Альфа 2 глобулин: Альфа-2-макроглобулин

Содержание

Альфа-2 макроглобулин — Комплексы медицинских анализов и их цен в KDL

Альфа-2-макроглобулин (А2М) – один из белков плазмы крови, относящийся к классу гликопротеинов. Является одним из компонентов фракции альфа-2-глобулинов. В организме он участвует в ингибировании ферментов, выполняет транспортную функцию, принимает участие в процессе свертывания крови и в острых воспалительных реакциях.

Альфа-2 макроглобулин производится в печени, откуда он попадает в кровь. В период беременности, внутриутробного развития, у детей и подростков его концентрация в крови несколько выше, чем у взрослых, а у женщин выше, чем у мужчин, поскольку уровень этого белка является эстрогензависимым.

Анализ крови на содержание альфа-2 макроглобулина важен для диагностики хронических заболеваний печени, таких как вирусные гепатиты, цирроз, алкогольная и неалкогольная жировая болезнь и т.д., поскольку при этих заболеваниях его уровень в крови возрастает.

Обычно этот тест используется в комплексе с другими маркерами состояния печени для оценки ее функции и определения риска развития фиброза; также его используют в диагностике патологии почек. Заболевания предстательной железы и сахарный диабет также могут влиять на уровень А2М.

В каких случаях обычно назначают исследование?

  • При наличии хронических заболеваний печени и оценки риска развития фиброза;
  • В диагностике нефротического синдрома;
  • При обследовании пациентов с сахарным диабетом и заболеваниями предстательной железы.

Что именно определяется в процессе анализа?

Происходит измерение концентрации альфа-2 макроглобулина в образце сыворотки крови пациента методом иммунотурбидиметрии.  

Что означают результаты теста?

Высокие значения А2М наблюдаются при хронических заболеваниях печени и указывают на развитие фиброза – замещения гепатоцитов соединительной тканью. Также повышение уровня белка может быть вызвано снижением объема плазмы крови и относительном увеличении его концентрации по отношению к менее крупным белкам при нефротическом синдроме.

Некоторое количество альфа-2 макроглобулина вырабатывается клетками предстательной железы, поэтому его уровень повышается при ее доброкачественных заболеваниях и снижается при развитии рака.

Низкая концентрация белка в крови может быть следствием острого панкреатита, инфаркта миокарда, хирургических операций.

Сроки выполнения теста.

Обычно результат анализа можно получить через 3-4 дня после взятия крови.

Как подготовиться к анализу?

Следует придерживаться общих правил подготовки к взятию крови из вены. С подробной информацией можно ознакомиться в соответствующем разделе статьи.

Альфа-2 макроглобулин в крови — зачем измерять?

Альфа-2 макроглобулин – особые белки, которые синтезируются печенью. Белок поступает в кровоток, где блокирует активность протеиназ (ферментов, задействованных в формировании иммунных ответов и процессе свертывания крови).

Исследование крови на уровень альфа-2 макроглобулина

Данный тест назначается в ходе диагностирования патологий печени. В частности, его результаты помогают выявить такой патологический процесс, как фиброзирование. Научно доказано, что увеличение количества белка в сыворотке крови по времени совпадает с прогрессированием фиброза и переходом воспаления в активную фазу. Несмотря на это, сегодня в медицинской практике результаты лабораторных исследований рассматриваются только в качестве косвенного признака патологического перерождения печени. Точный диагноз ставится врачом только на основании результатов биопсии. Изменение лабораторных показателей может служить показанием для ее проведения. Если результаты анализа крови на альфа-2 макроглобулин у пациентов с подозрением на фиброз остаются в пределах нормы, это позволяет отказаться от проведения инвазивного исследования, которое несет определенные риски для здоровья.

Норма альфа-2 макроглобулина

Для возраста 1-2 года характерен максимальный уровень этого белка. Норма для детей почти вдвое выше, чем для взрослых. Уровень белка постепенно снижается по мере взросления. У пожилых людей часто наблюдается повышение показателей. Интерпретация результатов выполняется с учетом возраста и пола пациента, а также ряда других факторов.

Показания к исследованию

Данный тест проводится в следующих случаях:

  • обследование лиц с диагностированными патологиями почек;
  • хронические заболевания печени, которые могут привести к фиброзированию и циррозу;
  • обследование пациентов с сахарным диабетом, карциномой или гиперплазией предстательной железы.

Подготовка к исследованию

Для проведения теста необходимо сдать кровь из вены. Она сдается натощак после 12-ти часовой голодной паузы. В это время можно пить только воду. За полчаса до сдачи крови необходимо отказаться от курения, избегать значительных физических нагрузок и стресса.

Интерпретация результатов анализа

На количество белка могут оказывать влияние различные факторы. Поэтому по его уровню можно только косвенно судить о состоянии печени.

Причиной повышения показателей может быть сахарный диабет (если заболевание протекает в течение длительного времени), прием оральных контрацептивов, доброкачественные и злокачественные новообразования предстательной железы, болезнь Альцгеймера или псориаз. Кроме того, уровень этого белка повышается у беременных женщин.

Снижение концентрации белка может наблюдаться у пациентов, которые находятся на искусственном кровообращении, при развитии ДВС-синдрома или множественной миеломы, патологиях поджелудочной и прочее.
Уровень белка у пациентов с хроническими и острыми патологиями может меняться независимо от конкретного заболевания. Интерпретация результатов выполняется только врачом с учетом данных всех проведенных лабораторных и инструментальных исследований, клинической картины и других факторов. Для точной диагностики во многих случаях требуется комплексное обследование.

Анализ Альфа2-глобулины в исследовании Белковые фракции со скидкой до 50% в онлайн-лаборатории Lab4U в Москве

В состав α2-глобулинов входят: α2-макроглобулин, гаптоглобин, гемопексин, антитромбин III, церулоплазмин, тироксинсвязывающий глобулин.

В результате будет представлено процентное содержание фракции относительно всех белков сыворотки.

Зная уровень общего белка, можно узнать концентрацию фракции в сыворотке в г/л, для этого количество общего белка, г/л умножить на процент фракции и разделить на 100.

Срок исполнения

Анализ будет готов в течение 7 дней, исключая субботу, воскресенье и день забора. Срок может быть увеличен на 1 день в случае необходимости. Вы получите результаты на эл. почту сразу по готовности.

Срок исполнения: в течение 7 дней, исключая субботу, воскресенье и день забора, исключая субботу и воскресенье (кроме дня взятия биоматериала)

Альфа2-глобулины Белковые фракции

Электрофоретическое разделение белков позволяет изучать их биологические и физические характеристики, отражает заболевания печени и почек, иммунной системы, злокачественной патологии, острых и хронических инфекций, генетических поломок, заболеваний центральной нервной системы.

На электрофореграмме сывороточные белки делятся на 5 фракций: альбумин и 4 глобулиновых группы.

Глобулины составляют около 40% белков крови и представляют собой разнообразную группу белков, некоторые из которых вырабатываются печенью, а некоторые — иммунной системой.

Альфа2-глобулины формируют втроую фракцию глобулинов на электрофореграмме, составляя порядка 5,41 — 14,88% всех белков.

Увеличение фракции альфа2-глобулинов наблюдается при всех видах острых воспалительных процессов, особенно с выраженным экссудативным и гнойным характером (пневмония, эмпиема плевры и другие), заболеваниях, связанных с вовлечением в патологический процесс соединительной ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания), злокачественных опухолях, в стадии восстановления после термических ожогов, нефротическом синдроме, гемолизе крови.

Снижение фракции альфа1-глобулинов наблюдается при сахарном диабете, панкретатитах, врожденной желтухе механического происхождения у новорожденных, токсических гепатитах.

К альфа-глобулинам относится основная масса белков острой фазы. Увеличение их содержания отражает интенсивность острых воспалительных процессов.


Описание анализа Белковые фракции в Харцызск

Код: 02-418

Цена: 380 руб

Описание

Общий белок сыворотки крови включает в себя Альбумин и Глобулины (фракции), которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении, имеют разную структуру и функции.

Главная фракция — Альбумин, она составляет до 60 % от общего количества белков плазмы крови.

Основные функции Альбумина: поддержание онкотического давления в сыворотке крови, транспорт различных биологически активных веществ, в том числе гормонов, витаминов. Он связывает холестерин, билирубин, кальций, а также многие лекарственные вещества. Альбумин выполняет функцию белкового резерва организма. Альбумин — активатор острой фазы. Он также является индикатором общего пищевого статуса организма, особенно у пожилых людей с хроническими заболеваниями.

Другие фракции представляют собой следующие Глобулины.

Альфа-1

К ним относятся белки острой фазы (быстрого реагирования):

  • антитрипсин — блокирует протеолитические ферменты (при воспалительном процессе в легочной ткани подавляет функцию эластазы, предотвращая деградацию эластина в стенках альвеол и развитие эмфиземы легких)
  • кислый гликопротеин (орозомукоид) — способствует фибриллогенезу
  • липопротеины отвечают за доставку липидов к другим клеткам
  • транспортные белки связывают и перемещают важные гормоны организма (кортизол, тироксин)

Альфа-2

Также включают белки острой фазы:

  • макроглобулин активизирует защитные процессы организма при инфекционных и воспалительных поражениях
  • гаптоглобин соединяется с гемоглобином
  • церулоплазмин определяет и связывает ионы меди, нейтрализует свободные радикалы и является окислительным ферментом для витамина С, адреналина
  • липопротеины обеспечивают перемещение жиров

Бета

К этой группе относят белки:

  • трансферрин — обеспечивает перемещение железа
  • гемопексин — препятствует потере железа, связывает гемоглобин, миоглобин, каталазу, доставляет их в печень, где происходит распад гема и связывание железа с ферритином
  • комплементы — участвуют в иммунном отклике
  • бета-липопротеины — перемещают фосфолипиды и холестерин
  • некоторые иммуноглобулины — также обеспечивают иммунную реакцию

Гамма

Фракция включает важнейшие белки иммуноглобулины разных классов (IgА, IgМ, IgЕ, IgG), которые являются антителами и отвечают за местный и общий иммунитет организма.

 

В результате развития острых или обострения хронических воспалительных заболеваний соотношение белковых фракций изменяется. Уменьшение количества того или иного вида белка может наблюдаться при иммунодефицитах, которые свидетельствуют о серьезных процессах в организме (аутоиммунные заболевания, ВИЧ, онкология и т.д.). Избыток зачастую свидетельствует о моноклональной гаммапатии (производство аномальных типов иммуноглобулинов). К последствиям гаммапатии можно отнести множественную миелому (рак плазматических клеток), макроглобулинемию Вальденстрема (опухоль костного мозга) и т.д. Также может возникнуть поликлональная гаммапатия (секреция аномального количества иммуноглобулинов). Результатом являются инфекционные болезни, аутоиммунные патологии, заболевания печени (например, вирусные гепатиты) и другие хронические процессы.

