всего арсенала лекарственных средств, применяемых в медицине и ветеринарии, 40% приходится на препараты растительного происхождения [4]. Растительные препараты действуют комплексно и мягче, чем синтетические аналоги [3]. Они менее токсичны, не вызывают аллергических реакций, не оказывают

отрицательного побочного действия и повышают резистентность

организма [0]. Учитывая вышесказанное, нами был создан препарат, на основе вытяжки березового гриба чаги и получивший название «Ранинон».

Целью настоящего исследования явилась оценка показателей общего белка и белковых фракций плазмы крови телят при лечении гнойных ран препаратом «Ранинон».

Материалы и методы. Исследования проходили в СПСК «Дружба» Чердаклинского района Ульяновской области. Объектом исследования служили телята чёрно-пестрой породы (n=10) в возрасте 12 месяцев с живой массой 200-220 кг. По принципу аналогов были сформированы 2 группы по 5 голов в каждой. Животные двух групп находились в одинаковых условиях кормления и содержания.

Экспериментальным животным наносили кожно-мышечные раны в области бедра с латеральной стороны, предварительно подготовив операционное поле по Н.И. Пирогову и проведя местную инфильтрационную анестезию 0,5 % раствором новокаина по линии разреза. Для нанесения ран использовали трафарет, длина которого составляла-8,0 см, а глубина-2,0 см. Для воспроизведения гнойного воспаления раны инфицировались микробной взвесью Enterococcus feacalis в количестве 2×109 м.к./мл. Тампон, обильно смоченный

микробной взвесью, помещали в рану после остановки кровотечения. Для предотвращения его выпадения накладывались провизорные швы. Швы снимали через сутки и приступали у лечению.айБйка 6».

Результаты исследований. При исследовании плазмы крови через час после ранения в опытной группе наблюдалось уменьшение количества общего белка на 6,2 %, а в контрольной группе на 10,6 %. На 1-е сутки лечения уровень общего белка в опытной группе увеличился на 2,5 %, а в контрольной группе на 3,3 % по сравнению с фоновыми показателями. Наивысшее количество общего белка за весь период лечения наблюдалось на 6-е сутки, увеличение составило в опытной группе на 11,2 % и на 8,8 % в контрольной соответственно. К концу лечения уровень белка в плазме крови постепенно снижался и на момент выздоровления был выше фонового показателя на 3,4 %, а в контрольной группе — на 7,7 %.

Уровень а1-глобулинов через час после нанесения ран в опытной группе повысился на 6,1%, но уже на 1-е сутки лечения снизился на 13,8 %. Увеличение содержания а1-глобулинов наблюдалось на 12-е сутки по сравнению с предыдущими днями. К концу лечения количество а1-глобулинов увеличилось на 9,7 % в сравнении с днем нанесения раны. Анализируя уровень изменения а1-глобулинов в контрольной группе, отмечали, что через час после ранения, показатель снизился на 15,9 % и на протяжении всего лечения оставался ниже. На 23-е сутки, по сравнению с фоновым показателем, уровень а1-глобулинов был ниже на 14,3 %.

Показатели фракций а2-глобулинов в первый час после ранения в опытной и контрольной группах повышались на 40,1 % и понижались на 25,7 %, соответственно. В опытной группе, уровень а2-глобулинов начиная с 12-х суток начал повышаться, и стал выше фоновых на 14,1 %, а к концу лечения -на 7,9 %. В контрольной же группе на протяжении всего лечения эти значения были ниже, и на момент заживления ран количество а2-глобулинов было снижено на 9,6 %.

Уровень в-глобулинов в опытной группе на всем протяжении исследования оставался высоким по сравнению с контрольной. Через час после ранения в опытной группе наблюдалось увеличение на 8,4 %, а в

контрольной уменьшение на 2,7 %. И на момент выздоровления содержание в-глобулиновой фракции в опытной группе увеличилось на 5,5 %, а в контрольной лишь на 0,8 % по сравнению с показателями фона.

Снижение у-глобулинов в опытной группе наблюдалось уже через час после нанесения раны, уровень фракции снизился на10,8 %, аналогичная картина наблюдалась и в контрольной группе, снижение произошло на 18.4 %. В последующие 9 дней наблюдалась тенденция к снижению уровня у-глобулинов в двух группах, однако, в опытной группе уже к 12-м суткам уровень белковых фракций стал увеличиваться, и в момент выздоровления показатель был выше фонового на 5,8%. В контрольной же группе количество у-глобулинов оставалось низким, и к концу лечения показатель был ниже фонового на 12,8 %.

Выводы. Анализируя полученные данные, можно сделать вывод, что у животных опытной группы, лечение которых проводили применяя растительный препарат «Ранинон», сопротивляемость организма была выше, о чем свидетельствует повышенное содержание а1-глобулинов, а2-глобулинов, в-глобулинов и у-глобулинов. Также отмечалось снижение общего белка, что говорит об уменьшении воспалительного процесса в организме животного. В контрольной же группе, содержание общего белка на всем протяжении лечения оставалось повышенным, а уровень белковых фракций был ниже по сравнению с опытной группой.

Исходя из вышеперечисленного, можно сделать вывод, что заживление гнойных кожно-мышечных ран у телят контрольной группы наступало на 5-7 дней раньше, чем в контрольной группе, что говорит о высокой регенерирующей способности препарата «Ранинон».

ЛИТЕРАТУРА: 1. Авакаянц Б. Лекарственные растения в

ветеринарной медицине.-М. «АКВАРИУМ ЛТД», 2001- 336с. 2. Виденин В.Н. Профилактика и лечение гнойно-воспалительных послеоперационных осложнений ран у животных. Методические рекомендации для врачей ветеринарной медицины — Санкт-Петербург, 2001-37с. 3. Зориков П.С., Короткова И.П. Влияние бархата амурского и солодки уральской на заживление ран у свиней / П.С. Зориков, И.П. Короткова //Ветеринария,-М., 2009. №4. С.47-49. 4. Чиков П.С. Лекарственные растения: Справочник.- 2 -е изд., перераб. и доп.- М.: Агропромиздат, 1989.- 431с.

ПРОТЕИНОГРАММА КРОВИ У ТЕЛЯТ С ГНОЙНЫМИ РАНАМИ

Сухина И.С., Ермолаев В. А.

Резюме

В работе представлены результаты исследования изменений показателей общего белка и белковых фракций при процессе заживления гнойных кожно-

мышечных ран у телят. Выявлена положительная динамика при лечении гнойных ран препаратом Ранинон.

PROTEINOGRAM BLOOD CALVES WITH PURULENT WOUNDS

Sukhina I.S, Ermolaev V. A.

Summary

The results of studies of changes in levels of total protein and protein fractions in the process of healing of purulent skin-muscle wounds in calves. The positive dynamics in the treatment of septic wounds drug Ranin.

УДК 636:612.336.3:636.4

АКТИВНОСТЬ АЛАНИН- И АСПРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗ, а — АМИЛАЗЫ, ЩЕЛОЧНОЙ И КИСЛОЙ ФОСФАТАЗ В ТКАНЯХ ОБОДОЧНОЙ КИШКИ У РАЗНОВОЗРАСТНЫХ ЧИСТОПОРОДНЫХ И ПОМЕСНЫХ ПОРОСЯТ

Терентьева М.Г., Игнатьев Н.Г.

ФГОУ ВПО «Чувашская государственная сельскохозяйственная академия»

Ключевые слова: щелочный фосфатаз, обмен веществ,

чистопородные поросята.

Key words: alkaline phosphatase, metabolism, pure-bred pigs.

Главными показателями уровня обменных процессов, происходящих в организме животных, являются активность ферментов, содержание гормонов и медиаторов, снижение или повышение которых отражают функциональное состояние и структурно-химическую зрелость клеток, тканей, органов и организма в целом [4,1]. В связи с этим выяснение развития ферментных систем в тканях органов пищеварения, в которых осуществляется полноценное переваривание поступающих извне кормов у растущих животных вызывает значительный теоретический и

практический интерес.

В научной литературе имеется достаточно богатый материал об эффекте гетерозиса на продуктивность молодняка сельскохозяйственных животных [В.Л. Петухов, Л.К. Эрнст, И.И. Гудилин, 1989; В.Д. Кабанов, 1983]. Вместе с тем материалы о влиянии гетерозиса на активность ферментов малочисленны.

Исходя из вышеизложенного целью нашей работы явилось определение активности аланинаминотрансферазы,

Биохимические исследования

Глюкоза (сыворотка, плазма)

0 р. 93 к.

2 р. 61 к.

2 р. 61 к.

Гликированный гемоглобин

15 р. 39 к.

19 р. 90 к.

19 р. 90 к.

Общий белок

1 р. 01 к.

2 р. 69 к.

2 р. 69 к.

Альбумин

1 р. 02 к.

2 р. 70 к.

2 р. 70 к.

Мочевина

1 р. 17 к.

2 р. 85 к.

2 р. 85 к.

Креатинин

0 р. 92 к.

2 р. 60 к.

2 р. 60 к.

Мочевая кислота

1 р. 24 к.

2 р. 92 к.

2 р. 92 к.

Цистатин С

10 р. 83 к.

12 р. 51 к.

12 р. 51 к.

Билирубин общий

1 р. 13 к.

2 р. 81 к.

2 р. 81 к.

Билирубин прямой

1 р. 10 к.

2 р. 78 к.

2 р. 78 к.

Холестерин

1 р. 36 к.

3 р. 04 к.

3 р. 04 к.

Триглицериды

1 р. 22 к.

2 р. 90 к.

2 р. 90 к.

Аполипопротеин А1

4 р. 91 к.

6 р. 59 к.

6 р. 59 к.

Аполипопротеин В

4 р. 67 к.

6 р. 35 к.

6 р. 35 к.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

0 р. 93 к.

2 р. 61 к.

2 р. 61 к.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

0 р. 94 к.

2 р. 62 к.

2 р. 62 к.

А-амилаза

1 р. 65 к.

3 р. 33 к.

3 р. 33 к.

А-амилаза панкреатическая

2 р. 99 к.

4 р. 67 к.

4 р. 67 к.

Липаза

1 р. 51 к.

3 р. 19 к.

3 р. 19 к.

Гамма-глютамилтранспептидаза (ГГТП, гамма-ГТ)

1 р. 08 к.

2 р. 76 к.

2 р. 76 к.

Щелочная фосфатаза

1 р. 04 к.

2 р. 72 к.

2 р. 72 к.

Электролиты: калий

2 р. 41 к.

4 р. 09 к.

4 р. 09 к.

Электролиты: натрий

2 р. 41 к.

4 р. 09 к.

4 р. 09 к.

Электролиты: хлор

2 р. 48 к.

4 р. 16 к.

4 р. 16 к.

Фосфор неорганический

1 р.

2 р. 68 к.

2 р. 68 к.

Электролиты: кальций

1 р. 21 к.

2 р. 89 к.

2 р. 89 к.

Кальций ионизированный

5 р. 13 к.

12 р. 29 к.

12 р. 29 к.

Магний

2 р. 14 к.

3 р. 82 к.

3 р. 82 к.

Железо сывороточное

1 р. 32 к.

3 р.

3 р.

Трансферрин

3 р. 05 к.

4 р. 73 к.

4 р. 73 к.

Ферритин

4 р. 92 к.

6 р. 60 к.

6 р. 60 к.

Церулоплазмин

5 р. 23 к.

5 р. 56 к.

5 р. 56 к.

Миоглобин

4 р. 15 к.

5 р. 80 к.

5 р. 80 к.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая 

1 р. 15 к.

2 р. 83 к.

2 р. 83 к.

Креатинфосфокиназа (креатинкиназа общая, КФК, КК)

1 р. 47 к.

3 р. 15 к.

3 р. 15 к.

Креатинфосфокиназа-МВ (креатинкиназа МВ, КФК-МВ)

2 р. 15 к.

3 р. 83 к.

3 р. 83 к.

Мозговой натрийуретический гормон (NTproBNP )

59 р. 04 к.

62 р. 36 к.

62 р. 36 к.

Тропонин I

33 р. 08 к.

36 р. 40 к.

36 р. 40 к.

С-реактивный белок (СРБ)

2 р. 85 к.

4 р. 53 к.

4 р. 53 к.

АСЛ-О (АСЛО, Антистрептолизин–О)

5 р. 51 к.

7 р. 19 к.

7 р. 19 к.

Ревматоидный фактор (РФ)

2 р. 64 к.

4 р. 32 к.

4 р. 32 к.

С3 компонент комплемента

2 р. 02 к.

3 р. 67 к.

3 р. 67 к.

С4 компонент комплемента

2 р. 02 к.

3 р. 67 к.

3 р. 67 к.

Прокальцитонин

33 р. 80 к.

36 р. 80 к.

36 р. 80 к.

Пресепсин

71 р. 96 к.

75 р. 28 к.

75 р. 28 к.

Иммуноглобулин А

3 р.

4 р. 68 к.

4 р. 68 к.

Иммуноглобулин М

3 р.

4 р. 68 к.

4 р. 68 к.

Иммуноглобулин G

3 р.

4 р. 68 к.

4 р. 68 к.

Липидограмма: ЛПВП

2 р. 40 к.

4 р. 08 к.

4 р. 08 к.

Липидограмма: ЛПНП

3 р. 71 к.

5 р. 39 к.

5 р. 39 к.

Липопротеинограмма (электрофорез липопротеинов)

16 р. 97 к.

44 р. 85 к.

44 р. 85 к.

Протеинограмма (электрофорез белков)

14 р. 90 к.

34 р. 62 к.

34 р. 62 к.

Функции a1-глобулинов — Студопедия

A1-ГЛОБУЛИНЫ

ГЛОБУЛИНЫ

ФУНКЦИИ АЛЬБУМИНОВ

АЛЬБУМИНЫ

Альбумины – простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40% альбуминов находится в плазме крови, остальное количество — в интерстициальной жидкости и в лимфе.

Определяются их высокой гидрофильностью и высокой концентрацией в плазме крови.

1. Поддержание онкотического давления плазмы крови. Поэтому при уменьшении содержания альбуминов в плазме падает онкотическое давление, и жидкость выходит из кровяного русла в ткани. Развиваются «голодные» отеки. Альбумины обеспечивают около 80% онкотического давления плазмы. Именно альбумины легко теряются с мочой при заболеваниях почек. Поэтому они играют большую роль в падении онкотического давления при таких заболеваниях, что приводит к развитию «почечных» отеков.

2. Альбумины – это резерв свободных аминокислот в организме, образующихся в результате протеолитического расщепления этих белков.


3. Транспортная функция. Альбумины транспортируют в крови многие вещества, особенно такие, которые плохо растворимы в воде: свободные жирные кислоты, жирорастворимые витамины, стероиды, некоторые ионы (Ca2+, Mg2+). Для связывания кальция в молекуле альбумина имеются специальные кальцийсвязывающие центры. В комплексе с альбуминами транспортируются многие лекарственные препараты, например, ацетилсалициловая кислота, пенициллин.

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу — поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента — в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.


К фракции a1-глобулинов относят также a1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

Альфа-глобулинов — обзор | ScienceDirect Topics

6.3 ДРУГИЕ ВЕЩЕСТВА

Любое биохимическое звено в метаболической цепи потенциально является индикатором состояния организма (Шульман и Шатуновский, 1975; Сидоров и др., 1990; Юровицкий и Сидоров, 1993). Концентрация гемоглобина в крови широко используется для оценки состояния (Пучков, 1954; Строганов, 1962; Смирнова, 1967; Китицина, Куровская, 1991) и особенно важна для выявления ранних стадий патологии, развивающейся из-за неправильного питания или поддержания в аквакультуре.Он также полезен при изучении токсикологии (Лукьяненко, 1987) и широко использовался при изучении многих видов рыб Азовского, Черного и Средиземного морей (Котов, 1976; Точилина, 1990; Солдатов, 1993). Его также можно использовать для изучения развития утомляемости рыб, поскольку уровень утомляемости снижается в крови (Белокопытин, Ракицкая, 1981). Концентрация миоглобина в красной мышце указывает на обычную энергичность плавания отдельных рыб (Love et al., 1977: атлантическая треска), цвет ткани усиливается во время миграции или искусственной стимуляции плавания и исчезает во время последующего отдыха.

Другими полезными индикаторами состояния являются сывороточные альбумины, α, — и β-глобулины, а также общие концентрации сывороточных белков и липопротеинов (Куликова, 1967; Ипатов, 1970; Кондратьева, 1977). Вместе со значениями гемоглобина они дают хорошую оценку качества производителей (Баденко и др. , 1984; Чихачев, 1991; Лукьяненко и др. , 1991: азовские и каспийские осетры). Ряд индикаторов, а не один, дает гораздо больше информации.Например, содержание белка в мышцах трески снижается во время голодания только после того, как уровень липидов печени упадет ниже определенного критического значения (Black and Love, 1986), поэтому о степени истощения можно реально судить, только измерив и то, и другое. Определение только мышечного белка не позволяет выявить ранние стадии истощения, в то время как липиды печени не изменяются дальше в течение длительного периода последующих стадий. Кроме того, при оценке состояния промыслового участка полезно знать, начинает ли данная голодающая рыба восстанавливаться или все еще ухудшается.Одни только определения белков и липидов нам ничего не говорят. Однако желчь активно кормящейся рыбы имеет небольшой объем и желтый цвет, тогда как, если она не кормилась более 3 дней, цвет становится темно-сине-зеленым и большим объемом (Love, 1980). Клеточный лизис и мобилизация белковых структур в мышцах тесно связаны с активностью лизосомальных ферментов, а активность кислой фосфатазы часто используется в качестве показателя лизосомальной активности (De Duve, 1963). Black (1983) показал, что существует линейная корреляция между активностью кислой фосфатазы в мышечной ткани трески и степенью удаления белка во время голодания.Кроме того, Бирдалл и Джонстон (1985) продемонстрировали, что, хотя количество других лизосомальных ферментов также увеличивается во время голодания сайды, их уровни возвращаются к значениям без голодания всего через 10 дней после возобновления кормления. Поэтому Лав (1997) предположил, что все эти наблюдения могут быть объединены для оценки текущего состояния голодания таких рыб, как треска:

1.

Большой объем голубой желчи, высокие значения кислой фосфатазы — серьезная опасность. истощение в процессе.

2.

Небольшой объем желтой желчи, высокий уровень кислой фосфатазы — восстановление после голодания началось в течение последней недели или около того.

3.

Небольшой объем желтой желчи, низкое содержание кислой фосфатазы, количество мышечного белка все еще снижено — рыба сильно голодала, но уже некоторое время восстанавливается.

4.

Небольшой объем желтой желчи, низкое значение кислой фосфатазы, нормальный уровень мышечного белка, содержание воды до «сытых» значений, снижение липидов печени — восстановление почти завершено.

Поскольку размер печени заметно меняется в зависимости от содержания в ней липидов, наиболее полезной мерой является количество липидов во всей печени, а не концентрация в части органа. Там, где хранится много липидов, печень большая и кремовая на вид, а печень голодной рыбы маленькая и красная. Следует подчеркнуть, что эта конкретная схема применима только к «нежирной» рыбе, которая хранит практически все свои липидные запасы в печени. Жирная рыба будет вести себя несколько иначе, хотя общие принципы те же.

В экологической литературе до сих пор ведутся споры о том, следует ли измерять один параметр или несколько для оценки состояния рыб (Хайлов и др. , 1986). Из приведенной выше схемы ясно, что набор индикаторов дает более полную картину, чем это возможно при однократном определении, но иногда только один параметр может быть измерен в полевых условиях. Было получено много информации о полезности определения сывороточного белка для оценки биологического состояния (Лукьяненко, 1987).Знание общего содержания протеина в тканях бесполезно там, где оно относительно стабильно, но Гераскин и Лукьяненко (1972) использовали отклонения содержания протеина от нормы для оценки воздействия токсических веществ. Также можно получить информацию о состоянии икры рыб, поскольку содержание белка в зрелой икре больше, чем в перезрелой (Коновалов, 1984). На инициирование репродуктивных процессов у самок рыб указывает коллоидная резистентность белков сыворотки крови (Кычанов, 1984; Кычанов, Володина, 1985).

К показателям азотистого обмена относятся концентрации свободных аминокислот (Щербина, 1973; Остроумова, 1983). Коэффициент аммиака ( Арт. ), описанный в главе 2, также полезен, значения менее 8,67 указывают на анаэробный метаболизм, который может быть вызван, например, повышенными концентрациями тяжелых металлов в воде, которые препятствуют нормальному снабжению водой. кислорода в ткани (Шульман, 1996). Скорость потребления кислорода сама по себе является хорошим индикатором состояния, реагируя на каждое нарушение нормы (Строганов, 1968).

Далее идет соотношение между РНК и ДНК или содержание одной только РНК, особенно транспортной РНК, а не всей. Они показывают интенсивность синтеза белка, связанного с ростом в тот момент, когда рыба была забита для отбора проб (Pirsky et al. , 1969; Bulow, 1970; Haines, 1973, 1980; Ipatov, 1976; Thorpe et al. ). , 1980, 1982; Bulow et al. , 1981; Wilder and Stanley, 1983; Nakano et al. , 1985; Varnavsky et al. , 1991).

Очень важным показателем скорости различных процессов является ферментативная активность тканей, хотя существуют проблемы с определением активности ферментов в условиях, приближенных к условиям (ранее) живых рыб. Перспективным подходом является определение активности щелочной фосфатазы в чешуях. Этот фермент связан с кальцификацией костей, следовательно, со скоростью «минерального роста» рыбы. На основании исследований черноморской кефали и азовского бычка-кругляка (Сенкевич, 1967; Шульман, 1974), обыкновенного бычка (Fouda, Miller, 1979) и некоторых пресноводных рыб (Гончарова, 1978) был сделан вывод, что щелочная фосфатаза в чешуе коррелирует с положительно с темпом роста (Рисунок 74).Подобные результаты известны и у других авторов (Roche et al., 1940; Motais, 1959). Определение цитохромоксидазы и АТФазы может дать информацию о качестве яиц и спермы. Их активность намного выше в спелых продуктах секса, чем в незрелых (Gosh, 1985). Ферментативная активность также дает информацию о перекисной и антиоксидантной системах рыб. В работе, выполненной Рудневой-Титовой (1994) на черноморских рыбах, большое внимание было уделено измерениям активности липоксидазы, супероксиддисмутазы, каталазы, пероксидазы и глутатионредуктазы.Значения значительно изменяются из-за воздействия нефтепродуктов, пестицидов, тяжелых металлов, токсичных веществ и других ксенобиотических агентов.

Рисунок 74. Зависимость между активностью щелочной фосфатазы (в миллиграммах неорганического фосфата, выделяемого из 100 г чешуек в час) в чешуе красной кефали и темпами роста тела. (По Сенкевичу, 1967.)

Активность арилгидролазы, детоксицирующего фермента, может быть полезным индикатором химического загрязнения (Ветвицкая и др., 1992). Содержание тиамина в различных органах также дает хорошее представление о состоянии рыб, подвергшихся воздействию токсикантов (Маляревская, 1979; Маляревская, Карасина, 1991). Признаками внутренних деструктивных процессов в результате загрязнения являются отслойка мышц и появление аномально тонких капсул яйца (Сидоров и др., 1991; Немова и др. 1992; Юровицкий, Сидоров, 1993). Подобная патология приводит к выраженному увеличению активности протеиназ катепсина, кальпаина и гиалуронидазы и снижению содержания гидроксипролина в соединительных тканях.

Содержание гликогена, глюкозы, лактата, аденилнуклеотидов и креатинфосфата вместе с активностью регулирующих их ферментов также является хорошим индикатором состояния (Морозова и др., 1978a; Трусевич, 1978). Показателями усталости у рыб являются внезапное падение уровня сахара в крови, накопление лактата в крови и снижение АТФ в мышцах, учитывая, что, по крайней мере, у некоторых видов рыб лактат не выделяется. в кровь из мышц, если рыба подвергается стрессу (Wardle, 1978).Хочачка (1962) показал, что низкое содержание гликогена, иногда обнаруживаемого в лососях, указывает на их неспособность подниматься вверх по искусственным порогам. Мы еще раз заявляем, что цель мобилизации гликогена — обеспечить кратковременные всплески, которые иногда приходится делать рыбе. Резко падает содержание глюкозы в крови рыб, подвергшихся нефтяному загрязнению (Котов, 1976). Концентрация лактата повышена в перезрелой икре рыб (Гоша, 1985). Развивающаяся икра атлантического лосося, зараженного грибом Saprolegnia , имеет пониженное содержание гликогена (Тимейко, 1992).Сдвиг осморегуляторных характеристик крови — классический индикатор миграционной готовности диадромных рыб (Фонтейн, 1948; Закс, Соколова, 1961; Наточин, 1974; Краюшкина, 1983; Смирнов, Кляшторин, 1989; Кляшторин, Смирнов, 1990; Варнавский, 1990а; Черницкий, 1993).

Количество и размер митохондрий указывают на уровень энергетического обмена и варьируются в зависимости от состояния рыб (Озернюк, 1985; Савина, 1992), как и уровень биосинтеза белка ядрышка (Архипчук, Макарова, 1992).

Индексы состояния, подобные упомянутым выше, также использовались при изучении других водных организмов. О корме, доступной для медузы Aurelia aurita и гребневика Mnemiopsis leidyi , можно судить по их уровню углеводов (Anninsky, 1990), а о том, что доступно копеподам, таким как Calanus helgolandicus , можно судить по содержанию в них нейтральных веществ. липиды, особенно эфиры восков (Юнева, Светличный, 1996).

Поскольку биохимические и физиологические методы мониторинга популяций рыб дают значения в числовых масштабах, важно определить оптимальные значения и диапазон отклонений для каждого вида.Это было сделано в случае содержания липидов азовского анчоуса как показателя его готовности к миграции (Шульман, 1957, 1960б, 1972а; Тараненко, 1964; Луц, Рогов, 1978). Содержание воды в мышцах трески является сопоставимым показателем, значения 80,0–80,9% указывают на отсутствие мобилизации белка и 81% или более, указывающие на различную степень расхищения ресурсов белка (Love, 1960).

Будущие исследования должны включать поиск модификаций лабораторных методов, которые позволят их использовать в море, а также корреляций между основными биохимическими характеристиками рыбы и значениями, полученными с помощью таких модифицированных методов.Ниже приведены некоторые примеры простых методов. Некоторые из них более точны, чем другие, но все дают представление о некоторых аспектах состояния питания.

1.

В жирной рыбе общее содержание липидов отрицательно коррелирует с содержанием сухого вещества и воды. «Линия жир-вода» была обнаружена у десятков видов рыб (Кизеветтер, 1942; Леванидов, 1950; Люман, 1953, 1955; Брандес, Дитрих, 1958; Кривобок, Тарковская, 1960; Шульман, 1961). Корреляция хорошая ( r = — 0.От 8 до — 0,9), но у каждого вида есть свое уравнение. Например, у черноморской кильки соотношение: Y = — 13,28 + 0,84 X , где Y — общее содержание липидов, а X — содержание сухого вещества (Shulman et al. , 1989). Таким образом, вес свежего образца и сухой вес дают хорошую оценку общего липида, определение которого в полевых условиях было бы затруднительно.

2.

Определение белка происходит относительно медленно, но была описана «линия белок-вода» (Love, 1970, рис. 85) в мышцах атлантической трески, нежирного вида ( r ). = — 0.63). Таким образом, содержание воды (рассчитанное на основе сухого веса) дает разумную оценку содержания белка в этом и других нежирных видах.

3.

Мякоть обезжиренных видов обычно полупрозрачная, но во время нерестового цикла становится все более непрозрачной, поскольку рыба истощает свои запасы белка, возможно, из-за изменения баланса белка и воды. и минералы. Это наблюдение было количественно оценено Лавом (1962), который измерил поглощение света небольшими кусочками мышц трески после удаления соединительной ткани, сдавленной до постоянной толщины между двумя стеклянными пластинами.Тесная корреляция между непрозрачностью и увеличением содержания воды («отрицательный» показатель содержания протеина) показана на Рисунках 75 и 76. Хотя нерест у этого стада трески происходит в начале марта, видно, что они максимальное истощение произошло в мае того года, когда проводились работы. Это оборудование можно использовать на движущейся лодке, но эта техника, похоже, не была принята другими.

Рис. 75. Влияние голодания и последующего кормления на оптическую плотность мускулов летней трески в аквариуме.Оптическая плотность относительно произвольного фиксированного стандарта. ● голодная рыба; ×, контроли, пойманные на том же самом рыболовном участке, что и голодная рыба, в разное время в течение эксперимента. (After Love, 1962.)

Рис. 76. Зависимость между оптической плотностью (как на рис. 75) и содержанием воды в белых мышцах трески, пойманных в разное время года. (After Love, 1962.)

4.

Обследование желчного пузыря на предмет цвета и размера легко выполняется в полевых условиях.Используя эту технику, иногда наблюдалось, что вся рыба, пойманная на одном участке земли, могла голодать, в то время как рыба, пойманная в течение дня или двух, активно кормилась. Дополнительная информация такого рода полезна при экологических исследованиях.

5.

pH мышцы через 24 часа после смерти дает хорошее представление об углеводных ресурсах рыбы в момент смерти (Black and Love, 1988). Теперь это легко измерить в море.

6.

Существует тесная корреляция между содержанием докозогексаеновой кислоты в липидах рыб и йодным числом. Шульман и Юнева (1990а, б) показали, что у горбуши соотношение: Y = — 25,69 + 0,185 X , где Y — содержание C22: 6ω3, а X — йодное число липидов. Опять же, йодное число может быть легко получено в море, что устраняет необходимость в газожидкостной хроматографии. Другие быстрые методы описаны Жукинским и Гошем (1988), Варнавским (1990b) и Швыдким и Вдовиным (1994).

Здесь нет места для того, чтобы полностью рассмотреть применение мер кондиции к личиночным стадиям рыб. Биохимические и другие показатели, регулирующие выживаемость, рассмотрены Ферроном и Легеттом (1994).

Изучение биологического состояния далеко ушло от соотношения веса и длины, и теперь доступная информация дает гораздо более глубокое представление о работе организма. Это также имеет большое значение для тех, кто работает в ряде прикладных областей — экология, охрана окружающей среды, моделирование природных процессов (симуляция), рыболовство и рыбоводство.

Электрофорез белков — сыворотка

Определение

Этот лабораторный тест определяет типы белков в жидкой (сыворотке) части образца крови. Эта жидкость называется сывороткой.

Альтернативные названия

SPEP

Как проводится тест

Требуется образец крови.

В лаборатории лаборант помещает образец крови на специальную бумагу и подает электрический ток. Белки перемещаются по бумаге и образуют полосы, показывающие количество каждого белка.

Как подготовиться к тесту

Вас могут попросить не есть и не пить в течение 12 часов перед этим тестом.

Некоторые лекарства могут повлиять на результаты этого теста. Ваш лечащий врач сообщит вам, нужно ли вам прекратить прием каких-либо лекарств. НЕ прекращайте прием лекарств, пока не поговорите со своим врачом.

Как будет выглядеть тест

Когда игла вводится для забора крови, некоторые люди чувствуют умеренную боль. Другие чувствуют только укол или покалывание. После этого может появиться небольшая пульсация или небольшой синяк.Это скоро уйдет.

Почему проводится тест

Белки состоят из аминокислот и являются важными частями всех клеток и тканей. В организме есть много разных видов белков, и у них много разных функций. Примеры белков включают ферменты, определенные гормоны, гемоглобин, липопротеины низкой плотности (ЛПНП или плохой холестерин) и другие.

Белки сыворотки подразделяются на альбумин или глобулины. Альбумин — самый распространенный белок в сыворотке.Он несет множество маленьких молекул. Это также важно для предотвращения утечки жидкости из кровеносных сосудов в ткани.

Глобулины делятся на альфа-1, альфа-2, бета и гамма-глобулины. Как правило, уровни альфа- и гамма-глобулиновых белков повышаются при воспалении в организме.

Электрофорез липопротеинов определяет количество белков, состоящих из белков и жиров, называемых липопротеинами (таких как холестерин ЛПНП).

Нормальные результаты

Нормальные диапазоны значений:

  • Общий белок: 6.От 4 до 8,3 граммов на децилитр (г / дл) или от 64 до 83 граммов на литр (г / л)
  • Альбумин: от 3,5 до 5,0 г / дл или от 35 до 50 г / л
  • Глобулин альфа-1: от 0,1 до 0,3 г / дл или от 1 до 3 г / л
  • Альфа-2-глобулин: от 0,6 до 1,0 г / дл или от 6 до 10 г / л
  • Бета-глобулин: от 0,7 до 1,2 г / дл или от 7 до 12 г / л
  • Гамма-глобулин: от 0,7 до 1,6 г / дл или от 7 до 16 г / л

Приведенные выше примеры являются общими измерениями результатов этих тестов. Нормальные диапазоны значений могут незначительно отличаться в разных лабораториях.Некоторые лаборатории используют разные измерения или тестируют разные образцы. Поговорите со своим провайдером о значении ваших конкретных результатов.

Что означают аномальные результаты

Снижение общего белка может указывать на:

  • Аномальную потерю белка из пищеварительного тракта или неспособность пищеварительного тракта усваивать белки (энтеропатия с потерей белка)
  • Недоедание
  • Почечное заболевание, называемое нефротическим синдром
  • Рубцевание печени и нарушение функции печени (цирроз)

Повышение уровня белков альфа-1-глобулина может быть связано с:

  • Острым воспалительным заболеванием
  • Раком
  • Хроническим воспалительным заболеванием (например, ревматоидным артритом, СКВ )

Снижение белков альфа-1-глобулинов может быть признаком:

  • Дефицит антитрипсина альфа-1

Повышение белков альфа-2-глобулинов может указывать на:

  • Острое воспаление
  • Хроническое воспаление

    10 902 белки альфа-2 глобулина могут указывать на:

    • Распад re d клетки крови (гемолиз)

    Повышенное содержание белков бета-глобулина может указывать на:

    • Заболевание, при котором организм имеет проблемы с расщеплением жиров (например, гиперлипопротеинемия, семейная гиперхолестеринемия)
    • Терапия эстрогенами

    Снижение уровня бета-глобулина может указывать на:

    • Аномально низкий уровень холестерина ЛПНП
    • Недоедание

    Повышенный уровень белков гамма-глобулина может указывать на:

    • Рак крови, включая множественную миелому, макроглобулинемию Вальденстрема, лимфомы2 и хроническую лимфомиазию 9010 например, ревматоидный артрит)
    • Острая инфекция
    • Хроническое заболевание печени

    Риски

    Сдача крови сопряжена с небольшим риском.Вены и артерии различаются по размеру от человека к человеку и от одной стороны тела к другой. Взятие крови у одних людей может быть труднее, чем у других.

    Другие риски, связанные с забором крови, незначительны, но могут включать:

    • Обильное кровотечение
    • Обморок или головокружение
    • Множественные проколы для поиска вен
    • Гематома (скопление крови под кожей)
    • Инфекция (a небольшой риск в случае повреждения кожи)

    Ссылки

    Chernecky CC, Berger BJ.Электрофорез белков — сыворотка. В: Chernecky CC, Berger BJ, ред. Лабораторные исследования и диагностические процедуры . 6-е изд. Сент-Луис, Миссури: Эльзевьер Сондерс; 2013: 917-920.

    Warner EA, Herold AH. Устный перевод лабораторных тестов. В: Rakel RE, Rakel DP, eds. Учебник семейной медицины . 9 изд. Филадельфия, Пенсильвания: Эльзевьер Сондерс; 2016: глава 14.

    Электрофорез сывороточного белка (SPEP) | Мичиган Медицина

    Обзор теста

    Тест электрофореза белков сыворотки (SPEP) измеряет конкретные белки в крови, чтобы помочь идентифицировать некоторые заболевания.Белки — это вещества, состоящие из более мелких строительных блоков, называемых аминокислотами. Белки несут положительный или отрицательный электрический заряд и перемещаются в жидкости, когда находятся в электрическом поле. Электрофорез белков сыворотки использует электрическое поле для разделения белков в сыворотке крови на группы одинакового размера, формы и заряда.

    Сыворотка крови содержит две основные группы белков: альбумин и глобулин. И альбумин, и глобулин переносят вещества через кровоток. С помощью белкового электрофореза эти две группы можно разделить на пять меньших групп (фракций):

    • Альбумин. Белки альбумина препятствуют вытеканию крови из кровеносных сосудов. Альбумин также помогает переносить некоторые лекарства и другие вещества через кровь и важен для роста и заживления тканей. Более половины белка в сыворотке крови составляет альбумин.
    • Глобулин Альфа-1. Липопротеин высокой плотности (ЛПВП), «хороший» тип холестерина, включен в эту фракцию.
    • Глобулин Альфа-2. Белок, называемый гаптоглобином, который связывается с гемоглобином, включен во фракцию альфа-2 глобулина.
    • Бета-глобулин. Белки бета-глобулина помогают переносить вещества, такие как железо, через кровоток и помогают бороться с инфекцией.
    • Гамма-глобулин. Эти белки также называют антителами. Они помогают предотвратить инфекцию и бороться с ней. Гамма-глобулины связываются с чужеродными веществами, такими как бактерии или вирусы, в результате чего иммунная система разрушает их.

    Каждая из этих пяти групп белков движется с разной скоростью в электрическом поле и вместе формирует определенный паттерн.Этот образец помогает выявить некоторые заболевания.

    Зачем это нужно

    Электрофорез сывороточного белка чаще всего проводится для диагностики и мониторинга широкого спектра заболеваний. К ним относятся:

    • Некоторые формы рака.
    • Проблемы с почками или печенью.
    • Проблемы с иммунной системой.
    • Состояния, приводящие к плохому питанию.

    Как подготовиться

    Вам не нужно ничего делать перед этим тестом.

    Поговорите со своим лечащим врачом о любых проблемах, которые у вас есть относительно необходимости теста, связанных с ним рисков, того, как он будет проводиться или что могут означать результаты. Чтобы помочь вам понять важность этого теста, заполните информационную форму медицинского теста.

    Как это делается

    Медицинский работник берет кровь:

    • Оберните эластичную ленту вокруг вашего плеча, чтобы остановить кровоток. Это увеличивает размер вены под лентой, что упрощает введение иглы в вену.
    • Очистите место иглы спиртом.
    • Введите иглу в вену. Может потребоваться более одной иглы.
    • Присоедините к игле трубку, чтобы наполнить ее кровью.
    • Снимите повязку с руки, когда наберется достаточно крови.
    • При извлечении иглы приложите марлевую салфетку или ватный диск к месту укола.
    • Надавите на это место, а затем наложите повязку.

    Как это чувствуется

    Образец крови берется из вены на руке.Плечо обернуто резинкой. Может ощущаться стеснение. Вы можете вообще ничего не чувствовать от иглы или можете почувствовать быстрое покалывание или защемление.

    Риски

    Очень мала вероятность возникновения проблемы из-за забора крови из вены.

    • На этом участке может образоваться небольшой синяк. Вы можете снизить вероятность появления синяков, если надавите на участок кожи в течение нескольких минут.
    • В редких случаях после взятия пробы крови вена может опухнуть.Эта проблема называется флебитом. Для лечения этого состояния можно использовать теплый компресс несколько раз в день.

    Результаты

    Тест электрофореза белков сыворотки (SPEP) измеряет конкретные белки в крови, чтобы помочь идентифицировать некоторые заболевания. Результаты тестов для каждой белковой группы приведены в процентах от общего количества сывороточного белка. Чтобы получить фактическое количество каждой фракции, необходимо также провести тест, измеряющий общий белок сыворотки.

    Нормальный

    Нормальные значения, перечисленные здесь, называемые эталонным диапазоном, являются лишь ориентировочными.Эти диапазоны варьируются от лаборатории к лаборатории, и ваша лаборатория может иметь другой диапазон от нормального. Отчет вашей лаборатории должен содержать диапазон, который использует ваша лаборатория. Кроме того, ваш врач оценит ваши результаты на основе вашего здоровья и других факторов. Это означает, что значение, выходящее за пределы нормальных значений, перечисленных здесь, может быть нормальным для вас или вашей лаборатории.

    Результаты обычно готовы через 2–3 дня.

    5 5 граммы на литр (г / л) (единицы СИ)

    Электрофорез сывороточного белка сноска 1

    Общее количество сывороточного белка в граммах на децилитр (г / дл)

    Альбумин (взрослый)

    3.8–5,0

    38–50

    Глобулин Альфа-1

    0,1–0,3

    1–3

    Альфа-2 глобулин

    Альфа-2 глобулин 1

    6–10

    Бета-глобулин

    0,7–1,4

    7–14

    Гамма-глобулин

    7–1,6

    7–16

    Высокие значения

    Высокие значения могут быть вызваны многими причинами. Здесь показаны некоторые из наиболее распространенных.

    • Высокий альбумин: обезвоживание
    • Высокий альфа-1-глобулин: Инфекция; воспаление
    • Высокий альфа-2-глобулин: Воспаление; заболевание почек
    • Высокий уровень бета-глобулина: очень высокий уровень холестерина; низкий уровень железа (железодефицитная анемия)
    • Высокий гамма-глобулин: воспаление; инфекционное заболевание; болезнь печени; некоторые формы рака

    Низкие значения

    Низкие значения могут быть вызваны многими причинами.Здесь показаны некоторые из наиболее распространенных.

    • Низкий уровень альбумина: плохое питание; воспаление; болезнь печени; заболевание почек
    • Низкий уровень глобулина альфа-1: сильное воспаление; заболевание печени
    • Низкий уровень альфа-2-глобулина: проблемы с щитовидной железой; Заболевание печени
    • Низкий уровень бета-глобулина: плохое питание
    • Низкий уровень гамма-глобулина: проблемы с иммунной системой

    Что влияет на тест

    Причины, по которым вы не сможете пройти тест или почему его результаты могут оказаться бесполезными, включают:

    • Высокий уровень липидов (гиперлипидемия).
    • Железодефицитная анемия.
    • Некоторые лекарства, такие как кортикостероиды, инсулин, препараты для снижения уровня холестерина (статины) и противозачаточные таблетки.
    • Беременность.

    Что думать о

    • Также можно провести электрофорез белка в моче, особенно если результаты теста электрофореза сывороточного белка не соответствуют норме. Обычно в моче содержится очень мало белка, но при некоторых заболеваниях (например, множественной миеломе) большое количество белка попадает в мочу.
    • Хотя аномальные уровни белка могут быть обнаружены при многих состояниях (например, при заболеваниях почек, хронических заболеваниях печени, системной красной волчанке, ревматоидном артрите или проказе), электрофорез белков сыворотки обычно не проводится для диагностики этих состояний.
    • Можно провести специальный тест на одну из основных частей группы альфа-1 глобулинов (называемую антитрипсином альфа-1). Альфа-1-антитрипсин подавляет ферменты в легких, расщепляющие белок. Эти ферменты могут повреждать нормальную ткань легких и вызывать эмфизему или хроническую обструктивную болезнь легких (ХОБЛ).У людей, рожденных без способности продуцировать альфа-1-антитрипсин, может развиться эмфизема в возрасте 30-40 лет. Это состояние можно обнаружить, проверив их на альфа-1-антитрипсин. Чтобы узнать больше, см. Тему Генетическое тестирование на дефицит антитрипсина альфа-1.
    • Тест на общий сывороточный белок часто проводится одновременно с электрофорезом сывороточного белка. Чтобы узнать больше, смотрите тему Общий белок сыворотки.

    Список литературы

    Цитаты

    1. Fischbach FT, Dunning MB III, ред.(2009). Руководство по лабораторным и диагностическим исследованиям , 8 изд. Филадельфия: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.

    Консультации по другим работам

    • Chernecky CC, Berger BJ (2008). Лабораторные исследования и диагностические процедуры, 5-е изд. Сент-Луис: Сондерс.
    • Fischbach FT, Dunning MB III, ред. (2009). Руководство по лабораторным и диагностическим исследованиям, 8-е изд. Филадельфия: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.
    • Pagana KD, Pagana TJ (2010).Руководство Мосби по диагностическим и лабораторным исследованиям, 4-е изд. Сент-Луис: Мосби Эльзевьер.

    Кредиты

    Текущий по состоянию на: 5 августа 2020 г.

    Автор: Healthwise Staff
    Медицинский обзор:
    Энн К. Пуанье, врач внутренних болезней
    Мартин Дж. Габика, доктор медицины, семейная медицина
    E.Грегори Томпсон, врач-терапевт
    Кэтлин Ромито, доктор медицины, семейная медицина
    Адам Хусни, врач-терапевт,

    По состоянию на: 5 августа 2020 г.

    Автор: Здоровый персонал

    Медицинское обозрение: Энн С. Пуанье, врач внутренних болезней и Мартин Дж. Габика, доктор медицины, семейная медицина и Э. Грегори Томпсон, врач внутренних болезней, Кэтлин Ромито, доктор медицины, семейная медицина и Адам Хусни, доктор медицины, семейная медицина

    Анализ белков — Knowledge @ AMBOSS

    Последнее обновление: 6 декабря 2019 г.

    Резюме

    Белок в сыворотке состоит из альбумина (~ 60%) и глобулина.Глобулин состоит из альфа-1, альфа-2, бета и гамма-глобулинов. Хотя общий белок сыворотки измеряет общую концентрацию белка в сыворотке, он очень мало объясняет патологическую этиологию. Электрофорез сыворотки — важный диагностический инструмент для анализа отдельных белковых фракций, который дает важную информацию об основных патологиях.

    Основы анализа белков

    • Белок в сыворотке крови состоит из альбумина (~ 60%) и глобулина.Глобулин состоит из альфа-1, альфа-2, бета и гамма-глобулинов.
    • Тест на общий белок сыворотки (референсный диапазон 6–7,8 г / дл) оценивает общее количество всех белковых фракций вместе, например Биуретовый тест
      • Альбумин: 3,5–5,7 г / дл (35–57 г / л)
      • Глобулин
        • альфа-1: 0,1–0,4 г / дл (1-4 г / л)
        • альфа-2: 0,3–0,9 г / дл (3–9 г / л)
        • бета: 0,7–1,5 г / дл (7–15 г / л)
        • гамма: 0,5–1,4 г / дл (5–14 г / л)
    • Если результат выходит за пределы допустимого диапазона, для дальнейшего анализа обычно выполняется один из следующих тестов:

    Ссылки: [1] [2] [3]

    Электрофорез белков сыворотки

    • Определение: лабораторный метод разделения белков и их фрагментов по размеру и электрическому заряду.
    • После окрашивания и визуализации результатов становятся видны характерные узоры, связанные с определенными патологиями.

    Показания

    Процедура

    1. Загрузите образец сыворотки в агарозный гель и подайте электрический ток
    2. Белки мигрируют через гель
    3. Любые белки со схожими свойствами (размер, заряд) будут накапливаться и образовывать полосы, независимо от их индивидуальных функций.
    4. Эти полосы окрашиваются, что позволяет анализировать и визуализировать их в УФ-свете и наносить на график кривой поглощения.
    5. Относительное количество определенных белков можно определить, вычислив площадь под кривой.
    6. Абсолютные концентрации сывороточных белков можно рассчитать, умножив процентное содержание соответствующей фракции на общую концентрацию сывороточного белка.

    Анализ

    Название белковой фракции

    Альбумин

    Альфа-1-глобулины Альфа-2-глобулины Бета-глобулины 364 9044 9044 Гамма-глобулины 9034
    Увеличено в
    • Гипергаммаглобулинемия
      • Моноклональные гаммопатии
        • Множественная миелома
        • Макроглобулинемия Вальденстрема
        • Моноклональная гаммопатия неопределенного значения (MGUS)
        • Амилоидоз легких цепей
      • Поликлональные гаммопатии Болезнь печени (например,g., аутоиммунный / этанольный гепатит, цирроз)
    Снижение
    • Дефицит антитрипсина альфа-1
    • Заболевание печени

    Каталожные номера: [2] [4] [5] [6] [7] [8] [9] [10] [11] [12]

    Список литературы

    1. Деварадж С.Альбумин. В: Wheeler TM, Альбумин . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WebMD. http://emedicine.medscape.com/article/2054430 . Обновлено: 13 января 2015 г. Дата обращения: 9 мая 2017 г.
    2. Альваран Туазон С. Электрофорез сывороточного белка. В: Staros EB, Электрофорез сывороточного белка . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WebMD. http://emedicine.medscape.com/article/2087113 . Обновлено: 5 сентября 2014 г. Дата обращения: 9 мая 2017 г.
    3. Чаухан DBS. Основы биохимии и биофизики .Брандмауэр Медиа ; 2008 г.
    4. Обзор гель-электрофореза. http://scienceprimer.com/gel-electrophoresis-overview . Обновлено: 1 января 2017 г. Доступ: 9 мая 2017 г.
    5. Что такое гель-электрофорез ?. http://www.yourgenome.org/facts/what-is-gel-electrophoresis . Обновлено: 25 января 2016 г. Доступ: 9 мая 2017 г.
    6. Ли М.Т., Категли П., Хамфри Р.Л., Томпсон Р.Э., Детрик Б.Соотношение γ / IgG: роль в различении моноклональных спайков от фибриногена. J Clin Lab Анальный . 2011; 25 : с.332-336.
    7. Влияние гемолиза на электрофорез белков сыворотки.
    8. Альбергина Д., Джаннетто С., Ваззана И., Феррантелли В., Пиччоне Г. Референсные интервалы для концентрации общего белка, фракций сывороточного белка и соотношения альбумин / глобулин у клинически здоровых молочных коров. Дж Вет Диаг Инвест .2011; 23 (1).
    9. Colman RW. Гемостаз и тромбоз: основные принципы и клиническая практика . Липпинкотт Уильямс и Уилкинс ; 2006 г.
    10. Rajkumar SV. Лабораторные методы анализа моноклональных белков. В: Сообщение TW, под ред. Дата обновления . Уолтем, Массачусетс: UpToDate. https://www.uptodate.com/contents/laboratory-methods-for-analyzing-monoclonal-proteins , Последнее обновление: 14 октября 2015 г.Дата обращения: 9 мая 2017 г.
    11. О’Коннелл TX, Хорита Т.Дж., Касрави Б. Понимание и интерпретация электрофореза белков сыворотки. Врач Фам . 2005; 71 (1): с.105-112.
    12. Шах Р. Общая практика . PasTest Ltd ; 2005 г.
    13. Герольд Г. Внутренняя медицина . Герольд Дж. ; 2014 г.
    14. Белок. http: // медицинский словарь.thefreedictionary.com/protein . . Доступ: 9 мая 2017 г.

    001487: Электрофорез белков, сыворотка | Labcorp

    Основное применение этого теста — обнаружение моноклональных гаммопатий. Обычно они обнаруживаются в связи с гемическими новообразованиями, особенно с множественной миеломой. Они также возникают при других доброкачественных и злокачественных заболеваниях. Любой такой обнаруженный белок должен быть идентифицирован альтернативным методом, таким как иммунофиксация или иммуноэлектрофорез.

    Другие применения электрофореза сывороточного протеина включают следующее:

    • Оценка сывороточного протеина, нутритивный статус.

    • Обследование заболеваний печени , включая цирроз и хронический активный гепатит. При заболевании печени альбумин может снижаться. А 2 может быть низким. γ часто является поликлональным (т. е. куполообразным) во многих случаях цирроза печени. Нормальная депрессия между областями β и γ может отсутствовать при циррозе печени; это называется бета-гамма-мостом.Поликлональная гаммопатия встречается при большом количестве состояний, которые имеют общую хроническую иммунологическую стимуляцию (например, саркоидоз).

    • Гамма-глобулин может иметь изолированное увеличение. Фракция γ-глобулина включает IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Диффузное поликлональное повышение указывает на хронический иммунологический процесс, например, при заболевании печени (например, хронический активный гепатит, цирроз), заболеваниях коллагена (например, системный LE, ревматоидный артрит), новообразованиях (например, некоторых случаях болезни Ходжкина) и хронических заболеваниях. миеломоноцитарный лейкоз.Несколько небольших полос (олигоклональных) наблюдаются у пациентов с гепатитом, заболеваниями иммунных комплексов, синдромом приобретенного иммунодефицита и ангиоиммунобластной лимфоаденопатией.

    Моноклональная гаммопатия (белок М) паттерны могут быть доброкачественными, особенно когда они маленькие и не увеличиваются, но моноклональные гаммопатии особенно связаны с миеломой, первичным амилоидозом, макроглобулинемией Вальденстрема и случайными злокачественными лимфомами. Это высокие, узкие образования в форме шпиля, как видно на записях денситометра.Хотя небольшие моноклональные гаммопатии могут быть обнаружены при доброкачественных заболеваниях, они также могут быть обнаружены при ранних или развивающихся дискразиях плазматических клеток или злокачественных лимфопролиферативных заболеваниях. Следовательно, такие небольшие моноклональные гаммопатии рассматриваются как «моноклональные гаммопатии неопределенного значения». Всем пациентам с моноклональной гаммапатией следует проводить периодический электрофорез сывороточного белка, чтобы отличить стабильные от возрастающих М-спайков. Увеличение количества белков M требует дальнейшей оценки (исследование костного мозга, рентгенологические исследования скелета, электрофорез белков мочи, иммуноэлектрофорезные исследования или исследования иммунофиксации и т. Д.).

    Низкий уровень гамма-глобулина: Хотя гамма-глобулины могут незначительно снижаться с возрастом, любое снижение ниже нормального диапазона, если оно не объясняется очевидными причинами потери белка (такими как известное заболевание почек), следует дополнительно оценивать с помощью иммунофиксация мочи для обнаружения возможных моноклональных свободных легких цепей (белок Бенс-Джонса) в моче. Гипогаммаглобулинемия также наблюдается у многих пациентов с В-клеточными лимфопролиферативными заболеваниями, такими как хронический лимфолейкоз.Они могут быть уменьшены с помощью цитотоксической или иммунодепрессивной лекарственной терапии (длительный прием стероидов, противоопухолевая химиотерапия), злокачественных лимфопролиферативных заболеваний и дискразий плазматических клеток (множественная миелома) и синдрома общего вариабельного иммунодефицита у взрослых. Если в анамнезе имеется предрасположенность к инфекции у пациента или семьи, то может оказаться полезным количественный иммунодиффузионный или нефелометрический анализ на IgG, IgA и IgM. Внимание к лимфоцитам в мазке периферической крови, наличие или отсутствие гепатоспленомегалии и у пациентов старше 40 лет может иметь значение наличие или отсутствие легких цепей при иммуноэлектрофорезе или иммунофиксации мочи (например, болезнь легких цепей).

    Высокий α 2 : A 2 включает фракции, реагирующие на воспаление, и может увеличиваться при новообразованиях (например, почечно-клеточной карциноме), острых инфекциях, ревматической лихорадке, артериите, нефротических синдромах и др. воспалительные состояния. A 2 -макроглобулин повышен при беременности и при сахарном диабете. У здоровых детей уровень α 2 -макроглобулина может быть выше, чем у взрослых.

    Низкая α 2 : Одна из важных фракций α 2 — гаптоглобин.Снижение гаптоглобина может указывать на гемолиз. А 2 -глобулины могут быть уменьшены при гепатоцеллюлярном повреждении. Травма и переливание крови могут вызвать падение α 2 .

    A 1 глобулина увеличиваются при активных воспалительных или опухолевых заболеваниях.

    Низкая α 1 или плоская α 1 кривая: α 1 -антитрипсин отвечает за 90% активности сериновой антипротеазы.Его дефицит вызван генетической аномалией, которую необходимо исследовать, поскольку она приводит к эмфиземе и циррозу печени. Если у пациента есть эмфизема, семейный анамнез эмфиземы или заболевание печени неопределенного типа, может быть показан анализ α 1 -антитрипсина и фенотип.

    Альбумин лучше измерять электрофорезом, чем химическими методами, когда это необходимо. Электрофорез позволяет диагностировать редкие заболевания, такие как анальбуминемия и бисальбуминемия.Альбумин увеличивается при обезвоживании и снижается при большом количестве подострых, субхронических и хронических заболеваний, включая заболевания печени, почек и желудочно-кишечного тракта, недоедание и кахексию.

    Снижение общего белка при практически нормальном образце может указывать на диетический дефицит или гемодилюцию (внутривенное введение жидкости во время венепункции?)

    Значительно повышенный уровень общего белка при практически нормальном образце может быть вторичным к обезвоживанию.

    Значительно низкий уровень общего белка и альбумина, повышенный α 2 , и низкий уровень γ являются прототипом нефротического синдрома.

    без названия

    % PDF-1.6 % 1 0 объект > эндобдж 69 0 объект > / Шрифт >>> / Поля [] >> эндобдж 2 0 obj > поток 2010-02-19T20: 58: 37 + 01: 002010-02-19T20: 58: 37 + 01: 002010-02-19T20: 58: 37 + 01: 00application / pdf

  • без названия
  • Влада
  • uuid: e85e4885-ad4f-480d-85f2-dad3064415f1uuid: 861f9997-0ad2-4cf6-aeb6-051c6b8d7b29 Acrobat Distiller 7.0 (Windows) конечный поток эндобдж 3 0 obj > эндобдж 7 0 объект > эндобдж 31 0 объект > эндобдж 44 0 объект > эндобдж 48 0 объект > эндобдж 54 0 объект > эндобдж 61 0 объект > эндобдж 68 0 объект > поток HW ܸ W ٪ n4CveI.ek4E3 # ‘}.

    Альфа-1-антитрипсин — Лабораторные онлайн-тесты

    Источники, использованные в текущем обзоре

    (февраль 2003 г.) Заявление Американского торакального общества / Европейского респираторного общества: Стандарты диагностики и лечения лиц с дефицитом антитрипсина альфа-1. PDF-файл доступен для загрузки по адресу http://www.thoracic.org/statements/resources/respiratory-disease-adults/alpha1.pdf. По состоянию на февраль 2017 г.

    (обновлено 4 января 2012 г.). Изучение альфа-1-антитрипсиновой недостаточности (AATD).Национальный институт исследования генома человека. Доступно в Интернете по адресу https://www.genome.gov/19518992/learning-about-alpha1-antitrypsin-deficiency-aatd/. По состоянию на февраль 2017 г.

    (проверено в январе 2013 г.). Дефицит антитрипсина альфа-1. Домашний справочник по генетике. Доступно в Интернете по адресу https://ghr.nlm.nih.gov/condition/alpha-1-antitrypsin-deficiency. По состоянию на февраль 2017 г.

    Хаджилиадис Д. (Обновлено 30 августа 2014 г.). Тест на альфа-1 антитрипсин. Медицинская энциклопедия MedlinePlus. Доступно в Интернете по адресу http: // www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/003715.htm. По состоянию на февраль 2017 г.

    Sandhaus, R.A. и Turino, G., et al. (4 февраля 2016 г.). Рекомендации по клинической практике: диагностика и лечение дефицита альфа-1 антитрипсина у взрослых. Фонд ХОБЛ. Доступно в Интернете по адресу http://journal.copdfoundation.org/jcopdf/id/1115/The-Diagnosis-and-Management-of-Alpha-1-Antitrypsin-Deficiency-in-the-Adult. По состоянию на февраль 2017 г.

    Столлер, Дж. К. (июль 2016 г.). Дефицит антитрипсина альфа-1: недостаточно известная излечимая причина ХОБЛ. Медицинский журнал Кливлендской клиники . Доступно в Интернете по адресу http://www.mdedge.com/ccjm/article/109842/hepatology/alpha-1-antitrypsin-deficiency-underrecognized-treatable-cause-copd. По состоянию на февраль 2017 г.

    (обновлено в августе 2016 г.). Дефицит альфа-1-антитрипсина — AAT. ARUP Consult. Доступно в Интернете по адресу http://www.arupconsult.com/Topics/AAT.html?client_ID=LTD. По состоянию на февраль 2017 г.

    Анариба, D.E.I. (Обновлено 10 февраля 2017 г.). Дефицит альфа1-антитрипсина. Ссылка на Medscape.Доступно в Интернете по адресу http://emedicine.medscape.com/article/295686-overview. По состоянию на февраль 2017 г.

    Источники, использованные в предыдущих обзорах

    Томас, Клейтон Л., редактор (1997). Циклопедический медицинский словарь Т Абера. F.A. Davis Company, Филадельфия, Пенсильвания [18-е издание].

    Пагана, Кэтлин Д. и Пагана, Тимоти Дж. (2001). Справочные материалы по диагностическим и лабораторным испытаниям Мосби 5-е издание: Mosby, Inc., Сент-Луис, Миссури.

    Барклай, Л.и Ли, Д. (10 октября 2003 г.). Новые рекомендации по дефициту антитрипсина альфа-1. Медицинские новости Medscape [Новости онлайн и CME]. Доступно в Интернете по адресу http://www.medscape.com/viewarticle/462776.

    Huskey, R., поддерживается (10 ноября 1998 г., обновлено). Дефицит альфа-1 антитрипсина. Из «Принципов медицинской генетики» Гелехртера и Коллинза, 1990 г. (Уильямс и Уилкинс). Доступно в Интернете по адресу http://www.people.virginia.edu/~rjh9u/antitryp.html.

    Maxton, D. (21 августа 2000 г.). Дефицит антитрипсина альфа-1.Netdoctor.co.uk [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.netdoctor.co.uk/diseases/facts/alpha1def.htm.

    Shaffer, E. Дефицит альфа1-антитрипсина. Руководство Merck — Второе домашнее издание [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.merck.com/pubs/mmanual_home2/sec10/ch236/ch236f.htm.

    Эмфизема, связанная с альфа-1. Американская ассоциация легких [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.lungusa.org/diseases/luna1ad.html.

    Университет Юты (2003 г.).Альфа-1-антитрипсин. Генетическое тестирование новорожденных, Учебный центр генетики [Электронная информация]. Доступно в Интернете по адресу http://gslc.genetics.utah.edu/units/newborn/infosheets/alpha.cfm.

    Дефицит антитрипсина альфа-1. Детский фонд болезней печени [Электронная информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.childliverdisease.org/aatd.html.

    Дефицит антитрипсина альфа-1 (A-1ATD). MedicineNet.com [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http: //www.medicinenet.com / Alpha_1_Antitrypsin_Deficiency / article.htm.

    Фенотип альфа-1-антитрипсина и альфа-1-антитрипсина. Руководство ARUP по клиническим лабораторным исследованиям [он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.aruplab.com/guides/clt/tests/clt_al38.jsp#1141235.

    Кауфман Д. (7 мая 2003 г.). Дефицит альфа-1 антитрипсина. Медицинская информация MedlinePlus, Медицинская энциклопедия [он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/000120.htm.

    Мартелл, Б.(12 мая 2003 г.). Альфа-1-антитрипсин. Медицинская информация MedlinePlus, Медицинская энциклопедия [он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/003715.htm.

    Пагана, Кэтлин Д. и Пагана, Тимоти Дж. (© 2007). Справочные материалы по диагностическим и лабораторным испытаниям Мосби , 8-е издание: Mosby, Inc., Сент-Луис, Миссури. С. 45-46.

    Кларк В. и Дюфур Д. Р., редакторы (2006). C «Современная практика клинической химии» , AACC Press, Вашингтон, округ Колумбия.С. 198-199.

    Ву, А. (2006). T ietz Клиническое руководство по лабораторным испытаниям, , четвертое издание. Сондерс Эльзевир, Сент-Луис, Миссури. С. 138-143.

    Fairman P и Malhotra R. (29 октября 2008 г., обновлено). Дефицит альфа1-антитрипсина. eMedicine [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.emedicine.com/med/TOPIC108.HTM. По состоянию на март 2009 г.

    Охар, Дж. (15 января 2008 г.). Новые данные о хронической обструктивной болезни легких CME / CE. Medscape из СУНДУК 2007: Легочная болезнь [Он-лайн информация].Доступно в Интернете по адресу http://www.medscape.com/viewarticle/568542. По состоянию на март 2009 г.

    (ноябрь 2007 г.). Что такое дефицит антитрипсина альфа-1? Национальный институт сердца, легких и крови [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.nhlbi.nih.gov/health/dci/Diseases/aat/aat_whatis.html. По состоянию на март 2009 г.

    (28 сентября 2007 г., обновлено). Дефицит альфа-1 антитрипсина. Американский фонд печени [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http: //www.liverfoundation.org / education / info / alphaone /. По состоянию на март 2009 г.

    (обновлено 17 сентября 2012 г.). Дефицит альфа1-антитрипсина. Справочник по Medscape [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://emedicine.medscape.com/article/295686-overview. По состоянию на май 2013 г.

    Dugdale, D. (Обновлено 22 марта 2013 г.). Тест на альфа-1 антитрипсин. Медицинская энциклопедия MedlinePlus [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/003715.htm. По состоянию на май 2013 г.

    Гренаш, Д.et. al. (Обновлено в марте 2013 г.). Дефицит альфа-1-антитрипсина — AAT. ARUP Consult [Он-лайн информация]. Доступно в Интернете по адресу http://www.arupconsult.com/Topics/AAT.html?client_ID=LTD. По состоянию на май 2013 г.

    Пагана, К. Д. и Пагана, Т. Дж. (© 2011). Справочные материалы по диагностическим и лабораторным испытаниям Мосби 10-е издание: Mosby, Inc., Сент-Луис, Миссури. С. 40-41.

    Кларк, У., редактор (© 2011). Современная практика клинической химии 2-е издание: AACC Press, Вашингтон, округ Колумбия.С. 234-235.

    (февраль 2003 г.) Заявление Американского торакального общества / Европейского респираторного общества: Стандарты диагностики и лечения лиц с дефицитом антитрипсина альфа-1. PDF-файл доступен для загрузки по адресу http://www.thoracic.org/statements/resources/respiratory-disease-adults/alpha1.pdf. По состоянию на май 2013 г.

    (2006) Американское торакальное общество. Информационная серия для пациентов: Что такое дефицит альфа-1-антитрипсина? PDF-файл доступен для скачивания по адресу http: //patients.thoracic.org / information-series / en / resources / what-is-alpha-1-antitrypsin-defence.pdf. По состоянию на май 2013 г.

    (февраль 2011 г.) Американская ассоциация легких. Информационный бюллетень о хронической обструктивной болезни легких: эмфизема, связанная с дефицитом антитрипсина Alpha1 (AAT). Доступно в Интернете по адресу http://www.lung.org/lung-disease/copd/resources/facts-figures/COPD-Fact-Sheet.html. По состоянию на май 2013 г.

    (январь 2013 г.) Домашний справочник по генетике. Дефицит антитрипсина альфа-1. Доступно на сайте http: //ghr.nlm.nih.gov/condition/alpha-1-antitrypsin-deficiency. По состоянию на май 2013 г.

    .

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *