Гамма глобулин понижен: Белковые фракции, общий белок: сдать анализ в «ГЕМОХЕЛП»

Содержание

Повышен гамма-глобулин, понижен альбумин-глобулин — Вопрос иммунологу

Если вы не нашли нужной информации среди ответов на этот вопрос, или же ваша проблема немного отличается от представленной, попробуйте задать дополнительный вопрос врачу на этой же странице, если он будет по теме основного вопроса. Вы также можете задать новый вопрос, и через некоторое время наши врачи на него ответят. Это бесплатно. Также можете поискать нужную информацию в похожих вопросах на этой странице или через страницу поиска по сайту. Мы будем очень благодарны, если Вы порекомендуете нас своим друзьям в социальных сетях.

Медпортал 03online.com осуществляет медконсультации в режиме переписки с врачами на сайте. Здесь вы получаете ответы от реальных практикующих специалистов в своей области. В настоящий момент на сайте можно получить консультацию по 74 направлениям: специалиста COVID-19, аллерголога, анестезиолога-реаниматолога, венеролога, гастроэнтеролога, гематолога, генетика, гепатолога, гериатра, гинеколога, гинеколога-эндокринолога, гомеопата, дерматолога, детского гастроэнтеролога, детского гинеколога, детского дерматолога, детского инфекциониста, детского кардиолога, детского лора, детского невролога, детского нефролога, детского онколога, детского офтальмолога, детского психолога, детского пульмонолога, детского ревматолога, детского уролога, детского хирурга, детского эндокринолога, дефектолога, диетолога, иммунолога, инфекциониста, кардиолога, клинического психолога, косметолога, липидолога, логопеда, лора, маммолога, медицинского юриста, нарколога, невропатолога, нейрохирурга, неонатолога, нефролога, нутрициолога, онколога, онкоуролога, ортопеда-травматолога, офтальмолога, паразитолога, педиатра, пластического хирурга, подолога, проктолога, психиатра, психолога, пульмонолога, ревматолога, рентгенолога, репродуктолога, сексолога-андролога, стоматолога, трихолога, уролога, фармацевта, физиотерапевта, фитотерапевта, флеболога, фтизиатра, хирурга, эндокринолога.

Мы отвечаем на 97.32% вопросов.

Оставайтесь с нами и будьте здоровы!

норма в анализе, повышены, понижены, у ребенка, при онкологии

Гамма-глобулины — это совокупность протеинов плазмы крови, отвечающих за иммунитет. Они выполняют функцию защиты от антигенов бактерий, простейших, вирусов и раковых клеток. Гамма-глобулины в крови обеспечивают гуморальный иммунитет и детерминируют принадлежность к определённой группе крови.

Виды

Организм вырабатывает пять разновидностей иммуноглобулинов в крови (Ig): A, D, G, E, M. Иммунная защита состоятельна при наличии всех видов антител в достаточной концентрации.

Клеточная иммунная реакция

Каждая разновидность гамма-глобулинов отвечает за свой участок обороны:

  • A-Ig отвечают за защиту слизистых от проникновения возбудителей инфекций и негативных факторов среды обитания. оболочек, которые подвергаются воздействию окружающей среды, от инфекций. Ig-А держат оборону на границах носа, глаза, уха, в пищеварительных трубах и вагине, обеспечивают локальный иммунитет против хламидий;
  • D-Ig оберегают слои клеток, устилающих стенки грудной и абдоминальной полостей. В количественном отношении, Ig-D являются аутсайдерами среди прочих иммунных белков: их доля в общем количестве γ-глобулинов плазмы не превышает 1%. Функции Ig-D изучены не полностью;
  • E-Ig располагаются на коже, слизистых и эндотелии лёгких. Они инактивируют аллергены—цветочную пыльцу и споры низших растений. По совместительству, E-Ig защищают организм от проникновения паразитов;
  • G-Ig присутствуют в жидких частях организма и предназначены для борьбы с токсическими веществами и инфекционными агентами бактериальной и внеклеточной природы;
  • М-Ig обитают в лимфе и геме. Их выработка активизируется в случае проникновения в организм инфекционных антигенов. М-Ig помогают G-Ig справиться с большим количеством проникшего в организм инфекционного материала.

Анализ на гамма-глобулины проводят для исследования антител в крови и определения их количества. Исследование на гамма-глобулины входит в круг современных методов диагностики крови, помогающих врачу обнаружить бактерии, вирусы, клетки раковых образований.

Тест не является рутинным исследованием и проводится по распоряжению врача.

Норма

Анализ крови на гамма-глобулины проводят в сыворотке крови, поэтому материал отбирают из вены. Единицей измерения количества γ-глобулинов, исключая E-Ig, принято считать г/л. E-Ig измеряют в килоединицах в литре (кЕ/л).

Таблица нормы показателей гамма-глобулина у ребенка

Норма гамма-глобулинов бывает следующих величин:

  • A-Ig —1,45±1,05 г/л у человека старше 12 лет. Рост показателя предполагает наличие печёночных патологий, ревматический артрит или рак. Падение A-Ig ниже нормы предполагает наличие лейкемии крови, патологий кишечника и почек;
  • D-Ig имет только верхний предел—0,008 г/л;
  • E-Ig —60±40 кЕ/л. Чрезмерный рост предполагает наличие атопического дерматита, паразитарных инвазий и стенокардии сердца. Падение показателя наблюдают при мускульных патологиях;
  • G-Ig —11,5±4,5 г/л. Рост предполагает развитие хронических заболеваний печени, ВИЧ-инфекции, склероз сосудов головного мозга. Падение показателя наблюдают при почечных патологиях, лимфоме Ходжкина. Более низкие значения указывают на повреждение почек, рак лимфоцитов и гемобластоз;
  • Нормы для М-Ig имеют половозрастные разграничения. Так, нормой для девочек старше 10 лет и взрослых женщин считают содержание иммуноглобулина 1,75±1,05 г/л. Мальчикам старше 10 лет и взрослым мужчинам положено иметь в 1 л крови 1,55±0,95 г. Рост М-Ig предполагает почечные патологии, паразитные инвазии, вирусный гепатит, лимфому Ходжкина, моноцитарную ангину.Падение показателя свидетельствует об иммунных нарушениях наследственной этиологии, лейкозах, миеломной болезни.

Результат анализа крови на γ-глобулин имеет важное значение для контроля за состоянием здоровья и распознавания заболеваний. Гамма-глобулин, элюированный из крови человека, можно использовать для подстёгивания иммунитета других людей при лечения инфекционных заболеваний. Это необходимо пациентам с ослабленной иммунной системой.

В крови человека, перенёсшего инфекционные заболевания: вирусный гепатит, корь, ветряная оспа и другие, циркулируют антитела к возбудителям заболеваний. Если больным людям ввести донорский глобулин, наступит улучшение состояния. Метод лечения получил название «иммуноглобулиновая терапия». Существуют препараты иммуноглобулина для внутривенного и внутримускульного введения.

Фракции белков крови

Суммарное количество глобулинов и альбуминов крови называли «общий белок». Соотношение альбуминов к глобулинам в крови человека, колеблется в пределах 1,9±0,4. Глобулины (globulus—шарик) подразделяют на α-1 глобулины, α-2 глобулины, β-глобулины и γ-глобулины. Эти фракции крови без проблем разделяются в лабораторной обстановке.

Соотношение альбуминовых и глобулиновых компонентов сывороточного белка меняется в зависимости от наличия инфекционного вторжения. Поэтому, индекс А/Г (альбумины к глобулинам) имеет важное диагностическое значение.

Повышение и понижение

Различают следующие причины повышения уровня общего протеина:

  • Нарушение функций почек и печени;
  • Заболевания органов дыхания. Туберкулёз;
  • Лейкоз;
  • Дегидратация;
  • Алкогольная интоксикация;
  • Ревматический артрит.

Различают следующие причины понижения уровня общего протеина:

  • Голодание;
  • Патологии пищеварительной системы;
  • Диарея;
  • Ожог;
  • Гормональный сбой;
  • Заболевания почек, печени.
Необдуманное голодание может привести с сбою гамма-глобулинов

Расшифровка

Как проводиться расшифровка анализа крови на гамма-глобулины. Отклонения от нормы считают наличием патологии:

  • A-Ig гамма-глобулины в крови повышены по причине ретикулоплазмоцитоза, склероза печени, гепатита хронического протекания, ревматического артрита, эритематозного хрониосепсиса. Падение A-Ig наблюдают при патологиях почек, некоторых разновидностях лейкоза и заболеваниях органов пищеварения.
  • Чрезмерный рост G-Ig
    предсказывает ВИЧ-инфицирование, множественный склероз, хроническое воспаление печени. Падение иммуноглобулина наблюдают при онкологии костного мозга, нефротическом синдроме и некоторых разновидностях лейкоза.
  • Рост E-Ig наблюдают при грудной жабе, паразитарных инвазиях, атопическом дерматите. Падение иммуноглобулина отслеживают в случае синдрома Луи-Бара, редкого наследственного заболевания, наблюдаемого у ребёнка до года.
  • Высокий показатель М-Ig может показать наличие ретикулоплазмоцитоза, склероза печени, гепатита хронического протекания, ревматического артрита, эритематозного хрониосепсиса.

Низкое содержание иммуноглобулина в организме бывает при ряде разновидностей системных патологий гемопоэза и наследственных иммунных заболеваний.

Повышенный уровень белка в крови

Уровень белка в крови человека – важнейший показатель качества белкового обмена. Если уровень белка повышается, это повод для комплексного обследования.

Причины возникновения. Избыток белка в крови – тревожный сигнал, говорящий о развитии в организме какого-либо патологического процесса, например, бактериальной инфекции, аутоиммунного заболевания и т.д.

Виды и типы.

Абсолютная гиперпротеинемия – говорит о развитии хронических заболеваний воспалительного характера. Общий белок при этом не превышает 90 г/л. Повышение происходит за счет увеличения количества гамма-глобулинов и может говорить о следующих заболеваниях:

  • саркоидоз в активной стадии,

  • гепатит аутоиммунного типа,

  • туберкулез,

  • лепра, кала-азар, сепсис, шистосомоз, сифилис, малярия;

  • анемия железодефицитной категории, возникающая в тех случаях, когда в организме нарушено усвоение этого элемента или имеется его недостаточное поступление с продуктами питания.

Относительная гипопротеинемия – возникает из-за сильного обезвоживания или значительной потери жидкости. В этом случае наблюдается увеличение уровня гематокрита. Чаще всего возникает при появлении нарушений чувства жажды. Причиной данного состояния может быть:

  • травма головы и повреждение мозга, в первую очередь гипоталамуса;

  • отравление или прочие расстройства пищеварения, сопровождающиеся рвотой, диареей, значительной потерей жидкости;

  • сильные и длительные кровотечения;

  • чрезмерное потоотделение, например, при сильном перегреве или высокой температуре тела;

  • почечная недостаточность острого типа, когда заболевание находится в полиурической фазе.

При многих видах заболеваний повышенный общий белок не только в крови, но и в моче или ликворе, что имеет важное диагностическое значение во многих направлениях медицины.

Симптомы. Само по себе повышение белка в крови не имеет никакой специфической симптоматики, но всегда указывает на наличие в организме патологического процесса. Чем выше белок, тем серьезнее и сложнее протекает заболевание.

Диагностика. Повышение белка в крови становится очевидно по итогам клинического анализа крови. Точно определить заболевание, повлекшее за собой повышение уровня белка в крови, сможет только квалифицированный врач и только после полного обследования.

В некоторых случаях повышенный количество белка в результатах исследования получается ложным – при нарушении технологии забора материала из вены. Физическая нагрузка, даже незначительная, примерно на час повышает количество белка на 10%. Настолько же белок повысится, если пациент встанет с кровати, то есть перейдет из горизонтального положения тела в вертикальное. Очень важно отдохнуть перед процедурой как минимум полчаса, поскольку именно за этот период происходит увеличение показателя.

Повышенный С-реактивный белок (СРБ) является доминирующим белком, активирующим иммунную систему при появлении каких-либо повреждений в тканях, органах или системах. Когда инфекция проникает в организм человека, уровень СРБ возрастает в несколько десятков раз. Нормальное значение составляет 5 мг/л, а при вирусной атаке это значение может резко повыситься до 100 и более мг/л.

Лечение. Направлено на устранение причины – то есть заболевания, которое повлекло за собой повышение белка в крови.

Куда обращаться?

При обнаружении подозрительных симптомов необходимо обратиться за первичной консультацией к врачу-специалисту

Также на первичный прием к специалисту можно записаться в поликлинике по месту прикрепления. Для этого необходим паспорт и полис ОМС.

О чем говорят анализы? — Лечебно-диагностический центр Нейрон (Таганрог)

Глюкоза и метаболиты углеводного обмена
Глюкоза (gluc, bgl) 3,33–6,10 ммоль/л Основной показатель углеводного обмена. Повышенный уровень глюкозы наблюдается при сахарном диабете, эндокринных нарушениях, хронических заболеваниях печени и почек панкреатите, кровоизлиянии в мозг, инфаркте миокарда. Содержание глюкозы растет после сильных эмоций, стресса и курения, при неправильном питании. Пониженный уровень глюкозы может свидетельствовать об опухоли поджелудочной железы, печени, надпочечника, желудка гипотиреоза, а также отравлении мышьяком, алкоголем
Фруктозамин 205–285 мкмоль/л Фруктозамин показывает средний уровень глюкозы в крови за 2—3 недели до измерения. Это эффективный метод диагностики сахарного диабета и контроля за результативностью проводимого лечения
Гликированный гемоглобин (HbA1c) 3,5–7,0 мкмоль/г Рост уровня гликолизированного гемоглобина происходит при переизбытке глюкозы в крови, возникающем при сахарном диабете, снижение – при гипогликемии, гемолитической анемии, кровотечениях и переливании крови
 Молочная кислота (лактат) 0,55–1,7 ммоль/л Молочная и пировиноградная  кислоты – показатели обмена углеводов, отражающие степень насыщения мышц кислородом. Анализ назначают для оценки нарушения кровообращения и снабжения тканей кислородом (тканевая гипоксия), при реанимационных мероприятия для оценки ацидоза, при сердечной недостаточности, сахарном диабете
Пировиноградная кислота (пируват, ПВК) 0,05–0,114 ммоль/л 
Белки и аминокислоты
Общий белок (total protein) 65–85 г/л Общий белок – суммарная концентрация альбумина и глобулинов в сыворотке крови. Показатель используется для диагностики заболеваний печени, почек, онкологических заболеваний, при нарушении питания и обширных ожогах
Альбумин 35–50 г/л Основной белок крови. Содержание альбумина используется для диагностики заболеваний печени и почек, ревматических, онкологических заболеваний
С-реактивный белок (СРБ) До 8 мг/л Рост СРБ в крови наблюдается при ревматических заболеваниях, заболеваниях ЖКТ, раке, инфаркте миокарда, туберкулезе, менингите, послеоперационных осложнениях
Миоглобин
мужчины
женщины

19–92 мкг/л
12–76 мкг/л
Белок, содержащийся в сердечной и скелетных мышцах. Повышенный уровень миоглобина наблюдается при инфаркте миокарда, почечной недостаточности, а также травмах, ожогах, судорогах. Возможен рост миоглобина при мышечном перенапряжении. Пониженный миоглобин свидетельствует о полимиозите, ревматоидном артрите, миастении
Трансферрин 2–4 г/л Белок в плазме крови, основной переносчик железа. Повышенный уровень трансферрина — симптом дефицита железа, пониженный – свидетельствует о хроническом воспалительном процессе, циррозе печени, злокачественных опухолях
Ревматоидный фактор До 10 Ед/мл Белки, аутоантитела к иммуноглобулинам класса G. Повышение ревматоидного фактора служит признаком таких заболеваний, как ревматоидный артрит, цирроз печени, злокачественные новообразования, туберкулез, сифилис, краснуха, корь, грипп и др. Однако только повышение ревматоидного фактора не является достаточным основанием для постановки диагноза.
Белковые фракции:
альбумины
α1-глобулины
α2-глобулины
β-глобулины
γ-глобулины

56–76%
2–7%
4–12%
3–12%
8–18%
Белковые фракции – соотношение различных групп белков в общем белке крови. Причиной повышения концентрации α-глобулинов являются воспалительные процессы. Повышение концентрации β-глобулинов отмечается при железодефицитной анемии, нарушениях липидного обмена, приеме эстрогенов, беременности.
Содержание γ-глобулинов увеличивается при острых воспалениях, хроническом гепатите и циррозе печени, туберкулезе, бронхиальной астме, ишемической болезни сердца. Снижение отмечается при длительных хронических инфекциях, лечении цитостатиками, облучении, недостатке белков в пище
Низкомолекулярные азотистые вещества
Мочевая кислота (URAC)
мужчины
 
женщины

0,24–0,50 ммоль/л
0,16–0,40 ммоль/л
Мочевая кислота выводит избыток азота из организма. Повышение уровня мочевой кислоты, или гиперурикемия, — основной симптом подагры. Гиперурикемия наблюдается при некоторых онкогематологических заболеваниях, острых инфекциях, заболеваниях почек, печени и желчных путей, сахарном диабете, хронической экземе и др. Уровень мочевой кислоты в крови повышается после физической нагрузки, приема алкоголя, при длительном голодании, диете, богатой жирами и углеводами.
Снижение уровня мочевой кислоты характерно для некоторых врожденных патологий. Возможно при диете, бедной нуклеиновыми кислотами
Мочевина До 8,3 ммоль/л Основной продукт распада белков. Повышенный уровень мочевины в крови наблюдается при острых или хронических заболеваниях почек, а также при сердечной недостаточности, кровотечениях, опухолях, тиреотоксикозе, пониженный – при нарушениях работы печени, пищеварительной системы
Креатинин (Cr)
мужчины
 
женщины
 
0,044–0,100 ммоль/л
0,044–0,088 ммоль/л

Повышенное содержание креатинина в крови характерно для почечной недостаточности, повреждения мышечной ткани, гипертиреоза
Пигменты
Билирубин общий (Bil) 8,5–20,5 ммоль/л Желто-красный пигмент в составе желчи, продукт распада гемоглобина и некоторых других компонентов крови. Повышение уровня билирубина в крови чаще всего является симптомом некоторых заболеваний печени
Билирубин прямой (связанный) (DBil) 0,9–4,3 ммоль/л
Липиды
Триглицериды (ТГ) 0,55–1,65 ммоль/л Жиры, содержащиеся в крови. Уровень триглицеридов повышен при ожирении, декомпенсированном сахарном диабете, гипотиреозе, заболеваниях почек
Общий холестерин (холестерол, ХС, hol) 3–6 ммоль/л Важнейший показатель липидного обмена. Повышенный уровень холестерина способствует развитию атеросклероза сосудов и связанных с ним заболеваний сердечно-сосудистой системы (ИБС, инфаркт миокарда)
Холестерин липопротеинов высокой плотности (ЛПВП, HDL)
мужчины
 
женщины
 
 
 
0,7–1,73 ммоль/л
0,86–2,28 ммоль/л
Так называемый хороший холестерин. Снижение его уровня ниже нормы – фактор риска развития атеросклероза сосудов, ИБС, инфаркта миокарда
Холестерин липопротеинов низкой плотности (ЛПНП, LDL)
мужчины
 
женщины

2,25–4,82 ммоль/л
1,92–4,51 ммоль/л

Так называемый плохой холестерин. Именно ЛПНП  накапливается на стенках сосудов, образуя бляшки. Риск развития атеросклероза и вызванных им заболеваний теснее связан с ЛПНП, чем с общим холестерином
Аполипопротеин А1
мужчины

женщины

 
0,95–1,86 г/л
1,01–2,23 г/л
Используются для оценки риска, диагностики, прогнозирования атеросклероза и связанных с ним заболеваний сердечно-сосудистой системы (ИБС, инфаркт миокарда)
Аполипопротеин В
мужчины
женщины
0,7–1,2 г/л
0,65–1,05 г/л
Липопротеин (a) (Lp(a)) 20–30 мг/дл
Ферменты
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)
мужчины
женщины

 
До 41 Ед/л
До 31 Ед/л
Как правило, определяют активность одновременно двух аминотрансфераз – АЛТ и АСТ.
С их помощью диагностируют заболевания миокарда, печени и нарушения мускулатуры.
Повышенная активность ферментов в крови свидетельствует об инфаркте миокарда, стенокардии,
остром гепатите, циррозе, раке печени, травме. Низкий уровень возможен при тяжелых поражениях печени и дефиците витамина В6
Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)
мужчины
женщины

 
До 41 Ед/л
До 31 Ед/л
Альфа-амилаза (α-амилаза) 28–100 Ед/л Фермент поджелудочной и слюнных желез. С помощью этого анализа диагностируют заболевания поджелудочной железы, слюнных желез, определяют причины боли в животе. Активность ферментов повышена при заболеваниях поджелудочной железы (панкреатит, киста, опухоль) и желчных путей, паротите, остром перитоните, сахарном диабете, почечной недостаточности
Амилаза панкреатическая До 50 Ед/л Фермент поджелудочной железы. Активность выше нормы наблюдается при заболеваниях поджелудочной железы, язве желудка, почечной недостаточности
Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ, гамма-ГТ):
мужчины
женщины

До 49 Ед/л;
До 32 Ед/л

Содержится в печени, почках, поджелудочной железе. Повышенная активность ГГТ свидетельствует о заболеваниях печени, поджелудочной железы, почек, камнях в желчном пузыре, гипертиреозе
Креатинкиназа (КК)
мужчины
женщины
 
До 190 Ед/л
До 167 Ед/л
Содержится в мышцах, в том числе сердечной – КК-МВ, и головном мозге. Активность выше нормы является признаком заболеваний сердечно-сосудистой и центральной нервной системы, а также некоторых злокачественных опухолей
Креатинкиназа МВ (КК-МВ) До 24 Ед/л
Липаза До 190 Ед/мл Фермент, расщепляющий триглицериды. Повышение активности липазы наблюдается при многих заболеваниях: заболеваниях и опухолях поджелудочной железы, желчного пузыря, непроходимости кишечника, перитоните, инфаркте, нарушениях жирового обмена,
почечной недостаточности и др.
Сорбитолдегидрогеназа (СДГ) До 1,3 Ед/л
 
Фосфатаза щелочная (ЩФ)
мужчины
 
женщины
 
270 Ед/л

240 Ед/л

Больше всего ЩФ содержится в костной ткани, слизистой оболочке кишечника. Ее повышенный уровень может свидетельствовать об опухолях костной ткани, желчевыводящих путей, заболеваниях печени, миеломной болезни, лимфогранулематозе
Холинэстераза 5300–12900 Ед/л Фермент, вырабатывающийся в печени и содержащийся в нервных тканях и скелетных мышцах. Низкий уровень холинэстеразы может быть признаком цирроза и других заболеваний печени, онкологических заболеваний, инфаркта миокарда, повышенный ее уровень наблюдается при артериальной гипертензии, нефрозе, сахарном диабете, ожирении, столбняке, психических заболеваниях
Витамины и минеральные вещества
Аскорбиновая кислота (С) в крови 40–114 мкмоль/л  
Тиамин (B1) в плазме крови 30–45 нмоль/л  
Рибофлавин (В2) в сыворотке крови 13,65–40,95 нмоль/л  
Пиридоксин (В6) в крови 590 нмоль/л  
Никотиновая кислота (РР) в крови 2,92 мкмоль/л  
Ретинол (А) в крови 0,552–2,45 мкмоль/л  
Токоферол (Е) в крови 0,96–1,2 мкг/дл  
Кобаламин (В12) в крови 0,07–0,2 нмоль/л  
Фолиевая кислота в сыворотке крови 3–17 нг/мл  
Железо
мужчины

женщины

 
11,64–30,43 мкмоль/л
8,95–30,43 мкмоль/л

 
Кальций 2,15–2,50 ммоль/л  
Калий 3,5–5,5 ммоль/л  
Натрий 136–145 ммоль/л  
Марганец 0,65–1,05 ммоль/л  
Хлор 98–107 ммоль/л  
Фосфор 0,87–1,45 ммоль/л  

Иммуноглобулин Е: что такое, от чего зависит и о чем говорит уровень IgE

Раздел только для специалистов в сфере медицины, фармации и здравоохранения!

Содержание

  1. Что такое иммуноглобулин Е
  2. Иммуноглобулин Е и аллергия
  3. Измерение уровня IgE
  4. Изменение уровней IgE
  5. Различные уровни IgE при аллергии
  6. Аллерген-специфический и общий IgE
  7. Список литературы

Патогенез многих заболеваний аллергических включает «аллергическое» антитело или иммуноглобулин Е (IgE). Он играет важную роль в защите от паразитарных заболеваний, особенно вызываемых гельминтами и некоторыми простейшими. Считается, что IgE не играет важной роли в защите от бактериальных инфекций, но активно участвует в патогенезе аллергических заболеваний, особенно в активации тучных клеток и базофилов, а также в презентации антигенов.

Иммуноглобулин Е (IgE) — это одна из пяти разновидностей иммуноглобулинов (антител) человека: IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Все иммуноглобулины состоят из двух легких цепей и двух идентичных тяжелых цепей. Отличаются они по тяжелой цепи, для IgE – это вариант эпсилон. IgE является мономером и состоит из четырех константных областей в отличие от других иммуноглобулинов, которые содержат только три константных участка. Из-за этой дополнительной области масса IgE составляет 190 кДа по сравнению со 150 кДа для IgG, то есть это самый тяжелый человеческий иммуноглобулин.

Антитела синтезируются плазматическими клетками. Эти клетки запрограммированы на производство иммуноглобулина M (IgM) по умолчанию, но претерпевают «переключение изотипа» для производства иммуноглобулина E (IgE) с той же антигенной специфичностью в определенных условиях. Этот процесс требует взаимодействия на клеточной поверхности между В- и Т-клетками, а также растворимыми факторами из различных типов клеток.

Переключение изотипа В-клеток для выработки антиген-специфического IgE происходит в основном в лимфоидных тканях слизистой оболочки, при этом наибольшее количество антиген-специфического IgE продуцируется в миндалинах и аденоидах, хотя некоторые также происходят в периферических тканях. Затем вновь образованный IgE проникает через ткани в периферический, а затем и в системный кровоток. Более 99 % циркулирующих аллерген-специфических IgE продуцируются в тканях.

Генетическая предрасположенность к развитию аллергических заболеваний или атопии, представляет собой сложный признак, который до конца не изучен. Уровни общего сывороточного IgE и регуляция сывороточного IgE сильно зависят от генетических факторов. Меньше известно о других генетических факторах, важных для развития аллергического заболевания.

Аллерген-специфический иммуноглобулин Е (IgE) является неотъемлемой частью патогенеза аллергических заболеваний. Однако полезность измерения общего сывороточного IgE или аллерген-специфического IgE для целей диагностики и лечения варьирует. Важно понимать, что уровни общего IgE редко предоставляют информацию об IgE к конкретным аллергенам, и наличие IgE к конкретному аллергену не обязательно означает клинически значимый аллергический ответ на это вещество. Также необходимо продемонстрировать, что у человека появляются соответствующие признаки и симптомы при воздействии рассматриваемого аллергена.

Есть несколько разных терминов, имеющих отношение к Ig E: атопия, сенсибилизация и аллергия. Все они имеют разные значения и описывают клинически отличающиеся друг от друга состояния.

Атопия — это генетическая предрасположенность к выработке специфических IgE после контакта с аллергенами. 

Сенсибилизация относится к выработке аллерген-специфичных IgE.

Сенсибилизация к аллергену не является синонимом аллергии на этот аллерген, потому что люди могут продуцировать IgE к аллергенам в данном веществе, но не проявляют симптомов при воздействии этого вещества. Непонятно, почему одни люди демонстрируют только сенсибилизацию, в то время как другие страдают активной аллергической болезнью.

Сенсибилизация обычно демонстрируется кожным тестированием или иммуноанализом in vitro на IgE к конкретным аллергенам. Таким образом, сенсибилизация необходима, но недостаточна для развития аллергического заболевания. Поскольку человек может быть сенсибилизирован к аллергену, но не реагировать на него при воздействии, разумно ограничить тестирование на аллергию теми аллергенами, на которые указывает история болезни.

Об аллергии говорят, когда у людей есть и аллерген-специфические IgE, и развиваются характерные симптомы при воздействии веществ, содержащих этот аллерген. Следовательно, людей, просто чувствительных к аллергену больше, чем людей, реагирующих на него специфическим симптомокомплексом. Это было проиллюстрировано в Национальном обследовании здоровья и питания (NHANES) США за 2005–2006 годы, в котором более 8000 человек из общего населения были опрошены и протестированы (с использованием анализов крови in vitro) на сенсибилизацию к 19 распространенным ингаляционным аллергенам.

Специфические IgE-антитела по крайней мере к одному аллергену присутствовали у 44 %, тогда как только у 34 % были симптомы, указывающие на аллергическое заболевание. Подобные результаты были задокументированы для пищевой аллергии. По данным популяционного когортного исследования в Великобритании, 12 % детей были сенсибилизированы к арахису в возрасте восьми лет, но только 2 % страдали реальной аллергией.

У сенсибилизированного человека могут развиться симптомы аллергии при повторном воздействии соответствующего аллергена, если аллерген способен связываться с IgE на поверхности тучных клеток и базофилов в достаточном количестве, чтобы вызвать так называемое перекрестное связывание молекул IgE. Перекрестное связывание достаточного количества рецепторов IgE приводит к генерации активирующих сигналов. После активации тучные клетки и базофилы высвобождают предварительно сформированные и вновь образованные химические и белковые медиаторы, которые прямо или косвенно приводят к появлению признаков и симптомов аллергических реакций. Эти медиаторы включают гистамин, простагландины, лейкотриены, фактор активации тромбоцитов, цитокины и другие.

К распространенным аллергическим заболеваниям относятся аллергическая астма, аллергический ринит, атопический дерматит, пищевая аллергия, аллергия на яд жалящих насекомых, на шерсть животных и аллергия на лекарства, включая анафилаксию.

Общий IgE. Уровни общего иммуноглобулина E (IgE) часто измеряются с помощью «сэндвич-анализа». В этом методе антитело против IgE связывается с твердой подложкой. Добавляется сыворотка пациента, а затем несвязанный белок смывается. Добавляют второе меченое антитело против IgE и измеряют количество, связанное с IgE пациента. Общие сывороточные уровни IgE выражаются в международных единицах или нанограммах на миллилитр (1 МЕ/мл = 2,44 нг/мл). Тесты на IgE калибруются по третьему международному эталонному препарату IgE Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ IgE-IRP).

Аллерген-специфические IgE. Первый коммерческий тест для аллерген-специфического IgE был тест радиоаллергосорбентный (RAST). Связанный аллерген-специфический IgE выявляли с помощью радиоактивного йода и количественно определяли с помощью гамма-счетчика. Термин «RAST» до сих пор часто используется для обозначения тестов in vitro на аллерген-специфический IgE, хотя в современных методах используются ферменты вместо радионуклеотидов. Ряд других технических достижений в технологии анализа резко повысил чувствительность и специфичность измерений аллерген-специфических IgE. Термины «анализ антител IgE in vitro» или «иммуноанализ аллергенспецифического IgE» более точно характеризуют те варианты анализов, которые больше всего распространены в мире:

  • HYTEC-288 — это колориметрический анализ с использованием твердофазной подложки на бумажном диске. Его всё чаще заменяет лабораторный автомат Falcon.
  • ImmunoCAP — это фторированный иммуноанализ с твердофазной матрицей из целлюлозной губки.
  • Хемилюминесцентный анализ Immulite содержит биотинилированный аллерген и твердую фазу частиц авидина.

Нижний предел обнаружения аллерген-специфических IgE ниже, чем общего IgE. Большинство лабораторий используют нижний предел приблизительно от 0,1 до 0,35 МЕ/мл.

Нормальные уровни. Иммуноглобулин E (IgE) имеет самую низкую сывороточную концентрацию среди всех иммуноглобулинов, примерно 150 нг/мл (около 62 МЕ/мл), что примерно в 66000 раз ниже, чем концентрация иммуноглобулина G (IgG) в сыворотке крови. Нормальные уровни в сыворотке колеблются от примерно 0 до 100 МЕ/мл.

Период полураспада свободного IgE в сыворотке составляет около двух дней, хотя после связывания IgE с тучными клетками период полужизни увеличивается примерно до двух недель из-за высокого сродства этого взаимодействия.

Уровень Ig E в детстве. Считается, что IgE не проникает через плаценту. Следовательно, чувствительность женщины к аллергенам не передается напрямую ее потомству через передачу IgE. Однако аллергены могут передаваться трансплацентарно, и плод может продуцировать аллерген-специфические IgE. Обычные аллерген-специфические иммуноанализы на IgE не позволяют отличить младенческий от материнского IgE, хотя высокочувствительный метод исследования с помощью микроматрицы продемонстрировал, что младенцы могут иметь IgE, специфичные к пищевым и ингаляционным аллергенам, уже присутствующим при рождении.

Уровни повышаются с рождения и достигают пика в подростковом возрасте. Уровни дошкольного образования плохо коррелируют с уровнями в более старшем возрасте. Факторы, связанные с повышенным уровнем общего IgE, включают мужской пол, афроамериканскую расу, бедность, повышенный уровень котинина в сыворотке (что отражает воздействие табачного дыма), неполное среднее образование и ожирение. При этом исследование 2014 года не обнаружило гендерных различий в уровнях IgE.

У лиц с атопией общий уровень IgE в сыворотке крови может колебаться. Например, у сенсибилизированных пыльцой людей уровни IgE в сыворотке достигают пика через четыре-шесть недель после пика сезона пыльцы и затем снижаются до следующего сезона пыльцы.

Грудное вскармливание. Грудное молоко человека содержит незначительное количество IgE. Однако уровень сывороточного IgE кормящей матери, по-видимому, влияет на сывороточный уровень ее ребенка. У детей от матерей с высоким уровнем IgE, которые кормили своих детей грудью в течение четырех месяцев или дольше, уровень общего IgE был выше, чем у детей, находящихся на искусственном вскармливании, или младенцев, вскармливаемых грудью менее четырех месяцев. Напротив, младенцы, находящиеся на грудном вскармливании от матерей с низким уровнем IgE, с большей вероятностью будут иметь более низкие уровни IgE, чем младенцы, находящиеся на искусственном вскармливании или младенцы, находящиеся на грудном вскармливании менее четырех месяцев. Уровни отцовского IgE не оказали заметного влияния на уровни IgE у детей.

Снижение общего IgE. Большинство анализов могут определять уровни IgE только от 2 до 5 МЕ/мл, при этом более низкие уровни характеризуются как неопределяемые. Соответственно, дефицит IgE был определен как уровень <2,5 МЕ/мл.

У людей снижение уровня IgE может быть связано с низким уровнем других иммуноглобулинов с синопульмональной болезнью и с повышенной распространенностью аутоиммунных заболеваний. Неясно, является ли изолированный дефицит IgE у людей клинически значимым иммунодефицитом или маркером нарушения регуляции работы иммунной системы.

Повышенный общий IgE. Повышенный сывороточный IgE наблюдается при аллергических заболеваниях, некоторых первичных иммунодефицитах, паразитарных и вирусных инфекциях, некоторых воспалительных заболеваниях, некоторых злокачественных новообразованиях и некоторых других расстройствах.

Общий уровень IgE в сыворотке 100 международных единиц/мл (МЕ/мл) обычно считается верхним пределом нормы для подростков старшего возраста и взрослых. Повышение уровня общего сывороточного IgE наблюдается при нескольких типах заболеваний, включая аллергические заболевания, некоторые первичные иммунодефициты, паразитарные и вирусные инфекции, некоторые воспалительные заболевания, некоторые злокачественные новообразования и ряд других заболеваний. Таким образом, повышенный общий сывороточный IgE не является специфическим для аллергического заболевания.

Повышение уровня общего сывороточного IgE. Многие пациенты с аллергическими расстройствами имеют повышенный уровень общего IgE, однако не существует определенного порогового значения, которое отличало бы пациентов с аллергическим заболеванием от пациентов без него. Сам по себе общий IgE редко бывает достаточным для диагностики аллергического заболевания. Следующие исследования являются иллюстративными:

  • Взрослые с IgE> 66 МЕ/мл имеют в 37 раз больший риск появления аллерген-специфических антител IgE к аэроаллергенам по сравнению с пациентами с самым низким уровнем общего IgE.
  • В одном исследовании у детей школьного возраста средний уровень IgE составлял 51 МЕ/мл. У детей с атопическим дерматитом и астмой средний уровень IgE составлял 985 МЕ/мл; те, у кого только астма, 305 МЕ/мл; больные только экземой — 273 МЕ/мл, а пациенты с аллергическим ринитом — 171 МЕ/мл.
  • Среди пациентов с атопией всех возрастов наиболее высокий уровень IgE наблюдается у пациентов с атопическим дерматитом, за которыми следуют атопическая астма, хронический аллергический ринит и сезонный аллергический ринит.
  • При использовании общего уровня IgE в сыворотке в 100 МЕ/мл, чувствительность составила 78 % для пациентов с астмой и 60 % для ринита, чтобы отличить аллергических от неаллергических пациентов. 20 % пациентов при этом были неправильно классифицированы.

Снижение или нормальный уровень общего IgE. Низкие уровни общего сывороточного IgE не могут использоваться для исключения наличия атопического заболевания из-за значительного перекрытия общего сывороточного IgE среди атопических и неатопических популяций. Пациенты с низким или нормальным уровнем IgE в сыворотке все еще могут иметь местную продукцию аллерген-специфических IgE в тканях.

Отношение аллерген-специфического иммуноглобулина E (IgE) к общему IgE было названо «специфической активностью». Его полезность была изучена при диагностике нескольких аллергических расстройств и прогнозировании индивидуальной реакции на терапию моноклональными антителами (препарат омализумаб). Одно исследование показало, что при диагностике пищевой аллергии специфическая активность не более полезна, чем только аллерген-специфический IgE. Однако при лечении астмы омализумабом удельная активность, превышающая 3-4 %, позволяла прогнозировать снижение ответа на терапию омализумабом. Отношение аллерген-специфических IgE к общему IgE остается в основном инструментом клинических исследований, общая практическая полезность этого показателя пока не установлена.


  1. Arnold JN, Wormald MR, Sim RB, et al. The impact of glycosylation on the biological function and structure of human immunoglobulins // Annu Rev Immunol 2007; 25:21.
  2. Balzar S, Strand M, Rhodes D, Wenzel SE. IgE expression pattern in lung: relation to systemic IgE and asthma phenotypes // J Allergy Clin Immunol 2007; 119:855.
  3. Bellou A, Kanny G, Fremont S, Moneret-Vautrin DA. Transfer of atopy following bone marrow transplantation // Ann Allergy Asthma Immunol 1997; 78:513.
  4. Bernstein IL, Li JT, Bernstein DI, et al. Allergy diagnostic testing: an updated practice parameter // Ann Allergy Asthma Immunol 2008; 100:S1.
  5. Cameron L, Gounni AS, Frenkiel S, et al. S epsilon S mu and S epsilon S gamma switch circles in human nasal mucosa following ex vivo allergen challenge: evidence for direct as well as sequential class switch recombination // J Immunol 2003; 171:3816.
  6. Coker HA, Durham SR, Gould HJ. Local somatic hypermutation and class switch recombination in the nasal mucosa of allergic rhinitis patients // J Immunol 2003; 171:5602.
  7. Cooper AM, Hobson PS, Jutton MR, et al. Soluble CD23 controls IgE synthesis and homeostasis in human B cells // J Immunol 2012; 188:3199.
  8. Dullaers M, De Bruyne R, Ramadani F, et al. The who, where, and when of IgE in allergic airway disease // J Allergy Clin Immunol 2012; 129:635.
  9. Eckl-Dorna J, Pree I, Reisinger J, et al. The majority of allergen-specific IgE in the blood of allergic patients does not originate from blood-derived B cells or plasma cells // Clin Exp Allergy 2012; 42:1347.
  10. Egger C, Horak F, Vrtala S, et al. Nasal application of rBet v 1 or non-IgE-reactive T-cell epitope-containing rBet v 1 fragments has different effects on systemic allergen-specific antibody responses // J Allergy Clin Immunol 2010; 126:1312.
  11. Fregonese L, Patel A, van Schadewijk A, et al. Expression of the high-affinity IgE receptor (FcepsilonRI) is increased in fatal asthma // Am J Respir Crit Care 2004; 169:A297.
  12. Geha RS, Jabara HH, Brodeur SR. The regulation of immunoglobulin E class-switch recombination // Nat Rev Immunol 2003; 3:721.
  13. Gergen PJ, Arbes SJ Jr, Calatroni A, et al. Total IgE levels and asthma prevalence in the US population: results from the National Health and Nutrition Examination Survey 2005-2006 // J Allergy Clin Immunol 2009; 124:447.
  14. Granada M, Wilk JB, Tuzova M, et al. A genome-wide association study of plasma total IgE concentrations in the Framingham Heart Study // J Allergy Clin Immunol 2012; 129:840.
  15. Hamilton RG, Franklin Adkinson N Jr. In vitro assays for the diagnosis of IgE-mediated disorders // J Allergy Clin Immunol 2004; 114:213.
  16. Hamilton RG, Williams PB, Specific IgE Testing Task Force of the American Academy of Allergy, Asthma & Immunology, American College of Allergy, Asthma and Immunology. Human IgE antibody serology: a primer for the practicing North American allergist/immunologist // J Allergy Clin Immunol 2010; 126:33.
  17. Hamilton RG. Accuracy of US Food and Drug Administration-cleared IgE antibody assays in the presence of anti-IgE (omalizumab) // J Allergy Clin Immunol 2006; 117:759.
  18. Hibbert RG, Teriete P, Grundy GJ, et al. The structure of human CD23 and its interactions with IgE and CD21 // J Exp Med 2005; 202:751.
  19. Holgate S, Casale T, Wenzel S, et al. The anti-inflammatory effects of omalizumab confirm the central role of IgE in allergic inflammation // J Allergy Clin Immunol 2005; 115:459.
  20. Kamemura N, Tada H, Shimojo N, et al. Intrauterine sensitization of allergen-specific IgE analyzed by a highly sensitive new allergen microarray // J Allergy Clin Immunol 2012; 130:113.
  21. Lynch NR, Hagel IA, Palenque ME, et al. Relationship between helminthic infection and IgE response in atopic and nonatopic children in a tropical environment // J Allergy Clin Immunol 1998; 101:217.
  22. Martins TB, Bandhauer ME, Bunker AM, et al. New childhood and adult reference intervals for total IgE // J Allergy Clin Immunol 2014; 133:589.
  23. McSharry C, Xia Y, Holland CV, Kennedy MW. Natural immunity to Ascaris lumbricoides associated with immunoglobulin E antibody to ABA-1 allergen and inflammation indicators in children // Infect Immun 1999; 67:484.
  24. Moffatt MF, Gut IG, Demenais F, et al. A large-scale, consortium-based genomewide association study of asthma // N Engl J Med 2010; 363:1211.
  25. Niederberger V, Ring J, Rakoski J, et al. Antigens drive memory IgE responses in human allergy via the nasal mucosa // Int Arch Allergy Immunol 2007; 142:133.
  26. Oettgen HC, Geha RS. IgE regulation and roles in asthma pathogenesis // J Allergy Clin Immunol 2001; 107:429.
  27. Pien GC, Orange JS. Evaluation and clinical interpretation of hypergammaglobulinemia E: differentiating atopy from immunodeficiency // Ann Allergy Asthma Immunol 2008; 100:392.
  28. Poole JA, Meng J, Reff M, et al. Anti-CD23 monoclonal antibody, lumiliximab, inhibited allergen-induced responses in antigen-presenting cells and T cells from atopic subjects // J Allergy Clin Immunol 2005; 116:780.
  29. Schroeder HW Jr, Cavacini L. Structure and function of immunoglobulins // J Allergy Clin Immunol 2010; 125:S41.
  30. Selb R, Eckl-Dorna J, Twaroch TE, et al. Critical and direct involvement of the CD23 stalk region in IgE binding // J Allergy Clin Immunol 2017; 139:281.
  31. Shade KT, Platzer B, Washburn N, et al. A single glycan on IgE is indispensable for initiation of anaphylaxis // J Exp Med 2015; 212:457.
  32. Stone KD, Prussin C, Metcalfe DD. IgE, mast cells, basophils, and eosinophils // J Allergy Clin Immunol 2010; 125:S73.
  33. Takhar P, Corrigan CJ, Smurthwaite L, et al. Class switch recombination to IgE in the bronchial mucosa of atopic and nonatopic patients with asthma // J Allergy Clin Immunol 2007; 119:213.
  34. Takhar P, Smurthwaite L, Coker HA, et al. Allergen drives class switching to IgE in the nasal mucosa in allergic rhinitis // J Immunol 2005; 174:5024.
  35. Thorpe SJ, Heath A, Fox B, et al. The 3rd International Standard for serum IgE: international collaborative study to evaluate a candidate preparation // Clin Chem Lab Med 2014; 52:1283.
  36. Tsicopoulos A, Joseph M. The role of CD23 in allergic disease // Clin Exp Allergy 2000; 30:602.
  37. Vercelli D. Genetic regulation of IgE responses: Achilles and the tortoise // J Allergy Clin Immunol 2005; 116:60.
  38. Walker SA, Riches PG, Wild G, et al. Total and allergen-specific IgE in relation to allergic response pattern following bone marrow transplantation // Clin Exp Immunol 1986; 66:633.
  39. Watanabe N, Katakura K, Kobayashi A, et al. Protective immunity and eosinophilia in IgE-deficient SJA/9 mice infected with Nippostrongylus brasiliensis and Trichinella spiralis // Proc Natl Acad Sci U S A 1988; 85:4460.
  40. Weidinger S, Gieger C, Rodriguez E, et al. Genome-wide scan on total serum IgE levels identifies FCER1A as novel susceptibility locus // PLoS Genet 2008; 4:e1000166.

Анализ крови на белковые фракции методом электрофореза

Подготовка к анализу крови на белковые фракции методом электрофореза

Для получения достоверных результатов анализа следует отказаться от приема пищи на 8 часов до проведения забора крови, а также, предварительно проконсультировавшись с врачом, отказаться от приема препаратов, которые могут исказить результаты обследования.

Как делают анализ крови на белковые фракций методом электрофореза?

После разделения фракций при помощи электрического тока, количество каждого белка определяется иммунологическим методом с использованием специфических антител.

Расшифровка результата. Нормы белковых фракций в крови

В норме количество различных типов белков сыворотки должно быть следующее:

  • Альбумин от 35 до 50 г/л
  • Альфа-1-глобулины от 2 до 4 г/л
  • Альфа-2-глобулины от 4 до 8 г/л
  • Бета-глобулины у детей до года 5–9 г/л, после года и у взрослых 5–11 г/л
  • Гамма-глобулины — 6–13 г/л

Альбумино-глобулиновый индекс должен находится в пределах от 1,5 до 2,3.

Увеличение количества белковых фракций практически не существует, если оно есть — то это относительное увеличение при уменьшении количества плазмы вследствие обезвоживания.

Уменьшение количества белковых фракций свидетельствует о:

  • Воспалительных процессах
  • Онкопатологии
  • Печеночной недостаточности
  • Почечной недостаточности
  • Синдроме мальабсорбции
  • Активизации катаболических процессов в организме
  • Панкреатите
  • Иммунодефицитном состоянии

Где сделать анализ крови на белковые фракции методом электрофореза?

Доверьте проведение этого исследования специалистам сети медицинских МЦ «Здоровье» и уже через несколько дней вы получите достоверный результат обследования с грамотной расшифровкой результатов.

Суммарные иммуноглобулины E (IgE) в сыворотке: исследования в лаборатории KDLmed

Суммарные иммуноглобулины Е (IgE) сыворотки человека – это гамма-глобулины, вырабатываемые В-лимфоцитами. Их основная функция – участие в реакциях немедленного (реагинового) типа, а также противопаразитарная защита.

Синонимы русские

Иммуноглобулины класса Е.

Синонимы английские

Immunoglobulin E, IgE, total (serum).

Метод исследования

Иммунохемилюминесцентный анализ.

Единицы измерения

МЕ/мл (международная единица на миллилитр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 2-3 часов перед сдачей анализа, можно пить чистую негазированную воду.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 3 часов до исследования.

Общая информация об исследовании

Иммуноглобулины сыворотки человека (Ig, антитела) – это гамма-глобулины, производимые бета-лимфоцитами. Их основная функция – распознавание и уничтожение антигенов. Иммуноглобулины состоят из 2 тяжёлых (Н) и 2 лёгких (L) цепей, связанных дисульфидными мостиками. В зависимости от строения Н-цепей они подразделяются на классы: G, M, A, D и E.

Иммуноглобулины класса Е (реагины) участвуют в развитии атопических аллергических реакций (бронхиальной астмы, ринита, крапивницы, атопического дерматита и др.). Они способны быстро присоединяться к поверхности тучных клеток и базофилов кожи и слизистых оболочек. Поэтому повторный контакт реагиновых IgE с антигеном (аллергеном) происходит на поверхности этих клеток, что приводит к высвобождению из них вазоактивных веществ (гистамина, серотонина, гепарина и др.) и развитию клинических проявлений реакции гиперчувствительности 1-го типа.

У 75 % детей, родители которых страдают аллергическими заболеваниями, уровень IgE повышен. Среди здоровых детей повышенный уровень общего IgE связан с 10-кратным увеличением риска развития аллергических заболеваний в течение ближайших 18 месяцев по сравнению с детьми, у которых уровень общего IgE в крови в пределах нормы. Тест на общие IgE в плазме крови используется в качестве скрининга для выявления аллергии, однако для поиска причинного аллергена необходимо выявление специфических к нему IgE.

Кроме того, IgE играют существенную роль в формировании антипаразитарного иммунитета к аскаридам, токсоплазмам, нематодам, эхинококкам, трихинеллам и другим паразитам, что обусловлено способностью IgE взаимодействовать с антигенами гельминтов. Поэтому повышение содержания в плазме крови общего IgE может свидетельствовать о наличии паразитарной инвазии.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики аллергических заболеваний и оценки эффективности их лечения.
  • Для диагностики, в частности дифференциальной, глистных инвазий.
  • Для оценки риска развития аллергических реакций у детей.
  • Для диагностики некоторых иммунопатологических заболеваний.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на IgE-миелому или другие иммунопатологические заболевания.
  • При симптомах бронхолёгочного аспергиллёза.
  • Детям – когда их родители страдают аллергическими заболеваниями.
  • При подозрении на глистную инвазию.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст

Референсные значения

Меньше 1 года

0 — 29 МЕ/мл

1-2 года

0 — 49 МЕ/мл

2-3 года

0 — 45 МЕ/мл

3-9 лет

0 — 52 МЕ/мл

Больше 9 лет

0 — 87 МЕ/мл

Причины повышения уровня суммарных IgE

  • Паразитарные инвазии (аскаридоз, нематодоз кишечника, эхинококкоз, анкилостоматоз, амебиаз, синдром миграции личинок гельминтов).
  • Аллергический бронхолегочный аспергиллёз.
  • Аллергические заболевания, обусловленные IgE-антителами: атопические (атопическая бронхиальная астма, аллергический ринит и синусит, атопический дерматит, лекарственная и пищевая аллергия) и анафилактические (анафилаксия, крапивница, ангионевротический отёк).
  • Иммунопатологические заболевания (IgE-миелома, узелковый периартериит, синдром гиперэозинофилии, дисплазия и аплазия тимуса (синдром Ди Джорджи), синдром Вискотта-Олдрича, гипер-IgE-синдром и возвратная пиодермия (синдром Джоба – Бакли), пузырчатка (синдром Неймана), реакция «трансплантат против хозяина».

Причины снижения уровня суммарных IgE

  • Наследственная, сцепленная с полом или приобретённая гипогамма-глобулинемия.
  • Атаксия-телеангиэктазия.
  • Первичные или вторичные иммунодефициты.

Также рекомендуется

  • Суммарные иммуноглобулины M (IgM) в сыворотке
  • Суммарные иммуноглобулины G (IgG) в сыворотке
  • Суммарные иммуноглобулины A (IgA) в сыворотке
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к аллергенам животных и птиц
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к бытовым аллергенам
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к аллергенам плесневых грибов
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к пищевым аллергенам
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к аллергенам гельминтов
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к лекарственным веществам
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса Е к местным анестетикам
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса Е к металлам
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к пыльцевым аллергенам деревьев
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к аллергенам трав
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к прочим аллергенам
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к аллергенам насекомых
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к аллергенам сорных трав
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса Е к профессиональным аллергенам
  • Общий анализ крови (без лейкоцитарной формулы и СОЭ)
  • Лейкоцитарная формула
  • Скорость оседания эритроцитов (СОЭ)

Кто назначает исследование?

Аллерголог, пульмонолог, гастроэнтеролог, терапевт, врач общей практики, гематолог, педиатр, ревматолог.

Литература

  • Назаренко Г.И. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований / Г.И. Назаренко, А.А. Кишкун  — М. : Медицина, 2006 – 543 с.
  • Chernecky C.C. Laboratory tests and diagnostic procedures / C.C. Chernecky, B.J. Berger; 5th ed. – Saunder Elsevier, 2008. – 1232 pp.
  • Кишкун А.А. Иммунологические и серологические исследования в клинической практике / А.А. Кишкун. – ООО «Медицинское информационное агентство», 2006. – 536 с.

Гамма-глобулин — обзор

Состав и структура антител

Идентификация антител как белков гамма-глобулиновой фракции сыворотки произошла в течение первых трех десятилетий двадцатого века. Исследования, которые привели к этим выводам, стали результатом попыток создать лучший продукт для серотерапии пациентов с инфекционными заболеваниями.

В 1890-х годах было введено лечение инфекционных заболеваний антителами, и к первым десятилетиям двадцатого века сывороточная терапия стала методом выбора для пациентов, инфицированных такими микроорганизмами, как C. diphtheriae , C. tetani , S. pneumoniae , Neisseria meningitidis , Haemophilus influenzae и группа A Streptococcus (Casadevall, 1996). В главе 3 рассказывается о развитии серотерапии дифтерии и столбняка. Антитела, используемые в этих методах лечения, первоначально были получены от лошадей, которым вводили целевые патогены и/или их токсины. Сегодня мы знаем, что инъекция чужеродной (лошадиной) сыворотки человеку может привести к выработке антител, направленных против этих чужеродных белков сыворотки.Эти новообразованные антитела могут вызывать собственную уникальную патологию, характеризующуюся лихорадкой, кожной сыпью, болью в суставах, аномалиями сердца и нарушением функции почек. Эта совокупность симптомов называется сывороточной болезнью и связана с образованием комплексов антиген (кониная сыворотка)–антитело (человеческие антитела) (глава 33). Следовательно, эти комплексы захватываются мелкими кровеносными сосудами, где активируют воспалительную реакцию.

Попытки повысить активность лошадиных антител против S.pneumoniae при одновременном снижении частоты или тяжести сывороточной болезни и других побочных реакций привели к получению новой информации о составе антител. В частности, Освальд Эйвери (1877–1955) продемонстрировал, что активность антител к S. pneumoniae содержится в глобулиновой фракции сыворотки.

Эйвери, родившийся в Галифаксе, Новая Шотландия, переехал со своей семьей в Нью-Йорк в возрасте 10 лет. Он получил степень доктора медицины в Колумбийском университете и продолжил исследовательскую карьеру в основном в Рокфеллеровском институте медицинских исследований (позже Рокфеллеровский университет). .Хотя он начал свою карьеру как иммунохимик, Эйвери и его коллеги Колин Маклауд и Маклин Маккарти создали область молекулярной биологии, когда в 1944 году продемонстрировали, что генетическая информация состоит из ДНК.

Avery фракционирует лошадиную сыворотку путем обработки различными концентрациями сульфата аммония, что является широко используемым методом осаждения белков из сыворотки. Он оценил эти преципитаты функционально, введя их мышам, которым была привита смертельная доза S.пневмонии . Наибольшую защиту давали фракции, осаждаемые 38–42% сульфатом аммония. Известно, что эта фракция содержит глобулины и не включает альбумин и эуглобулины. Глобулиновая фракция также была наиболее активной в анализах агглютинации и преципитации in vitro (Avery, 1915).

Результаты, аналогичные результатам Эйвери, были получены другими исследователями в течение следующих 20 лет (Chickering, 1915; Fenton, 1931b). Эти исследования подтвердили, что антитела представляют собой сывороточные глобулины с молекулярной массой, сходной с другими глобулинами.В результате Михаэль Гейдельбергер в 1937 г. пришел к выводу, что «общепризнано, что антитела представляют собой модифицированные сывороточные белки» (Heidelberger and Pedersen, 1937).

Гейдельбергер (1888–1991), химик-органик, получил образование в Колумбийском университете и Федеральном политехническом институте в Цюрихе. Он сосредоточил свои исследования на выделении и характеристике полисахаридов из S. pneumoniae и разработке методов измерения взаимодействий антиген-антитело.Хайдельбергер провел обширные исследования, чтобы определить оптимальные методы осаждения антигена антителом; эти исследования легли в основу количественного теста преципитации. Основываясь на своих исследованиях связывания антител, Гейдельбергера часто называют отцом области количественной иммунохимии.

В середине 1930-х годов идентификация и характеристика белков крови были новой захватывающей областью исследований. Арне Тиселиус (1902–1971) обучался химии в Упсальском университете, Швеция.Первоначально он работал с Теодором Сведбергом (1884–1971), который использовал ультрацентрифугирование для разделения коллоидов, включая белки. Сведберг понял, что белки также можно разделить по характеру миграции в электрическом поле, и предложил Тиселиусу сосредоточиться на разработке технологии для этой новой области. К 1930 году Тизелиус описал электрофоретическое разделение белков и на основе этой работы получил степень доктора наук.

Tiselius (1937a,b) разделил сыворотку с помощью электрофореза и продемонстрировал четыре компонента с разными электрическими зарядами.Эти компоненты были идентифицированы как альбумин и три фракции глобулина: альфа, бета и гамма (рис. 11.2). Основываясь на этой характеристике сывороточных белков, Тизелиус получил Нобелевскую премию по химии в 1948 году «за исследования в области электрофореза и адсорбционного анализа, особенно за его открытия, касающиеся сложной природы сывороточных белков».

Рисунок 11.2. Электрофоретические картины сыворотки кролика, которому вводили яичный альбумин, содержащий специфические антитела к овальбумину.Сыворотку можно разделить на четыре фракции на основе электрофоретической подвижности: альбумин, альфа-глобулины, бета-глобулины и гамма-глобулины.

Из Тиселиуса и Кабата (1939).

Эльвин Кабат (1914–2000) присоединился к лаборатории Тиселиуса после того, как получил докторскую степень за работу, выполненную в лаборатории Гейдельбергера. Кабат получил высшее образование в Городском колледже Нью-Йорка и защитил докторскую диссертацию в Колумбийском университете. Докторская диссертация Кабата была посвящена реакции антител на пневмококковые полисахариды.Он продемонстрировал, что антитело, которое агглютинирует S. pneumoniae , может также осаждать полисахарид, выделенный из бактерии (Heidelberger and Kabat, 1936). Когда он прибыл в Уппсалу, Швеция, для работы в лаборатории Тиселиуса, Кабат привез образец лошадиной сыворотки, которая содержала антитела к пневмококковым полисахаридам. Тиселиус и Кабат проанализировали эту сыворотку с помощью электрофореза и продемонстрировали, что большая часть активности антител мигрировала с фракцией гамма-глобулина (Тиселиус и Кабат, 1939).

В течение следующих 15 лет несколько других иммунохимиков охарактеризовали молекулы антител, и был достигнут общий консенсус в отношении того, что они являются основным компонентом фракции гамма-глобулина в сыворотке. Это понимание подготовило почву для следующего крупного прогресса в этой области, что привело к подробному анализу молекулярной структуры антител и разработке четырехцепочечной модели (рис. 11.1). Эти исследования позволили понять взаимосвязь между структурой и биологическими функциями молекулы.

Гамма-глобулины — обзор | ScienceDirect Topics

Состав и структура антител

Идентификация антител как белков во фракции гамма-глобулина сыворотки происходила в течение первых трех десятилетий двадцатого века. Исследования, которые привели к этим выводам, стали результатом попыток создать лучший продукт для серотерапии пациентов с инфекционными заболеваниями.

В 1890-х годах было введено лечение инфекционных заболеваний антителами, и к первым десятилетиям двадцатого века сывороточная терапия стала методом выбора для пациентов, инфицированных такими микроорганизмами, как C.diphtheriae , C. tetani , S. pneumoniae , Neisseria meningitidis , Haemophilus influenzae и группа A Streptococcus (Casadevall, 1996). В главе 3 рассказывается о развитии серотерапии дифтерии и столбняка. Антитела, используемые в этих методах лечения, первоначально были получены от лошадей, которым вводили целевые патогены и/или их токсины. Сегодня мы знаем, что инъекция чужеродной (лошадиной) сыворотки человеку может привести к выработке антител, направленных против этих чужеродных белков сыворотки.Эти новообразованные антитела могут вызывать собственную уникальную патологию, характеризующуюся лихорадкой, кожной сыпью, болью в суставах, аномалиями сердца и нарушением функции почек. Эта совокупность симптомов называется сывороточной болезнью и связана с образованием комплексов антиген (кониная сыворотка)–антитело (человеческие антитела) (глава 33). Следовательно, эти комплексы захватываются мелкими кровеносными сосудами, где активируют воспалительную реакцию.

Попытки повысить активность лошадиных антител против S.pneumoniae при одновременном снижении частоты или тяжести сывороточной болезни и других побочных реакций привели к получению новой информации о составе антител. В частности, Освальд Эйвери (1877–1955) продемонстрировал, что активность антител к S. pneumoniae содержится в глобулиновой фракции сыворотки.

Эйвери, родившийся в Галифаксе, Новая Шотландия, переехал со своей семьей в Нью-Йорк в возрасте 10 лет. Он получил степень доктора медицины в Колумбийском университете и продолжил исследовательскую карьеру в основном в Рокфеллеровском институте медицинских исследований (позже Рокфеллеровский университет). .Хотя он начал свою карьеру как иммунохимик, Эйвери и его коллеги Колин Маклауд и Маклин Маккарти создали область молекулярной биологии, когда в 1944 году продемонстрировали, что генетическая информация состоит из ДНК.

Avery фракционирует лошадиную сыворотку путем обработки различными концентрациями сульфата аммония, что является широко используемым методом осаждения белков из сыворотки. Он оценил эти преципитаты функционально, введя их мышам, которым была привита смертельная доза S.пневмонии . Наибольшую защиту давали фракции, осаждаемые 38–42% сульфатом аммония. Известно, что эта фракция содержит глобулины и не включает альбумин и эуглобулины. Глобулиновая фракция также была наиболее активной в анализах агглютинации и преципитации in vitro (Avery, 1915).

Результаты, аналогичные результатам Эйвери, были получены другими исследователями в течение следующих 20 лет (Chickering, 1915; Fenton, 1931b). Эти исследования подтвердили, что антитела представляют собой сывороточные глобулины с молекулярной массой, сходной с другими глобулинами.В результате Михаэль Гейдельбергер в 1937 г. пришел к выводу, что «общепризнано, что антитела представляют собой модифицированные сывороточные белки» (Heidelberger and Pedersen, 1937).

Гейдельбергер (1888–1991), химик-органик, получил образование в Колумбийском университете и Федеральном политехническом институте в Цюрихе. Он сосредоточил свои исследования на выделении и характеристике полисахаридов из S. pneumoniae и разработке методов измерения взаимодействий антиген-антитело.Хайдельбергер провел обширные исследования, чтобы определить оптимальные методы осаждения антигена антителом; эти исследования легли в основу количественного теста преципитации. Основываясь на своих исследованиях связывания антител, Гейдельбергера часто называют отцом области количественной иммунохимии.

В середине 1930-х годов идентификация и характеристика белков крови были новой захватывающей областью исследований. Арне Тиселиус (1902–1971) обучался химии в Упсальском университете, Швеция.Первоначально он работал с Теодором Сведбергом (1884–1971), который использовал ультрацентрифугирование для разделения коллоидов, включая белки. Сведберг понял, что белки также можно разделить по характеру миграции в электрическом поле, и предложил Тиселиусу сосредоточиться на разработке технологии для этой новой области. К 1930 году Тизелиус описал электрофоретическое разделение белков и на основе этой работы получил степень доктора наук.

Tiselius (1937a,b) разделил сыворотку с помощью электрофореза и продемонстрировал четыре компонента с разными электрическими зарядами.Эти компоненты были идентифицированы как альбумин и три фракции глобулина: альфа, бета и гамма (рис. 11.2). Основываясь на этой характеристике сывороточных белков, Тизелиус получил Нобелевскую премию по химии в 1948 году «за исследования в области электрофореза и адсорбционного анализа, особенно за его открытия, касающиеся сложной природы сывороточных белков».

Рисунок 11.2. Электрофоретические картины сыворотки кролика, которому вводили яичный альбумин, содержащий специфические антитела к овальбумину.Сыворотку можно разделить на четыре фракции на основе электрофоретической подвижности: альбумин, альфа-глобулины, бета-глобулины и гамма-глобулины.

Из Тиселиуса и Кабата (1939).

Эльвин Кабат (1914–2000) присоединился к лаборатории Тиселиуса после того, как получил докторскую степень за работу, выполненную в лаборатории Гейдельбергера. Кабат получил высшее образование в Городском колледже Нью-Йорка и защитил докторскую диссертацию в Колумбийском университете. Докторская диссертация Кабата была посвящена реакции антител на пневмококковые полисахариды.Он продемонстрировал, что антитело, которое агглютинирует S. pneumoniae , может также осаждать полисахарид, выделенный из бактерии (Heidelberger and Kabat, 1936). Когда он прибыл в Уппсалу, Швеция, для работы в лаборатории Тиселиуса, Кабат привез образец лошадиной сыворотки, которая содержала антитела к пневмококковым полисахаридам. Тиселиус и Кабат проанализировали эту сыворотку с помощью электрофореза и продемонстрировали, что большая часть активности антител мигрировала с фракцией гамма-глобулина (Тиселиус и Кабат, 1939).

В течение следующих 15 лет несколько других иммунохимиков охарактеризовали молекулы антител, и был достигнут общий консенсус в отношении того, что они являются основным компонентом фракции гамма-глобулина в сыворотке. Это понимание подготовило почву для следующего крупного прогресса в этой области, что привело к подробному анализу молекулярной структуры антител и разработке четырехцепочечной модели (рис. 11.1). Эти исследования позволили понять взаимосвязь между структурой и биологическими функциями молекулы.

Значение повышенных гамма-глобулинов в диагностике моноклональной гаммапатии и множественной миеломы

  • Аксельссон У., Бахманн Р., Халлен Дж. 1966. Частота патологических белков (М-компонентов) в 6995 сыворотках из взрослое население. Акта. Мед. Сканд. 179: 235–247.

    ПабМед КАС Google ученый

  • Бриер, Р. О. и Малл, Дж. Д. 1964. Электрофорез сывороточного белка с ацетатом целлюлозы.Являюсь. Дж. Клин. Дорожка. 42: 547–551.

    Google ученый

  • Файн, Дж. М., Ламбин, П., Леру, П. 1972. Частота моноклональной гаммапатии (М-компоненты) в 13 400 сыворотках доноров крови. Голос. Санг. 23: 336–343.

    ПабМед КАС Google ученый

  • Грабарь П., Брутин П. 1964. Иммуноэлектрофоретический анализ (английский перевод). Американская издательская компания Elsevier., Нью-Йорк.

    Google ученый

  • Hällén, J. 1963. Частота аномальных глобулинов в сыворотке (М-компонент) у пожилых людей. Акта. Мед. Сканд. 173: 737–744.

    ПабМед Google ученый

  • Рабочая группа Медицинского исследовательского совета по терапевтическим испытаниям при лейкемии. 1971. Миеломатоз: сравнение терапии мелфаланом и циклофосфамидом. бр. Мед. Дж. 1: 640–641.

    Артикул Google ученый

  • Майерс, Г.H., Witten, D.M. 1971. Острая почечная недостаточность после экскреторной урографии при множественной миеломе. AJR 113: 583–588.

    Google ученый

  • Пик, А. Дж., Шенфельд, Ю., Фролихманн, Р., Вайс, Х., Вана, Д., Шрайбман, С. 1979. Дискразия плазматических клеток. ДЖАМА 241: 2275–2278.

    ПабМед Статья КАС Google ученый

  • Ритцманн, С. Э., Лукас, Д., Сакаи, Х., Daniels, J.C., Levin, W.C. 1975. Идиопатические (бессимптомные) моноклональные гаммапатии. Арка Стажер Мед. 135: 95–106.

    ПабМед Статья КАС Google ученый

  • Streiff, F., Humbert, J.-C., Bertrand, F., Watelet, M. и Paysant, P. 1971. Частота моноклональных изолей гаммапатий. Confrontation Bioclinique и др. предлагают 394 случая патологических иммуноглобулинов. Нов. Преподобный о. Гематол. 11: 636–641.

    ПабМед КАС Google ученый

  • Завадски З.А., Эдвардс, Г.А., серия 1974-75 гг. Клиническое значение моноклональной иммуноглобулинемии. Бык. Реум. Дис. 25: 810–815.

    Google ученый

  • Электрофорез белков сыворотки | Экран миеломы

    заболевания, симптомы, знаки и наркотики
  • заболевания
  • 70

    симптомы
  • 70

    клинические знаки

    тестовые результаты
  • Encyclopaedia
  •  

    Обзор

    Электрофорез сывороточных белков (ЭПГ) разделяет сывороточные белки на основе их электрического заряда, создавая характерную структуру.

    Электрофорез является полезным скрининговым тестом на новообразования плазматических клеток, такие как множественная миелома и MGUS. При подозрении на новообразование плазматических клеток следует заказать ЭПГ сыворотки в сочетании с иммунофиксационным электрофорезом (ИФЭ) для количественного определения парапротеина, если он присутствует.

  • Элементы белка электрофореза

  • альбумин
  • Alpha-1 — альфа 1-антитрипсин, щитовидная железа-связывающий глобулин
  • Alpha-2 — Caeruloplasmin, Alpha 2-Macroglobulin гаптоглобулин
  • бета-1 — трансферрин
  • бета-2 — бета-липопротеин
  • гамма — иммуноглобулины
  • Альбумин

    Самый распространенный сывороточный белок, вырабатываемый печенью. Важен для поддержания онкотического давления и транспортировки некоторых гидрофобных соединений.

    • Значение повышенного содержания альбумина

    • Указывает на обезвоживание.
    • Причины HypoAalbuminaemia

    • MOLNETRITION
    • Печеночная синтетическая дисфункция
    • Хроническая инфекция
    • Утеряющие белкости Энтеропатия
    • Нефротический синдром
    • Тяжелые ожоги
    • Беременность
    • Alpha-1 Globullins

      1 антитрипсин и тиреоидсвязывающий глобулин.