При многих заболеваниях встречается нарушение соотношения фракций белков
плазмы (диспротеинемия). Диспротеинемии наблюдаются чаще, чем изменение общего количества белка и при наблюдении в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Подготовка к анализу

            Кровь для исследования сдается утром натощак после 8-12 часового ночного периода голодания (можно пить воду). Накануне перед сдачей крови следует исключить из рациона жирную пищу.

 

Требования

 

Интерпретация результатов

Интерпретация результатов исследований содержит информацию для лечащего врача и не является диагнозом.

Референсные значения (норма):

Белковые фракции

Альбумин, %

56. 6 — 66.8

для всех

Альфа-1-глобулин, %

3.0 — 5.6

для всех

Альфа-2-глобулин, %

6.9 — 10.5

для всех

Бета глобулины %

7.3 — 12.5

5.0 —  9.0

для всех

дети до 1 года

Гамма-глобулин, %

12.8 — 19.0

для всех

 

Повышение значения Белковых фракций:

Альбумин: 

  • Дегидратация
  • Шок

Фракция альфа1- глобулина (повышение альфа1-антитрипсина):

  • Патология паренхимы печени
  • Острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания)
  • Опухоли
  • Травма и хирургические вмешательства
  • Беременность (3 триместр)
  • Приём андрогенов

Фракция альфа2-глобулина:

  • Повышение альфа2-макроглобулина (нефротический синдром, гепатит, цирроз печени, приём эстрогенов и оральных контрацептивов, хронический воспалительный процесс, беременность)
  • Повышение гаптоглобина (воспаление, злокачественные опухоли, некроз тканей)

Фракция бета-глобулина:

  • Моноклональные гаммапатии
  • Приём эстрогенов, железодефицитная анемия (повышение трансферрина)
  • Беременность
  • Механическая желтуха
  • Миелома (IgA-тип)

Фракция гамма-глобулина:

  • Хроническая патология печени (хронический активный гепатит, цирроз)
  • Хронические инфекции, саркоидоз, паразитарные инвазии
  • Аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит, системная красная волчанка)
  • Лимфопролиферативные заболевания (миелома, лимфома, макроглобулинемия Вальденстрема)

Понижение значения Белковых фракций:


Альбумин:

  • Нарушения питания
  • Синдром мальабсорбции
  • Болезни печени и почек
  • Опухоли
  • Коллагенозы
  • Ожоги
  • Гипергидратация
  • Кровотечения
  • Анальбуминемия
  • Беременность

Фракция альфа1- глобулина (понижение альфа1-антитрипсина):

  • Наследственный дефицит альфа1-антитрипсина
  • Болезнь Tangier

Фракция альфа2-глобулина:

  • Снижение альфа2-макроглобулина (панкреатит, ожоги, травмы)
  • Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз)

Фракция бета-глобулина: 

Фракция гамма-глобулина:

  • Иммунодефицитные состояния
  • Приём глюкокортикоидов
  • Плазмаферез
  • Беременность
Добавить

Белковые фракции в сыворотке: исследования в лаборатории KDLmed

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы русские

Протеинограмма.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Метод исследования

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до сдачи крови.

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

  • Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
  • Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
  • Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).

Когда назначается исследование?

  • При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
  • При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
  • При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
  • При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст

Референсные значения

0-7 месяцев

44 — 76 г/л

7-12 месяцев

51 — 73 г/л

1-3 года

56 — 75 г/л

3-18 лет

60 — 80 г/л

Больше 18 лет

64 — 83 г/л

 

Компонент

Референсные значения

Альбумин, %

55,8 — 66,1 %

Альфа-1-глобулин, %

2,9 — 4,9 %

Альфа-2-глобулин, %

7,1 — 11,8 %

Бета-1-глобулин, %

4,7 — 7,2 %

Бета-2-глобулин, %

3,2 — 6,5 %

Гамма-глобулин, %

11,1 — 18,8 %

Причины повышения фракции альбумина:

  • беременность;
  • дегидратация;
  • алкоголизм.

Причины понижения фракции альбумина:

  • острая ревматическая лихорадка;
  • острый холецистит;
  • сахарный диабет;
  • воспалительные и опухолевые заболевания ЖКТ;
  • нефротический синдром;
  • нефритический синдром;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • хроническая сердечная недостаточность;
  • макроглобулинемия;
  • множественная миелома;
  • остеомиелит;
  • язвенная болезнь;
  • пневмония;
  • саркоидоз;
  • системная красная волчанка;
  • неспецифический язвенный колит;
  • прием глюкокортикоидов.

Причины повышения фракции альфа-1-глобулина:

  • острые или хронические воспалительные заболевания;
  • лимфогранулематоз;
  • цирроз печени;
  • язвенная болезнь;
  • беременность;
  • стресс;
  • прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции альфа-1-глобулина:

  • недостаточность альфа-1-антитрипсина;
  • острый вирусный гепатит.

Причины повышения фракции альфа-2-глобулина:

  • острая ревматическая лихорадка;
  • хронический гломерулонефрит;
  • цирроз печени;
  • сахарный диабет;
  • диспротеинемия;
  • лимфогранулематоз;
  • пожилой и младенческий возраст;
  • нефротический синдром;
  • остеомиелит;
  • язвенная болезнь;
  • пневмония;
  • узловатый полиартериит;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • стресс;
  • системная красная волчанка;
  • мальабсорбция;
  • неспецифический язвенный колит.

Причины понижения фракции альфа-2-глобулина:

  • острый вирусный гепатит;
  • гипогаптоглобинемия;
  • интраваскулярный гемолиз;
  • гипертиреоз;
  • мальабсорбция.

Причины повышения фракции бета-глобулина:

  • острые воспалительные заболевания;
  • сахарный диабет;
  • диспротеинемия;
  • гломерулонефрит;
  • гиперхолестеринемия;
  • железодефицитная анемия;
  • подпеченочная желтуха;
  • макроглобулинемия;
  • нефротический синдром;
  • беременность;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции бета-глобулина:

  • аутоиммунные заболевания;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • нефротический синдром;
  • системная склеродермия;
  • стеаторея;
  • системная красная волчанка;
  • цирроз печени;
  • неспецифический язвенный колит.

Причины повышения фракции гамма-глобулина:

  • амилоидоз;
  • цирроз печени;
  • хронический лимфолейкоз;
  • криоглобулинемия;
  • муковисцидоз;
  • тиреоидит Хашимото;
  • ювенильный ревматоидный артрит;
  • множественная миелома;
  • моноклональная гаммапатия неясного генеза;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • системная склеродермия;
  • синдром Шегрена;
  • системная красная волчанка;
  • макроглобулинемия Вальденстрема.

Причины понижения фракции гамма-глобулина:

  • острый вирусный гепатит;
  • агаммаглобулинемия;
  • гломерулонефрит;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • нефротический синдром;
  • мальабсорбция;
  • склеродермия;
  • стеаторея;
  • неспецифический язвенный колит.

Что может влиять на результат?

  • Гемолиз образца крови может приводить к увеличению интенсивности полосы бета-глобулина.
  • Применение пенициллина может приводить к расщеплению полосы альбумина.
  • Использование радиоконтрастных веществ, а также недавняя процедура гемодиализа препятствует интерпретации результата исследования.

Важные замечания

  • Исследование не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов (IgA, IgM, IgG) между собой и не предназначено для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза.
  • У 10 % пациентов с множественной миеломой протеинограмма в норме.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, онколог, гематолог.

Литература

  • Chernecky C. C. Laboratory Tests and Diagnostic Procedures / С.С. Chernecky, В.J. Berger; 5th ed. – Saunder Elsevier, 2008.
  • DeVita V.T. Principles and practice of Oncology / V.T. DeVita, Lawrence T.S., Rosenberg S.A; 8th ed. – Lippincott Williams & Wilkins, 2008.
  • Fauci et al. Harrison’s Principles of Internal Medicine/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo; 17 ed. – The McGraw-Hill Companies, 2008.

Анализ крови на белковые фракции в Нижнем-Новгороде

Общий белок:
57 — 80

Альбумин:
30,9 — 49,5

Альбумин,%:
57,1 — 67,2

Альфа-1 глобулин:
1,7 — 3,7

Альфа-1 глобулин,%:
3,2 — 4,9

Альфа-2 глобулин:
4,8 — 9,7

Альфа-2 глобулин,%:
8,9 — 13,0

Бета-1 глобулин:
2,7 — 5,2

Бета-1 глобулин,%:
5,1 — 6,9

Бета-2 глобулин:
1,7 — 3,9

Бета-2 глобулин,%:
2,9 — 5,2

Гамма глобулин:
6,0 — 12,7

Гамма глобулин,%:
9,8 — 16,9

г/л,

%

Причины повышения фракции альбумина:
— беременность;
— дегидратация;
— алкоголизм.

Причины понижения фракции альбумина:
— острая ревматическая лихорадка;
— острый холецистит;
— сахарный диабет;
— воспалительные и опухолевые заболевания ЖКТ;
— нефротический синдром;
— лейкоз;
— лимфома;
— хроническая сердечная недостаточность;
— макроглобулинемия;
— множественная миелома;
— остеомиелит;
— язвенная болезнь;
— пневмония;
— саркоидоз;
— системная красная волчанка;
— неспецифический язвенный колит;
— прием глюкокортикоидов.

Причины повышения фракции альфа-1-глобулина:
— острые или хронические воспалительные заболевания;
— лимфогранулематоз;
— цирроз печени;
— язвенная болезнь;
— беременность;
— стресс;
— прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции альфа-1-глобулина:
— недостаточность альфа-1-антитрипсина;
— острый вирусный гепатит.

Причины повышения фракции альфа-2-глобулина:
— острая ревматическая лихорадка;
— хронический гломерулонефрит;
— цирроз печени;
— сахарный диабет;
— диспротеинемия;
— лимфогранулематоз;
— пожилой и младенческий возраст;
— нефротический синдром;
— остеомиелит;
— язвенная болезнь;
— пневмония;
— узловатый полиартериит;
— ревматоидный артрит;
— саркоидоз;
— стресс;
— системная красная волчанка;
— мальабсорбция;
— неспецифический язвенный колит.

Причины понижения фракции альфа-2-глобулина:
— острый вирусный гепатит;
— гипогаптоглобинемия;
— интраваскулярный гемолиз;
— гипертиреоз;
— мальабсорбция.

Причины повышения фракции бета-глобулина:
— острые воспалительные заболевания;
— сахарный диабет;
— диспротеинемия;
— гломерулонефрит;
— гиперхолестеринемия;
— железодефицитная анемия;
— подпеченочная желтуха;
— макроглобулинемия;
— нефротический синдром;
— беременность;
— ревматоидный артрит;
— саркоидоз;
— прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции бета-глобулина:
— аутоиммунные заболевания;
— лейкоз;
— лимфома;
— нефротический синдром;
— системная склеродермия;
— стеаторея;
— системная красная волчанка;
— цирроз печени;
— неспецифический язвенный колит.

Причины повышения фракции гамма-глобулина:
— амилоидоз;
— цирроз печени;
— хронический лимфолейкоз;
— криоглобулинемия;
— муковисцидоз;
— тиреоидит Хашимото;
— ювенильный ревматоидный артрит;
— множественная миелома;
— моноклональная гаммапатия неясного генеза;
— ревматоидный артрит;
— саркоидоз;
— системная склеродермия;
— синдром Шегрена;
— системная красная волчанка;
— макроглобулинемия Вальденстрема.

Причины понижения фракции гамма-глобулина:
— острый вирусный гепатит;
— агаммаглобулинемия;
— гломерулонефрит;
— лейкоз;
— лимфома;
— нефротический синдром;
— мальабсорбция;
— склеродермия;
— стеаторея;
— неспецифический язвенный колит.

Что может влиять на результат?
— Гемолиз образца крови может приводить к увеличению интенсивности полосы бета-глобулина.
— Применение пенициллина может приводить к расщеплению полосы альбумина.
— Использование радиоконтрастных веществ, а также недавняя процедура гемодиализа препятствует интерпретации результата исследования.

Важные замечания:
— Исследование не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов (IgA, IgM, IgG) между собой и не предназначено для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза.
— У 10 % пациентов с множественной миеломой протеинограмма в норме

Биохимический анализ крови на альфа-2-макроглобулин

Общая характеристика

Альфа-2-макроглобулин — это высокомолекулярный гликопротеин, синтезирующийся в поджелудочной железе. В нативном состоянии он способен присоединять и транспортировать многие биологически активные молекулы: цитокины (интерлейкины, интерфероны, факторы некроза опухоли, стимулины, ингибины и факторы роста), цинк и никель. Каждая его субъединица содержит также «ловушку» для любого из протеолитических ферментов. Является ингибитором протеолитических ферментов (ферментов расщепляющих белки — пепсина, трипсина, химотрипсина, коллагеназы, плазмина и др.) и как белок острой фазы обладает защитным действием от протеаз на эндотелий сосудов.
Альфа-2-макроглобулин — маркер гломерулонефропатии, увеличивается при тяжелых заболеваниях почек с поражением базальных мембран клубочков (хронический гломерулонефрит, нефротический синдром).
Регулирует значительную часть функций организма, связанных с системой крово- и лимфообращения. Проявляет антикоагулянтную (противосвёртывающую) активность, инактивируя тромбин и блокируя переход фактора XII в XIIа, плазминогена в плазмин.

Показания для назначения

1. Диагностика заболеваний почек, нефротического сидрома.
2. Заболевания печени (цирроз, гепатит).
3. Оценка протеолитических состояний (панкреатит и пептическая язвенная болезнь).
4. Контроль дисфункции и отторжения пересаженной почки.

Маркер

Маркер нарушений функции почек и поджелудочной железы.

Клиническая значимость

Обследование пациентов с нефротическим синдромом и панкреатитом.


Состав показателей:

Альфа-2-макроглобулин
: Иммунотурбидиметрический
Диапазон измерений: 0-0
Единица измерения: Грамм на литр

Референтные значения:

Возраст

Комментарии

Выполнение возможно на биоматериалах:

Биологический материал

Условия доставки

Контейнер

Объем

сыворотка ВК

Условия доставки:

24 час. при температуре от 2 до 24 градусов Цельсия

Контейнер:

Вакутейнер с разделительным гелем

Объем:

3.5 Миллилитров

Правила подготовки пациента

Стандартные условия подготовки (если иное не определено врачом): За 8 часов Выдержать голодание, исключить жирную пищу. Можно пить воду.

Вы можете добавить данное исследование в корзину на этой странице

Интерференция:

  • Местранол, пероральные контрацептивы, эстрогены
  • Декстран, стрептокиназа.

Интерпретация:

  • Хронический гломерулонефрит, нефропатии, беременность, воспалительные заболевания суставов, врожденные пороки сердца, сахарный диабет, физическая нагрузка, цирроз печени, острый и хронический гепатит.
  • Заболевания поджелудочной железы, инфаркт миокарда, гастроэнтеропатии, заболевания легких, множественная миелома, преэклампсия (умеренная), ювенильный ревматоидный артрит.
    Содержание снижено при экстракорпоральном кровообращении.

Макроглобулин альфа-2 при болезни Альцгеймера: маркер повреждения нейронов через путь RCAN1

  • Reiman EM, Langbaum JB, Tariot PN, Lopera F, Bateman RJ, Morris JC et al . CAP — продвижение оценки доклинических методов лечения болезни Альцгеймера. Nat Rev 2016; 12 : 56–61.

    КАС Google ученый

  • Сперлинг Р. А., Амариглио Р.Э., Маршалл Г.А., Ренц Д.М. Установление клинической значимости в доклинической болезни Альцгеймера. J Prev Alzheimers Dis 2015; 2 : 85–87.

    КАС пабмед ПабМед Центральный Google ученый

  • Сперлинг Р.А., Айсен П.С., Беккет Л.А., Беннетт Д.А., Крафт С., Фаган А.М. и др. . На пути к определению доклинических стадий болезни Альцгеймера: рекомендации рабочих групп Национального института старения и Ассоциации Альцгеймера по диагностическим руководствам для болезни Альцгеймера. Альцгеймер Демент 2011; 7 : 280–292.

    Артикул Google ученый

  • Дюбуа Б., Фельдман Х.Х., Якова С., Хампель Х., Молинуево Д.Л., Бленноу К. и др. . Продвижение диагностических критериев исследования болезни Альцгеймера: критерии IWG-2. Ланцет Нейрол 2014; 13 : 614–629.

    Артикул Google ученый

  • Эйкеленбум П., Вирхуис Р., ван Эксель Э., Хуземанс Дж. Дж., Роземюллер А. Дж., ван Гул В. А. .Раннее участие врожденного иммунитета в патогенезе поздних и болезни Альцгеймера: невропатологические, эпидемиологические и генетические данные. Curr Alzheimer Res 2011; 8 : 142–150.

    КАС Статья Google ученый

  • Heneka MT, Carson MJ, El Khoury J, Landreth GE, Brosseron F, Feinstein DL et al . Нейровоспаление при болезни Альцгеймера. Ланцет Нейрол 2015; 14 : 388–405.

    КАС Статья Google ученый

  • Макколли М.Е., Груш К.А. Болезнь Альцгеймера: изучение роли воспаления и последствий для лечения. Int J Alzheimers Dis 2015; 2015 : 515248.

    ПабМед ПабМед Центральный Google ученый

  • Шарф С. , Мандер А., Угони А., Вайда Ф., Кристофидис Н. . Двойное слепое плацебо-контролируемое исследование применения диклофенака/мизопростола при болезни Альцгеймера. Неврология 1999; 53 : 197–201.

    КАС Статья Google ученый

  • Айзен П.С., Шафер К.А., Грундман М., Пфайффер Э., Сано М., Дэвис К.Л. и др. . Влияние рофекоксиба или напроксена по сравнению с плацебо на прогрессирование болезни Альцгеймера: рандомизированное контролируемое исследование. ЯМА 2003; 289 : 2819–2826.

    КАС Статья Google ученый

  • Reines SA, Block GA, Morris JC, Liu G, Nessly ML, Lines CR и др. .Рофекоксиб: отсутствие влияния на болезнь Альцгеймера в годичном рандомизированном слепом контролируемом исследовании. Неврология 2004; 62 : 66–71.

    КАС Статья Google ученый

  • Breitner JC, Baker LD, Montine TJ, Meinert CL, Lyketsos CG, Ashe KH и др. . Расширенные результаты исследования противовоспалительной профилактики болезни Альцгеймера. Альцгеймер Демент 2011; 7 : 402–411.

    Артикул Google ученый

  • Армстронг П.Б., Куигли Дж.П.Альфа-2-макроглобулин: эволюционно законсервированное звено врожденной иммунной системы. Dev Comp Immunol 1999; 23 : 375–390.

    КАС Статья Google ученый

  • Рехман А.А., Ахсан Х., Хан Ф.Х. альфа-2-макроглобулин: физиологический страж. J Cell Physiol 2013; 228 : 1665–1675.

    КАС Статья Google ученый

  • Френч К., Йербери Дж.Дж., Уилсон М.Р.Протеазная активация альфа2-макроглобулина модулирует шапероноподобное действие с широкой специфичностью. Биохимия 2008; 47 : 1176–1185.

    КАС Статья Google ученый

  • Бауэр Дж. , Штраус С., Шрайтер-Гассер У., Гантер У., Шлегель П., Витт I и др. . Интерлейкин-6 и альфа-2-макроглобулин указывают на острофазовое состояние коры головного мозга при болезни Альцгеймера. FEBS Lett 1991; 285 : 111–114.

    КАС Статья Google ученый

  • Ван Гул Д., Де Струпер Б., Ван Лёвен Ф., Трио Э., Дом Р. Экспрессия альфа-2-макроглобулина в бляшках нейритного типа у пациентов с болезнью Альцгеймера. Neurobiol Aging 1993; 14 : 233–237.

    КАС Статья Google ученый

  • Тал Д.Р., Шобер Р., Биркенмайер Г. . Субъединицы альфа2-макроглобулинового рецептора/белка, родственного рецептору липопротеинов низкой плотности, нативного и трансформированного альфа2-макроглобулина и интерлейкина 6 при болезни Альцгеймера. Brain Res 1997; 777 : 223–227.

    КАС Статья Google ученый

  • Тамбисетти М. , Симмонс А., Хе А., Кэмпбелл Дж., Вестман Э., Чжан И. и др. . Плазменные биомаркеры атрофии головного мозга при болезни Альцгеймера. PloS One 2011 г.; 6 : e28527.

    КАС Статья Google ученый

  • Хе А., Линхэм С., Тамбисетти М., Каусевич М., Кэмпбелл Дж., Байерс Х.Л. и др. .Биомаркеры плазмы на основе протеома для болезни Альцгеймера. Мозг 2006; 129 : 3042–3050.

    КАС Статья Google ученый

  • Тамбисетти М., Хе А., Фой С., Дейли Э., Гловер А., Купер А. и др. . Протеомная идентификация белков плазмы, связанных с метаболизмом гиппокампа при ранней болезни Альцгеймера. J Нейрол 2008; 255 : 1712–1720.

    КАС Статья Google ученый

  • Ян Х., Лютвинский Ю., Херукка С. К., Сойнинен Х., Рутисхаузер Д., Зубарев Р.А.Прогностические полипептидные биомаркеры плазмы крови прогрессирования болезни Альцгеймера. Дж. Болезнь Альцгеймера 2014; 40 : 659–666.

    КАС Статья Google ученый

  • Ковач Д.М. альфа2-макроглобулин при поздних стадиях болезни Цгеймера и Al . Опыт Геронтол 2000; 35 : 473–479.

    КАС Статья Google ученый

  • Чен Х., Ли З., Лю Н., Чжан В., Чжу Г. .Влияние полиморфизмов альфа-2-макроглобулина 5 bp I/D и Ile1000Val на предрасположенность к болезни Альцгеймера: систематический обзор и метаанализ 52 исследований. Cell Biochem Biophys 2014; 70 : 511–519.

    КАС Статья Google ученый

  • Альберт М., Солдан А., Готтесман Р., МакКанн Г., Сактор Н. , Фаррингтон Л. и др. . Когнитивные изменения, предшествующие появлению клинических симптомов легкого когнитивного нарушения, и связь с генотипом АроЕ. Curr Alzheimer Res 2014; 11 : 773–784.

    КАС Статья Google ученый

  • Маккханн Г., Драхман Д., Фолштейн М., Кацман Р., Прайс Д., Стадлан Э.М. Клинический диагноз болезни Альцгеймера: отчет рабочей группы NINCDS-ADRDA под эгидой Целевой группы Министерства здравоохранения и социальных служб по болезни Альцгеймера. Неврология 1984; 34 : 939–944.

    КАС Статья Google ученый

  • Кнопман Д.С., ДеКоски С.Т., Каммингс Дж.Л., Чуи Х., Кори-Блум Дж., Релкин Н. и др. .Практический параметр: диагностика деменции (доказательный обзор). Отчет Подкомитета по стандартам качества Американской академии неврологии. Неврология 2001; 56 : 1143–1153.

    КАС Статья Google ученый

  • Петерсен РЦ . Легкие когнитивные нарушения как диагностическая единица. J Intern Med 2004; 256 : 183–194.

    КАС Статья Google ученый

  • Могекар А., Ли С., Лу Ю., Ли М., Ван М.С., Альберт М. и др. .Изменения биомаркеров спинномозговой жидкости предшествуют появлению симптомов легких когнитивных нарушений. Неврология 2013; 81 : 1753–1758.

    КАС Статья Google ученый

  • Петтигрю С., Солдан А., Могекар А., Ван М.С., Гросс А.Л., О’Брайен Р. и др. . Взаимосвязь между биомаркерами спинномозговой жидкости болезни Альцгеймера и познанием у когнитивно нормальных пожилых людей. Нейропсихология 2015; 78 : 63–72.

    Артикул Google ученый

  • Консорциум GT . Геномика человека. Пилотный анализ экспрессии генотипа-ткани (GTEx): регуляция мультитканевого гена у людей. Наука 2015; 348 : 648–660.

    Артикул Google ученый

  • Консорциум GT . Проект экспрессии генотипа ткани (GTEx). Нат Жене 2013; 45 : 580–585.

    Артикул Google ученый

  • Барретт Т., Сузек Т.О., Троуп Д.Б., Уилхайт С.Е., Нгау В.К., Леду П. и др. . NCBI GEO: анализ миллионов профилей выражений — база данных и инструменты. Nucleic Acids Res 2005; Д562–Д566.

    Артикул Google ученый

  • Ферруччи Л . Балтиморское лонгитюдное исследование старения (BLSA): 50-летнее путешествие и планы на будущее. J Gerontol 2008; 63 : 1416–1419.

    Артикул Google ученый

  • Shock NW, Gruelich R, Andres R, Arenberg D, Costa PT, Lakatta EG et al Нормальное старение человека: Балтиморское продольное исследование старения . Типография правительства США: Вашингтон, округ Колумбия, США, 1984.

    Google ученый

  • Яконо Д., Резник С.М., О’Брайен Р., Зондерман А.Б., Ан Ю., Плетникова О. и др. .Субъекты с легкими когнитивными нарушениями и бессимптомной болезнью Альцгеймера: эквивалентные нагрузки бета-амилоида и тау с различными когнитивными результатами. J Neuropathol Exp Neurol 2014; 73 : 295–304.

    КАС Статья Google ученый

  • Мильке М.М., Вемури П., Рокка В.А. Клиническая эпидемиология болезни Альцгеймера: оценка пола и гендерных различий. Клин Эпидемиол 2014; 6 : 37–48.

    Артикул Google ученый

  • Барнс Л.Л., Уилсон Р.С., Бьениас Дж.Л., Шнайдер Дж.А., Эванс Д.А., Беннетт Д.А. Половые различия клинических проявлений патологии болезни Альцгеймера. Arch General Psychiatry 2005; 62 : 685–691.

    Артикул Google ученый

  • Ортельт-Пригионе С. Влияние пола и пола на иммунный ответ. Аутоиммунная редакция 2012 г.; 11 : A479–A485.

    КАС Статья Google ученый

  • Ансар Ахмед С., Пенхейл В.Дж., Талал Н. . Половые гормоны, иммунные реакции и аутоиммунные заболевания. Механизмы действия половых гормонов. Am J Pathol 1985; 121 : 531–551.

    КАС пабмед ПабМед Центральный Google ученый

  • Alcolea D, Martinez-Lage P, Sanchez-Juan P, Olazaran J, Antunez C, Izagirre A и др. .Метаболизм белков-предшественников амилоида и маркеры воспаления при доклинической болезни Альцгеймера. Неврология 2015; 85 : 626–633.

    КАС Статья Google ученый

  • Джек К. Р. младший, Кнопман Д.С., Вейганд С.Д., Висте Х.Дж., Вемури П., Лоу В. и др. . Оперативный подход к критериям ассоциации Национального института старения и болезни Альцгеймера для доклинической болезни Альцгеймера. Энн Нейрол 2012; 71 : 765–775.

    Артикул Google ученый

  • Солдан А., Петтигрю С., Лу Ю., Ван М.С., Селнес О., Альберт М. и др. . Взаимосвязь медиальной височной атрофии, генотипа АРОЕ и когнитивного резерва при доклинической болезни Альцгеймера. Hum Brain Map 2015; 36 : 2826–2841.

    Артикул Google ученый

  • Маттссон Н., Инсел П.С., Палмквист С., Портелиус Э., Зеттерберг Х., Вайнер М. и др. .Тау, нейрогранин и свет нейрофиламентов спинномозговой жидкости при болезни Альцгеймера. EMBO Мол Мед 2016; 8 : 1184–1196.

    КАС Статья Google ученый

  • Гисслен М. , Прайс Р.В., Андреассон У., Норгрен Н., Нильссон С., Хагберг Л. и др. . Плазменная концентрация легкого белка нейрофиламента (NFL) является биомаркером повреждения ЦНС при ВИЧ-инфекции: перекрестное исследование. ЭБиоМедицина 2016; 3 : 135–140.

    Артикул Google ученый

  • Варма С . Сетевая модель нормальной экспрессии генов предсказывает кратность изменения возмущения генов. RECOMB/ISCB Conference on Regulatory and Systems Genomics with DREAM Challenges 2015.

  • Khan UA, Liu L, Provenzano FA, Berman DE, Profaci CP, Sloan R et al . Молекулярные факторы и корковое распространение дисфункции латеральной энторинальной коры при доклинической болезни Альцгеймера. Nat Neurosci 2014; 17 : 304–311.

    КАС Статья Google ученый

  • West MJ, Kawas CH, Stewart WF, Rudow GL, Troncoso JC . Нейроны гиппокампа при доклинической болезни Альцгеймера. Neurobiol Aging 2004; 25 : 1205–1212.

    КАС Статья Google ученый

  • Девананд Д.П., Прадхабан Г., Лю Х, Ханджи А., Де Санти С., Сегал С. и др. .Гиппокампальная и энторинальная атрофия при легких когнитивных нарушениях: прогнозирование болезни Альцгеймера. Неврология 2007; 68 : 828–836.

    КАС Статья Google ученый

  • Карч К.М., Дженг А.Т., Гоатэ А.М. Кальцийфосфатаза кальцинейрин влияет на метаболизм тау. Neurobiol Aging 2013; 34 : 374–386.

    КАС Статья Google ученый

  • Ву И, Ли П.Т., Сонг В.Аберрантная экспрессия RCAN1 в патогенезе болезни Альцгеймера: новый молекулярный механизм и новая мишень для лекарств. Мол Нейробиол 2014; 50 : 1085–1097.

    КАС Статья Google ученый

  • Льорет А., Бадия М.С., Хиральдо Э., Ермак Г., Алонсо М.Д., Паллардо Ф.В. и др. . Токсичность бета-амилоида и гиперфосфорилирование тау связаны через RCAN1 при болезни Альцгеймера. J Диссертация болезни Альцгеймера 2011; 27 : 701–709.

    КАС Статья Google ученый

  • Хань Х.С., Генг Дж.Г. Сверхэкспрессия Slit2 индуцирует образование сосудов и изменяет проницаемость кровеносных сосудов в головном мозге мышей. Acta Pharmacol Sin 2011; 32 : 1327–1336.

    КАС Статья Google ученый

  • Li JC, Han L, Wen YX, Yang YX, Li S, Li XS и др. . Повышенная проницаемость гематоэнцефалического барьера и изменения, подобные болезни Альцгеймера, у трансгенных мышей Slit-2. J Болезнь Альцгеймера 2015; 43 : 535–548.

    КАС Статья Google ученый

  • Картер С.Л., Резник Э.М., Маллампалли М., Калбарчик А. . Половые и гендерные различия при болезни Альцгеймера: рекомендации для будущих исследований. J Womens Health 2012; 21 : 1018–1023.

    Артикул Google ученый

  • Паскуалетти П., Бономини С., Даль Форно Г., Паулон Л., Синфориани Э., Марра С. и др. .Рандомизированное контролируемое исследование влияния ибупрофена на когнитивное прогрессирование болезни Альцгеймера. Aging Clin Exp Res 2009; 21 : 102–110.

    КАС Статья Google ученый

  • Вятт А.Р., Кумита Дж.Р., Мифсуд Р.В., Гуден К.А., Уилсон М.Р., Добсон К.М. Структурные модификации, вызванные гипохлоритом, усиливают шаперонную активность человеческого альфа2-макроглобулина. Proc Natl Acad Sci USA 2014; 111 : E2081–E2090.

    КАС Статья Google ученый

  • Джатурапатпорн Д., Исаак М.Г., Макклири Дж., Табет Н. Аспирин, стероидные и нестероидные противовоспалительные препараты для лечения болезни Альцгеймера. Cochrane Database Syst Rev 2012; 2 : CD006378.

    Google ученый

  • Wang J, Tan L, Wang HF, Tan CC, Meng XF, Wang C и др. .Противовоспалительные препараты и риск болезни Альцгеймера: обновленный систематический обзор и метаанализ. J Болезнь Альцгеймера 2015; 44 : 385–396.

    Артикул Google ученый

  • Чирр Э., Висс-Корей Т. . Иммунология нейродегенерации. J Clin Invest 2012; 122 : 1156–1163.

    КАС Статья Google ученый

  • Вильеда С. А., Висс-Корей Т. .Система кровообращения как модулятор нейрогенеза и старения мозга. Аутоиммунная редакция 2013 г.; 12 : 674–677.

    Артикул Google ученый

  • Вилледа С.А., Луо Дж., Мошер К.И., Зоу Б., Бричги М., Биери Г. и др. . Системная среда старения негативно регулирует нейрогенез и когнитивную функцию. Природа 2011; 477 : 90–94.

    КАС Статья Google ученый

  • Тамбисетти М., Ферруччи Л. .Уровни растворимых рецепторов интерлейкина-6 и риск деменции: еще один указатель на долгом пути вперед. J Am Geriatr Soc 2014; 62 : 772–774.

    Артикул Google ученый

  • Cruchaga C, Kauwe JS, Mayo K, Spiegel N, Bertelsen S, Novotny P et al . SNP, связанные с уровнями фосфо-тау в спинномозговой жидкости, влияют на скорость снижения при болезни Альцгеймера. PLoS Genet 2010; 6 : e1001101.

    Артикул Google ученый

  • Peterson D, Munger C, Crowley J, Corcoran C, Cruchaga C, Goate AM и др. . Варианты PPP3R1 и MAPT связаны с более быстрым функциональным снижением при болезни Альцгеймера: исследование прогрессирования деменции округа Кэш. Альцгеймер Демент 2014; 10 : 366–371.

    Артикул Google ученый

  • Джек С.Р. мл., Knopman DS, Jagust WJ, Petersen RC, Weiner MW, Aisen PS и др. . Отслеживание патофизиологических процессов при болезни Альцгеймера: обновленная гипотетическая модель динамических биомаркеров. Ланцет Нейрол 2013; 12 : 207–216.

    КАС Статья Google ученый

  • Ди Марко Л.И., Веннери А., Фаркас Э., Эванс П.С., Марзо А. , Франжи А.Ф. Сосудистая дисфункция в патогенезе болезни Альцгеймера — обзор механизмов, опосредованных эндотелием, и возникающих в результате порочных кругов. Нейробиол Дис 2015; 82 : 593–606.

    КАС Статья Google ученый

  • Iturria-Medina Y, Sotero RC, Toussaint PJ, Mateos-Perez JM, Evans AC, Инициатива нейровизуализации болезни Альцгеймера. Ранняя роль сосудистой дисрегуляции в развитии болезни Альцгеймера с поздним началом на основе многофакторного анализа, основанного на данных. Нац Коммуна 2016; 7 : 11934.

    CAS Статья Google ученый

  • Montagne A, Barnes SR, Sweeney MD, Halliday MR, Sagare AP, Zhao Z и др. .Нарушение гематоэнцефалического барьера в стареющем гиппокампе человека. Нейрон 2015; 85 : 296–302.

    КАС Статья Google ученый

  • Бачиоглу М. , Майя Л.Ф., Прейше О., Шелле Дж., Апель А., Казер С.А. и др. . Легкая цепь нейрофиламента в крови и спинномозговой жидкости как маркер прогрессирования заболевания на моделях мышей и при нейродегенеративных заболеваниях. Нейрон 2016; 91 : 494–496.

    КАС Статья Google ученый

  • Чжао К.В., Мюррей Э.Дж., Мюррей С.С.Фибробластные синовиоциты секретируют белки плазмы через альфа2-макроглобулин, выступающих в качестве внутриклеточных и внеклеточных шаперонов. J Cell Biochem 2015; 116 : 2563–2576.

    КАС Статья Google ученый

  • Гейгер Т., Андус Т., Клаппрот Дж., Хирано Т., Кисимото Т., Генрих П.С. Индукция белков острой фазы крыс интерлейкином 6 in vivo . Eur J Immunol 1988; 18 : 717–721.

    КАС Статья Google ученый

  • Танстолл А. М., Мерриман Дж.М., Милн И., Джеймс К. Нормальные и патологические уровни альфа2-макроглобулинов в сыворотке крови у мужчин и мышей. Дж. Клин Патол 1975; 28 : 133–139.

    КАС Статья Google ученый

  • Ganrot PO, Schersten B . Концентрация а2-макроглобулина в сыворотке крови и ее изменение в зависимости от возраста и пола. Clin Chem Acta 1967; 15 : 113–120.

    КАС Статья Google ученый

  • Льюис Дж., Диксон Д.В., Лин В.Л., Чизхолм Л., Коррал А., Джонс Г. и др. . Усиленная нейрофибриллярная дегенерация у трансгенных мышей, экспрессирующих мутантный тау и АРР. Наука 2001; 293 : 1487–1491.

    КАС Статья Google ученый

  • Кордер Э.Х., Гебремедхин Э., Тейлор М.Г., Тал Д.Р., Ом Т.Г. , Браак Х.Двухфазная взаимосвязь между региональными сенильными бляшками головного мозга и распределением нейрофибриллярных клубков: модификация по возрасту, полу и полиморфизму АРОЕ. Ann NY Acad Sci 2004; 1019 : 24–28.

    КАС Статья Google ученый

  • Damoiseaux JS, Seeley WW, Zhou J, Shirer WR, Coppola G, Karydas A и др. . Пол модулирует эффект APOE epsilon4 у здоровых пожилых людей: конвергентные доказательства функциональных связей мозга и уровней тау в спинномозговой жидкости. J Neurosci 2012; 32 : 8254–8262.

    КАС Статья Google ученый

  • Mapstone M, Cheema AK, Fiandaca MS, Zhong X, Mhyre TR, MacArthur LH и др. . Фосфолипиды плазмы определяют предшествующие нарушения памяти у пожилых людей. Nat Med 2014; 20 : 415–418.

    КАС Статья Google ученый

  • Казанова Р. , Варма С., Симпсон Б., Ким М., Ан И., Салдана С. и др. .Маркеры метаболитов крови доклинической болезни Альцгеймера в двух когортах пожилых людей с длительным наблюдением. Альцгеймер Демент 2016; 12 : 815–822.

    Артикул Google ученый

  • Альфа-2 глобулин — обзор

    Ангиотензиноген

    Agt, крупный альфа-2 глобулин, является единственным субстратом ренина в формировании Ang I, непосредственного предшественника AngII. Кроме того, Agt может гидролизоваться другими ферментами с образованием Ang(1-7) и дезаспарагинового 1 AngII (или AngIII).Формирование Ang I из Atg является этапом, ограничивающим скорость образования AngII. Циркулирующие уровни Agt достаточно близки к константе Михаэлиса ренина для Atg, поэтому небольшие изменения его уровня могут влиять на активность РАС. В связи с этим генетические манипуляции у мышей или полиморфизмы в гене Agt, приводящие к повышению уровня Atg в плазме, связаны с артериальной гипертензией. 29

    Регуляция продукции АТГ является многофакторной и происходит на транскрипционном и посттранскрипционном уровнях.На продукцию АТГ влияют несколько факторов, включая сам AngII, глюкокортикоиды, эстрогены, тироксин, гормон роста и различные цитокины. Физиологические и патологические состояния, такие как беременность, использование пероральных контрацептивов, повышенная секреция глюкокортикоидов (из-за гиперфункции надпочечников или хронического стресса) и хроническое воспаление могут привести к увеличению продукции АгТ. И наоборот, недостаточность гипофиза, щитовидной железы, половых желез или надпочечников связана с низкими уровнями Agt в плазме. Основным источником циркулирующего Агт являются гепатоциты печени, которые секретируют Агт через конститутивные пути, что приводит к относительно стабильным уровням в плазме, независимо от острого стресса или сердечно-сосудистых изменений.Помимо печени, такие ткани, как адипоциты и эпителиальные клетки проксимальных канальцев почек и головного мозга, экспрессируют Agt, и его продукция в этих тканях способствует активации локальных РАС. Кроме того, данные о положительной корреляции между ИМТ и уровнями циркулирующего АТГ позволяют предположить, что продукция АТГ в адипоцитах способствует повышению уровня циркулирующего АТГ.

    В головном мозге Agt широко распространен, но с более высокими уровнями в областях, связанных с контролем артериального давления. На клеточном уровне экспрессия происходит преимущественно в астроцитах, но также и в нейронах.Данные, полученные на трансгенных мышах и крысах, позволяют предположить, что экспрессия Agt в головном мозге является частью локальной RAS, ответственной за продукцию AngII в головном мозге. 10,28

    Уровни сывороточного амилоида А и альфа-2- и гамма-глобулинов при электрофорезе сывороточных белков у кошек, контактировавших с Leishmania infantum и инфицированных ими | Parasites & Vectors

  • Maroli M, Feliciangeli MD, Bichaud L, Charrel RN, Gradoni L. Phlebotomine Москиты и распространение лейшманиоза и других заболеваний, вызывающих озабоченность общественного здравоохранения. Мед Вет Энтомол. 2013;27:123–47.

    КАС Статья Google ученый

  • ВОЗ (Всемирная организация здравоохранения). Лейшманиоз. https://www.who.int/лейшманиоз. По состоянию на 23 августа 2020 г.

  • Банет Г., Кутинас А. Ф., Солано-Гальего Л., Бурдо П., Феррер Л. Собачий лейшманиоз — новые концепции и взгляды на распространяющийся зооноз: часть первая. Тенденции Паразитол. 2008; 24: 324–30.

    Артикул Google ученый

  • Мендоса-Ролдан Дж., Бенелли Г., Панарезе Р., Ятта Р., Фурланелло Т., Бене Ф. и др.Инфекции Leishmania infantum и Dirofilaria immitis в Италии, 2009–2019 гг.: изменение моделей распространения. Векторы паразитов. 2020;13:193.

    Артикул Google ученый

  • Пенниси М.Г., Кардосо Л., Банет Г. , Бурдо П., Кутинас А., Миро Г. и др. Новости и рекомендации LeishVet по кошачьему лейшманиозу. Векторы паразитов. 2015;8:302.

    Артикул Google ученый

  • Soares CS, Duarte SC, Sousa SR.Что мы знаем о кошачьем лейшманиозе? J Feline Med Surg. 2016;18:435–42.

    Артикул Google ученый

  • Ятта Р., Фурланелло Т., Колелла В., Таралло В.Д., Латрофа М.С., Брианти Э. и др. Общенациональное исследование инфекции Leishmania infantum у кошек и связанных с ней факторов риска в Италии. PLoS Negl Trop Dis. 2019;13:e0007594.

    КАС Статья Google ученый

  • Ятта Р., Зателли А., Лариччиута П., Легротталье М., Модри Д., Дантас-Торрес Ф. и др. Leishmania infantum у тигров и москитов из эндемичных по лейшманиозу районов на юге Италии. Эмердж Инфекция Дис. 2020;26:1311–4.

    Артикул Google ученый

  • Pennisi MG, Lupo T, Malara D, Masucci M, Migliazzo A, Lombardo G. Серологическая и молекулярная распространенность инфекции Leishmania infantum у кошек из Южной Италии. J Feline Med Surg. 2012;14:656–7.

    Google ученый

  • Отранто Д., Наполи Э., Латрофа М.С., Анноша Г., Таралло В.Д., Греко Г. и др.Кошачий и собачий лейшманиоз и другие трансмиссивные болезни на Эолийских островах: циркуляция патогенов и переносчиков в замкнутой среде. Вет Паразитол. 2017; 236:144–51.

    Артикул Google ученый

  • Солано-Гальего Л., Родригес-Кортес А., Иньеста Л., Кинтана Дж., Пастор Дж., Эспада Ю. и др. Поперечное серологическое исследование кошачьего лейшманиоза в экорегионах Северо-Западного Средиземноморья. Am J Trop Med Hyg. 2007; 76: 676–80.

    КАС Статья Google ученый

  • Майя С., Гомеш Дж., Кристовао Дж., Нуньес М., Мартинс А., Ребело Э. и др. Инфекция Feline Leishmania в эндемичном по собачьему лейшманиозу регионе, Португалия. Вет Паразитол. 2010;174:336–40.

    КАС Статья Google ученый

  • Насередин А., Салант Х., Абдин З. Лейшманиоз кошек в Иерусалиме: серологическое исследование.Вет Паразитол. 2008; 158: 364–9.

    Артикул Google ученый

  • Фернандес-Гальего А., Бернабе Л.Ф., Далмау А., Эстебан-Салтивери Д., Фонт А., Лейва М. и др. Кошачий лейшманиоз: диагностика, лечение и исход у 16 ​​кошек. J Feline Med Surg. 2020; 22: 993–1007.

    Артикул Google ученый

  • Пенниси М. Г., Хартманн К., Ллорет А., Адди Д., Белак С., Букро-Баралон С. и др.Лейшманиоз у кошек Руководство ABCD по профилактике и лечению. J Feline Med Surg. 2013; 15: 638–42.

    Артикул Google ученый

  • Paltrinieri S, Gradoni L, Roura X, Zatelli A, Zini E. Лабораторные тесты для диагностики и мониторинга собачьего лейшманиоза. Ветеринар Клин Патол. 2016; 45: 552–78.

    Артикул Google ученый

  • Мартинес-Субьела С., Теклес Ф., Парра М.Д., Серон Дж.Дж.Белки острой фазы: общие понятия и основные клинические применения в ветеринарии. Ветеринар (Мурсия). 2001; 17: 99–116.

    Google ученый

  • Eckersall PD, Bell R. Белки острой фазы: биомаркеры инфекции и воспаления в ветеринарии. Вет Дж. 2010; 185:23–7.

    КАС Статья Google ученый

  • Cerón JJ, Eckersall PD, Martinez-Subiela S. Белки острой фазы у собак и кошек: современные знания и перспективы на будущее. Ветеринар Клин Патол. 2005; 34:85–99.

    Артикул Google ученый

  • Мартинес-Субьела С., Серон Дж.Дж. Уровни сывороточного амилоида А при собачьем лейшманиозе.Ветеринар Клин Патол. 2002; 31:205.

    Google ученый

  • Kajikawa T, Furuta A, Onishi T, Tajima T, Sugii S. Изменения концентрации сывороточного амилоидного белка A, альфа-1-кислого гликопротеина, гаптоглобина и C-реактивного белка в сыворотке крови кошек вследствие индуцированного воспаления и операция. Вет Иммунол Иммунопатол. 1999; 68: 91–98.

    КАС Статья Google ученый

  • Сасаки К., Ма З., Хатлани Т., Окуда М., Инокума Х., Ониши Т.Оценка амилоида А (SAA) в сыворотке кошек как маркера воспаления. J Vet Med Sci. 2003; 65: 545–8.

    Артикул Google ученый

  • Tamamoto T, Ohno K, Ohmi A, Goto-Koshino Y, Tsujimoto H. Проверка измерения концентрации амилоида A (SAA) в сыворотке кошек с помощью турбидиметрического иммуноанализа SAA человека и его клиническое применение. J Vet Med Sci. 2008;70:1247–52.

    КАС Статья Google ученый

  • Вильена Х., Тварихонавичюте А., Серон Х.Дж., Виейра Л., Пастор Х., Сильвестре-Феррейра А.С.Реакция белков острой фазы у кошек, инфицированных естественным путем Hepatozoon felis и Babesia vogeli . Ветеринар Клин Патол. 2017;46:72–6.

    Артикул Google ученый

  • Кавалера М.А., Ятта Р., Лариккиута П., Пассантино Г., Абрамо Ф., Мендоса-Ролдан Дж.А. и др. Клинические, гематологические и биохимические данные у тигров, инфицированных Leishmania infantum . BMC Vet Res. 2020;16:214.

    КАС Статья Google ученый

  • Тейлор С.С., Таппин С.В., Додкин С.Дж., Папасулиотис К., Казамьян-Сорросал Д., Таскер С.Электрофорез белков сыворотки у 155 кошек. J Feline Med Surg. 2010;12:643.

    Артикул Google ученый

  • Спада Э., Перего Р., Витале Ф., Бруно Ф., Кастелли Г., Тарантола Г. и др. Feline Leishmania spp. инфекции в неэндемичных районах Северной Италии. Животные. 2020;10:817.

    Артикул Google ученый

  • Maia C, Campino L. Биомаркеры, связанные с воздействием, инфекцией и заболеванием Leishmania infantum у собак. Front Cell Infect Microbiol. 2018;8:302.

    Артикул Google ученый

  • Отранто Д., Паради П., Де Капрарис Д., Станнек Д., Тестини Г., Гримм Ф. и др.К диагностике инфекции Leishmania infantum у бессимптомных собак в районе, эндемичном по лейшманиозу. Клин Вакцина Иммунол. 2009; 16: 337–43.

    КАС Статья Google ученый

  • Iatta R, Trerotoli P, Lucchese L, Natale A, Buonavoglia C, Nachum-Biala Y, et al. Валидация нового иммунофлуоресцентного теста на антитела для обнаружения инфекции Leishmania infantum у кошек. Паразитол рез.2020; 119: 1381–6.

    Артикул Google ученый

  • Франсино О., Альтет Л., Санчес-Роберт Э., Родригес А., Солано-Гальего Л., Альберола Дж. и др. Преимущества ПЦР в реальном времени для диагностики и мониторинга собачьего лейшманиоза. Вет Паразитол. 2006; 137: 214–21.

    КАС Статья Google ученый

  • Gradoni L, Gramiccia M. Лейшманиоз в руководстве МЭБ по стандартам диагностических тестов и вакцин.4-е изд. Париж: Международное бюро по эпизоотиям; 2008. с. 803–12.

    Google ученый

  • Медленный альфа-2-глобулин крысиной сыворотки

  • Darcy, D. A., Nature , 176 , 643 (1955).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС Статья Google ученый

  • Битон, Г. Х., Селби, А. Е., Вин, М. Дж., и Райт, А. М., J. Biol. хим. , 2005 (1961).

  • Heim, WG, Nature , 193 , 491 (1962).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС Статья Google ученый

  • Боффа Г.А., Файн Дж.М. и Зайдела Ф., C.R. Acad. Sci., Paris , 255 , 802 (1962).

    КАС Google ученый

  • Хейм В. Г. и Керриган Дж. М., Nature , 199 , 1100 (1963).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС Статья Google ученый

  • Аннау Э., Манджинелли А. и Рот А., Cancer Res. , 11 , 304 (1951).

    КАС пабмед Google ученый

  • Duplan, J. F., C. R. Soc. биол. , Париж, 150 , 1764 (1956).

    КАС Google ученый

  • Мальмгрен, Р. А., Рак Рез. , 16 , 232 (1956).

    КАС пабмед Google ученый

  • Monier, R., Zajdela, F., Chaix, P. и Petit, J. F., Cancer Res. , 19 , 927 (1959).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Google ученый

  • Zajdela, F., Quelques problèmes posés par la cellule cancéreuse. Colloque franco-soviétique (Gauthier-Villars, 1962).

    Google ученый

  • Smithies, O., Biochem., J. , 61 , 629 (1955).

    КАС Статья Google ученый

  • Пулик, доктор медицинских наук, Nature , 180 , 1477 (1957).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС Статья Google ученый

  • Боффа Г. А. и Файн Дж.М., Rev. Franç. Этюды Клин. биол. , 7 , 813, 822 (1962).

    КАС Google ученый

  • Jacquot-Armand, Y., Boffa, G.A., and Fine, J.M., C.R. Acad. Sci., Paris , 255 , 590 (1962).

    КАС Google ученый

  • Боффа, Г. А., Жако, Ю. и Файн, Дж. М., Biochim. Биофиз. Акта , 86 , 511 (1964).

    КАС Статья Google ученый

  • Грабар П. и Уильямс К.А., Biochim. Биофиз. Acta , 10 , 193 (1953).

    КАС Статья Google ученый

  • Fine, J.M., Boffa, G.A., and Zajdela, F., C.R. Acad. Sci., Paris , 255 , 1045 (1962).

    КАС Google ученый

  • Хиггинс, Г. М. и Андерсон, Р. М., Arch. Дорожка. , 12 , 186 (1931).

    Google ученый

  • Белок альфа-2-макроглобулина человека, CF 1938-PI-050: R&D Systems

    Свободный носитель

    Что означает CF?

    CF расшифровывается как Carrier Free (CF). Обычно мы добавляем бычий сывороточный альбумин (БСА) в качестве белка-носителя к нашим рекомбинантным белкам. Добавление белка-носителя повышает стабильность белка, увеличивает срок хранения и позволяет хранить рекомбинантный белок в более разбавленной концентрации.Бесплатная версия оператора не содержит BSA.

    Какой состав мне подходит?

    В целом, мы рекомендуем приобретать рекомбинантный белок с БСА для использования в культурах клеток или тканей или в качестве стандарта ELISA. Напротив, белок без носителя рекомендуется для приложений, в которых присутствие BSA может мешать.

    1938-ПИ
    Состав Поставляется как 0. 2 мкм фильтрованный раствор в NaH 2 PO 4 , NaCl и глицерине.
    Доставка Товар поставляется в полярных упаковках. После получения немедленно храните его при температуре, рекомендованной ниже.
    Стабильность и хранение: Используйте морозильную камеру с ручным размораживанием и избегайте повторяющихся циклов замораживания-оттаивания.
    • 6 месяцев с даты получения, от -20 до -70 °C при поставке.
    • 3 месяца, от -20 до -70 °C в стерильных условиях после вскрытия.

    Фон: альфа-2-макроглобулин

    Альфа человека 2 -макроглобулин (h альфа 2М) представляет собой сывороточный гликопротеин, который имеет сходную последовательность с другими членами семейства альфа 2М, включая компоненты комплемента С3, С4 и С5 (1). альфа 2М синтезируется в виде полипептида из 1474 аминокислот с сигнальным пептидом (23 остатка) (2). Зрелый белок представляет собой тетрамер (720 кДа) из 4 идентичных субъединиц (180 кДа), которые образуют два димера, связанных дисульфидной связью. Как общий и необратимый ингибитор протеаз, участвующий во многих процессах, альфа-2М способен ингибировать все четыре класса протеаз с помощью уникального механизма захвата. Приманочная область h альфа 2M (остатки 690-728) содержит специфические сайты расщепления для разных протеаз. Расщепление области-приманки протеазой вызывает изменение конформации альфа-2М, которая затем захватывается и образует ковалентную связь с протеазой.Захваченная протеаза остается активной в отношении небольших пептидных субстратов, но теряет способность взаимодействовать с крупными белковыми субстратами или ингибиторами.

    1. Соттруп-Йенсен, Л. и др. . (1985) Тр. Натл. акад. науч. США 82 :9.
    2. Кан, К.К. и др. . (1985) Тр. Натл. акад. науч. США 82 :2282.

    Генные идентификаторы Entrez

    2 (Человек)

    Альтернативные имена

    А2М; альфа-2макроглобулин; альфа-2-макроглобулин; альфа-2-М; альфа-2-макроглобулин; белок 5, содержащий домен C3 и PZP-подобный альфа-2-макроглобулин; КПАМД5; CPAMD5DKFZp779B086; ФВП007; S863-7

    A2M — Предшественник альфа-2-макроглобулина — Homo sapiens (человек)

    9297

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • цитируется на: Белковая последовательность 24-1474, субъединица , ПОДКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    Функциональный код Позиция(я) ОписаниеДействия Графический вид 1 Длина 9136

    В этом подразделе раздела «PTM/обработка» указано наличие N-концевого сигнального пептида.

    Подробнее. ..

    Сигнальный пептид i
    1 – 23

    Ручное утверждение на основе эксперимента в i

    • Цитируется по: БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЪЕДИНИЦА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    Добавить ВЗРЫВ
    23

    В этом подразделе раздела «ПТМ/обработка» описывается протяженность полипептидной цепи в зрелом белке после процессинга или протеолитического расщепления.

    Подробнее…

    Chain i PRO_0000000055
    24 – 1474 Альфа-2-макроглобулин

    Руководство утверждение основано на эксперименте i

    • Цитируется по: БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЕДИКА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    добавить Blast
    1451 1451

    В этом подразделе раздела PTM/Processing»:/help/ptm_processing_section описаны положения остатков цистеина, участвующих в дисульфидных связях.

    Подробнее…

    Дисульфидная связь i
    48 ↔ 86

    Ручное утверждение на основе эксперимента в i

    • Цитируется по: БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЪЕДИНИЦА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.

    Этот подраздел страницы PTM / Processing указано положение и тип каждой ковалентно присоединенной гликановой группы (моно-, ди- или полисахарид).

    Подробнее. ..

    Гликозилирование i
    55 N-связанный (GlcNAc…) (сложный) аспарагин

    Ручное утверждение на основе в эксперименте в i

    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-55, ASN-247, ASN-396, ASN-410, ASN-869, ASN-991 И ASN-1424.

    • «Стратегия точной и крупномасштабной идентификации основных фукозилированных гликопротеинов».
      Jia W., Lu Z., Fu Y., Wang HP, Wang LH, Chi H., Yuan ZF, Zheng ZB, Song LN, Han HH, Liang YM, Wang JL, Cai Y., Zhang YK, Deng YL, Ин WT, He SM, Цянь XH
      Мол. Клетка. Proteomics 8:913-923(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]

      Процитировано для: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ НА ASN-55 И ASN-1424.

    1
    Гликозилирование i 70 N-связанный (GlcNAc…) аспарагин

    Ручное утверждение, основанное на эксперименте в i

    • Цитируется по: БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЕДИКА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    1
    гликозилирование I 247 N-связанные (GLCNAC …) ASPARAGINE

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • цитируются на: Белковую последовательность 24-1474, СУБЪЕДИНИЦА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-55; АСН-247; АСН-396; АСН-410; АСН-869; АСН-991 И АСН-1424.

    1
    дисульфида Bond I 251 ↔ 299

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • цитируются на: белковой последовательности 24-1474, субъединица , ПОДКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    Disulfide Bond I 269 269 ↔ 287

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • Cypted для: Белковая последовательность 24-1474, субъединица, субклеточное местоположение , ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    Disulfide Bond I 278 Intercheain (с C-431)

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • «Первичная структура человека альфа 2-макроглобулин. Полное отнесение дисульфидных мостиков и локализация двух межцепочечных мостиков в единице связывания димерной протеиназы».
      Jensen P.E.H., Sottrup-Jensen L.
      J. Biol. хим. 261: 15863-15869 (1986) [PUBMED] [Европа PMC] [Аннотация]
    гликозилирование I 396 N-связано (GLCNAC. ..) аспарагин

    Ручное утверждение, основанное на эксперименте в i

    • Цитируется по: БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЕДИКА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-55; АСН-247; АСН-396; АСН-410; АСН-869; АСН-991 И АСН-1424.

    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-396; АСН-991 И АСН-1424.

    1
    Гликозилирование i 410 N-связанный (GlcNAc…) аспарагин

    Ручное утверждение, основанное на эксперименте в i

    • Цитируется по: БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЕДИКА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-55; АСН-247; АСН-396; АСН-410; АСН-869; АСН-991 И АСН-1424.

    1
    Дисульфидная облигация I 431 431 Intercheain (с C-278)

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • «Первичная структура человека альфа 2 -макроглобулин.Полное отнесение дисульфидных мостиков и локализация двух межцепочечных мостиков в единице связывания димерной протеиназы. [Аннотация]
    Disulfide Bond I 470 ↔ 563

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • «Первичная структура человека альфа 2-макроглобулин.Полное отнесение дисульфидного мостика и локализация двух межцепочечных мостиков в единице связывания димерной протеиназы. [Аннотация]
    Disulfide Bond I 595 ↔ 771 971 971

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • цитируется на: последовательность белка 24-1474, субъединица , ПОДКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    • «Первичная структура альфа-2-макроглобулина человека. Полное назначение дисульфидного мостика и локализация двух межцепочечных мостиков в димерной единице связывания протеиназы».
      Jensen P.E.H., Sottrup-Jensen L.
      J. Biol. хим. 261: 15863-15869 (1986) [PUBMED] [Европа PMC] [Аннотация]
  • 642 ↔ 689

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • Цитируется для: БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЕДИКА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.

    В этом подразделе раздела PTM / Processing описаны ковалентные связи различные типы, образованные между двумя белками (межцепные сшивки) или между двумя частями одного и того же белка (внутрицепочечные сшивки), за исключением дисульфидных связей, которые аннотированы в <а href="http://www. uniprot.org/manual/disulfid»>Подраздел «Дисульфидная связь».

    Подробнее…

    Cross-Link I
    693 Isoglutamyl Lysine IsoPeptide (GLN-LYS) (Interchain с K-? В других белках)
    Cross-Link I 694 Isoglutamyl Lysine Isopeptide (Gln-lys) (сразу с K-? В других белках)
    дисульфида Bond i 821 ↔ 849

    ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • цитируется для : БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЪЕДИНИКА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    Disulfide Bond I 847 ↔ 883

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • цитируются на: последовательность белка 24-1474, субъединица, субклеточное расположение , ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    гликозилирование i 869 869 N-связанные (GLCNAC …) Asparagine

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • цитируется для: гликозилирования [большой АНАЛИЗ МАСШТАБА] НА АСН-869 И АСН-1424.

    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-55; АСН-247; АСН-396; АСН-410; АСН-869; АСН-991 И АСН-1424.

    1
    Disulfide Bond I 921 ↔ 1321
    Bross-link I 972 ↔ 975 975 Isoglutamyl Cysteine ​​Thieester (CYS-GLN)

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • Cypted для: Белковая последовательность 24-1474, СУБЪЕДИНИЦА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    Гликозилирование i 991 N-связанный (GlcNAc…) аспарагин

    Ручное утверждение, основанное на эксперименте в i

    • Цитируется по: БЕЛКОВАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 24-1474, СУБЕДИКА, СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ AT ASN-991.

    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-55; АСН-247; АСН-396; АСН-410; АСН-869; АСН-991 И АСН-1424.

    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-396; АСН-991 И АСН-1424.

    1 1
    Disulfide Bond I 1079 9127

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • Cyted для: Белковая последовательность 24-1474, субъединица , ПОДКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ, ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    Disulfide Bond I 1352 ↔ 1467

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • Cyted для: Белковая последовательность 24-1474, субъединица, субклеточное расположение , ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.
    гликозилирование I 1424 1424 N-связанные (GLCNAC …) (комплекс) ASPARAGINE

    Ручное утверждение на основе эксперимента в I

    • Cypted для: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] НА ASN-869 И ASN-1424.

    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-55; АСН-247; АСН-396; АСН-410; АСН-869; АСН-991 И АСН-1424.

    • Цитируется по: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ [КРУПНОМАСШТАБНЫЙ АНАЛИЗ] AT ASN-396; АСН-991 И АСН-1424.

    • «Стратегия точной и крупномасштабной идентификации основных фукозилированных гликопротеинов».
      Jia W., Lu Z., Fu Y., Wang HP, Wang LH, Chi H., Yuan ZF, Zheng ZB, Song LN, Han HH, Liang YM, Wang JL, Cai Y., Zhang YK, Deng YL, Ин WT, He SM, Цянь XH
      Мол. Клетка. Proteomics 8:913-923(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]

      Процитировано для: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ НА ASN-55 И ASN-1424.

    1

    Электрофорез белков сыворотки (SPEP) | HealthLink до н.э.

    Обзор испытаний

    Электрофорез белков сыворотки (SPEP) измеряет специфические белки в крови, чтобы помочь идентифицировать некоторые заболевания.Белки — это вещества, состоящие из более мелких строительных блоков, называемых аминокислотами. Белки несут положительный или отрицательный электрический заряд и перемещаются в жидкости, если их поместить в электрическое поле. Электрофорез белков сыворотки использует электрическое поле для разделения белков в сыворотке крови на группы одинакового размера, формы и заряда.

    Сыворотка крови содержит две основные группы белков: альбумины и глобулины. И альбумин, и глобулин переносят вещества через кровоток. С помощью электрофореза белков эти две группы можно разделить на пять меньших групп (фракций):

    • Альбумин. Белки альбумина препятствуют вытеканию крови из кровеносных сосудов. Альбумин также помогает переносить некоторые лекарства и другие вещества через кровь и важен для роста и заживления тканей. Более половины белков сыворотки крови составляют альбумины.
    • Альфа-1 глобулин. В эту фракцию входит липопротеин высокой плотности (ЛПВП), «хороший» тип холестерина.
    • Альфа-2 глобулин. Белок, называемый гаптоглобином, который связывается с гемоглобином, включен во фракцию альфа-2 глобулина.
    • Бета-глобулин. Белки бета-глобулина помогают переносить вещества, такие как железо, через кровоток и помогают бороться с инфекцией.
    • Гамма-глобулин. Эти белки также называются антителами. Они помогают предотвратить инфекцию и бороться с ней. Гамма-глобулины связываются с чужеродными веществами, такими как бактерии или вирусы, вызывая их уничтожение иммунной системой.

    Каждая из этих пяти белковых групп движется с разной скоростью в электрическом поле и вместе образует определенный паттерн.Эта закономерность помогает выявить некоторые заболевания.

    Почему это делается

    Электрофорез белков сыворотки чаще всего проводится для диагностики и наблюдения за широким спектром состояний. К ним относятся:

    • Некоторые формы рака.
    • Проблемы с почками или печенью.
    • Проблемы с иммунной системой.
    • Состояния, которые приводят к неправильному питанию.

    Как подготовить

    Вам не нужно ничего делать перед этим тестом.

    Поговорите со своим лечащим врачом о любых проблемах, которые у вас есть относительно необходимости проведения теста, связанных с ним рисков, того, как он будет проводиться или что могут означать результаты. Чтобы помочь вам понять важность этого теста, заполните форму информации о медицинском тесте.

    Как это делается

    Медицинский работник сдает кровь:

    • Оберните эластичную ленту вокруг плеча, чтобы остановить поток крови. Это делает вены под полосой больше, поэтому иглу легче ввести в вену.
    • Протрите место иглы спиртом.
    • Вставьте иглу в вену. Может потребоваться более одной иглы.
    • Подсоедините трубку к игле, чтобы наполнить ее кровью.
    • Снимите повязку с руки, когда будет собрано достаточно крови.
    • Приложите марлевую подушечку или ватный тампон к месту введения иглы после извлечения иглы.
    • Надавите на место, а затем наложите повязку.

    Каково это

    Образец крови берется из вены на руке.Эластичная лента обвивается вокруг вашего плеча. Это может быть тесно. Вы можете вообще ничего не почувствовать от иглы, или вы можете почувствовать быстрый укол или пощипывание.

    Риски

    Вероятность возникновения проблемы при заборе крови из вены очень мала.

    • На этом месте может появиться небольшой синяк. Вы можете снизить вероятность появления синяков, удерживая давление на месте в течение нескольких минут.
    • В редких случаях вена может набухнуть после взятия образца крови.Эта проблема называется флебит. Для лечения можно использовать теплый компресс несколько раз в день.

    Результаты

    Электрофорез белков сыворотки (SPEP) измеряет специфические белки в крови, чтобы помочь идентифицировать некоторые заболевания. Результаты теста для каждой группы белков приведены в процентах от общего количества белка сыворотки. Чтобы получить фактическое количество каждой фракции, необходимо также провести тест, который измеряет общий белок сыворотки.

    Обычный

    Приведенные здесь нормальные значения, называемые референсным диапазоном, являются ориентировочными. Эти диапазоны варьируются от лаборатории к лаборатории, и ваша лаборатория может иметь другой нормальный диапазон. Ваш лабораторный отчет должен содержать диапазон, который использует ваша лаборатория. Кроме того, ваш врач оценит ваши результаты на основе состояния вашего здоровья и других факторов. Это означает, что значение, выходящее за пределы перечисленных здесь нормальных значений, может оставаться нормальным для вас или вашей лаборатории.

    Результаты обычно готовы через 2-3 дня.

    Электрофорез белков сыворотки сноска 1

    Количество общего белка сыворотки в граммов на децилитр (г/дл)

    Количество общего белка сыворотки в граммов на литр (г/л) (единицы СИ)

    Альбумин (взрослый)

    3. 8–5,0

    38–50

    Альфа-1 глобулин

    0,1–0,3

    1–3

    Альфа-2 глобулин

    0,6–1,0

    6–10

    Бета-глобулин

    0,7–1,4

    7–14

    Гамма-глобулин

    0.7–1,6

    7–16

    Высокие значения

    Высокие значения могут быть вызваны многими причинами. Здесь показаны некоторые из наиболее распространенных.

    • Высокое содержание альбумина: обезвоживание
    • Высокий альфа-1 глобулин: инфекция; воспаление
    • Высокий альфа-2 глобулин: воспаление; болезнь почек
    • Высокий уровень бета-глобулина: очень высокий уровень холестерина; железодефицитная (железодефицитная анемия)
    • Высокий уровень гамма-глобулина: воспаление; инфекционное заболевание; заболевание печени; некоторые формы рака

    Низкие значения

    Низкие значения могут быть вызваны многими причинами. Здесь показаны некоторые из наиболее распространенных.

    • Низкий уровень альбумина: Плохое питание; воспаление; заболевание печени; болезнь почек
    • Низкий альфа-1 глобулин: тяжелое воспаление; болезнь печени
    • Низкий альфа-2 глобулин: проблемы с щитовидной железой; болезнь печени
    • Низкий уровень бета-глобулина: плохое питание
    • Низкий уровень гамма-глобулина: Проблемы с иммунной системой

    Что влияет на тест

    Причины, по которым вы не сможете пройти тест или почему результаты могут оказаться бесполезными, включают:

    • Высокий уровень липидов (гиперлипидемия).
    • Железодефицитная анемия.
    • Некоторые лекарства, такие как кортикостероиды, инсулин, лекарства для снижения уровня холестерина (статины) и противозачаточные таблетки.
    • Беременность.

    О чем подумать

    • Электрофорез белка в моче также может быть выполнен, особенно если результаты электрофореза белка сыворотки не соответствуют норме. Обычно в моче содержится очень мало белка, но при некоторых заболеваниях (таких как множественная миелома) в мочу попадает большое количество белка.
    • Хотя аномальные уровни белка могут быть обнаружены при многих состояниях (например, заболеваниях почек, хронических заболеваниях печени, системной красной волчанке, ревматоидном артрите или проказе), электрофорез белков сыворотки обычно не проводится для диагностики этих состояний.
    • Можно провести специальный тест на одну из основных частей группы альфа-1 глобулинов (называемую альфа-1 антитрипсином). Альфа-1-антитрипсин ингибирует ферменты в легких, расщепляющие белок. Эти ферменты могут повредить нормальную легочную ткань и вызвать эмфизему или хроническую обструктивную болезнь легких (ХОБЛ). У людей, рожденных без способности вырабатывать альфа-1-антитрипсин, может развиться эмфизема в возрасте 30 или 40 лет. Это состояние можно обнаружить, проверив их на альфа-1-антитрипсин. Чтобы узнать больше, см. тему Генетическое тестирование дефицита альфа-1-антитрипсина.
    • Определение общего белка сыворотки часто проводят одновременно с электрофорезом белков сыворотки. Чтобы узнать больше, см. тему Общий белок сыворотки.

    Каталожные номера

    Цитаты

    1. Fischbach FT, Dunning MB III, ред.(2009). Руководство по лабораторным и диагностическим исследованиям , 8-е изд. Филадельфия: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.

    Кредиты

    Актуально на:
    5 августа 2020 г.

    Автор: Healthwise Staff
    Медицинский обзор:
    Anne C. Poinier MD – Терапия
    Brian D. O’Brien MD – Терапия
    Martin J. Gabica MD – Семейная медицина
    E. Gregory Thompson MD – Терапия
    Adam Husney MD — Семейная медицина
    Кэтлин Ромито MD — Семейная медицина

    Актуально на: 5 августа 2020 г.

    Автор: Healthwise Staff

    Медицинское обозрение: Энн С.Пуанье, доктор медицины — внутренние болезни и Брайан Д. О’Брайен, доктор медицины — внутренние болезни, и Мартин Дж. Габика, доктор медицины — семейная медицина, и Э. Грегори Томпсон, доктор медицины — внутренние болезни, и Адам Хасни, доктор медицины — семейная медицина, и Кэтлин Ромито, доктор медицины — семейная медицина

    .

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован.