Аминокислоты в биологии: строение, свойства, функции — урок. Биология, 9 класс.

Содержание

строение, свойства, функции — урок. Биология, 9 класс.

Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки, или протеины. В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.

 

Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты. В образовании всего разнообразия белков участвует \(20\) α-аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).

 

Рис. \(1\). Молекула аминокислоты

  

Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO−NH.  Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч.

 Такие большие молекулы называют макромолекулами.

Структура белков

Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.

 

Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов −NH и −CO, расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.

  

Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму глобулы (шарика).

 

У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру.

 Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия. 

 

Рис. \(2\). Структуры белка

  

Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.

 

Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется денатурацией.

 

Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.

 

Денатурация в некоторых случаях обратима. Обратный процесс называется

ренатурацией.

 

Рис. \(3\). Денатурация и ренатурация белка

  

Разрушение первичной структуры необратимо. Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.

Функции белков

1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.

  

2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).

 

Рис. \(4\). Структурные белки в плазматической мембране

  

3. Сигнальную функцию также осуществляют белки, встроенные в мембрану. Под действием внешних факторов эти белки изменяют третичную структуру, что отражается на функционировании клетки.  

  

4. Транспортная функция белков проявляется в переносе ионов через клеточные мембраны, транспорте гемоглобином крови кислорода и углекислого газа, альбуминами плазмы — жирных кислот и т. д.

 

5. Двигательную функцию обеспечивают белки актин и миозин, способные сокращаться и растягиваться. Они приводят в движение реснички и жгутики одноклеточных организмов, сокращают мышцы у животных.

 

Рис. \(5\)

Сократительные белки

  

6. Защитная функция обеспечивается антителами иммунной системы организма, белками системы свёртывании крови (фибриногеном, протромбином и др.).

 

7. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тиреотропин, соматотропин, глюкагон и др.).

 

8. Энергетическую функцию белки выполняют после израсходования запасов углеводов и жиров. При полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии.  

Источники:

Рис. 1. Молекула аминокислоты. Автор: X-romix — собственная работа, Общественное достояние, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=10280776. 09.09.2021.

Рис. 2. Структуры белка. https://image.shutterstock.com/image-vector/protein-structure-primary-secondary-tertiary-600w-1474657079

Рис. 3. Денатурация и ренатурация белка. © ЯКласс.

Рис. 4. Структурные белки в плазматической мембран. https://shutterstock.puzzlepix.hu/kep/376416385е

Рис. 5. Сократительные белки. © ЯКласс.

Аминокислоты | Cell Biology.ru

название сокращ. рК pI М 3D
-COO -Nh4 -R
аланин Ala A 2,34 9,69 6,01 89. 1
аргинин Arg R 2,17 9,04 12,84 10,76 174.2
аспарагин
Asn N 2,02 8,60
5,41
132.1
аспарагиновая к-та Asp D 1,88 9,06 3,65 2,77 133.1
цистеин Cys C 1,71 8,18 10,28 5,02 121.2
глутаминовая к-та Glu E 2,16 9,67 4,32 3,24 147.1
глутамин Gln Q 2,17 9,13 5,65 146.1
глицин Gly G 2,34 9,60 5,95 75.1
гистидин* His H 1,82 9,17 6,00 7,59 155. 2
изолейцин* Ile I 2,36
9,68
6,02 131.2
лейцин*
Leu L 2,36 9,60 5,98 131.2
лизин* Lys K 2,18 9,12 10,53 9,82 146.2
метионин*
Met M 2,28 9,21 5,74 149.2
фенилаланин* Phe F 1,83 9,13 5,48 165.2
пролин
Pro P 1,99 10,6 6,30 115.1
серин Ser S 2,21 9,15 5,68 105.1
треонин*
Thr T 2,71 9,62 6,16 119.
1
триптофан* Trp W 2,38 9,39 5,89 204.2
тирозин
Tyr Y 2,20 9,11 10,07 5,66 181.2
валин* Val V 2,32 9,62 5,96 117.1


* — незаменимые для человека аминокислоты
pI – изоэлектрическая точка (pH при котором аминокислота нейтральна)

3-D структура двадцати аминокислот: AminoAcids.pdb [20Kb]

Модификации аминокислот

ацилирование – добавление Ac к -R–NH акт Lys и Arg с нейтрализацией ‘-‘ заряда
фосфорилирование – добавление остатка фосфорной к-ты к –OH группе нейтральных полярных акт Ser и Thr c приобретением ‘–‘ заряда
метилирование
Lys и Arg ‘–‘ заряж акт нейтрализация заряда, может быть моно-, ди-, и триметилирование, т.

е различная степень нейтрализации
поли ADP-рибозилирование
убиквитинирование

Литература: 

К сожалению, список литературы отсутствует.

Прикрепленный файлРазмер
AminoAcids.rar19.91 кб

§3. Органические вещества. Аминокислоты. Белки

 

1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

а) Аминокислоты;

б) нуклеиновые кислоты;

в) полисахариды;

г) нуклеотиды;

д) белки;

е) моносахариды.

Биологическими полимерами являются: б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; д) белки.

Мономерами для построения молекул биополимеров являются: а) аминокислоты; г) нуклеотиды; е) моносахариды.

 

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Для всех аминокислот характерно наличие аминогруппы (–NH2), обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы (–СООН) с кислотными свойствами.

 

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?

В образовании природных белков участвуют 20 аминокислот. Такие аминокислоты называются белокобразующими. В их молекулах карбоксильная группа и аминогруппа связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку белокобразующие аминокислоты сходны между собой.

Белокобразующие аминокислоты различаются составом и строением боковой группы (радикала). Она может быть неполярной или полярной (нейтральной, кислой, основной), гидрофобной или гидрофильной, что и придаёт каждой аминокислоте особые свойства.

 

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке 6.

Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце молекулы которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Структурную формулу дипептида (например, Ала–Глу) можно представить следующим образом:

Структурную формулу трипептида (например, Глу–Ала–Лиз) можно представить следующим образом:

 

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации.

Цепочка (линейная последовательность) аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру. На основе первичной структуры создаются другие виды структур, поэтому именно первичная структура определяет форму, свойства и функции белка.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.

Третичная структура формируется за счёт образования водородных, ионных, дисульфидных (S–S связей между остатками аминокислоты цистеина) и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды.

В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды не связываются ковалентными связями, прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Таким образом, первичная структура белковой молекулы обусловлена наличием пептидных связей между остатками аминокислот. Вторичную структуру стабилизируют водородные связи, третичную – водородные, ионные, дисульфидные и др., четвертичную – слабые межмолекулярные взаимодействия.

 

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Растения – автотрофные организмы. Они синтезируют аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза (которые, в свою очередь, образуются из углекислого газа и воды) и азотсодержащих неорганических соединений (ионов аммония, нитрат-ионов). Таким образом, у растений исходными веществами для синтеза аминокислот являются СО2, Н2О, NH4+ (NH3), NO3.

 

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трёх молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Можно построить шесть трипептидов: Ала–Лиз–Глу, Ала–Глу–Лиз, Лиз–Ала–Глу, Лиз–Глу–Ала, Глу–Ала–Лиз и Глу–Лиз–Ала. Все полученные пептиды будут обладать разными свойствами.

 

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определённой скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

В водных растворах радикалы кислых аминокислот, входящих в состав белка, заряжены отрицательно вследствие диссоциации карбоксильных групп:

–СООН → –СОО + Н+

Радикалы основных аминокислот имеют положительный заряд за счёт присоединения ионов водорода (Н+) к атомам азота, входящим в состав этих радикалов:

–NH2 + Н+ → NH3+

Карбоксильная группа и аминогруппа, находящиеся на концах полипептидной цепи, также приобретают заряд (отрицательный и положительный соответственно). Таким образом, в растворе белковая молекула имеет определённый суммарный заряд, что и обусловливает её движение в электрическом поле.

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Если в составе белка преобладают остатки кислых аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет отрицательным и она будет перемещаться к аноду (положительно заряженному электроду). Если же преобладают остатки основных аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет положительным, и белок будет двигаться в сторону катода (отрицательно заряженного электрода).

Скорость движения зависит прежде всего от величины заряда белковой молекулы, её массы и пространственной конфигурации.

Дашков М.Л.

Сайт: dashkov.by

Вернуться к оглавлению

 

< Предыдущая   Следующая >

Строение белков

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 — 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки


Другие заметки по биологии

Ученые: синтетические аминокислоты сделают ГМО безопасными для природы

В октябре 2013 года им удалось совершить фундаментальный прорыв в синтетической биологии — они смогли «переписать» геном кишечной палочки (Escherichia coli) таким образом, один из генетических «стоп-сигналов», заставляющий клетку завершать сборку белка, стал кодировать несуществующую в природе аминокислоту. Благодаря этому изменению микроб не только научился собирать целый ряд молекул, аналогов которых просто нет в живой среде, но и приобрел иммунитет к вирусу, в ДНК которого содержится этот сигнал.

Успешное завершение этого эксперимента заставила Черча и Айзекса призадуматься — что произойдет, если подобный микроорганизм, водоросль, растение или животное, чей организм будет непонятен и неуязвим для большинства природных врагов, сбежит из лаборатории и начнет распространяться по окружающей среде? Подобные инциденты могут привести к вымиранию видов, экологическим катастрофам и серьезным проблемам для здоровья людей.

«Если вы разрабатываете некий химикат, который может взорваться, вы добавляете в него стабилизаторы. Если кто-то собирает автомобили, то ему приходится устанавливать на них ремни безопасности и воздушные подушки», — приводит аналогию Черч.

По его словам, эту потенциальную медицинскую и экологическую проблему можно решить, используя те же самые искусственные аминокислоты. Как объясняют ученые, отсутствие этих соединений в природе является обоюдоострой чертой — это не только защищает генно-модифицированные организмы от вирусов, но и мешает им жить и размножаться вне стен лаборатории, если эти молекулы непрерывно расходуются в их жизнедеятельности.

Руководствуясь этой идеей, биологи модифицировали несколько ключевых генов бактерии таким образом, что кодируемые ими белки содержали в себе нестандартную аминокислоту бифенилаланин. Сама бактерия не может собирать молекулы этого соединения, из-за чего отсутствие ее молекул в питательной среде быстро приводит к гибели кишечной палочки.

Как рассказывают ученые, во время экспериментов они вырастили около триллиона микробов, ни одному из которых так и не удалось выжить через две недели после того, как ученые перестали добавлять аминокислоту в их питательную среду. По словам Черча, этот показатель в 10 тысяч раз превышает норму Национальных институтов здоровья США для экспериментов с генно-модифицированными организмами.

Черч и Айзекс считают подобных микробов новым феноменом для синтетической биологии и предлагают называть их не ГМО, а ГПО – генетически перекодированными организмами (англ. genetically-recoded organism). В отличие от ГМО, побег подобных бактерий, растений и животных будет нести гораздо меньшую опасность, что позволит, как считают ученые, более широко применять их в промышленности и науке.

что могут рассказать аминокислоты о жизни на других планетах — РТ на русском

Исследователи из Университета Вальпараисо (США) приблизились к ответу на вопрос, есть ли жизнь на других планетах. Они воссоздали в лаборатории внеземные условия и поместили в эту искусственную среду аминокислоты — строительный материал для белков. Разработанная ими методика призвана выяснить, как ведут себя в экстремальных условиях эти химические соединения.

Общие корни

Учёные продолжают искать жизнь за пределами Земли. Но при отсутствии данных с других планет им приходится довольствоваться догадками и теориями.

Также по теме

Тайна второй планеты: чего ожидать от исследований Венеры

В последнее время на международном уровне возрождается интерес к исследованию Венеры. Планета очень схожа с Землёй по размерам и…

Исследователи полагают, что инопланетные живые существа в чём-то похожи на землян.

«Химический состав жизни на Земле — по преимуществу производная всего нескольких избранных ингредиентов. Как и человеческое тело, вся известная жизнь на 95% состоит из водорода, кислорода и углерода. Атомы углерода охотно образуют связи как с другими атомами углерода, так и со многими другими элементами — поэтому мы и получились углеродной формой жизни. И именно поэтому изучение молекул, которые содержат углерод, — это так называемая органическая химия», — пишет в своей статье американский астрофизик Нил Деграсс Тайсон.

Однако оснований полагать, что жизнь на другой планете развивалась бы точно так же, как и на Земле, нет. Чтобы выяснить, какие варианты реальны, исследователи Университета Вальпараисо разработали новый подход к проблеме. Они решили испытать, как поведут себя земные аминокислоты в искусственно созданных «инопланетных» условиях.

«Наша главная цель — выяснить, есть ли у аминокислот структурные характеристики, которые приводят к большей устойчивости аминокислот во внеземных условиях, и что это могут быть за характеристики», — пояснила задачи исследовательской группы её руководитель Клэр Маммосер.

Суть метода состоит в следующем. Аминокислоты помещают в разную по свойствам среду. В лаборатории их подвергают воздействию ультрафиолета, очень высокой и очень низкой температуры, а также других не самых благоприятных с точки зрения земной жизни условий. Таким образом можно выяснить, как вели бы себя вещества на Марсе, Энцеладе (спутнике Сатурна) и Европе (луне Юпитера).

Строительный материал для белков

В ходе предварительных опытов исследователи подвергли различным испытаниям пять аминокислот, которые участвуют в образовании белков (а значит, способствуют развитию жизни), и десять аминокислот, которые этого не делают.

Также по теме

Как в «Звёздных войнах»: возможна ли жизнь на планете с двумя солнцами

Учёные построили компьютерную модель и выяснили, что на планете земного типа, которая обращается вокруг системы из двух звёзд, вполне…

Во время конференции по экспериментальной биологии, проводимой Американским обществом биохимии и молекулярной биологии в Чикаго, исследовательская группа заявила о первых успехах. Оказалось, что разработанный учёными метод позволяет не только отслеживать, в каких условиях и как будет вести себя аминокислота, но и определять, какие именно характеристики (например, размер) определяют её поведение. Однако конечная цель учёных не в том, чтобы проверить на прочность земные аминокислоты.

«При разных обстоятельствах вне Земли белки живых организмов не обязательно будут такими же, как у организмов на нашей планете. Это значит, что для их образования могут требоваться известные нам аминокислоты, которые, как пока считается, не участвуют в создании жизни», — поясняет Клэр Маммосер.

Следующий этап экспериментов будет включать в себя исследование аминокислот, найденных на Земле в местах падения метеоритов. И это ещё не всё. Для исследований учёные привлекут и аминокислоты, которые получались в ходе экспериментов по поиску «истоков жизни».

Один из первых таких экспериментов был проведён в 1953 году. Поместив смесь газов, предположительно соответствующую земной атмосфере в древности, Стэнли Миллер и Гарольд Юри подвергли её воздействию электрических разрядов. Они надеялись получить из неорганических молекул органические. Их эксперимент привёл к образованию нескольких аминокислот. Правда, на вопрос о том, как появилась жизнь на Земле, они так и не ответили.

Подсказки Земли

Единственное небесное тело, на которое ступал человек, за исключением Земли, — это Луна. Поэтому в поиске жизни в космосе исследователям приходится довольствоваться косвенными признаками: анализом атмосферы и попытками изучить, какие условия могут быть на той или иной планете в зависимости от её удалённости от ближайшей звезды и свойств этого местного солнца.

Чтобы сделать промежуточный вывод о том, возможно ли существование жизни на другой планете, исследователи сопоставляют данные о ней с тем, в каких условиях способны обитать хоть какие-нибудь живые организмы. Стоит отметить, что тут учёным иногда даёт подсказки Земля. Время от времени следы той или иной формы жизни находят в самых неожиданных местах. Так, в апреле 2017 года следы органики были обнаружены в минерале серпентине недалеко от Марианской впадины.

Найденные вещества производят микробы, которые обычно обитают в более доступных местах. Их обнаружение близ грязевого вулкана у самого глубокого места Тихого океана говорит о том, что живые организмы могут обитать на гораздо большей глубине, чем считалось ранее. Другими словами, сейчас известно далеко не всё об условиях, в которых может существовать жизнь. Вероятно, эксперимент американских учёных из Университета Вальпараисо расскажет и о том, из каких «кирпичиков» она может строиться на других планетах.

 

Общие свойства аминокислот статья по биологии

Общие свойства аминокислот Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико- химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона). При растворении в воде кристаллическая аминокислота, например аланин, может реагировать или как кислота (донатор протона): или как основание (акцептор протона): Если радикалы аминокислот нейтральные, то они почти не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной группы или α-аминогруппы, и величины рК (отрицательный логарифм константы диссоциации) остаются относительно постоянными. Вследствие этого кривые диссоциации почти всех нейтральных аминокислот накладываются друг на друга и могут быть рассмотрены на примере аланина. Если к раствору аланина (например, 0,1 М) в воде постепенно прибавлять сильную кислоту (0,1 М раствор НСl) или сильную щелочь (0,1 М раствор NaOH), то получим кривую титрования аланина, типичную для всех нейтральных аминокислот (рис. 1.6). Кажущиеся величины рК’ для α-карбоксильной группы и α-аминогрупп (т.е. значения рН, при которых эти группы в среднем наполовину диссоциированы) довольно сильно различаются, составляя pK1 = 2,34 и рК2 = 9,69. При низком значении рН (ниже pK1′) почти все молекулы аланина являются полностью протонированными и несут положительный заряд. Другими словами, при высокой концентрации водородных ионов в растворе тенденция к диссоциации водорода из структуры аланина оказывается незначительной. Из кривой титрования видно, что точка перехода между ветвями кривой располагается при рН 6,02. Это означает, что при данном значении рН суммарный (или средний) электрический заряд молекулы аланина равен нулю и она не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду (изоэлектрическое состояние). Такое значение рН получило название изоэлектрической точки и обозначается pI. Изоэлектрическая точка аминокислот, не содержащих дополнительных Nh3- или СООН-групп, представляет собой среднее арифметическое между двумя значениями рК’: соответственно для аланина Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, рI должна вычисляться из полусуммы значений рК’ для α- и ε-NН2-групп. Таким образом, в интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Следует отметить, что при физиологических значениях рН тканей и крови (7,1 и 7,4 соответственно) аминокислоты (за ислючением гистидина) не обладают измеримой буферной емкостью. Эту способность они приобретают только при значениях рН, близких к величинам их рК (т.е. при рН 1,7-3,2 и 8,6-10,8). Рис. 1.6. Кривые, полученные при титровании 0,1 М раствора аланина 0,1 М раствором НСl (а) и 0,1 М раствором NaOH (б). Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НСl), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот [а]2р составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком «+» (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины — левовращающей (Фен, Трп, Лей и др.), их обозначают знаком «–». Все эти аминокислоты принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора, в котором измеряют оптическое вращение. Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Ниже представлены L- и D-стереоизомеры глицеринового альдегида. Рядом показаны пространственные конфигурации L-и D-аланина: Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L- глицеринового альдегида. Следует еще раз подчеркнуть, что символы L и D означают принадлежность данной аминокислоты по своей стереохимической конфигурации к L- или спинномозговой жидкости. С его помощью за 2–3 ч можно получить полную картину качественного состава аминокислот в биологических жидкостях и выявить наличие в них необычных азотсодержащих веществ, что имеет важное диагностическое и прогностическое значение. Рис. 1.7. Работа автоматического анализатора аминокислот (принципиальная схема по Шпакману, Муру и Стейну). 1 — смеситель; 2 — фотоэлектроколориметр; 3 — самописец. Автоматические анализаторы аминокислот все время совершенствуются, повышаются чувствительность методов и скорость проведения анализа. Так, в современных приборах высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) удается проводить анализ гидролизата белка за 45 мин, определяя при этом концентрацию аминокислот в пикомолях (рис. 1.8). Смесь аминокислот может быть успешно разделена также методом электрофореза на бумаге. При рН 6,0 возможно хорошее разделение кислых и основных аминокислот с нейтральными. В этом случае отрицательно заряженные (кислые) аминокислоты будут двигаться к аноду, а положительно заряженные – к катоду. Нейтральные аминокислоты остаются на линии старта. Для их разделения электрофорез обычно проводят при рН 1,8–2,0, когда все они мигрируют к аноду с незначительным, но уловимым различием в подвижности. После электрофореза местоположение аминокислот на электофореграмме выявляют с помощью химических реакций, а после элюции окрашенных продуктов определяют их количественно. Рис. 1.8. ВЭЖХ аминокислот по Цеху и Вольтеру. Разделение на колонке (3 х 250 мм), наполненной ионообменной смолой – полистиролдивинилбензолом. Концентрация аминокислот 500 пмоль/л, реактив для детектирования – флюорескамин, образующий с аминогруппой сильно флюоресцирующее соединение. 1 — Асп; 2 — Тре; 3 — Сер; 4 — Глу; 5 — Гли; 6 — Ала; 7 — Цис; 8 — Вал; 9 — Мет; 10 -Иле; 11 — Лей; 12 — Тир; 13 — Фен; 14 -Лиз; 15 — Гис; 16 — Арг. Список литературы Для подготовки данной работы были использованы материалы с сайта http:// www.xumuk.ru/

Аминокислоты | Биониндзя

Понимание:

• В полипептидах, синтезированных на рибосомах, 20 различных аминокислот

    
Белки состоят из длинных цепей повторяющихся мономеров, называемых аминокислотами

Аминокислоты имеют общую основную структуру с центральным атомом углерода, связанным с: группа (COOH)

  • Атом водорода (H)
  • Вариабельная боковая цепь (R)
  • Структура обобщенной аминокислоты

    Существует 20 различных аминокислот, которые являются универсальными для всех живых организмов

    • Еще две – селеноцистеин и пирролизин – являются модифицированными вариантами, встречающимися только у некоторых организмов

    Понимание:

    • Аминокислоты могут быть связаны друг с другом в любой последовательности, что дает огромный диапазон возможных полипептидов

        
    Аминокислоты соединяются вместе на рибосоме с образованием длинных цепей, называемых полипептидами , которые составляют белки

    Каждый тип аминокислот отличается составом вариабельной боковой цепи

    Эти боковые цепи будут иметь различные химические свойства ( е. грамм. заряженные, неполярные и т. д.) и, следовательно, заставляют белок укладываться и функционировать по-разному в зависимости от его конкретного положения в полипептидной цепи

    Поскольку большинство природных полипептидных цепей содержат от 50 до 2000 аминокислотных остатков, организмы способны производить огромный диапазон возможных полипептидов

    20 универсальных аминокислот

    ⇒   Нажмите на диаграмму, чтобы переключиться между химической структурой и молекулярным представлением

    Аминокислоты – обзор

    Электролиты и кислотно-основные свойства

    Аминокислоты являются амфолитами; я.э., они содержат как кислотные, так и основные группы. Свободные аминокислоты никогда не могут встречаться в виде неионогенных молекул. Вместо этого они существуют в виде нейтральных цвиттерионов , которые содержат как положительно, так и отрицательно заряженные группы. Цвиттерионы электрически нейтральны и поэтому не мигрируют в электрическом поле. В кислом растворе (рН ниже 2,0) преобладающие виды аминокислот заряжены положительно и мигрируют к катоду. В щелочном растворе (pH выше 9,7) преобладающие виды аминокислот заряжены отрицательно и мигрируют к аноду.

    Изоэлектрическая точка (pI) аминокислоты — это рН, при котором молекула имеет средний суммарный заряд, равный нулю, и поэтому не мигрирует в электрическом поле. pI рассчитывается путем усреднения значений pK’ для двух функциональных групп, которые реагируют, когда цвиттер-ион попеременно становится одновалентным катионом или одновалентным анионом.

    При физиологическом рН моноаминомонокарбоновые аминокислоты, например, глицин и аланин, существуют в виде цвиттер-ионов. То есть при рН 6.9–7.4, α-карбоксильная группа (pK’=2,4) диссоциирует с образованием отрицательно заряженного карбоксилат-иона (COO ), а α-аминогруппа (pK’=0,7) протонируется с образованием аммонийного группа (NH 3 + ). Значение pK’ α-карбоксильной группы значительно ниже, чем у сопоставимой алифатической кислоты, например, уксусной кислоты (pK’=4,6). Эта более сильная кислотность обусловлена ​​отщеплением электронов положительно заряженным ионом аммония и последующей повышенной тенденцией карбоксильного водорода к диссоциации в виде H + .Группа α-аммония, соответственно, является более слабой кислотой, чем алифатический ион аммония, например, этиламин (pK’=9,0), потому что индуктивный эффект отрицательно заряженного карбоксилатного аниона имеет тенденцию предотвращать диссоциацию H + . Профиль титрования глицина (рис. 3.6) почти идентичен профилям всех других моноаминомонокарбоновых аминокислот с неионизируемыми R-группами (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Ser, Thr, Gln, Asn, Met и Pro). .

    Рисунок 3.6. Профиль титрования глицина, моноаминомонокарбоновой кислоты.

    Титрование глицина имеет следующие основные особенности. Титрование начинают с гидрохлорида глицина, Cl (H 3 + NCH 2 COOH), который представляет собой полностью протонированную форму аминокислоты. В таком виде молекула содержит две кислотные функциональные группы; следовательно, для полного титрования 1 моля гидрохлорида глицина требуется два эквивалента основания. Существует два значения pK’: pK’1, обусловленное реакцией карбоксильной группы, и pK’2, обусловленное реакцией аммониевой группы.Добавление 0,5 экв основания к 1 моль гидрохлорида глицина повышает рН до 2,34 (рК’1), тогда как добавление 1,5 экв дополнительно увеличивает рН до 9,66 (рК’2). При низких значениях рН (например, 0,4) молекулы представляют собой преимущественно катионы с одним положительным зарядом; при значениях pH 5–7 большинство молекул имеют нулевой суммарный заряд; при высоких значениях pH (например, 11,7) все молекулы по существу представляют собой анионы с одним отрицательным зарядом. Средняя точка между двумя значениями pK’ [т.е. при pH=(2,34+9,66)/2=6,0] представляет собой pI. Таким образом, pI представляет собой среднее арифметическое значений pK’1 и pK’2 и точку перегиба между двумя сегментами профиля титрования.

    Буферная способность слабых кислот и слабых оснований максимальна при их значениях pK′. Таким образом, моноаминомонокарбоновые кислоты проявляют наибольшую буферную способность в двух диапазонах рН, близких к их двум значениям рК’, а именно при рН 2,3 и рН 9,7 (рис. 3.6). Ни эти аминокислоты, ни α-амино или α-карбоксильные группы других аминокислот (которые имеют аналогичные значения pK’) не обладают значительной буферной способностью в нейтральном (физиологическом) диапазоне рН. Единственными аминокислотами с R-группами, обладающими буферной способностью в физиологическом диапазоне pH, являются гистидин (имидазол; pK’=6.0) и цистеин (сульфгидрильный; pK’=8,3). Значения pK и pI выбранных аминокислот приведены в таблице 3.2. Значения pK’ для R-групп варьируются в зависимости от ионного окружения.

    Таблица 3.2. PK ‘и PI Значения выбранных свободных аминокислот при 25 ° C *

    аминокислота PK’1 (α-Cooh) PK’2 PK’3 PI
    Аланин 2,34 9,69(β-Nh4+) 6,00
    Аспарагиновая кислота 2. 09 3.86 (γ-COOH) 9.82 (α-NH4 +) 9.82 (α-NH4 +) 2.98 (PK’1 + PK’22)
    Глутамная кислота 2.19 4.25 (γ-Cooh) 9.67 ( α-NH4 +) 3.22 (PK’1 + PK’22)
    Aginine 2.17 9.04 (α-NH4 +) 12.48 (Guanidinium) 10.76 (PK’2 + PK’32)
    Гистидин 1,82 1.82 6.00 (Имидазолиум) 9.17 (NH4 +) 7.59 (PK’2 + PK’32)
    Lysine 2.18 8 8.95 (α-NH4 +) 10.53 (ε-NH4 +) 9.74 (PK’2 + PK’32)
    Cysteine ​​ 1.71 8.33 (SH) 10.78 (α-NH4 + ) 5.02 (PK’1 + PK’22)
    Tyrosine Tyrosine 2.20 9.11 (α-NH4 +) 10.07 (Phanol OH) 5.66 (PK’1 + PK’22)
    Serine 2.21 2. 21 9.15 (α-NH4 +) 13.6 (Алкоголь ОН) 5.68 (PK’1 + PK’22)

    Значения PK для функциональных групп в белках могут значительно варьироваться значительно варьироваться от значений свободных аминокислот.R-группы ионизируются при физиологических значениях рН и имеют соответственно анионные и катионные группы.

    Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

    Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


    Настройка браузера на прием файлов cookie

    Существует множество причин, по которым файл cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее распространенные причины:

    • В вашем браузере отключены файлы cookie.Вам необходимо сбросить настройки браузера, чтобы принять файлы cookie, или спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
    • Ваш браузер спрашивает, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файл cookie.
    • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Попробуйте другой браузер, если вы подозреваете это.
    • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie.Чтобы это исправить, установите правильное время и дату на своем компьютере.
    • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

    Почему этому сайту требуются файлы cookie?

    Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Предоставить доступ без файлов cookie потребует от сайта создания нового сеанса для каждой посещаемой вами страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


    Что сохраняется в файле cookie?

    Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в файле cookie; никакая другая информация не фиксируется.

    Как правило, в файле cookie может храниться только та информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, если вы не решите ввести его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступ к остальной части вашего компьютера, и только сайт, создавший файл cookie, может его прочитать.

    Что такое белки и что они делают?: MedlinePlus Genetics

    Белки — это большие сложные молекулы, которые играют множество важных функций в организме. Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функционирования и регуляции тканей и органов организма.

    Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые соединены друг с другом в виде длинных цепочек. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка.Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его специфическую функцию. Аминокислоты кодируются комбинациями трех строительных блоков ДНК (нуклеотидов), определяемых последовательностью генов.

    Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:

    Примеры функций белка

    Функция

    Описание

    Пример

    Антитело

    Антитела связываются с определенными инородными частицами, такими как вирусы и бактерии, чтобы защитить организм.

    Иммуноглобулин G (IgG)

    Фермент

    Ферменты осуществляют почти все тысячи химических реакций, происходящих в клетках. Они также помогают формировать новые молекулы, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК.

    Фенилаланингидроксилаза

    Мессенджер

    Белки-посредники, такие как некоторые виды гормонов, передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами.

    Гормон роста

    Элемент конструкции

    Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток. В более широком масштабе они также позволяют телу двигаться.

    Актин

    Транспорт/хранение

    Эти белки связывают и переносят атомы и малые молекулы внутри клеток и по всему телу.

    Ферритин

    3.

    4 Белки — биология 2e

    Цели обучения

    К концу этого раздела вы сможете делать следующее:

    • Описывать функции, которые белки выполняют в клетке и в тканях
    • Обсудите связь между аминокислотами и белками
    • Объясните четыре уровня организации белков
    • Опишите, как связаны форма и функция белка

    Белки являются одними из самых распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными. Они могут служить при транспортировке, хранении или мембранах; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структура, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой аминокислотные полимеры, расположенные в линейной последовательности.

    Типы и функции белков

    Ферменты, вырабатываемые живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или сопряженные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях распада, перегруппировки или синтеза. Мы называем ферменты, расщепляющие свои субстраты, катаболическими ферментами. Те, которые строят из своих субстратов более сложные молекулы, являются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, — каталитическими ферментами. Отметим, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, являются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свой субстрат амилозу, компонент крахмала.

    Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, обмен веществ и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. В таблице 3.1 перечислены основные типы и функции белков.

    Типы белков и их функции

    9015 9012 9015 9012 9013
    Тип Примеры Функции
    Пищеварительные ферменты Амилаза, Липаза, Пепсин, Трипсин Помощь в пище Помощь в еде на основе катаболизирования питательных веществ в мономерные агрегаты
    Транспорт Гемоглобин, альбумин Перевозят вещества в крови или лимфе по всему телу
    Структурные Actin Actin, Tubulin, Keratin построить разные структуры, как цитоскелет
    Гормоны Гормоны INSULIN, THYROXINE Координата различных систем организма
    Защита Immunoglobulins Тело из иностранных патогенов Actile ACTIN, MYOSIN ACTIN, MYOSIN Эффект сокращение мышц 9013

    Стол 3. 1

    Белки имеют разную форму и молекулярную массу. Некоторые белки имеют глобулярную форму; тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, а коллаген, находящийся в нашей коже, представляет собой волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и многие различные типы химических связей поддерживают эту форму. Изменения температуры, рН и воздействие химических веществ могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции или денатурации.Различное расположение одних и тех же 20 типов аминокислот составляют все белки. Недавно были обнаружены две новые редкие аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и этот список может быть дополнен новыми открытиями.

    Аминокислоты

    Аминокислоты представляют собой мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, состоящую из центрального атома углерода или альфа-( α ) углерода, связанного с аминогруппой (NH 2 ), карбоксильной группой (COOH) и атомом водорода. атом.Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R (рис. 3.22).

    Фигура 3,22 Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).

    Ученые используют название «аминокислота», потому что эти кислоты содержат в своей основной структуре как аминогруппу, так и карбоксильную группу. Как мы уже упоминали, в белках присутствует 20 распространенных аминокислот.Девять из них являются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и мы получаем их из нашего рациона. Для каждой аминокислоты группа R (или боковая цепь) различна (рис. 3.23).

    Визуальная связь

    Визуальная связь

    Фигура 3,23 В белках обычно встречаются 20 аминокислот, каждая из которых имеет свою R-группу (вариантную группу), которая определяет ее химическую природу.

    Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка и какие вы ожидаете найти внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в двойной липидный слой?

    Химическая природа боковой цепи определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной).Например, аминокислота глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, являются неполярными или гидрофобными по своей природе, в то время как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, являются полярными и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также являются основными аминокислотами. Пролин имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его аминогруппа не отделена от боковой цепи (рис. 3. 23).

    Одна заглавная буква или трехбуквенная аббревиатура представляют собой аминокислоты. Например, буква V или трехбуквенный символ val обозначают валин. Так же, как некоторые жирные кислоты необходимы для диеты, некоторые аминокислоты также необходимы. Эти незаменимые аминокислоты для человека включают изолейцин, лейцин и цистеин. Незаменимые аминокислоты относятся к тем, которые необходимы для построения белков в организме, но не к тем, которые организм вырабатывает. Какие аминокислоты являются незаменимыми, варьируется от организма к организму.

    Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Ковалентная связь или пептидная связь присоединяется к каждой аминокислоте, образующейся в результате реакции дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Образовавшаяся связь представляет собой пептидную связь (рис. 3.24).

    Фигура 3,24 Образование пептидной связи является реакцией синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты.При этом выделяется молекула воды.

    Продукты, образуемые такими связями, представляют собой пептиды. По мере того, как к этой растущей цепи присоединяется больше аминокислот, результирующая цепь представляет собой полипептид. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец является N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, а также С-конец или карбоксильный конец. Хотя термины «полипептид» и «белок» иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин «белок» используется для полипептида или полипептидов, которые объединены вместе, часто имеют связанные непептидные простетические группы, имеют четкую форму. , и имеют уникальную функцию.После синтеза белка (трансляции) большинство белков модифицируются. Они известны как посттрансляционные модификации. Они могут подвергаться расщеплению, фосфорилированию или могут потребовать добавления других химических групп. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

    Ссылка на обучение

    Ссылка на обучение

    Пройдите этапы синтеза белка в этом интерактивном руководстве.

    Связь эволюции

    Связь эволюции

    Эволюционное значение цитохрома с Цитохром с является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он находится в клеточных органеллах, митохондриях.Этот белок имеет простетическую группу гема, и центральный ион гема попеременно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона. Поскольку роль этого незаменимого белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, она очень мало изменилась за миллионы лет. Секвенирование белка показало, что у разных видов существует значительная степень гомологии аминокислотной последовательности цитохрома с. Другими словами, мы можем оценить эволюционное родство, измеряя сходства или различия между последовательностями ДНК или белков разных видов.

    Ученые установили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с из разных организмов, которую ученые секвенировали на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот появляются в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что у них мог быть общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе ученые не обнаружили различий в последовательностях. Когда исследователи сравнили последовательности человека и макаки-резус, единственное отличие было в одной аминокислоте.В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

    Белковая структура

    Как мы обсуждали ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связываться с конкретным субстратом в активном центре. Если этот активный центр изменен из-за локальных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может быть не в состоянии связываться с субстратом. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

    Первичная структура
    Уникальная последовательность аминокислот

    в полипептидной цепи является ее первичной структурой. Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, А и В, и они связаны друг с другом дисульфидными связями. N-концевая аминокислота цепи А представляет собой глицин; тогда как С-концевой аминокислотой является аспарагин (рис. 3.25). Аминокислотные последовательности в цепях А и В уникальны для инсулина.

    Фигура 3,25 Инсулин бычьей сыворотки представляет собой белковый гормон, состоящий из двух пептидных цепей: А (длиной 21 аминокислота) и В (длиной 30 аминокислот).В каждой цепочке трехбуквенные аббревиатуры, представляющие названия аминокислот в том порядке, в котором они присутствуют, указывают на первичную структуру. Аминокислота цистеин (цис) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи. Две дисульфидные связи соединяют цепи А и В вместе, а третья помогает цепи А принять правильную форму. Обратите внимание, что все дисульфидные связи имеют одинаковую длину, но для ясности мы нарисовали их разного размера.

    Ген, кодирующий белок, в конечном итоге определяет уникальную последовательность для каждого белка. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидноклеточной анемии цепь гемоглобина β (небольшая часть которой показана на рис. 3.26) имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение структуры и функции белка. В частности, валин в цепи β заменяет глутаминовую аминокислоту. Что наиболее примечательно, так это то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа- и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Молекула, следовательно, имеет около 600 аминокислот. Структурная разница между молекулой нормального гемоглобина и молекулой серповидноклеточной анемии, которая резко сокращает продолжительность жизни, заключается в одной аминокислоте из 600. Что еще более примечательно, так это то, что три нуклеотида каждая кодирует эти 600 аминокислот, а изменение одного основания (точечная мутация), 1 из 1800 оснований вызывает мутацию.

    Фигура 3,26 Из-за этой замены одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, искажающие двояковогнутую или дискообразные эритроциты и заставляет их принимать серповидную или «серповидную» форму, которая закупоривает кровеносные сосуды (рис. 3.27). .его 3.4 • Белки 81 Бета (β)-цепь гемоглобина состоит из 147 аминокислот. длина, но одна аминокислотная замена в первичной последовательность приводит к изменениям во вторичном, третичном и четвертичном структур и серповидноклеточной анемии. В нормальном гемоглобине аминокислота в шестом положении – глутамат. В серповидноклеточной глутамат гемоглобина заменен валином. Авторы и права: Рао А., Таг А. Райан К. и Флетчер С. Департамент биологии, Техасский университет A&M.

    Из-за этой замены одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают двояковогнутые или дискообразные эритроциты и заставляют их принимать серповидную или «серповидную» форму, что закупоривает кровеносные сосуды (рис. 3.27). Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у тех, кто страдает этим заболеванием.Уильям Уоррик Кардозо показал, что серповидноклеточная анемия является наследственным заболеванием, а это означает, что разница в кодирующей области определенного гена передается от родителей к детям. Как вы узнаете из раздела генетики, наследование таких признаков определяется комбинацией генов от обоих родителей, и эти очень небольшие различия могут оказывать существенное влияние на организмы.

    Фигура 3,27 В этом мазке крови, визуализированном при 535-кратном увеличении с использованием светлопольной микроскопии, серповидные клетки имеют форму полумесяца, а нормальные клетки имеют форму диска.(кредит: модификация работы Эда Утмана; данные масштабной линейки от Мэтта Рассела)

    Вторичная структура

    Локальная укладка полипептида в некоторых областях приводит к возникновению вторичной структуры белка. Наиболее распространенными являются α -спиральные и β -складчатые листовые структуры (рис. 3.28). Обе структуры удерживаются в форме водородными связями. Водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе одной аминокислоты и другой аминокислотой, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи.

    Фигура 3,28 Спираль α и складчатый лист β представляют собой вторичные белковые структуры, образующиеся при образовании водородных связей между карбонильным кислородом и аминоводород в пептидном остове. Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, в то время как другие способствуют образованию β-складок. Черный = углерод, белый = водород, синий = азот и красный = кислород. Авторы и права: Рао, А., Райан, К. Флетчер, С. и Таг, А. Факультет биологии, Texas A&M Университет.

    На каждый спиральный виток альфа-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. R-группы полипептида (вариантные группы) выступают из цепи α -спирали. В складчатом листе β водородные связи между атомами в основной цепи полипептида образуют «складки». Группы R присоединены к атомам углерода и простираются выше и ниже складок складки. Складчатые сегменты располагаются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом водорода в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе пептидного остова.Структуры α -спирали и β -складчатые листы присутствуют в большинстве глобулярных и волокнистых белков и играют важную структурную роль.

    Третичная структура

    Уникальная трехмерная структура полипептида — это его третичная структура (рис. 3.29). Эта структура частично обусловлена ​​химическими взаимодействиями в полипептидной цепи. Прежде всего, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R в задействованных аминокислотах может противодействовать образованию водородных связей, которые мы описали для стандартных вторичных структур.Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные R-группы неполярных аминокислот находятся внутри белка; тогда как гидрофильные группы R лежат снаружи. Ученые также называют первые типы взаимодействия гидрофобными взаимодействиями. Взаимодействие между боковыми цепями цистеина образует дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, которая образуется во время фолдинга белка.

    Фигура 3,29 Разнообразие химических взаимодействий определяет третичную структуру белков. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионная связь, водородная связь и дисульфидные связи.

    Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он может больше не функционировать.

    Четвертичная структура

    В природе некоторые белки образуются из нескольких полипептидов или субъединиц, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру.Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, которые заставляют его слипаться в шарообразную форму. Инсулин начинается как один полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности в присутствии посттрансляционной модификации после образования дисульфидных связей, которые удерживают вместе оставшиеся цепи. Шелк (волокнистый белок), однако, имеет β складчатую листовую структуру, которая является результатом водородных связей между различными цепями.

    На рис. 3.30 показаны четыре уровня структуры белка (первичный, вторичный, третичный и четвертичный).

    Фигура 3.30 Обратите внимание на четыре уровня структуры белка на этих иллюстрациях. Авторы и права: Рао, А. Райан, К. и Таг, А. Факультет биологии, Техас. Университет A&M.

    Денатурация и сворачивание белков

    Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, которые скрепляются химическими взаимодействиями. Если белок подвержен изменениям температуры, рН или воздействию химических веществ, структура белка может измениться, потеряв свою форму без потери своей первичной последовательности в результате того, что ученые называют денатурацией.Денатурация часто бывает обратимой, потому что первичная структура полипептида сохраняется в процессе, если денатурирующий агент удален, что позволяет белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима и приводит к потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является жарка яиц. Белок альбумин в жидком яичном белке денатурирует при помещении на горячую сковороду. Не все белки денатурируют при высоких температурах. Например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, имеют белки, функционирующие при температурах, близких к температуре кипения.Желудок также очень кислый, имеет низкий pH и денатурирует белки в процессе пищеварения; однако в этих условиях пищеварительные ферменты желудка сохраняют свою активность.

    Сворачивание белка имеет решающее значение для его функции. Первоначально ученые думали, что сами белки ответственны за процесс сворачивания. Только недавно исследователи обнаружили, что часто они получают помощь в процессе фолдинга от белков-помощников или шаперонов (или шаперонинов), которые связываются с белком-мишенью в процессе фолдинга.Они действуют, предотвращая агрегацию полипептидов, составляющих полную структуру белка, и диссоциируют от белка, как только целевой белок свернут.

    Ссылка на обучение

    Ссылка на обучение

    Чтобы получить дополнительную информацию о белках, просмотрите анимацию под названием «Биомолекулы: белки».

    Дрожжи эволюционировали, чтобы свести к минимуму стоимость белковых ресурсов для синтеза аминокислот

    Abstract

    Белки, как основные биомолекулы, составляют большую часть клеточной массы, и, таким образом, синтез полного набора белков (т.е., протеом) составляет существенную часть бюджета клеточных ресурсов. Следовательно, клетки могут находиться под селективным давлением, чтобы оптимизировать затраты ресурсов на синтез белка, особенно на биосинтез 20 протеиногенных аминокислот. Предыдущие исследования показали, что менее энергетически затратные аминокислоты более распространены в протеомах бактерий, которые выживают в условиях ограниченной энергии, но сообщалось, что энергетические затраты на синтез аминокислот слабо связаны с использованием аминокислот в Saccharomyces cerevisiae . Здесь мы представляем основу моделирования для оценки стоимости белка для синтеза каждой аминокислоты (т. е. массы белка, необходимой для поддержания одной единицы потока биосинтеза аминокислоты) и стоимости глюкозы (т. е. потребляемой глюкозы на синтезированную аминокислоту). Мы показываем, что логарифмы относительного содержания аминокислот в протеоме S. cerevisiae хорошо коррелируют с затратами белка на синтез аминокислот (Pearson’s r = -0,89), что лучше, чем с затратами глюкозы. ( r Пирсона = -0.5). Таким образом, мы демонстрируем, что S. cerevisiae имеет тенденцию минимизировать белковый ресурс, а не глюкозу или энергию, для синтеза аминокислот.

    Белки выполняют разнообразные функции в живых клетках, и общий протеом составляет значительную часть клеточной массы. Таким образом, биосинтез строительных блоков (то есть 20 протеиногенных аминокислот) требует больших затрат ресурсов, таких как питательные вещества в окружающей среде. Имеющиеся данные показали, что нехватка питательных веществ играет ключевую роль в эволюции белковых последовательностей морских микробов (1, 2), а это означает, что состав клеточных аминокислот может быть оптимизирован для сохранения ресурсов.

    Для количественного исследования взаимосвязи между питательными веществами окружающей среды и составом клеточных аминокислот была предложена концепция стоимости биосинтеза аминокислот, которая оценивает энергию или субстрат, потребляемый на одну синтезированную аминокислоту, на основе метаболической сети (3, 4). Предполагая, что энергия ограничивает выживание клеток, исследования показали, что в различных прокариотических организмах высоко экспрессированные белки отдают предпочтение аминокислотам с более низкими средними затратами энергии (3, 5), а это означает, что клеточный протеом смещен в сторону аминокислот, для биосинтеза которых требуется меньше энергии. количество лимитирующего субстрата, обычно глюкозы.

    Однако несколько исследований показали, что традиционная стоимость биосинтеза аминокислот (т. е. затраты энергии на синтез аминокислот) может быть слабым показателем аминокислотного состава дрожжей Saccharomyces cerevisiae (4, 6), одноклеточного эукариот, которые могут происходить из различных экологических источников (7), среди которых субстраты в основном в избытке. Таким образом, другие ресурсы могут быть оптимизированы для синтеза аминокислот для организмов, которые эволюционировали в среде, богатой питательными веществами.

    Учитывая, что клетки, растущие в условиях, богатых питательными веществами, могут быть ограничены ограниченным клеточным протеомом, который является внутренним ресурсом, который следует оптимизировать для баланса различных биологических активностей (8), мы предполагаем, что в дрожжах аминокислоты, которым требуется больше массы белкового ресурса для их биосинтеза используются реже и наоборот. Чтобы проверить эту гипотезу, мы оценили стоимость белка (9) для синтеза каждой аминокислоты, которая представляет собой массу белка, необходимую для поддержания потока биосинтеза одной единицы аминокислоты.Впоследствии мы исследовали взаимосвязь между затратами белка на синтез аминокислот и их содержанием в протеоме S. cerevisiae .

    Результаты и обсуждение

    Мы представляем общую основу для оценки стоимости субстрата и белка для синтеза метаболита с использованием модели метаболизма в масштабе генома (GEM), интегрированной с информацией о стоимости белка для отдельных ферментативных реакций (рис. 1 A ), которая рассчитывается по молекулярной массе относительно скорости оборота ( k cat ) соответствующего фермента (9).Стоимость субстрата (или белка) для синтеза метаболита может быть рассчитана по скорости поглощения субстрата (или общей массе белка, которая поддерживает необходимые скорости реакций, участвующих в пути синтеза метаболита) над скоростью синтеза метаболита (рис. 1 A). ). Для оценки стоимости субстрата обеспечивается баланс окислительно-восстановительного потенциала и энергии, так что стоимость представляет собой истинные общие стехиометрические затраты.

    Рис. 1.

    Оценка затрат глюкозы и белка на синтез аминокислот.( A ) Схема моделирования для оценки затрат на субстрат и белок при синтезе интересующего метаболита. Направляя поток от субстрата к метаболиту — например, максимизируя скорость синтеза метаболита ( v встретил ) при фиксировании скорости поглощения субстрата ( v sub ) — все вовлеченные реакции и их скорости ( v i ) можно получить. Кроме того, можно получить общую массу белка ( v pm ), поддерживающую распределение потока, которая представляет собой сумму произведений скоростей ( v i ) и затрат белка (pc i ). индивидуальных реакций.( B ) Сравнение расчетных затрат на глюкозу и ранее зарегистрированных затрат энергии на синтез аминокислот (12). ( C ) Сравнение расчетных затрат глюкозы и белка на синтез аминокислот. Аминокислоты обозначены однобуквенными сокращениями. Затраты энергии: высокоэнергетическая фосфатная связь расходуется на одну синтезированную аминокислоту. Стоимость глюкозы: потребляемая глюкоза на синтезированную аминокислоту. Стоимость белка: масса белка (грамм белка на грамм сухого веса клетки), необходимая для потока биосинтеза аминокислоты.

    Для оценки затрат субстрата (т. е. глюкозы) и белка для синтеза аминокислот в S. cerevisiae мы использовали набор данных GEM Yeast8 (10), интегрированный с каталитической скоростью фермента in vivo ( k app ). (11) ( Приложение SI ). Обратите внимание, что мы приняли максимальное значение k app ( k max ) для разных условий для расчета общей стоимости белка при синтезе аминокислот, называемой k max на основе стоимости белка, которая может представлять потенциал.С помощью модельного моделирования ( SI Приложение ) мы оценили затраты глюкозы и белка на синтез 20 аминокислот в S. cerevisiae (набор данных S1). Мы обнаружили, что оценочные затраты глюкозы хорошо коррелируют с заявленными энергетическими затратами дрожжей (12) (рис. 1 B ). Примечательно, что нет корреляции между рассчитанными затратами глюкозы и белка (рис. 1 C ), что может быть вызвано некоторыми аминокислотами с высокими затратами глюкозы, но низкими затратами белка, и наоборот.Кроме того, мы провели анализ замены аминокислот, чтобы сравнить затраты между парами аминокислот ( SI Приложение ). Результаты (набор данных S2) согласуются с нашими выводами: то есть триптофан, фенилаланин и тирозин имеют более высокие затраты на глюкозу, в то время как цистеин, триптофан, гистидин и метионин имеют более высокие затраты на белок, чем другие.

    В дополнение к k max , мы также использовали k app для оценки затрат белка на синтез аминокислот в дрожжевых клетках в различных условиях ( SI Приложение ), в которых глюкоза единственный источник углерода (набор данных S3).Мы обнаружили, что затраты белка на синтез аминокислот, рассчитанные для различных условий, хорошо коррелируют друг с другом, а также со стоимостью белка на основе k max , и ни одна из этих различных расчетных затрат белка не коррелирует с затратами глюкозы на синтез. аминокислоты (набор данных S4).

    Затем мы рассчитали относительное содержание аминокислот в протеомах клеток S. cerevisiae в различных условиях (набор данных S5) на основе абсолютных данных протеомики ( SI Приложение ).Мы обнаружили, что относительное содержание аминокислот сильно коррелирует в зависимости от условий, причем самый низкий показатель Пирсона r превышает 0,96 (набор данных S6), что означает, что аминокислотный состав дрожжей сохраняется в любых условиях окружающей среды. Консервативный аминокислотный состав можно объяснить тем фактом, что аминокислотные частоты более чем 90% отдельных белков в протеоме S. cerevisiae значительно коррелируют со средним относительным содержанием аминокислот (набор данных S7).Соответственно, мы можем использовать среднее относительное содержание аминокислот в разных условиях в качестве прокси (набор данных S5).

    Чтобы исследовать взаимосвязь между затратами и аминокислотным составом дрожжей, мы приняли опубликованную теоретическую модель, которая вывела отрицательную линейную зависимость между затратами на биосинтез аминокислот и логарифмами относительного содержания аминокислот путем минимизации затрат на биосинтез и одновременного увеличения последовательности. разнообразие (13). Обратите внимание, что разнообразие последовательностей объясняет различные характеристики различных аминокислот, которые необходимы для структуры и функции белка.Поэтому мы преобразовали средние относительные содержания аминокислот в логарифмическую шкалу, а затем сопоставили их с затратами. Мы обнаружили, что затраты энергии и глюкозы на синтез аминокислот слабо коррелируют с логарифмами среднего относительного содержания аминокислот (рис. 2) в соответствии с предыдущими выводами (4, 6). Интересно, что k max белковые затраты на синтез аминокислот значительно улучшают корреляцию (рис. 2). Следовательно, С.cerevisiae имеет тенденцию минимизировать ресурс белка, а не глюкозу или энергию, для синтеза аминокислот.

    Рис. 2.

    Корреляция логарифмов среднего относительного содержания аминокислот с энергией аминокислот (12), глюкозой и затратами белка на синтез аминокислот. Аминокислоты обозначены однобуквенными сокращениями.

    Кроме того, мы обнаружили, что затраты белка на синтез аминокислот в конкретных условиях коррелируют с логарифмами относительного содержания аминокислот в соответствующих условиях лучше, чем затраты на глюкозу (набор данных S8), в соответствии с результатами, полученными с использованием k max на основе затрат белка (рис. 2). В то время как корреляция Пирсона r с использованием затрат белка в зависимости от состояния отличается от различных условий, мы обнаружили, что корреляция лучше в условиях быстрого роста (скорость роста ≥ 0,2/ч), чем в условиях медленного (набор данных S8). Это говорит о том, что дрожжевые клетки при более быстром росте лучше оптимизируют распределение протеома для синтеза аминокислот, чем при более медленном росте, что согласуется с выводами о том, что ресурсы протеома, выделяемые на метаболизм, более ограничены в быстрорастущих клетках (14).

    Из-за ограниченного охвата кинетических данных фермента S. cerevisiae многие реакции в модели были отнесены к недрожжевым k cat (15), что могло повлиять на предполагаемые затраты белка. Таким образом, мы изучили влияние трех типов кинетических данных ферментов (дрожжи k max , дрожжи in vitro k cat и недрожжевые k cat ) на предполагаемые затраты белка на синтез аминокислот. ( Приложение SI ).Мы обнаружили, что дрожжи k max и in vitro k cat могут составлять большую долю расчетной стоимости белка для большинства аминокислот, за заметным исключением триптофана, стоимость белка которого в основном определяется недрожжевыми компонентами. к кошка (набор данных S9). Удалив триптофан, мы все же обнаружили, что корреляция между логарифмами среднего относительного содержания аминокислот и затратами белка на синтез аминокислот (Pearson’s r = −0.89) лучше, чем затраты на глюкозу ( r Пирсона = -0,28), что позволяет предположить, что наша гипотеза верна. Кроме того, учитывая, что дрожжи in vitro k cat также могут отличаться от in vivo k max (11), мы провели случайную выборку всех дрожжей in vitro k cat и недрожжевых k 7. cat одновременно переоценили белковые затраты на синтез 20 аминокислот и затем сопоставили их с логарифмами среднего относительного содержания аминокислот ( SI Приложение ). Путем выборки 1000 раз мы получили 1000 значений Pearson r и обнаружили, что менее 5% из них превышали значение Pearson r с использованием затрат на глюкозу (-0,5). Таким образом, наш вывод устойчив к неопределенностям дрожжей in vitro k cat и не дрожжей k cat .

    В заключение мы оценили затраты глюкозы и белка на синтез протеиногенных аминокислот в S. cerevisiae с использованием GEM, интегрированного с кинетическими данными ферментов, и продемонстрировали, что затраты белка на синтез аминокислот превосходят традиционные затраты глюкозы или энергии в количественном отношении. описывая аминокислотный состав S.cerevisiae . Наши результаты открывают возможность расширения принципа минимизации затрат за счет распределения ресурсов в условиях протеомных ограничений (16). Кроме того, наша модель моделирования может быть легко применена для расчета затрат белка на производство химических веществ, что может обеспечить ценные аспекты, помимо стоимости субстрата, в области метаболической инженерии.

    Материалы и методы

    Чтобы получить информацию о стоимости белка, ферментативные реакции в дрожжах 8 (10) были интегрированы либо с in vivo k max , либо с k app (11) для конкретных условий на основе фермента каркасы моделирования с ограничениями (17, 18).Для реакций без доступных данных in vivo вместо них были назначены данные in vitro k cat или данные без дрожжей (15). Подробная информация обо всех материалах и методах представлена ​​в SI Приложение . Данные и коды доступны по адресу https://github.com/SysBioChalmers/Amino_acid.

    Благодарности

    Мы признательны за финансирование исследовательской и инновационной программы Horizon 2020 Европейского Союза в соответствии с соглашением о гранте 686070 и Фондом Кнута и Алисы Валленберг.

    Сноски

      • Принято 20 декабря 2021 г.
    • Вклад авторов: Ю. К. и Дж.Н. проектное исследование; Ю.К. проведенное исследование; Ю.К. предоставил новые реагенты/аналитические инструменты; Ю.К. и Дж.Н. проанализированные данные; и Ю.К. и Дж.Н. написал бумагу.

    • Авторы заявляют об отсутствии конкурирующих интересов.

    • Эта статья содержит вспомогательную информацию в Интернете по адресу https://www.pnas.org/lookup/suppl/doi:10.1073/pnas.2114622119/-/DCSupplemental.

    • Copyright © 2022 Автор(ы). Опубликовано ПНАС.

    2.3 Биологические молекулы – Концепции биологии – 1-е канадское издание

    К концу этого раздела вы сможете:

    • Опишите, каким образом углерод имеет решающее значение для жизни
    • Объясните влияние незначительных изменений аминокислот на организмы
    • Опишите четыре основных типа биологических молекул
    • Понять функции четырех основных типов молекул

    Посмотрите видео о белках и белковых ферментах.

    Крупные молекулы, необходимые для жизни, построенные из более мелких органических молекул, называются биологическими макромолекулами . Существует четыре основных класса биологических макромолекул (углеводы, липиды, белки и нуклеиновые кислоты), каждый из которых является важным компонентом клетки и выполняет широкий спектр функций. В совокупности эти молекулы составляют большую часть массы клетки. Биологические макромолекулы являются органическими, а это означает, что они содержат углерод. Кроме того, они могут содержать водород, кислород, азот, фосфор, серу и дополнительные микроэлементы.

    Часто говорят, что жизнь основана на углероде. Это означает, что атомы углерода, связанные с другими атомами углерода или другими элементами, образуют фундаментальные компоненты многих, если не большинства, молекул, встречающихся только в живых существах. Другие элементы играют важную роль в биологических молекулах, но углерод определенно считается «основным» элементом для молекул живых существ. Именно связывающие свойства атомов углерода ответственны за его важную роль.

    Углерод содержит четыре электрона на внешней оболочке. Следовательно, он может образовывать четыре ковалентные связи с другими атомами или молекулами. Простейшей органической молекулой углерода является метан (CH 4 ), в котором четыре атома водорода связаны с атомом углерода.

    Рис. 2.12. Углерод может образовывать четыре ковалентные связи, образуя органическую молекулу. Простейшей молекулой углерода является метан (Ch5), изображенный здесь.

    Однако более сложные конструкции изготавливаются с использованием углерода. Любой из атомов водорода может быть заменен другим атомом углерода, ковалентно связанным с первым атомом углерода.Таким образом можно получить длинные и разветвленные цепи соединений углерода (рис. 2.13 a ). Атомы углерода могут связываться с атомами других элементов, таких как азот, кислород и фосфор (рис. 2.13 b ). Молекулы также могут образовывать кольца, которые сами могут соединяться с другими кольцами (рис. 2.13 c ). Это разнообразие молекулярных форм объясняет разнообразие функций биологических макромолекул и в значительной степени основано на способности углерода образовывать множественные связи с самим собой и другими атомами.

    Рис. 2.13. Эти примеры показывают три молекулы (обнаруженные в живых организмах), которые содержат атомы углерода, различными способами связанные с другими атомами углерода и атомами других элементов. (а) Эта молекула стеариновой кислоты имеет длинную цепь атомов углерода. (b) Глицин, компонент белков, содержит атомы углерода, азота, кислорода и водорода. (c) Глюкоза, сахар, имеет кольцо из атомов углерода и один атом кислорода.

    Углеводы представляют собой макромолекулы, с которыми большинство потребителей знакомы.Чтобы похудеть, некоторые люди придерживаются «низкоуглеводной» диеты. Спортсмены, напротив, часто «загружаются углеводами» перед важными соревнованиями, чтобы убедиться, что у них достаточно энергии для соревнований на высоком уровне. Углеводы, по сути, являются неотъемлемой частью нашего рациона; злаки, фрукты и овощи являются естественными источниками углеводов. Углеводы обеспечивают организм энергией, в частности, через глюкозу, простой сахар. Углеводы также выполняют другие важные функции в организме человека, животных и растений.

    Углеводы можно представить формулой (CH 2 O) n , где n — число атомов углерода в молекуле. Другими словами, отношение углерода к водороду и кислороду составляет 1:2:1 в молекулах углеводов. Углеводы делятся на три подтипа: моносахариды, дисахариды и полисахариды.

    Моносахариды (моно- = «один»; сахар- = «сладкий») представляют собой простые сахара, наиболее распространенным из которых является глюкоза.В моносахаридах число атомов углерода обычно колеблется от трех до шести. Большинство названий моносахаридов заканчиваются суффиксом -ose. В зависимости от количества атомов углерода в сахаре они могут быть известны как триозы (три атома углерода), пентозы (пять атомов углерода) и гексозы (шесть атомов углерода).

    Моносахариды могут существовать в виде линейных цепочек или кольцеобразных молекул; в водных растворах они обычно находятся в кольцевой форме.

    Химическая формула глюкозы C 6 H 12 O 6 . У большинства живых организмов глюкоза является важным источником энергии. Во время клеточного дыхания энергия высвобождается из глюкозы, и эта энергия используется для производства аденозинтрифосфата (АТФ). Растения синтезируют глюкозу, используя углекислый газ и воду в процессе фотосинтеза, а глюкоза, в свою очередь, используется для энергетических потребностей растения. Избыток синтезированной глюкозы часто откладывается в виде крахмала, который расщепляется другими организмами, питающимися растениями.

    Галактоза (часть лактозы или молочного сахара) и фруктоза (содержится во фруктах) являются другими распространенными моносахаридами.Хотя глюкоза, галактоза и фруктоза имеют одинаковую химическую формулу (C 6 H 12 O 6 ), они различаются структурно и химически (и известны как изомеры) из-за различного расположения атомов в углеродной цепи. .

    Рисунок 2.14. Глюкоза, галактоза и фруктоза являются изомерными моносахаридами, что означает, что они имеют одинаковую химическую формулу, но немного различаются по структуре.

    Дисахариды (ди- = «два») образуются, когда два моносахарида подвергаются реакции дегидратации (реакция, при которой происходит удаление молекулы воды).В ходе этого процесса гидроксильная группа (-OH) одного моносахарида соединяется с атомом водорода другого моносахарида, высвобождая молекулу воды (H 2 O) и образуя ковалентную связь между атомами в двух молекулах сахара.

    Общие дисахариды включают лактозу, мальтозу и сахарозу. Лактоза – это дисахарид, состоящий из мономеров глюкозы и галактозы. В природе содержится в молоке. Мальтоза, или солодовый сахар, представляет собой дисахарид, образующийся в результате реакции дегидратации между двумя молекулами глюкозы.Наиболее распространенным дисахаридом является сахароза или столовый сахар, который состоит из мономеров глюкозы и фруктозы.

    Длинная цепь моносахаридов, связанных ковалентными связями, известна как полисахарид (поли- = «много»). Цепь может быть разветвленной или неразветвленной, и она может содержать различные типы моносахаридов. Полисахариды могут быть очень большими молекулами. Крахмал, гликоген, целлюлоза и хитин являются примерами полисахаридов.

    Крахмал представляет собой запасенную форму сахаров в растениях и состоит из амилозы и амилопектина (оба полимеры глюкозы).Растения способны синтезировать глюкозу, а избыток глюкозы откладывается в виде крахмала в различных частях растения, включая корни и семена. Крахмал, потребляемый животными, расщепляется на более мелкие молекулы, такие как глюкоза. Затем клетки могут поглощать глюкозу.

    Гликоген представляет собой запасную форму глюкозы у людей и других позвоночных и состоит из мономеров глюкозы. Гликоген является животным эквивалентом крахмала и представляет собой сильно разветвленную молекулу, обычно хранящуюся в клетках печени и мышц.Всякий раз, когда уровень глюкозы снижается, гликоген расщепляется с выделением глюкозы.

    Целлюлоза – один из самых распространенных природных биополимеров. Клеточные стенки растений в основном состоят из целлюлозы, которая обеспечивает структурную поддержку клетки. Древесина и бумага в основном целлюлозные по своей природе. Целлюлоза состоит из мономеров глюкозы, которые связаны связями между определенными атомами углерода в молекуле глюкозы.

    Все остальные мономеры глюкозы в целлюлозе перевернуты и плотно упакованы в виде вытянутых длинных цепей.Это придает целлюлозе жесткость и высокую прочность на растяжение, что так важно для растительных клеток. Целлюлоза, проходящая через нашу пищеварительную систему, называется пищевыми волокнами. В то время как глюкозо-глюкозные связи в целлюлозе не могут быть разрушены пищеварительными ферментами человека, травоядные животные, такие как коровы, буйволы и лошади, способны переваривать траву, богатую целлюлозой, и использовать ее в качестве источника пищи. У этих животных некоторые виды бактерий обитают в рубце (часть пищеварительной системы травоядных) и выделяют фермент целлюлазу.Аппендикс также содержит бактерии, расщепляющие целлюлозу, что придает ей важную роль в пищеварительной системе жвачных животных. Целлюлазы могут расщеплять целлюлозу на мономеры глюкозы, которые могут использоваться животным в качестве источника энергии.

    Углеводы выполняют другие функции у разных животных. Членистоногие, такие как насекомые, пауки и крабы, имеют внешний скелет, называемый экзоскелетом, который защищает их внутренние части тела. Этот экзоскелет состоит из биологической макромолекулы хитина , азотсодержащего углевода.Он состоит из повторяющихся звеньев модифицированного сахара, содержащего азот.

    Таким образом, благодаря различиям в молекулярной структуре углеводы могут выполнять очень разные функции накопления энергии (крахмал и гликоген) и структурной поддержки и защиты (целлюлоза и хитин).

    Рис. 2.15. Хотя их структура и функции различны, все полисахаридные углеводы состоят из моносахаридов и имеют химическую формулу (Ch3O)n.

    Зарегистрированный диетолог: Ожирение является проблемой здравоохранения во всем мире, и многие болезни, такие как диабет и болезни сердца, становятся все более распространенными из-за ожирения. Это одна из причин, почему все чаще обращаются за советом к зарегистрированным диетологам. Зарегистрированные диетологи помогают планировать продукты питания и программы питания для людей в различных условиях. Они часто работают с пациентами в медицинских учреждениях, разрабатывая планы питания для профилактики и лечения заболеваний. Например, диетологи могут научить пациента с диабетом, как управлять уровнем сахара в крови, употребляя углеводы правильного типа и количества. Диетологи также могут работать в домах престарелых, школах и частных практиках.

    Чтобы стать зарегистрированным диетологом, необходимо получить как минимум степень бакалавра в области диетологии, питания, пищевых технологий или смежных областях. Кроме того, зарегистрированные диетологи должны пройти стажировку под наблюдением и сдать национальный экзамен. Те, кто занимается диетологией, проходят курсы по питанию, химии, биохимии, биологии, микробиологии и физиологии человека. Диетологи должны стать экспертами в области химии и функций пищи (белков, углеводов и жиров).

    Через призму коренных народов (Сюзанна Вилкерсон и Чарльз Молнар)

    Я работаю в колледже Камосун, расположенном в красивой Виктории, Британская Колумбия, с кампусами на традиционных территориях народов леквунген и васанеч. Показанная ниже подземная луковица цветка камас была важным источником пищи для многих коренных народов острова Ванкувер и всей западной части Северной Америки. Луковицы камас до сих пор едят как традиционный источник пищи, и приготовление луковиц камас относится к этому текстовому разделу об углеводах.

     

    Рис. 2.16 Изображение голубого цветка камас и насекомого-опылителя. Подземная луковица камаса запекается в яме для костра. Тепло действует подобно ферменту амилазе поджелудочной железы и расщепляет длинные цепи неперевариваемого инулина на усваиваемые моно- и дисахариды.

    Чаще всего растения создают крахмал в виде хранимой формы углеводов. Некоторые растения, такие как камас, производят инулин. Инулин используется в качестве пищевых волокон, однако он плохо усваивается человеком. Если бы вы откусили сырую луковицу камаса, она была бы горькой на вкус и имела бы липкую текстуру.Метод, используемый коренными народами, чтобы сделать камас одновременно удобоваримым и вкусным, заключается в том, чтобы медленно запекать луковицы в течение длительного периода в подземной яме для костра, покрытой определенными листьями и землей. Тепло действует подобно ферменту амилазе поджелудочной железы и расщепляет длинные цепи инулина на легкоусвояемые моно- и дисахариды.

    Правильно запеченные луковицы камас по вкусу напоминают сочетание запеченной груши и вареного инжира. Важно отметить, что, хотя голубые камы являются источником пищи, их не следует путать с камами белой смерти, которые особенно токсичны и смертоносны.Цветы выглядят по-разному, но луковицы очень похожи.

    Липиды включают разнообразную группу соединений, объединенных общим признаком. Липиды гидрофобны («водобоязненные») или нерастворимы в воде, поскольку являются неполярными молекулами. Это потому, что они представляют собой углеводороды, которые включают только неполярные связи углерод-углерод или углерод-водород. Липиды выполняют множество различных функций в клетке. Клетки хранят энергию для длительного использования в виде липидов, называемых жирами .Липиды также обеспечивают изоляцию растений и животных от окружающей среды. Например, они помогают держать водоплавающих птиц и млекопитающих сухими из-за их водоотталкивающей природы. Липиды также являются строительными блоками многих гормонов и важным компонентом плазматической мембраны. Липиды включают жиры, масла, воски, фосфолипиды и стероиды.

    Рисунок 2.17. Гидрофобные липиды в мехе водных млекопитающих, таких как речная выдра, защищают их от непогоды.

    Молекула жира, такая как триглицерид, состоит из двух основных компонентов — глицерина и жирных кислот.Глицерин представляет собой органическое соединение с тремя атомами углерода, пятью атомами водорода и тремя гидроксильными (-ОН) группами. Жирные кислоты имеют длинную цепь углеводородов, к которой присоединена кислая карбоксильная группа, отсюда и название «жирная кислота». Число атомов углерода в жирной кислоте может составлять от 4 до 36; наиболее распространены те, которые содержат 12–18 атомов углерода. В молекуле жира жирная кислота присоединена ковалентной связью к каждому из трех атомов кислорода в группах –ОН молекулы глицерина.

    Фигура 2.18 Липиды включают жиры, такие как триглицериды, которые состоят из жирных кислот и глицерина, фосфолипидов и стероидов.

    Во время образования этой ковалентной связи высвобождаются три молекулы воды. Три жирные кислоты в жире могут быть похожими или разными. Эти жиры также называют триглицеридами , потому что они содержат три жирные кислоты. Некоторые жирные кислоты имеют общие названия, указывающие на их происхождение. Например, пальмитиновую кислоту, насыщенную жирную кислоту, получают из пальмы.Арахиновая кислота получена из Arachis hypogaea , научного названия арахиса.

    Жирные кислоты могут быть насыщенными или ненасыщенными. В цепи жирных кислот, если между соседними атомами углерода в углеводородной цепи имеются только одинарные связи, жирная кислота является насыщенной. Насыщенные жирные кислоты насыщены водородом; другими словами, число атомов водорода, присоединенных к углеродному скелету, максимально.

    Когда углеводородная цепь содержит двойную связь, жирная кислота является ненасыщенной жирной кислотой .

    Большинство ненасыщенных жиров являются жидкими при комнатной температуре и называются маслами . Если в молекуле есть одна двойная связь, то он известен как мононенасыщенный жир (например, оливковое масло), а если имеется более одной двойной связи, то он известен как полиненасыщенный жир (например, масло канолы).

    Насыщенные жиры имеют тенденцию к плотной упаковке и остаются твердыми при комнатной температуре. Животные жиры со стеариновой и пальмитиновой кислотами, содержащиеся в мясе, и жиры с масляной кислотой, содержащиеся в сливочном масле, являются примерами насыщенных жиров. Млекопитающие хранят жиры в специализированных клетках, называемых адипоцитами, где шарики жира занимают большую часть клетки. У растений жир или масло хранится в семенах и используется в качестве источника энергии во время эмбрионального развития.

    Ненасыщенные жиры или масла обычно имеют растительное происхождение и содержат ненасыщенные жирные кислоты. Двойная связь вызывает изгиб или «перегиб», который препятствует плотной упаковке жирных кислот, сохраняя их жидкими при комнатной температуре. Оливковое масло, кукурузное масло, масло канолы и масло печени трески являются примерами ненасыщенных жиров.Ненасыщенные жиры помогают улучшить уровень холестерина в крови, тогда как насыщенные жиры способствуют образованию бляшек в артериях, что увеличивает риск сердечного приступа.

    В пищевой промышленности масла искусственно гидрогенизируют, чтобы сделать их полутвердыми, что снижает их порчу и увеличивает срок хранения. Проще говоря, газообразный водород пропускают через масла, чтобы они затвердели. Во время этого процесса гидрирования двойные связи цис -конформации в углеводородной цепи могут быть преобразованы в двойные связи транс -конформации.Это образует транс -жир из цис -жир. Ориентация двойных связей влияет на химические свойства жира.

    Рис. 2.19. В процессе гидрогенизации ориентация вокруг двойных связей меняется, в результате чего из цис-жира образуется транс-жир. Это изменяет химические свойства молекулы.

    Маргарин, некоторые виды арахисового масла и шортенинг являются примерами искусственно гидрогенизированных транс -жиров. Недавние исследования показали, что увеличение содержания транс- -жиров в рационе человека может привести к повышению уровня липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) или «плохого» холестерина, что, в свою очередь, может привести к отложению бляшек в артерии, что приводит к сердечно-сосудистым заболеваниям.Многие рестораны быстрого питания недавно отказались от использования транс--жиров, и теперь на этикетках пищевых продуктов в США требуется указывать содержание транс--жиров.

    Незаменимые жирные кислоты — это жирные кислоты, которые необходимы, но не синтезируются человеческим организмом. Следовательно, они должны быть дополнены через диету. Жирные кислоты Омега-3 попадают в эту категорию и являются одной из двух известных незаменимых жирных кислот для человека (другой является жирная кислота омега-6).Они представляют собой тип полиненасыщенных жиров и называются омега-3 жирными кислотами, потому что третий углерод с конца жирной кислоты участвует в двойной связи.

    Лосось, форель и тунец являются хорошими источниками омега-3 жирных кислот. Жирные кислоты омега-3 важны для работы мозга, нормального роста и развития. Они также могут предотвратить сердечные заболевания и снизить риск развития рака.

    Как и углеводы, жиры получили много дурной славы. Это правда, что чрезмерное употребление жареной и другой «жирной» пищи приводит к увеличению веса.Однако жиры выполняют важные функции. Жиры служат долгосрочным хранилищем энергии. Они также обеспечивают теплоизоляцию тела. Поэтому «здоровые» ненасыщенные жиры в умеренных количествах следует употреблять на регулярной основе.

    Фосфолипиды являются основным компонентом плазматической мембраны. Как и жиры, они состоят из цепочек жирных кислот, прикрепленных к глицерину или аналогичному остову. Однако вместо трех присоединенных жирных кислот имеются две жирные кислоты, а третий углерод основной цепи глицерина связан с фосфатной группой.Фосфатную группу модифицируют добавлением спирта.

    Фосфолипид имеет как гидрофобные, так и гидрофильные участки. Цепи жирных кислот гидрофобны и исключают себя из воды, тогда как фосфаты гидрофильны и взаимодействуют с водой.

    Клетки окружены мембраной, которая имеет бислой фосфолипидов. Жирные кислоты фосфолипидов обращены внутрь, от воды, тогда как фосфатная группа может быть обращена либо к внешней среде, либо внутрь клетки, которые оба являются водными.

    Через призму коренных народов

    Для первых народов Тихоокеанского Северо-Запада богатая жиром рыба олиган с 20% жира по массе тела была важной частью рациона нескольких коренных народов. Почему? Потому что жир является самой калорийной пищей, и для выживания важно иметь компактный высококалорийный источник энергии. Характер его жира также сделал его важным товаром. Подобно лососю, олиган возвращается в родной ручей после многих лет плавания в море. Его прибытие ранней весной сделало его первым свежим продуктом года.В цимшианских языках прибытие улигана… традиционно объявлялось восклицанием «Хлаа аат’иксши халимутхв!»… что означает «Наш Спаситель только что прибыл!»

     

    Рис. 2.20. Изображение приготовленного олигана. Эта богатая жирами рыба, содержащая 20% жира от массы тела, является важной частью рациона коренных народов.

    Как вы уже узнали, все жиры гидрофобны (ненавидят воду). Чтобы изолировать жир, рыбу варят и снимают плавающий жир. Жировой состав олигана состоит из 30% насыщенных жиров (например, сливочного масла) и 55% мононенасыщенных жиров (например, растительных масел).Важно отметить, что это твердая смазка при комнатной температуре. Поскольку в нем мало полиненасыщенных жиров (которые быстро окисляются и портятся), его можно хранить для последующего использования и использовать в качестве предмета торговли. Говорят, что его состав делает его таким же полезным для здоровья, как оливковое масло, или еще лучше, так как содержит омега-3 жирные кислоты, которые снижают риск диабета и инсульта. Он также богат тремя жирорастворимыми витаминами А, Е и К.

    Стероиды и воски

    В отличие от фосфолипидов и жиров, обсуждавшихся ранее, стероиды имеют кольцевую структуру.Хотя они не похожи на другие липиды, их объединяют с ними, поскольку они также являются гидрофобными. Все стероиды имеют четыре связанных углеродных кольца, и некоторые из них, как и холестерин, имеют короткий хвост.

    Холестерин – это стероид. Холестерин в основном синтезируется в печени и является предшественником многих стероидных гормонов, таких как тестостерон и эстрадиол. Он также является предшественником витаминов Е и К. Холестерин является предшественником солей желчных кислот, которые способствуют расщеплению жиров и их последующему усвоению клетками.Хотя о холестерине часто говорят в негативном ключе, он необходим для правильного функционирования организма. Это ключевой компонент плазматических мембран клеток животных.

    Воски состоят из углеводородной цепи со спиртовой (-ОН) группой и жирной кислоты. Примеры восков животного происхождения включают пчелиный воск и ланолин. У растений также есть воск, например, покрытие на листьях, которое помогает предотвратить их высыхание.

    Концепция в действии


    Чтобы получить дополнительную информацию о липидах, изучите интерактивную анимацию «Биомолекулы: липиды».

    Белки являются одними из самых распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить при транспортировке, хранении или мембранах; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка в живой системе может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структура, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры аминокислот, расположенных в линейной последовательности.

    Функции белков очень разнообразны, потому что существует 20 различных химически различных аминокислот, которые образуют длинные цепи, и аминокислоты могут располагаться в любом порядке. Например, белки могут функционировать как ферменты или гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Ферменты могут разрушать молекулярные связи, перестраивать связи или образовывать новые связи.Примером фермента является слюнная амилаза, расщепляющая амилозу, компонент крахмала.

    Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно белки или стероиды, секретируемые эндокринной железой или группой эндокринных клеток, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, обмен веществ и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, поддерживающий уровень глюкозы в крови.

    Белки имеют различную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу.Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции. Изменения температуры, рН и воздействие химических веществ могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции или денатурации (более подробно это будет обсуждаться позже). Все белки состоят из различных комбинаций одних и тех же 20 видов аминокислот.

    Аминокислоты представляют собой мономеры, из которых состоят белки.Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, связанного с аминогруппой (-NH 2 ), карбоксильной группы (-COOH) и атома водорода. Каждая аминокислота также имеет другой вариабельный атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, известную как группа R. Группа R — единственное различие в структуре между 20 аминокислотами; в остальном аминокислоты идентичны.

    Рис. 2.21. Аминокислоты состоят из центрального атома углерода, связанного с аминогруппой (–Nh3), карбоксильной группы (–СООН) и атома водорода.Четвертая связь центрального углерода варьируется в зависимости от аминокислот, как видно из этих примеров аланина, валина, лизина и аспарагиновой кислоты.

    Химическая природа группы R определяет химическую природу аминокислоты в ее белке (то есть, является ли она кислой, основной, полярной или неполярной).

    Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа второй аминокислоты соединяются, высвобождая молекулу воды. Образующаяся связь является пептидной связью.

    Продукты, образованные такой связью, называются полипептидами . Хотя термины «полипептид» и «белок» иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин «белок» используется для полипептида или полипептидов, которые объединены вместе, имеют четкую форму и выполняют уникальную функцию.

    Эволюция в действии

    Эволюционное значение цитохрома с Цитохром с является важным компонентом молекулярного механизма, который собирает энергию из глюкозы. Поскольку роль этого белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, она очень мало изменилась за миллионы лет. Секвенирование белков показало, что между молекулами цитохрома с разных видов существует значительное сходство последовательностей; эволюционные отношения можно оценить, измерив сходства или различия между белковыми последовательностями различных видов.

    Например, ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с, которая была секвенирована на сегодняшний день из разных организмов, 37 из этих аминокислот появляются в одном и том же положении в каждом цитохроме с. Это указывает на то, что все эти организмы произошли от общего предка. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях обнаружено не было. При сравнении последовательностей человека и макаки-резус было обнаружено единственное различие в одной аминокислоте.Напротив, сравнение человека и дрожжей показывает разницу в 44 аминокислотах, что позволяет предположить, что люди и шимпанзе имеют более позднего общего предка, чем люди и макаки-резусы или люди и дрожжи.

    Белковая структура

    Как обсуждалось ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный , вторичный, третичный и четвертичный .

    Уникальная последовательность и количество аминокислот в полипептидной цепи является ее первичной структурой. Уникальная последовательность для каждого белка в конечном итоге определяется геном, который кодирует белок. Любое изменение в последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидноклеточной анемии β-цепь гемоглобина имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение как структуры, так и функции белка.Что наиболее примечательно, так это то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Молекула, следовательно, имеет около 600 аминокислот. Структурное различие между молекулой нормального гемоглобина и молекулой серповидно-клеточной анемии, которое резко снижает продолжительность жизни у больных людей, заключается в одной аминокислоте из 600.

    .

    Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи, обычно двояковогнутые или дискообразные эритроциты принимают серповидную или «серповидную» форму, которая закупоривает артерии.Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у тех, у кого есть это заболевание.

    Паттерны укладки, возникающие в результате взаимодействий между частями аминокислот, не относящимися к R-группе, приводят к вторичной структуре белка. Наиболее распространены альфа-(α)-спиральные и бета-(β)-складчатые листовые структуры. Обе структуры удерживаются в форме водородными связями. В альфа-спирали связи образуются между каждой четвертой аминокислотой и вызывают поворот в аминокислотной цепи.

    В β-складчатом листе «складки» образуются за счет водородных связей между атомами на основной цепи полипептидной цепи. Группы R присоединены к атомам углерода и простираются выше и ниже складок складки. Складчатые сегменты выстраиваются параллельно друг другу, а водородные связи образуются между одними и теми же парами атомов на каждой из выровненных аминокислот. Структуры α-спирали и β-складок обнаружены во многих глобулярных и волокнистых белках.

    Уникальная трехмерная структура полипептида известна как его третичная структура.Эта структура обусловлена ​​химическими взаимодействиями между различными аминокислотами и областями полипептида. Прежде всего, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Могут быть ионные связи, образованные между группами R на разных аминокислотах, или водородные связи помимо тех, которые участвуют во вторичной структуре. Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные R-группы неполярных аминокислот располагаются внутри белка, тогда как гидрофильные R-группы располагаются снаружи.Первые типы взаимодействий также известны как гидрофобные взаимодействия.

    В природе некоторые белки образуются из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, гемоглобин представляет собой комбинацию четырех полипептидных субъединиц.

    Рисунок 2.22. На этих иллюстрациях можно наблюдать четыре уровня структуры белка.

    Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, удерживаемые химическими взаимодействиями. Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, структура белка может измениться, потеряв свою форму в результате так называемой денатурации , как обсуждалось ранее. Денатурация часто бывает обратимой, поскольку первичная структура сохраняется при удалении денатурирующего агента, что позволяет белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима и приводит к потере функции. Один из примеров денатурации белка можно увидеть, когда жарят или варят яйцо.Белок альбумин в жидком яичном белке денатурирует при помещении на горячую сковороду, превращаясь из прозрачного вещества в непрозрачное белое вещество. Не все белки денатурируют при высоких температурах; например, бактерии, выживающие в горячих источниках, имеют белки, адаптированные для работы при таких температурах.

    Концепция в действии

    Чтобы получить дополнительную информацию о белках, изучите «Биомолекулы: белки» с помощью этой интерактивной анимации.

    Нуклеиновые кислоты являются ключевыми макромолекулами в непрерывности жизни.Они несут генетический план клетки и инструкции по ее функционированию.

    Двумя основными типами нуклеиновых кислот являются дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК) . ДНК — это генетический материал, присутствующий во всех живых организмах, от одноклеточных бактерий до многоклеточных млекопитающих.

    Другой тип нуклеиновой кислоты, РНК, в основном участвует в синтезе белка. Молекулы ДНК никогда не покидают ядро, а вместо этого используют РНК-посредника для связи с остальной частью клетки.Другие типы РНК также участвуют в синтезе белка и его регуляции.

    ДНК и РНК состоят из мономеров, известных как нуклеотидов . Нуклеотиды объединяются друг с другом, образуя полинуклеотид, ДНК или РНК. Каждый нуклеотид состоит из трех компонентов: азотистого основания, пентозного (пятиуглеродного) сахара и фосфатной группы. Каждое азотистое основание в нуклеотиде связано с молекулой сахара, которая присоединена к фосфатной группе.

    Рис. 2.23. Нуклеотид состоит из трех компонентов: азотистого основания, пентозного сахара и фосфатной группы. ДНК

    имеет двойную спиральную структуру. Он состоит из двух нитей или полимеров нуклеотидов. Нити образованы связями между фосфатными и сахарными группами соседних нуклеотидов. Нити связаны друг с другом у своих оснований водородными связями, а нити закручиваются друг вокруг друга по всей своей длине, отсюда и описание «двойной спирали», что означает двойную спираль.

    Рис. 2.24. Химическая структура ДНК с цветной меткой, обозначающей четыре основания, а также фосфатный и дезоксирибозный компоненты остова.

    Чередующиеся сахарные и фосфатные группы располагаются снаружи каждой нити, образуя основу ДНК. Азотистые основания сложены внутри, как ступени лестницы, и эти основания спарены; пары связаны друг с другом водородными связями. Основания спариваются таким образом, что расстояние между остовами двух цепей одинаково на всем протяжении молекулы. Правило состоит в том, что нуклеотид А соединяется с нуклеотидом Т, а G с С, см. раздел 9.1 для более подробной информации.

    Живые существа основаны на углероде, потому что углерод играет такую ​​заметную роль в химии живых существ. Четыре положения ковалентной связи атома углерода могут привести к большому разнообразию соединений со многими функциями, что объясняет важность углерода в живых существах. Углеводы представляют собой группу макромолекул, которые являются жизненно важным источником энергии для клетки, обеспечивают структурную поддержку многих организмов и могут быть обнаружены на поверхности клетки в качестве рецепторов или для распознавания клетками.Углеводы классифицируются как моносахариды, дисахариды и полисахариды в зависимости от количества мономеров в молекуле.

    Липиды представляют собой класс макромолекул, неполярных и гидрофобных по своей природе. Основные типы включают жиры и масла, воски, фосфолипиды и стероиды. Жиры и масла представляют собой накопленную форму энергии и могут включать триглицериды. Жиры и масла обычно состоят из жирных кислот и глицерина.

    Белки представляют собой класс макромолекул, которые могут выполнять разнообразные функции в клетке.Они помогают в обмене веществ, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, носители или гормоны. Строительными блоками белков являются аминокислоты. Белки организованы на четырех уровнях: первичном, вторичном, третичном и четвертичном. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры, pH или химическим воздействием, может привести к денатурации белка и потере функции.

    Нуклеиновые кислоты представляют собой молекулы, состоящие из повторяющихся единиц нуклеотидов, которые управляют клеточной активностью, такой как деление клеток и синтез белка.Каждый нуклеотид состоит из пентозного сахара, азотистого основания и фосфатной группы. Существует два типа нуклеиновых кислот: ДНК и РНК.

    аминокислота: мономер белка

    углевод: биологическая макромолекула, в которой отношение углерода к водороду к кислороду составляет 1:2:1; углеводы служат источником энергии и структурной опорой в клетках

    целлюлоза: полисахарид, из которого состоят клеточные стенки растений и который обеспечивает структурную поддержку клетки

    хитин: тип углевода, который образует внешний скелет членистоногих, таких как насекомые и ракообразные, и клеточные стенки грибов

    денатурация: потеря формы в белке в результате изменений температуры, pH или воздействия химических веществ

    дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК): двухцепочечный полимер нуклеотидов, несущий наследственную информацию клетки

    дисахарид: два мономера сахара, соединенные пептидной связью

    фермент : катализатор биохимической реакции, который обычно представляет собой сложный или конъюгированный белок

    жир: липидная молекула, состоящая из трех жирных кислот и глицерина (триглицерида), которая обычно существует в твердой форме при комнатной температуре

    гликоген: запасной углевод у животных

    гормон: химическая сигнальная молекула, обычно белок или стероид, секретируемая эндокринной железой или группой эндокринных клеток; действует, чтобы контролировать или регулировать определенные физиологические процессы

    липиды: класс макромолекул, неполярных и нерастворимых в воде

    макромолекула: большая молекула, часто образованная полимеризацией более мелких мономеров

    моносахарид: отдельная единица или мономер углеводов

    нуклеиновая кислота: биологическая макромолекула, несущая генетическую информацию клетки и несущая инструкции для функционирования клетки

    нуклеотид: мономер нуклеиновой кислоты; содержит пентозный сахар, фосфатную группу и азотистое основание

    масло: ненасыщенный жир, который является жидкостью при комнатной температуре

    фосфолипид: основной компонент мембран клеток; состоит из двух жирных кислот и фосфатной группы, присоединенной к основной цепи глицерина

    полипептид: длинная цепь аминокислот, связанных пептидными связями

    полисахарид: длинная цепь моносахаридов; может быть разветвленным или неразветвленным

    белок: биологическая макромолекула, состоящая из одной или нескольких цепочек аминокислот

    рибонуклеиновая кислота (РНК): одноцепочечный полимер нуклеотидов, участвующий в синтезе белка

    насыщенная жирная кислота: длинноцепочечный углеводород с одинарными ковалентными связями в углеродной цепи; число атомов водорода, присоединенных к углеродному скелету, максимально

    крахмал: запасной углевод в растениях

    стероид: тип липида, состоящий из четырех конденсированных углеводородных колец

    транс-жир: форма ненасыщенного жира, в которой атомы водорода, соседствующие с двойной связью, расположены напротив друг друга, а не по одну сторону от двойной связи

    триглицерид: молекула жира; состоит из трех жирных кислот, связанных с молекулой глицерина

    ненасыщенная жирная кислота: углеводород с длинной цепью, содержащий одну или более двойных связей в углеводородной цепи

    Атрибуция СМИ

    .

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован.

    Вся информация, размещенная на сайте, носит ознакомительный характер и не является руководством к действию. Перед применением любых лекарств и методов лечения необходимо обязательно проконсультироваться с врачом. Администрация ресурса osteohondroz24.ru не несет ответственность за использование материалов, размещенных на сайте. Копирование материалов разрешается только с указанием активной ссылки на сайт.