строение, свойства, функции — урок. Биология, 9 класс.
Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки, или протеины. В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.
Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты. В образовании всего разнообразия белков участвует \(20\) α-аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).
Рис. \(1\). Молекула аминокислоты
Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO−NH. Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч.
Структура белков
Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.
Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов −NH и −CO, расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.
Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму глобулы (шарика).
У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру.
Рис. \(2\). Структуры белка
Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.
Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется денатурацией.
Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.
Денатурация в некоторых случаях обратима. Обратный процесс называется
Рис. \(3\). Денатурация и ренатурация белка
Разрушение первичной структуры необратимо.
Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.
Функции белков
1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.
2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).
Рис. \(4\). Структурные белки в плазматической мембране
3. Сигнальную функцию также осуществляют белки, встроенные в мембрану. Под действием внешних факторов эти белки изменяют третичную структуру, что отражается на функционировании клетки.
4. Транспортная функция белков проявляется в переносе ионов через клеточные мембраны, транспорте гемоглобином крови кислорода и углекислого газа, альбуминами плазмы — жирных кислот и т. д.
5. Двигательную функцию обеспечивают белки актин и миозин, способные сокращаться и растягиваться. Они приводят в движение реснички и жгутики одноклеточных организмов, сокращают мышцы у животных.
Рис. \(5\)
6. Защитная функция обеспечивается антителами иммунной системы организма, белками системы свёртывании крови (фибриногеном, протромбином и др.).
7. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тиреотропин, соматотропин, глюкагон и др.).
8. Энергетическую функцию белки выполняют после израсходования запасов углеводов и жиров. При полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии.
Источники:
Рис. 1. Молекула аминокислоты. Автор: X-romix — собственная работа, Общественное достояние, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=10280776. 09.09.2021.
Рис. 2. Структуры белка. https://image.shutterstock.com/image-vector/protein-structure-primary-secondary-tertiary-600w-1474657079
Рис. 3. Денатурация и ренатурация белка. © ЯКласс.
Рис. 4. Структурные белки в плазматической мембран. https://shutterstock.puzzlepix.hu/kep/376416385е
Рис. 5. Сократительные белки. © ЯКласс.
Аминокислоты | Cell Biology.ru
| название | сокращ. | рК | pI | М | 3D | |||
| -COO | -Nh4 | -R | ||||||
| аланин | Ala | A | 2,34 | 9,69 | — | 6,01 | 89. 1 |
|
| аргинин | Arg | R | 2,17 | 9,04 | 12,84 | 10,76 | 174.2 | |
| аспарагин |
Asn | N | 2,02 | 8,60 | — | 132.1 | ||
| аспарагиновая к-та | Asp | D | 1,88 | 9,06 | 3,65 | 2,77 | 133.1 | |
| цистеин | Cys | C | 1,71 | 8,18 | 10,28 | 5,02 | 121.2 | |
| глутаминовая к-та | Glu | E | 2,16 | 9,67 | 4,32 | 3,24 | 147.1 | |
| глутамин | Gln | Q | 2,17 | 9,13 | — | 5,65 | 146.1 | |
| глицин | Gly | G | 2,34 | 9,60 | — | 5,95 | 75.1 | |
| гистидин* | His | H | 1,82 | 9,17 | 6,00 | 7,59 | 155. 2 |
|
| изолейцин* | Ile | I | 2,36 | 9,68 | — | 6,02 | 131.2 | |
| лейцин* |
Leu | L | 2,36 | 9,60 | — | 5,98 | 131.2 | |
| лизин* | Lys | K | 2,18 | 9,12 | 10,53 | 9,82 | 146.2 | |
| метионин* |
Met | M | 2,28 | 9,21 | — | 5,74 | 149.2 | |
| фенилаланин* | Phe | F | 1,83 | 9,13 | — | 5,48 | 165.2 | |
| пролин |
Pro | P | 1,99 | 10,6 | — | 6,30 | 115.1 | |
| серин | Ser | S | 2,21 | 9,15 | — | 5,68 | 105.1 | |
| треонин* |
Thr | T | 2,71 | 9,62 | — | 6,16 | 119. |
|
| триптофан* | Trp | W | 2,38 | 9,39 | — | 5,89 | 204.2 | |
| тирозин |
Tyr | Y | 2,20 | 9,11 | 10,07 | 5,66 | 181.2 | |
| валин* | Val | V | 2,32 | 9,62 | — | 5,96 | 117.1 | |
* — незаменимые для человека аминокислоты
pI – изоэлектрическая точка (pH при котором аминокислота нейтральна)
3-D структура двадцати аминокислот: AminoAcids.pdb [20Kb]
Модификации аминокислот
ацилирование – добавление Ac к -R–NH акт Lys и Arg с нейтрализацией ‘-‘ заряда
фосфорилирование – добавление остатка фосфорной к-ты к –OH группе нейтральных полярных акт Ser и Thr c приобретением ‘–‘ заряда
метилирование
Lys и Arg ‘–‘ заряж акт нейтрализация заряда, может быть моно-, ди-, и триметилирование, т.
поли ADP-рибозилирование
убиквитинирование
Литература:
К сожалению, список литературы отсутствует.
| Прикрепленный файл | Размер |
|---|---|
| AminoAcids.rar | 19.91 кб |
§3. Органические вещества. Аминокислоты. Белки
1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?
|
а) Аминокислоты; б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; |
г) нуклеотиды; д) белки; е) моносахариды. |
Биологическими полимерами являются: б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; д) белки.
Мономерами для построения молекул биополимеров являются: а) аминокислоты; г) нуклеотиды; е) моносахариды.
2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?
Для всех аминокислот характерно наличие аминогруппы (–NH2), обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы (–СООН) с кислотными свойствами.
3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?
В образовании природных белков участвуют 20 аминокислот. Такие аминокислоты называются белокобразующими. В их молекулах карбоксильная группа и аминогруппа связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку белокобразующие аминокислоты сходны между собой.
Белокобразующие аминокислоты различаются составом и строением боковой группы (радикала). Она может быть неполярной или полярной (нейтральной, кислой, основной), гидрофобной или гидрофильной, что и придаёт каждой аминокислоте особые свойства.
4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке 6.
Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце молекулы которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.
Структурную формулу дипептида (например, Ала–Глу) можно представить следующим образом:
Структурную формулу трипептида (например, Глу–Ала–Лиз) можно представить следующим образом:
5.
Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?
Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации.
Цепочка (линейная последовательность) аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру. На основе первичной структуры создаются другие виды структур, поэтому именно первичная структура определяет форму, свойства и функции белка.
Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.
Третичная структура формируется за счёт образования водородных, ионных, дисульфидных (S–S связей между остатками аминокислоты цистеина) и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде.
При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды.
В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды не связываются ковалентными связями, прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.
Таким образом, первичная структура белковой молекулы обусловлена наличием пептидных связей между остатками аминокислот. Вторичную структуру стабилизируют водородные связи, третичную – водородные, ионные, дисульфидные и др., четвертичную – слабые межмолекулярные взаимодействия.
6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?
Растения – автотрофные организмы.
Они синтезируют аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза (которые, в свою очередь, образуются из углекислого газа и воды) и азотсодержащих неорганических соединений (ионов аммония, нитрат-ионов). Таким образом, у растений исходными веществами для синтеза аминокислот являются СО2, Н2О, NH4+ (NH3), NO3–.
7. Сколько разных трипептидов можно построить из трёх молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?
Можно построить шесть трипептидов: Ала–Лиз–Глу, Ала–Глу–Лиз, Лиз–Ала–Глу, Лиз–Глу–Ала, Глу–Ала–Лиз и Глу–Лиз–Ала. Все полученные пептиды будут обладать разными свойствами.
8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определённой скоростью перемещаются к одному из электродов.
При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?
В водных растворах радикалы кислых аминокислот, входящих в состав белка, заряжены отрицательно вследствие диссоциации карбоксильных групп:
–СООН → –СОО– + Н+
Радикалы основных аминокислот имеют положительный заряд за счёт присоединения ионов водорода (Н+) к атомам азота, входящим в состав этих радикалов:
–NH2 + Н+ → NH3+
Карбоксильная группа и аминогруппа, находящиеся на концах полипептидной цепи, также приобретают заряд (отрицательный и положительный соответственно). Таким образом, в растворе белковая молекула имеет определённый суммарный заряд, что и обусловливает её движение в электрическом поле.
Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Если в составе белка преобладают остатки кислых аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет отрицательным и она будет перемещаться к аноду (положительно заряженному электроду). Если же преобладают остатки основных аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет положительным, и белок будет двигаться в сторону катода (отрицательно заряженного электрода).
Скорость движения зависит прежде всего от величины заряда белковой молекулы, её массы и пространственной конфигурации.
Дашков М.Л.
Сайт: dashkov.by
Вернуться к оглавлению
| < Предыдущая | Следующая > |
|---|
Строение белков
Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры.
На их долю приходится 50 — 80% сухой массы клетки.
Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)
Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.
Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.
Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.
Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.
Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи.
В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.
Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру.
Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.
Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки
Другие заметки по биологии
Ученые: синтетические аминокислоты сделают ГМО безопасными для природы
В октябре 2013 года им удалось совершить фундаментальный прорыв в синтетической биологии — они смогли «переписать» геном кишечной палочки (Escherichia coli) таким образом, один из генетических «стоп-сигналов», заставляющий клетку завершать сборку белка, стал кодировать несуществующую в природе аминокислоту. Благодаря этому изменению микроб не только научился собирать целый ряд молекул, аналогов которых просто нет в живой среде, но и приобрел иммунитет к вирусу, в ДНК которого содержится этот сигнал.
Успешное завершение этого эксперимента заставила Черча и Айзекса призадуматься — что произойдет, если подобный микроорганизм, водоросль, растение или животное, чей организм будет непонятен и неуязвим для большинства природных врагов, сбежит из лаборатории и начнет распространяться по окружающей среде? Подобные инциденты могут привести к вымиранию видов, экологическим катастрофам и серьезным проблемам для здоровья людей.
«Если вы разрабатываете некий химикат, который может взорваться, вы добавляете в него стабилизаторы. Если кто-то собирает автомобили, то ему приходится устанавливать на них ремни безопасности и воздушные подушки», — приводит аналогию Черч.
По его словам, эту потенциальную медицинскую и экологическую проблему можно решить, используя те же самые искусственные аминокислоты. Как объясняют ученые, отсутствие этих соединений в природе является обоюдоострой чертой — это не только защищает генно-модифицированные организмы от вирусов, но и мешает им жить и размножаться вне стен лаборатории, если эти молекулы непрерывно расходуются в их жизнедеятельности.
Руководствуясь этой идеей, биологи модифицировали несколько ключевых генов бактерии таким образом, что кодируемые ими белки содержали в себе нестандартную аминокислоту бифенилаланин. Сама бактерия не может собирать молекулы этого соединения, из-за чего отсутствие ее молекул в питательной среде быстро приводит к гибели кишечной палочки.
Как рассказывают ученые, во время экспериментов они вырастили около триллиона микробов, ни одному из которых так и не удалось выжить через две недели после того, как ученые перестали добавлять аминокислоту в их питательную среду. По словам Черча, этот показатель в 10 тысяч раз превышает норму Национальных институтов здоровья США для экспериментов с генно-модифицированными организмами.
Черч и Айзекс считают подобных микробов новым феноменом для синтетической биологии и предлагают называть их не ГМО, а ГПО – генетически перекодированными организмами (англ. genetically-recoded organism). В отличие от ГМО, побег подобных бактерий, растений и животных будет нести гораздо меньшую опасность, что позволит, как считают ученые, более широко применять их в промышленности и науке.
что могут рассказать аминокислоты о жизни на других планетах — РТ на русском
Исследователи из Университета Вальпараисо (США) приблизились к ответу на вопрос, есть ли жизнь на других планетах. Они воссоздали в лаборатории внеземные условия и поместили в эту искусственную среду аминокислоты — строительный материал для белков.
Разработанная ими методика призвана выяснить, как ведут себя в экстремальных условиях эти химические соединения.
Учёные продолжают искать жизнь за пределами Земли. Но при отсутствии данных с других планет им приходится довольствоваться догадками и теориями.
Также по теме
Тайна второй планеты: чего ожидать от исследований ВенерыВ последнее время на международном уровне возрождается интерес к исследованию Венеры. Планета очень схожа с Землёй по размерам и…
Исследователи полагают, что инопланетные живые существа в чём-то похожи на землян.
«Химический состав жизни на Земле — по преимуществу производная всего нескольких избранных ингредиентов. Как и человеческое тело, вся известная жизнь на 95% состоит из водорода, кислорода и углерода. Атомы углерода охотно образуют связи как с другими атомами углерода, так и со многими другими элементами — поэтому мы и получились углеродной формой жизни.
И именно поэтому изучение молекул, которые содержат углерод, — это так называемая органическая химия», — пишет в своей статье американский астрофизик Нил Деграсс Тайсон.
Однако оснований полагать, что жизнь на другой планете развивалась бы точно так же, как и на Земле, нет. Чтобы выяснить, какие варианты реальны, исследователи Университета Вальпараисо разработали новый подход к проблеме. Они решили испытать, как поведут себя земные аминокислоты в искусственно созданных «инопланетных» условиях.
«Наша главная цель — выяснить, есть ли у аминокислот структурные характеристики, которые приводят к большей устойчивости аминокислот во внеземных условиях, и что это могут быть за характеристики», — пояснила задачи исследовательской группы её руководитель Клэр Маммосер.
Суть метода состоит в следующем. Аминокислоты помещают в разную по свойствам среду. В лаборатории их подвергают воздействию ультрафиолета, очень высокой и очень низкой температуры, а также других не самых благоприятных с точки зрения земной жизни условий.
Таким образом можно выяснить, как вели бы себя вещества на Марсе, Энцеладе (спутнике Сатурна) и Европе (луне Юпитера).
В ходе предварительных опытов исследователи подвергли различным испытаниям пять аминокислот, которые участвуют в образовании белков (а значит, способствуют развитию жизни), и десять аминокислот, которые этого не делают.
Также по теме
Как в «Звёздных войнах»: возможна ли жизнь на планете с двумя солнцамиУчёные построили компьютерную модель и выяснили, что на планете земного типа, которая обращается вокруг системы из двух звёзд, вполне…
Во время конференции по экспериментальной биологии, проводимой Американским обществом биохимии и молекулярной биологии в Чикаго, исследовательская группа заявила о первых успехах. Оказалось, что разработанный учёными метод позволяет не только отслеживать, в каких условиях и как будет вести себя аминокислота, но и определять, какие именно характеристики (например, размер) определяют её поведение.
Однако конечная цель учёных не в том, чтобы проверить на прочность земные аминокислоты.
«При разных обстоятельствах вне Земли белки живых организмов не обязательно будут такими же, как у организмов на нашей планете. Это значит, что для их образования могут требоваться известные нам аминокислоты, которые, как пока считается, не участвуют в создании жизни», — поясняет Клэр Маммосер.
Следующий этап экспериментов будет включать в себя исследование аминокислот, найденных на Земле в местах падения метеоритов. И это ещё не всё. Для исследований учёные привлекут и аминокислоты, которые получались в ходе экспериментов по поиску «истоков жизни».
Один из первых таких экспериментов был проведён в 1953 году. Поместив смесь газов, предположительно соответствующую земной атмосфере в древности, Стэнли Миллер и Гарольд Юри подвергли её воздействию электрических разрядов. Они надеялись получить из неорганических молекул органические. Их эксперимент привёл к образованию нескольких аминокислот.
Правда, на вопрос о том, как появилась жизнь на Земле, они так и не ответили.
Единственное небесное тело, на которое ступал человек, за исключением Земли, — это Луна. Поэтому в поиске жизни в космосе исследователям приходится довольствоваться косвенными признаками: анализом атмосферы и попытками изучить, какие условия могут быть на той или иной планете в зависимости от её удалённости от ближайшей звезды и свойств этого местного солнца.
Чтобы сделать промежуточный вывод о том, возможно ли существование жизни на другой планете, исследователи сопоставляют данные о ней с тем, в каких условиях способны обитать хоть какие-нибудь живые организмы. Стоит отметить, что тут учёным иногда даёт подсказки Земля. Время от времени следы той или иной формы жизни находят в самых неожиданных местах. Так, в апреле 2017 года следы органики были обнаружены в минерале серпентине недалеко от Марианской впадины.
Найденные вещества производят микробы, которые обычно обитают в более доступных местах.
Их обнаружение близ грязевого вулкана у самого глубокого места Тихого океана говорит о том, что живые организмы могут обитать на гораздо большей глубине, чем считалось ранее. Другими словами, сейчас известно далеко не всё об условиях, в которых может существовать жизнь. Вероятно, эксперимент американских учёных из Университета Вальпараисо расскажет и о том, из каких «кирпичиков» она может строиться на других планетах.
Общие свойства аминокислот статья по биологии
Общие свойства аминокислот Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико- химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона).
При растворении в воде кристаллическая аминокислота, например аланин, может реагировать или как кислота (донатор протона): или как основание (акцептор протона): Если радикалы аминокислот нейтральные, то они почти не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной группы или α-аминогруппы, и величины рК (отрицательный логарифм константы диссоциации) остаются относительно постоянными. Вследствие этого кривые диссоциации почти всех нейтральных аминокислот накладываются друг на друга и могут быть рассмотрены на примере аланина. Если к раствору аланина (например, 0,1 М) в воде постепенно прибавлять сильную кислоту (0,1 М раствор НСl) или сильную щелочь (0,1 М раствор NaOH), то получим кривую титрования аланина, типичную для всех нейтральных аминокислот (рис. 1.6). Кажущиеся величины рК’ для α-карбоксильной группы и α-аминогрупп (т.е. значения рН, при которых эти группы в среднем наполовину диссоциированы) довольно сильно различаются, составляя pK1 = 2,34 и рК2 = 9,69. При низком значении рН (ниже pK1′) почти все молекулы аланина являются полностью протонированными и несут положительный заряд.
Другими словами, при высокой концентрации водородных ионов в растворе тенденция к диссоциации водорода из структуры аланина оказывается незначительной. Из кривой титрования видно, что точка перехода между ветвями кривой располагается при рН 6,02. Это означает, что при данном значении рН суммарный (или средний) электрический заряд молекулы аланина равен нулю и она не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду (изоэлектрическое состояние). Такое значение рН получило название изоэлектрической точки и обозначается pI. Изоэлектрическая точка аминокислот, не содержащих дополнительных Nh3- или СООН-групп, представляет собой среднее арифметическое между двумя значениями рК’: соответственно для аланина Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, рI должна вычисляться из полусуммы значений рК’ для α- и ε-NН2-групп.
Таким образом, в интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Следует отметить, что при физиологических значениях рН тканей и крови (7,1 и 7,4 соответственно) аминокислоты (за ислючением гистидина) не обладают измеримой буферной емкостью. Эту способность они приобретают только при значениях рН, близких к величинам их рК (т.е. при рН 1,7-3,2 и 8,6-10,8). Рис. 1.6. Кривые, полученные при титровании 0,1 М раствора аланина 0,1 М раствором НСl (а) и 0,1 М раствором NaOH (б). Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НСl), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода (т.
е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот [а]2р составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком «+» (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины — левовращающей (Фен, Трп, Лей и др.), их обозначают знаком «–». Все эти аминокислоты принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора, в котором измеряют оптическое вращение. Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода.
Ниже представлены L- и D-стереоизомеры глицеринового альдегида. Рядом показаны пространственные конфигурации L-и D-аланина: Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L- глицеринового альдегида. Следует еще раз подчеркнуть, что символы L и D означают принадлежность данной аминокислоты по своей стереохимической конфигурации к L- или спинномозговой жидкости. С его помощью за 2–3 ч можно получить полную картину качественного состава аминокислот в биологических жидкостях и выявить наличие в них необычных азотсодержащих веществ, что имеет важное диагностическое и прогностическое значение. Рис. 1.7. Работа автоматического анализатора аминокислот (принципиальная схема по Шпакману, Муру и Стейну). 1 — смеситель; 2 — фотоэлектроколориметр; 3 — самописец. Автоматические анализаторы аминокислот все время совершенствуются, повышаются чувствительность методов и скорость проведения анализа.
Так, в современных приборах высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) удается проводить анализ гидролизата белка за 45 мин, определяя при этом концентрацию аминокислот в пикомолях (рис. 1.8). Смесь аминокислот может быть успешно разделена также методом электрофореза на бумаге. При рН 6,0 возможно хорошее разделение кислых и основных аминокислот с нейтральными. В этом случае отрицательно заряженные (кислые) аминокислоты будут двигаться к аноду, а положительно заряженные – к катоду. Нейтральные аминокислоты остаются на линии старта. Для их разделения электрофорез обычно проводят при рН 1,8–2,0, когда все они мигрируют к аноду с незначительным, но уловимым различием в подвижности. После электрофореза местоположение аминокислот на электофореграмме выявляют с помощью химических реакций, а после элюции окрашенных продуктов определяют их количественно. Рис. 1.8. ВЭЖХ аминокислот по Цеху и Вольтеру. Разделение на колонке (3 х 250 мм), наполненной ионообменной смолой – полистиролдивинилбензолом.
Концентрация аминокислот 500 пмоль/л, реактив для детектирования – флюорескамин, образующий с аминогруппой сильно флюоресцирующее соединение. 1 — Асп; 2 — Тре; 3 — Сер; 4 — Глу; 5 — Гли; 6 — Ала; 7 — Цис; 8 — Вал; 9 — Мет; 10 -Иле; 11 — Лей; 12 — Тир; 13 — Фен; 14 -Лиз; 15 — Гис; 16 — Арг. Список литературы Для подготовки данной работы были использованы материалы с сайта http:// www.xumuk.ru/
Аминокислоты | Биониндзя
Понимание:
• В полипептидах, синтезированных на рибосомах, 20 различных аминокислот
Белки состоят из длинных цепей повторяющихся мономеров, называемых аминокислотами
Аминокислоты имеют общую основную структуру с центральным атомом углерода, связанным с: группа (COOH)
Структура обобщенной аминокислоты
Существует 20 различных аминокислот, которые являются универсальными для всех живых организмов
- Еще две – селеноцистеин и пирролизин – являются модифицированными вариантами, встречающимися только у некоторых организмов
Понимание:
• Аминокислоты могут быть связаны друг с другом в любой последовательности, что дает огромный диапазон возможных полипептидов
Аминокислоты соединяются вместе на рибосоме с образованием длинных цепей, называемых полипептидами , которые составляют белки
Каждый тип аминокислот отличается составом вариабельной боковой цепи
Эти боковые цепи будут иметь различные химические свойства ( е.
грамм. заряженные, неполярные и т. д.) и, следовательно, заставляют белок укладываться и функционировать по-разному в зависимости от его конкретного положения в полипептидной цепи
Поскольку большинство природных полипептидных цепей содержат от 50 до 2000 аминокислотных остатков, организмы способны производить огромный диапазон возможных полипептидов
20 универсальных аминокислот
⇒ Нажмите на диаграмму, чтобы переключиться между химической структурой и молекулярным представлением
Аминокислоты – обзор
Электролиты и кислотно-основные свойства
Аминокислоты являются амфолитами; я.э., они содержат как кислотные, так и основные группы. Свободные аминокислоты никогда не могут встречаться в виде неионогенных молекул. Вместо этого они существуют в виде нейтральных цвиттерионов , которые содержат как положительно, так и отрицательно заряженные группы. Цвиттерионы электрически нейтральны и поэтому не мигрируют в электрическом поле.
В кислом растворе (рН ниже 2,0) преобладающие виды аминокислот заряжены положительно и мигрируют к катоду. В щелочном растворе (pH выше 9,7) преобладающие виды аминокислот заряжены отрицательно и мигрируют к аноду.
Изоэлектрическая точка (pI) аминокислоты — это рН, при котором молекула имеет средний суммарный заряд, равный нулю, и поэтому не мигрирует в электрическом поле. pI рассчитывается путем усреднения значений pK’ для двух функциональных групп, которые реагируют, когда цвиттер-ион попеременно становится одновалентным катионом или одновалентным анионом.
При физиологическом рН моноаминомонокарбоновые аминокислоты, например, глицин и аланин, существуют в виде цвиттер-ионов. То есть при рН 6.9–7.4, α-карбоксильная группа (pK’=2,4) диссоциирует с образованием отрицательно заряженного карбоксилат-иона (COO —), а α-аминогруппа (pK’=0,7) протонируется с образованием аммонийного группа (NH 3 + ). Значение pK’ α-карбоксильной группы значительно ниже, чем у сопоставимой алифатической кислоты, например, уксусной кислоты (pK’=4,6).
Эта более сильная кислотность обусловлена отщеплением электронов положительно заряженным ионом аммония и последующей повышенной тенденцией карбоксильного водорода к диссоциации в виде H + .Группа α-аммония, соответственно, является более слабой кислотой, чем алифатический ион аммония, например, этиламин (pK’=9,0), потому что индуктивный эффект отрицательно заряженного карбоксилатного аниона имеет тенденцию предотвращать диссоциацию H + . Профиль титрования глицина (рис. 3.6) почти идентичен профилям всех других моноаминомонокарбоновых аминокислот с неионизируемыми R-группами (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Ser, Thr, Gln, Asn, Met и Pro). .
Рисунок 3.6. Профиль титрования глицина, моноаминомонокарбоновой кислоты.
Титрование глицина имеет следующие основные особенности. Титрование начинают с гидрохлорида глицина, Cl — (H 3 + NCH 2 COOH), который представляет собой полностью протонированную форму аминокислоты.
В таком виде молекула содержит две кислотные функциональные группы; следовательно, для полного титрования 1 моля гидрохлорида глицина требуется два эквивалента основания. Существует два значения pK’: pK’1, обусловленное реакцией карбоксильной группы, и pK’2, обусловленное реакцией аммониевой группы.Добавление 0,5 экв основания к 1 моль гидрохлорида глицина повышает рН до 2,34 (рК’1), тогда как добавление 1,5 экв дополнительно увеличивает рН до 9,66 (рК’2). При низких значениях рН (например, 0,4) молекулы представляют собой преимущественно катионы с одним положительным зарядом; при значениях pH 5–7 большинство молекул имеют нулевой суммарный заряд; при высоких значениях pH (например, 11,7) все молекулы по существу представляют собой анионы с одним отрицательным зарядом. Средняя точка между двумя значениями pK’ [т.е. при pH=(2,34+9,66)/2=6,0] представляет собой pI. Таким образом, pI представляет собой среднее арифметическое значений pK’1 и pK’2 и точку перегиба между двумя сегментами профиля титрования.
Буферная способность слабых кислот и слабых оснований максимальна при их значениях pK′. Таким образом, моноаминомонокарбоновые кислоты проявляют наибольшую буферную способность в двух диапазонах рН, близких к их двум значениям рК’, а именно при рН 2,3 и рН 9,7 (рис. 3.6). Ни эти аминокислоты, ни α-амино или α-карбоксильные группы других аминокислот (которые имеют аналогичные значения pK’) не обладают значительной буферной способностью в нейтральном (физиологическом) диапазоне рН. Единственными аминокислотами с R-группами, обладающими буферной способностью в физиологическом диапазоне pH, являются гистидин (имидазол; pK’=6.0) и цистеин (сульфгидрильный; pK’=8,3). Значения pK и pI выбранных аминокислот приведены в таблице 3.2. Значения pK’ для R-групп варьируются в зависимости от ионного окружения.
Таблица 3.2. PK ‘и PI Значения выбранных свободных аминокислот при 25 ° C *
| аминокислота | PK’1 (α-Cooh) | PK’2 | PK’3 | PI | |
|---|---|---|---|---|---|
| Аланин | 2,34 | 9,69(β-Nh4+) | 6,00 | ||
| Аспарагиновая кислота | 2. 09 | 3.86 (γ-COOH) | 9.82 (α-NH4 +) 9.82 (α-NH4 +) | 2.98 (PK’1 + PK’22) | |
| Глутамная кислота | 2.19 | 4.25 (γ-Cooh) | 9.67 ( α-NH4 +) | 3.22 (PK’1 + PK’22) | |
| Aginine | 2.17 | 9.04 (α-NH4 +) | 12.48 (Guanidinium) | 10.76 (PK’2 + PK’32) | |
| Гистидин | 1,82 | 1.82 | 6.00 (Имидазолиум) | 9.17 (NH4 +) | 7.59 (PK’2 + PK’32) |
| Lysine | 2.18 | 8 | 8.95 (α-NH4 +) | 10.53 (ε-NH4 +) | 9.74 (PK’2 + PK’32) |
| Cysteine | 1.71 | 8.33 (SH) | 10.78 (α-NH4 + ) | 5.02 (PK’1 + PK’22) | |
| Tyrosine | Tyrosine | 2.20 | 9.11 (α-NH4 +) | 10.07 (Phanol OH) | 5.66 (PK’1 + PK’22) |
| Serine | 2.21 | 2. 21 | 9.15 (α-NH4 +) | 13.6 (Алкоголь ОН) | 5.68 (PK’1 + PK’22) |
Значения PK для функциональных групп в белках могут значительно варьироваться значительно варьироваться от значений свободных аминокислот.R-группы ионизируются при физиологических значениях рН и имеют соответственно анионные и катионные группы.
Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie
Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.
Настройка браузера на прием файлов cookie
Существует множество причин, по которым файл cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее распространенные причины:
- В вашем браузере отключены файлы cookie.Вам необходимо сбросить настройки браузера, чтобы принять файлы cookie, или спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
- Ваш браузер спрашивает, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файл cookie.
- Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Попробуйте другой браузер, если вы подозреваете это.
- Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie.Чтобы это исправить, установите правильное время и дату на своем компьютере.
- Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.
Почему этому сайту требуются файлы cookie?
Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу.
Предоставить доступ без файлов cookie
потребует от сайта создания нового сеанса для каждой посещаемой вами страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.
Что сохраняется в файле cookie?
Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в файле cookie; никакая другая информация не фиксируется.
Как правило, в файле cookie может храниться только та информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, если вы не решите ввести его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступ к остальной части вашего компьютера, и только сайт, создавший файл cookie, может его прочитать.
Что такое белки и что они делают?: MedlinePlus Genetics
Белки — это большие сложные молекулы, которые играют множество важных функций в организме.
Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функционирования и регуляции тканей и органов организма.
Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые соединены друг с другом в виде длинных цепочек. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка.Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его специфическую функцию. Аминокислоты кодируются комбинациями трех строительных блоков ДНК (нуклеотидов), определяемых последовательностью генов.
Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:
| Функция |
Описание |
Пример |
|---|---|---|
| Антитело |
Антитела связываются с определенными инородными частицами, такими как вирусы и бактерии, чтобы защитить организм. |
Иммуноглобулин G (IgG) |
| Фермент |
Ферменты осуществляют почти все тысячи химических реакций, происходящих в клетках. Они также помогают формировать новые молекулы, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК. |
Фенилаланингидроксилаза |
| Мессенджер |
Белки-посредники, такие как некоторые виды гормонов, передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами. |
Гормон роста |
| Элемент конструкции |
Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток. В более широком масштабе они также позволяют телу двигаться. |
Актин |
| Транспорт/хранение |
Эти белки связывают и переносят атомы и малые молекулы внутри клеток и по всему телу. |
Ферритин |
3.
4 Белки — биология 2e Цели обучения
К концу этого раздела вы сможете делать следующее:
- Описывать функции, которые белки выполняют в клетке и в тканях
- Обсудите связь между аминокислотами и белками
- Объясните четыре уровня организации белков
- Опишите, как связаны форма и функция белка
Белки являются одними из самых распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными. Они могут служить при транспортировке, хранении или мембранах; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структура, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой аминокислотные полимеры, расположенные в линейной последовательности.
Типы и функции белков
Ферменты, вырабатываемые живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или сопряженные белки.
Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях распада, перегруппировки или синтеза. Мы называем ферменты, расщепляющие свои субстраты, катаболическими ферментами. Те, которые строят из своих субстратов более сложные молекулы, являются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, — каталитическими ферментами. Отметим, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, являются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свой субстрат амилозу, компонент крахмала.
Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, обмен веществ и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.
В таблице 3.1 перечислены основные типы и функции белков.
Типы белков и их функции
1
атом.Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R (рис. 3.22). 
23). 
Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты.При этом выделяется молекула воды.
Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным. 
Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.
Аминокислота цистеин (цис) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи. Две дисульфидные связи соединяют цепи А и В вместе, а третья помогает цепи А принять правильную форму. Обратите внимание, что все дисульфидные связи имеют одинаковую длину, но для ясности мы нарисовали их разного размера.
Что наиболее примечательно, так это то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа- и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Молекула, следовательно, имеет около 600 аминокислот. Структурная разница между молекулой нормального гемоглобина и молекулой серповидноклеточной анемии, которая резко сокращает продолжительность жизни, заключается в одной аминокислоте из 600. Что еще более примечательно, так это то, что три нуклеотида каждая кодирует эти 600 аминокислот, а изменение одного основания (точечная мутация), 1 из 1800 оснований вызывает мутацию.
В нормальном гемоглобине
аминокислота в шестом положении – глутамат. В серповидноклеточной
глутамат гемоглобина заменен валином.
Авторы и права: Рао А., Таг А. Райан К. и Флетчер С. Департамент
биологии, Техасский университет A&M.
Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, в то время как другие способствуют образованию β-складок. Черный =
углерод, белый = водород, синий = азот и красный = кислород. Авторы и права: Рао, А., Райан, К. Флетчер, С. и Таг, А. Факультет биологии, Texas A&M
Университет.
Шелк (волокнистый белок), однако, имеет β складчатую листовую структуру, которая является результатом водородных связей между различными цепями.
Иногда денатурация необратима и приводит к потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является жарка яиц. Белок альбумин в жидком яичном белке денатурирует при помещении на горячую сковороду. Не все белки денатурируют при высоких температурах. Например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, имеют белки, функционирующие при температурах, близких к температуре кипения.Желудок также очень кислый, имеет низкий pH и денатурирует белки в процессе пищеварения; однако в этих условиях пищеварительные ферменты желудка сохраняют свою активность. 
Здесь мы представляем основу моделирования для оценки стоимости белка для синтеза каждой аминокислоты (т. е. массы белка, необходимой для поддержания одной единицы потока биосинтеза аминокислоты) и стоимости глюкозы (т. е. потребляемой глюкозы на синтезированную аминокислоту). Мы показываем, что логарифмы относительного содержания аминокислот в протеоме S. cerevisiae хорошо коррелируют с затратами белка на синтез аминокислот (Pearson’s r = -0,89), что лучше, чем с затратами глюкозы. ( r Пирсона = -0.5). Таким образом, мы демонстрируем, что S. cerevisiae имеет тенденцию минимизировать белковый ресурс, а не глюкозу или энергию, для синтеза аминокислот. 
Таким образом, другие ресурсы могут быть оптимизированы для синтеза аминокислот для организмов, которые эволюционировали в среде, богатой питательными веществами.
1 A ), которая рассчитывается по молекулярной массе относительно скорости оборота ( k cat ) соответствующего фермента (9).Стоимость субстрата (или белка) для синтеза метаболита может быть рассчитана по скорости поглощения субстрата (или общей массе белка, которая поддерживает необходимые скорости реакций, участвующих в пути синтеза метаболита) над скоростью синтеза метаболита (рис. 1 A). ). Для оценки стоимости субстрата обеспечивается баланс окислительно-восстановительного потенциала и энергии, так что стоимость представляет собой истинные общие стехиометрические затраты. 
Кроме того, можно получить общую массу белка ( v pm ), поддерживающую распределение потока, которая представляет собой сумму произведений скоростей ( v i ) и затрат белка (pc i ). индивидуальных реакций.( B ) Сравнение расчетных затрат на глюкозу и ранее зарегистрированных затрат энергии на синтез аминокислот (12). ( C ) Сравнение расчетных затрат глюкозы и белка на синтез аминокислот. Аминокислоты обозначены однобуквенными сокращениями. Затраты энергии: высокоэнергетическая фосфатная связь расходуется на одну синтезированную аминокислоту. Стоимость глюкозы: потребляемая глюкоза на синтезированную аминокислоту. Стоимость белка: масса белка (грамм белка на грамм сухого веса клетки), необходимая для потока биосинтеза аминокислоты.
(11) ( Приложение SI ). Обратите внимание, что мы приняли максимальное значение k app ( k max ) для разных условий для расчета общей стоимости белка при синтезе аминокислот, называемой k max на основе стоимости белка, которая может представлять потенциал.С помощью модельного моделирования ( SI Приложение ) мы оценили затраты глюкозы и белка на синтез 20 аминокислот в S. cerevisiae (набор данных S1). Мы обнаружили, что оценочные затраты глюкозы хорошо коррелируют с заявленными энергетическими затратами дрожжей (12) (рис. 1 B ). Примечательно, что нет корреляции между рассчитанными затратами глюкозы и белка (рис. 1 C ), что может быть вызвано некоторыми аминокислотами с высокими затратами глюкозы, но низкими затратами белка, и наоборот.Кроме того, мы провели анализ замены аминокислот, чтобы сравнить затраты между парами аминокислот ( SI Приложение ). Результаты (набор данных S2) согласуются с нашими выводами: то есть триптофан, фенилаланин и тирозин имеют более высокие затраты на глюкозу, в то время как цистеин, триптофан, гистидин и метионин имеют более высокие затраты на белок, чем другие.
Консервативный аминокислотный состав можно объяснить тем фактом, что аминокислотные частоты более чем 90% отдельных белков в протеоме S. cerevisiae значительно коррелируют со средним относительным содержанием аминокислот (набор данных S7).Соответственно, мы можем использовать среднее относительное содержание аминокислот в разных условиях в качестве прокси (набор данных S5). 
Мы обнаружили, что затраты энергии и глюкозы на синтез аминокислот слабо коррелируют с логарифмами среднего относительного содержания аминокислот (рис. 2) в соответствии с предыдущими выводами (4, 6). Интересно, что k max белковые затраты на синтез аминокислот значительно улучшают корреляцию (рис. 2). Следовательно, С.cerevisiae имеет тенденцию минимизировать ресурс белка, а не глюкозу или энергию, для синтеза аминокислот. 
2). В то время как корреляция Пирсона r с использованием затрат белка в зависимости от состояния отличается от различных условий, мы обнаружили, что корреляция лучше в условиях быстрого роста (скорость роста ≥ 0,2/ч), чем в условиях медленного (набор данных S8). Это говорит о том, что дрожжевые клетки при более быстром росте лучше оптимизируют распределение протеома для синтеза аминокислот, чем при более медленном росте, что согласуется с выводами о том, что ресурсы протеома, выделяемые на метаболизм, более ограничены в быстрорастущих клетках (14).
( Приложение SI ).Мы обнаружили, что дрожжи k max и in vitro k cat могут составлять большую долю расчетной стоимости белка для большинства аминокислот, за заметным исключением триптофана, стоимость белка которого в основном определяется недрожжевыми компонентами. к кошка (набор данных S9). Удалив триптофан, мы все же обнаружили, что корреляция между логарифмами среднего относительного содержания аминокислот и затратами белка на синтез аминокислот (Pearson’s r = −0.89) лучше, чем затраты на глюкозу ( r Пирсона = -0,28), что позволяет предположить, что наша гипотеза верна. Кроме того, учитывая, что дрожжи in vitro k cat также могут отличаться от in vivo k max (11), мы провели случайную выборку всех дрожжей in vitro k cat и недрожжевых k 7. cat одновременно переоценили белковые затраты на синтез 20 аминокислот и затем сопоставили их с логарифмами среднего относительного содержания аминокислот ( SI Приложение ).
Путем выборки 1000 раз мы получили 1000 значений Pearson r и обнаружили, что менее 5% из них превышали значение Pearson r с использованием затрат на глюкозу (-0,5). Таким образом, наш вывод устойчив к неопределенностям дрожжей in vitro k cat и не дрожжей k cat . 
К. и Дж.Н. проектное исследование; Ю.К. проведенное исследование; Ю.К. предоставил новые реагенты/аналитические инструменты; Ю.К. и Дж.Н. проанализированные данные; и Ю.К. и Дж.Н. написал бумагу. 
Существует четыре основных класса биологических макромолекул (углеводы, липиды, белки и нуклеиновые кислоты), каждый из которых является важным компонентом клетки и выполняет широкий спектр функций. В совокупности эти молекулы составляют большую часть массы клетки. Биологические макромолекулы являются органическими, а это означает, что они содержат углерод. Кроме того, они могут содержать водород, кислород, азот, фосфор, серу и дополнительные микроэлементы.
Следовательно, он может образовывать четыре ковалентные связи с другими атомами или молекулами. Простейшей органической молекулой углерода является метан (CH 4 ), в котором четыре атома водорода связаны с атомом углерода. 
У большинства живых организмов глюкоза является важным источником энергии. Во время клеточного дыхания энергия высвобождается из глюкозы, и эта энергия используется для производства аденозинтрифосфата (АТФ). Растения синтезируют глюкозу, используя углекислый газ и воду в процессе фотосинтеза, а глюкоза, в свою очередь, используется для энергетических потребностей растения. Избыток синтезированной глюкозы часто откладывается в виде крахмала, который расщепляется другими организмами, питающимися растениями. 
Полисахариды могут быть очень большими молекулами. Крахмал, гликоген, целлюлоза и хитин являются примерами полисахаридов. 
Клеточные стенки растений в основном состоят из целлюлозы, которая обеспечивает структурную поддержку клетки. Древесина и бумага в основном целлюлозные по своей природе. Целлюлоза состоит из мономеров глюкозы, которые связаны связями между определенными атомами углерода в молекуле глюкозы. 
Целлюлазы могут расщеплять целлюлозу на мономеры глюкозы, которые могут использоваться животным в качестве источника энергии. 
Это одна из причин, почему все чаще обращаются за советом к зарегистрированным диетологам. Зарегистрированные диетологи помогают планировать продукты питания и программы питания для людей в различных условиях. Они часто работают с пациентами в медицинских учреждениях, разрабатывая планы питания для профилактики и лечения заболеваний. Например, диетологи могут научить пациента с диабетом, как управлять уровнем сахара в крови, употребляя углеводы правильного типа и количества. Диетологи также могут работать в домах престарелых, школах и частных практиках.
Это потому, что они представляют собой углеводороды, которые включают только неполярные связи углерод-углерод или углерод-водород. Липиды выполняют множество различных функций в клетке. Клетки хранят энергию для длительного использования в виде липидов, называемых жирами .Липиды также обеспечивают изоляцию растений и животных от окружающей среды. Например, они помогают держать водоплавающих птиц и млекопитающих сухими из-за их водоотталкивающей природы. Липиды также являются строительными блоками многих гормонов и важным компонентом плазматической мембраны. Липиды включают жиры, масла, воски, фосфолипиды и стероиды. 
Жирные кислоты имеют длинную цепь углеводородов, к которой присоединена кислая карбоксильная группа, отсюда и название «жирная кислота». Число атомов углерода в жирной кислоте может составлять от 4 до 36; наиболее распространены те, которые содержат 12–18 атомов углерода. В молекуле жира жирная кислота присоединена ковалентной связью к каждому из трех атомов кислорода в группах –ОН молекулы глицерина. 
Млекопитающие хранят жиры в специализированных клетках, называемых адипоцитами, где шарики жира занимают большую часть клетки. У растений жир или масло хранится в семенах и используется в качестве источника энергии во время эмбрионального развития. 
Во время этого процесса гидрирования двойные связи цис -конформации в углеводородной цепи могут быть преобразованы в двойные связи транс -конформации.Это образует транс -жир из цис -жир. Ориентация двойных связей влияет на химические свойства жира. 
Они также обеспечивают теплоизоляцию тела. Поэтому «здоровые» ненасыщенные жиры в умеренных количествах следует употреблять на регулярной основе. 
Почему? Потому что жир является самой калорийной пищей, и для выживания важно иметь компактный высококалорийный источник энергии. Характер его жира также сделал его важным товаром. Подобно лососю, олиган возвращается в родной ручей после многих лет плавания в море. Его прибытие ранней весной сделало его первым свежим продуктом года.В цимшианских языках прибытие улигана… традиционно объявлялось восклицанием «Хлаа аат’иксши халимутхв!»… что означает «Наш Спаситель только что прибыл!» 
Говорят, что его состав делает его таким же полезным для здоровья, как оливковое масло, или еще лучше, так как содержит омега-3 жирные кислоты, которые снижают риск диабета и инсульта. Он также богат тремя жирорастворимыми витаминами А, Е и К. 
Это ключевой компонент плазматических мембран клеток животных. 
Однако все они представляют собой полимеры аминокислот, расположенных в линейной последовательности.
Например, инсулин — это белковый гормон, поддерживающий уровень глюкозы в крови. 
Группа R — единственное различие в структуре между 20 аминокислотами; в остальном аминокислоты идентичны. 
Хотя термины «полипептид» и «белок» иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин «белок» используется для полипептида или полипептидов, которые объединены вместе, имеют четкую форму и выполняют уникальную функцию.
Это указывает на то, что все эти организмы произошли от общего предка. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях обнаружено не было. При сравнении последовательностей человека и макаки-резус было обнаружено единственное различие в одной аминокислоте.Напротив, сравнение человека и дрожжей показывает разницу в 44 аминокислотах, что позволяет предположить, что люди и шимпанзе имеют более позднего общего предка, чем люди и макаки-резусы или люди и дрожжи. 
Любое изменение в последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидноклеточной анемии β-цепь гемоглобина имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение как структуры, так и функции белка.Что наиболее примечательно, так это то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Молекула, следовательно, имеет около 600 аминокислот. Структурное различие между молекулой нормального гемоглобина и молекулой серповидно-клеточной анемии, которое резко снижает продолжительность жизни у больных людей, заключается в одной аминокислоте из 600.
Прежде всего, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Могут быть ионные связи, образованные между группами R на разных аминокислотах, или водородные связи помимо тех, которые участвуют во вторичной структуре. Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные R-группы неполярных аминокислот располагаются внутри белка, тогда как гидрофильные R-группы располагаются снаружи.Первые типы взаимодействий также известны как гидрофобные взаимодействия. 
Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, структура белка может измениться, потеряв свою форму в результате так называемой денатурации , как обсуждалось ранее. Денатурация часто бывает обратимой, поскольку первичная структура сохраняется при удалении денатурирующего агента, что позволяет белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима и приводит к потере функции. Один из примеров денатурации белка можно увидеть, когда жарят или варят яйцо.Белок альбумин в жидком яичном белке денатурирует при помещении на горячую сковороду, превращаясь из прозрачного вещества в непрозрачное белое вещество. Не все белки денатурируют при высоких температурах; например, бактерии, выживающие в горячих источниках, имеют белки, адаптированные для работы при таких температурах. 
Каждое азотистое основание в нуклеотиде связано с молекулой сахара, которая присоединена к фосфатной группе. 
Правило состоит в том, что нуклеотид А соединяется с нуклеотидом Т, а G с С, см. раздел 9.1 для более подробной информации.
Жиры и масла обычно состоят из жирных кислот и глицерина. 