        • Причины возвышенного альфа-1 Globulins

        • Острый воспаление
        • злокачественная связь
        • Беременность
      • Причины снижения альфа-1 Глобулинов

      • Альфа-1 дефицит антиртсинсинсин
      • Нефротический синдром
      • Cirrhosis

      Альфа-2-глобулины

      Включают церулоплазмин, альфа-2-макроглобулин и гаптоглобулин.

        • Причины повышенного альфа-2 Globulins

        • Остное воспаление
        • Надравничная недостаточность
        • Корротический синдром
        • Нефротический синдром
        • CIRRHOSE
      • Причины снижения альфа-2 Globulins

      • MOBLETRITION
      • анемия
      • Энтеропатии с потерей белка

      Бета-глобулины

      Бета-1 полоса в основном представлена ​​трансферрином, тогда как бета-2 полоса в основном представлена ​​бета-липопротеином.

          • Призренные причины бета-глобулинов

          • У железа дефицит анемия
          • подушечка
          • Джистиарная обструкция
          • Полиартериит Nodosa
          • Причины снижения бета-глобулинов

          • MOLNUTRITION

          Гамма Глобулин

          Представляет сывороточные иммуноглобулины IgG, IgM, IgA, IgD и IgE.

          Важно определить, является ли повышенная полоса гамма-глобулина поликлональной (общий подъем) или моноклональной (повышение небольшой части полосы).

          сыворотка парапротеин

                • Neoplasms
                • Другие
                • Waldenstromâ € ™ s макроглобулинемии
                • Хронический лимфоцитарный лейкоз (ХЛЛ)
                • неходжкинской лимфомой
                • Моноклональные (тип II) криоглобулинемия

                Polyclonal гаммапатию

                • Причины поликлональных Гаммопатия

                • Инфекция
                • Воспалительные заболевания
                • Злокачественные новообразования

                Следующая страница

                ———————————————- ————————————————— ————————————————— ————————— —————

                Хотите больше такой информации?

                • Ваш электронный справочник по клинической медицине
                • Руководства, которые помогут сдать экзамены
                • Инструменты, которые нужны каждому студенту-медику
                • Быстрые диаграммы, чтобы получить ответы, быстро
                • Викторины для проверки ваших знаний

                Зарегистрироваться сейчас

                 

                 

                Copyright 2021 Медицинская компания.

                Лечение внутривенным иммуноглобулином (IVIg) — гамма-глобулин

                Эта терапия может помочь людям с ослабленной иммунной системой или другими заболеваниями бороться с инфекциями.

                Некоторые из заболеваний, которые можно лечить внутривенным иммуноглобулином (ВВИГ), включают:

                 

                Почему он используется?

                Некоторые люди могут принимать ВВИГ вместо других лекарств (таких как иммунодепрессанты, кортикостероиды или биологические препараты) для лечения нарушений иммунной системы.В некоторых случаях вы можете принимать ВВИГ вместе с иммунодепрессантами или другими лекарствами.

                В норме иммунная система вашего организма вырабатывает достаточно антител для борьбы с микробами, вызывающими инфекции. Но если у вас иммунный дефицит, ваш организм не может вырабатывать их в достаточном количестве. Это подвергает вас большему риску инфекций, которые могут сделать вас очень больными. ВВИГ дает вам антитела, которые ваш организм не вырабатывает самостоятельно, чтобы вы могли бороться с инфекциями.

                При аутоиммунных заболеваниях, таких как волчанка, лечение может помочь вашему организму поднять низкий уровень эритроцитов.Недостаточно этого, и вы можете стать анемичным и чувствовать себя очень усталым. ВВИГ помогает предотвратить разрушение эритроцитов лейкоцитами больных волчанкой. У людей с миозитом лечение может блокировать разрушение мышечных клеток иммунной системой.

                Кто может получить?

                Эту терапию могут проходить как дети, так и взрослые.

                Как это работает?

                Иммуноглобулин входит в состав плазмы крови. В нем есть антитела для борьбы с микробами или болезнями. Когда люди сдают кровь, эту часть можно отделить.Затем его можно будет ввести через вену на руке или внутривенно. Если вы получаете IVg, это может помочь укрепить вашу иммунную систему, чтобы вы могли бороться с инфекциями и оставаться здоровыми.

                Жидкий иммуноглобулин берут из плазмы крови доноров, прошедших скрининг на предмет их здоровья. Плазма тестируется на серьезные инфекции, такие как гепатит и СПИД. Плазма очищается перед тем, как ее используют для терапии внутривенным иммуноглобулином.

                Во время терапии вам вводят в вену готовый иммуноглобулин.Медицинский работник использует иглу, чтобы попасть в вашу вену. Затем лекарство может вытекать из пакета через трубку в вашу руку. Это занимает от 2 до 4 часов.

                Вы, вероятно, пойдете в инфузионный центр, больницу, клинику или кабинет врача, чтобы получить лечение. Иногда вы можете пройти лечение у себя дома у медицинского работника.

                Обычно вы будете проходить лечение каждые 3–4 недели, чтобы укрепить вашу иммунную систему. Ваша кровь может разрушить около половины иммуноглобулина за этот период, поэтому вам потребуется еще одна доза, чтобы продолжать бороться с инфекциями.

                Ваша дозировка IVg зависит от вашего веса. Стандартная начальная доза составляет от 400 до 600 мг/кг массы тела в месяц.

                Каковы возможные побочные эффекты?

                Большинство людей хорошо переносят ВВИГ, но побочные эффекты могут включать субфебрильную температуру, боли в мышцах или суставах и головные боли сразу после вливания.

                Позвоните своему врачу, если у вас болит голова, которая не проходит после приема лекарств. Немедленно обратитесь за неотложной медицинской помощью, если у вас появится крапивница, ощущение стеснения в груди или хрипы.

                Возможно, вы почувствуете себя лучше вскоре после лечения, когда в вашем организме будет максимальное количество иммуноглобулина. Однако по мере того, как ваше тело поглощает его, вы можете начать чувствовать себя более слабым или усталым. Вы можете чувствовать себя хуже непосредственно перед следующей процедурой.

                Если у вас серьезные побочные эффекты от внутривенного иммуноглобулина, вы можете перейти на другой тип лечения, называемый подкожной терапией иммуноглобулином или SCIG. Вам делали уколы с небольшим количеством иммуноглобулина под кожу либо раз в неделю, либо раз в несколько дней.Поговорите со своим врачом о вариантах лечения.

                Подавление продукции поликлональных иммуноглобулинов М-белками проявляет изотипическую специфичность

                • © 2001 Association of Clinical Sciences, Inc.
                1. Дэвид С. Янг
                1. Кафедра патологии Хьюстонского медицинского научного центра Техасского университета, Хьюстон, Техас
                1. Адрес корреспонденции Дэвиду К.Янг, доктор медицины, доктор философии, кафедра патологии, Техасский университет, Хьюстон, медицинские науки. Центр, 6431 Fannin Street, Хьюстон, Техас 77030, США; тел. 713 500 5355, факс 713 500 0730, электронная почта david.c.young{at}uth.tmc.edu.
                • Поступило 2 мая 2001 г.
                • Принят 7 мая 2001 г.

                Аннотация

                Моноклональные гаммапатии представляют собой В-клеточные новообразования, характеризующиеся наличием моноклональных иммуноглобулинов (М-белков) в сыворотке.По неизвестному механизму нормальные уровни поликлональных иммуноглобулинов часто снижаются в сыворотке этих больных. пациенты. Чтобы оценить роль изотипа М-белка в этом эффекте, мы использовали электрофорез белков сыворотки для количественного определения моноклональных и поликлональные иммуноглобулины у пациентов, и мы использовали электрофорез иммунофиксации сыворотки для определения их изотипа М-белка. При разделении на популяции из 30 пациентов с М-белками IgG (в среднем 2.5 г/дл) и 19 пациентов с М-белками IgM или IgA (в среднем 2,6 г/дл), средний уровень поликлонального иммуноглобулина был значительно ниже в популяции М-белка IgG (0,4 г/дл) чем популяция IgM/IgA (0,8 г/дл). Пациенты с М-белками IgG также имели значительно более низкие поликлональные иммуноглобулины. уровни при сравнении отдельно с пациентами с парапротеинами IgA или IgM. Так как поликлональный иммуноглобулин фракция состоит в основном из IgG, эти результаты дают первое прямое указание на то, что М-белки IgG обладают большей супрессивной активностью. влияние на уровни поликлональных IgG, чем М-белки других изотипов.Эти данные свидетельствуют о том, что обратная связь, специфичная для изотипа, механизм может быть вовлечен в нормальную регуляцию уровня IgG в сыворотке.

                Введение

                Моноклональная гаммапатия вызывается линией неопластических клеток линии В-клеток, которая продуцирует иммуноглобулины или компоненты иммуноглобулинов (М-белки, парабелки). М-белки могут относиться к любому изотипу иммуноглобулинов, но чаще всего это IgG, IgM или IgA. Они редко состоят только из тяжелых или легких цепей. Моноклональные иммуноглобулины можно обнаружить с помощью электрофореза белков сыворотки. в виде полос, которые обычно находятся в областях гамма- или бета-глобулина из-за избыточного содержания специфического иммуноглобулина идиотип. Моноклональная полоса обычно видна на фоне диффузно распределенных поликлональных иммуноглобулинов различной идиотипы, как было рассмотрено ранее [1,2].

                Уровни поликлональных иммуноглобулинов имеют тенденцию к снижению (иммунопарез) в сыворотке больных с моноклональными гаммапатиями [3,4]. В ранних исследованиях радиоактивный йод IgG использовался для сравнения скорости деградации IgG (T1/2) у пациентов с миеломой IgG. по сравнению с пациентами с макроглобулинемией [5]. Lippincott et al [6] показали, что 6 пациентов с миеломой с моноклональными полосами в гамма-фракции имели более высокие значения IgG T1/2 по сравнению с 4 пациентами. с полосами, мигрировавшими в бета-область.Это позволяет предположить, что М-белки IgG вызывают большее подавление поликлональных IgG. чем другие изотипы, но фактические изотипы не определялись, а М-белки не определялись количественно. Solomon и коллеги [7] сравнили скорость потери меченого IgG у здоровых людей, пациентов с миеломой IgG и пациентов с миеломой IgM. То средняя скорость деградации IgG была выше у пациентов с IgG-миеломой (4,1 г/кг/день), чем у пациентов с макроглобулинемией (2,6 г/кг/день) или нормальные контроли (3 г/кг/день).Однако уровни парапротеина не были одинаковыми в 2 популяциях пациентов. Средний М-белок уровень был выше у больных миеломой IgG (5 г/дл), чем у больных макроглобулинемией (4 г/дл). Следовательно, чем выше Скорость деградации IgG у пациентов с IgG-миеломой по сравнению с пациентами с макроглобулинемией потенциально может быть связана с более высоким уровнем М-белка. уровни.

                В более поздних исследованиях было обнаружено, что пациенты с М-белками IgG продуцируют более низкие титры анти-пневмококковых антител IgG, чем пациентов с IgA или M-белками, содержащими только легкие цепи [3].Кроме того, уровни непарапротеиновых подклассов IgG были значительно ниже у пациентов с М-белками IgG по сравнению с с теми, у кого есть IgA или М-белки, содержащие только легкие цепи [3]. Эти данные свидетельствуют о том, что подавление продукции поликлональных иммуноглобулинов у пациентов с моноклональными гаммапатиями изотипоспецифичен, но уровни М-белков не указывались [3]. Поэтому было невозможно оценить влияние М-белков на поликлональные иммуноглобулины по сравнению с М-белком. уровень.

                В этом исследовании мы напрямую сравнили IgG с М-белками IgA и IgM по их влиянию на уровни поликлональных иммуноглобулинов. Поскольку поликлональные иммуноглобулины состоят в основном из IgG, результаты решают вопрос о том, может ли иммунопарез при моноклональных гаммапатиях специфичен для изотипа М-белка. Мы обнаружили, что М-белки IgG подавляли поликлональные иммуноглобулины в большей степени, чем М-белки, не относящиеся к IgG (IgA и IgM).

                Материалы и методы

                пациента.

                Сначала мы рассмотрели всех пациентов в наших файлах, у которых уровень М-белка был выше 1 г/дл. Среди начальной группы у пациентов с М-белками IgG средние уровни М-белков были намного выше, чем у пациентов с М-белками IgM, что делает сравнение групп затруднено. Таким образом, пациенты с самым высоким уровнем IgG М-белка были последовательно исключены. до тех пор, пока средние уровни М-белка в группах IgG и IgM не сравнялись. Аналогичным образом, для сравнения М-белка IgG группе с комбинированными группами IgA и IgM-М-белка пациенты с наиболее высокими уровнями IgG-М-белка были последовательно элиминировали до тех пор, пока средние уровни М-белка в группах IgG и IgM/A не стали одинаковыми.Характеристики пациентов приведены в таблице 1⇓.

                Таблица 1.

                Характеристики пациентов, включенных в исследование.

                Определение уровней моноклональных и поликлональных иммуноглобулинов.

                Электрофорез белков сыворотки проводили с использованием системы электрофореза белков «Paragon» (Beckman-Coulter Co., Fullerton, CA) в соответствии с инструкциями производителя. Определяли уровни М-белка и поликлональных иммуноглобулинов. путем количественного определения пика М-белка и гамма-фракции, исключая пик М-белка, на основе сканирования денситометра геля для электрофореза белков сыворотки с использованием денситометра Beckman «Appraise».

                Определение изотипов М-белка.

                изотипа М-белка определяли с помощью системы иммунофиксации сыворотки «Paragon» (Beckman-Coulter Co., Fullerton, CA).

                Результаты

                В этом исследовании мы проверили гипотезу о том, что М-белки IgG в большей степени подавляют продукцию поликлональных иммуноглобулинов. степени, чем М-белки IgA или IgM.Для сравнения сывороточных М-белков IgG с сывороточными IgA или М-белками IgM по их влияние на уровни поликлональных иммуноглобулинов, популяции пациентов были отобраны для достижения сопоставимых средних концентраций М-белков сыворотки.

                Первоначально уровни поликлональных иммуноглобулинов у пациентов с М-белками IgG сравнивали с таковыми у пациентов с не-IgG М-белки, IgA или IgM.Средний уровень М-белка IgG у 30 пациентов составил 2,5 г/дл, а у 19 пациентов с IgM или М-белков IgA – 2,6 г/дл (табл. 2⇓). Средний уровень поликлональных иммуноглобулинов у пациентов с М-белками IgA или IgM составил 0,80 г/дл, что значительно выше значения 0,40 г/дл у больных с М-белками IgG (p = 0,0001 по t-критерию) (рис. 1⇓).

                Таблица 2.

                Взаимосвязь между уровнями М-белка и поликлональных иммуноглобулинов в сыворотке пациентов с моноклональными IgG, IgA или IgM гаммапатии.

                Рисунок 1.

                Распределение уровней иммуноглобулинов у отдельных пациентов, используемое для сравнения уровней поликлональных иммуноглобулинов М-белка IgG пациентов по сравнению с пациентами с М-белками IgA или IgM.(а) На верхних панелях показаны концентрации парапротеина в сыворотке. (т.е. моноклональный IgG на левой панели; IgM или IgA на правой панели). (b) На нижних панелях показаны концентрации в сыворотке поликлональные иммуноглобулины у пациентов с М-белками IgG (слева) и у пациентов с М-белками IgM или IgA (справа) панель). NR = нормальный диапазон (г/дл).

                Поскольку М-белки IgG ассоциировались с большей супрессией поликлональных иммуноглобулинов, чем М-белки, не относящиеся к IgG (IgM и IgA) представляло интерес сравнить уровни поликлональных иммуноглобулинов популяций М-белков IgA и IgM отдельно с популяции М-белка IgG.Средняя концентрация М-белка IgA у 9 пациентов составила 3,3 г/дл, а средняя поликлональная концентрация иммуноглобулина составила 0,74 г/дл. Средний уровень поликлональных иммуноглобулинов в этой популяции был значительно выше. чем у 30 пациентов со средним уровнем IgG M-белка 2,5 г/дл и средним уровнем поликлонального иммуноглобулина 0,40 г/дл. (p = 0,04 по t-критерию).

                Чтобы сравнить уровни поликлональных иммуноглобулинов у пациентов с М-белками IgG и с М-белками IgM, пациенты с самые высокие уровни М-белка IgG последовательно устраняли до тех пор, пока средний уровень М-белка IgG не становился эквивалентным таковому в контрольной группе. Популяция М-белка IgM (т. е. 1.96 г/дл). Средний уровень поликлонального иммуноглобулина у 10 пациентов с М-белком IgM составил 0,87. г/дл, что было достоверно выше значения 0,37 г/дл, полученного у 21 пациента с М-белками IgG (p = 0,0006 по t-тест).

                Поскольку М-белки IgG обычно мигрируют более катодно, чем М-белки IgM и IgA, мы хотели избежать возможности того, что этот эффект может исказить результаты определения уровней поликлонального иммуноглобулина.Поэтому были выбраны образцы IgG, наиболее точно сопоставил образцы IgA и IgM в отношении расстояния миграции, измеренного от пика глобулина β2 до М-белка пик. Это сделало расстояния миграции примерно равными для 10 М-белков IgG, которые сравнивали с 10 М-белками IgM. и 7 М-белков IgG, которые сравнивали с 7 М-белками IgA (таблица 3⇓). Два образца М-белка IgA были исключены из этого анализа, поскольку не было сравнимых М-белков IgG. по дальности миграции.В этом анализе уровни поликлонального иммуноглобулина были все еще значительно ниже в М-белке IgG. образцов, чем в образцах М-белка IgM (p = 0,0002 по t-критерию) или IgA (p = 0,046). Таким образом, группы больных с сывороточной М-белки IgG имели более низкие уровни поликлональных иммуноглобулинов, чем группы с аналогичными или более высокими концентрациями в сыворотке не-IgG. М-белки.

                Таблица 3.

                Устранение влияния различий в расстоянии электрофоретической миграции различных изотипов на измерения сыворотки уровни поликлонального иммуноглобулина.*

                Обсуждение

                Целью данного исследования было определить, является ли иммунопарез, связанный с моноклональными гаммапатиями, изотипным специфический. Мы рассмотрели этот вопрос, оценив относительное влияние М-белков на поликлональные иммуноглобулины у пациентов. при моноклональных гаммапатиях. Наш подход был основан на преобладании IgG в нормальной фракции поликлональных иммуноглобулинов. Средний нормальный уровень IgG у взрослых составляет 1158 мг/дл, IgM — 99 мг/дл, IgA — 200 мг/дл [8]. Поскольку около 80% нормального поликлонального иммуноглобулина составляет IgG, вероятно, это отразится на снижении продукции поликлонального IgG. в общем уровне поликлональных иммуноглобулинов.Следовательно, если М-белки IgG подавляют поликлональные уровни IgG в большей степени. степени, чем IgM или IgA M-белки, можно было бы ожидать большего снижения уровней поликлональных иммуноглобулинов с IgG, чем с IgM или IgA M-белками, и это действительно имело место.

                Эти результаты указывают на изотип-специфический механизм подавления продукции иммуноглобулина и могут помочь объяснить наблюдение Fahey et al [9] показало, что у пациентов с макроглобулинемией было меньше инфекционных осложнений, чем у пациентов с множественной миеломой. В другом исследовании снижено уровни поликлональных иммуноглобулинов у пациентов с моноклональной гаммапатией были связаны с увеличением частоты серьезных инфекций [3].

                Наши результаты не касаются вопроса о том, является ли супрессивный механизм нормальной системой обратной связи для контроля иммуноглобулина. уровнях, или если он специфичен для моноклональных гаммапатий. В нашем исследовании линейный регрессионный анализ не показал значительных корреляция между уровнями М-белка и уровнями поликлональных иммуноглобулинов (данные не представлены).Это говорит о том, что уровень М-белка сам по себе не вызывал снижения уровня поликлонального иммуноглобулина. Химиотерапия мелфаланом вызвала коррекцию подавленного иммуноглобулинов примерно у 25% пациентов, ответивших на терапию [10], что позволяет предположить, что снижение массы злокачественных клеток или продукции М-белка может влиять на продукцию поликлональных иммуноглобулины.

                В исследованиях, в которых мыши Плазмоцитомы IgA были связаны с увеличением количества Т-клеток, несущих рецепторы IgA на клеточной поверхности [11,12].Аналогичные результаты были получены у мышей, получавших IgG- и IgM-секретирующие плазмоцитомы [13]. Т-клетки, несущие рецепторы IgA, увеличивались путем инъекции IgA [14]. Эти результаты позволяют предположить, что изотип-специфическое подавление продукции поликлональных иммуноглобулинов может происходить через Т-клетки. несущие изотипспецифические рецепторы иммуноглобулинов. Кажется вероятным, что такой механизм будет задействован и в обычном контроль продукции антител по принципу обратной связи.

                Наши результаты являются первыми прямыми доказательствами изотип-специфического снижения уровней поликлональных иммуноглобулинов в моноклональных гаммапатия. Эта работа подтверждает и расширяет выводы Липпинкотта и др. [6] и Соломона и др. [7].

                Благодарности

                Эта работа была частично поддержана начальным грантом Лян Вану от Фонда Американской медицинской ассоциации. Авторы поблагодарить Роберта Л. Хантера за советы по подготовке этой рукописи.

                Каталожные номера

                1. Кайл Р.А. Множественная миелома: обзор 1996 г. Онколог, 1996 г.; 1:315–323.

                2. Кайл Р. А.Последовательность тестирования на моноклональные гаммапатии. Arch Pathol Lab Med 1999; 123: 114–118.

                3. Hargreaves RM, Lea JR, Griffiths H, et al. Иммунологические факторы и риск инфекции при миеломе в фазе плато. Дж. Клин Патол, 1995; 48: 260–266.

                4. МакКелви Э.М., Фэйи Дж.Л.Иммуноглобулиновые изменения при заболевании: количественный анализ на основе тяжелых полипептидных цепей, IgG (gG), IgA (gA) и IgM (gM), а также легких полипептидных цепей типа K (I) и типа L (II). J Clin Invest 1965; 44: 1778–1787.

                5. Вальдман Т.А., Стробер В.Метаболизм иммуноглобулинов. Progr Allergy 1969;13:1–110.

                6. Липпинкотт С.В., Корман С., Фонг С., Стикли Э., Волинс В., Хьюз В.Л. Оборот меченого нормального гамма-глобулина при множественной миеломе. Джей Клин Инвест 1960; 39:565.

                7. Соломон А. , Вальдманн Т.А., Фэйи Дж.Л. Метаболизм нормального 6.6S γ-глобулина у здоровых людей и у пациентов с макроглобулинемией и множественная миелома. J Lab Clin Med 1963; 62: 1–17.

                8. Stiehm ER, Fudenberg HH.Уровни иммуноглобулинов в сыворотке крови в норме и при патологии. Педиатрия 1966; 37: 715–725.

                9. Fahey JL, Scoggins R, Utz JP, Szwed CF. Инфекция, ответ антител и компоненты гамма-глобулина при множественной миеломе и макроглобулинемия. Amer J Med 1963; 35: 698–707.

                10. Алексанян Р., Мильоре П. Нормальные иммуноглобулины при множественной миеломе: эффект химиотерапии мелфаланом. J Lab Clin Med 1970; 75: 225–233.

                11. Гувер Р.Г., Линч Р.Г.Иммуноглобулин поверхностной мембраны лимфоцитов при миеломе. II. Т-клетки с рецепторами IgA-Fc заметно увеличивается у мышей с плазмоцитомами IgA. Дж. Иммунол 1980; 125:1280–1288.

                12. Hoover RG, Dieckgraefe BK, Lake J, Kemp JD, Lynch RG. Иммуноглобулин поверхностной мембраны лимфоцитов при миеломе. III. плазмоцитомы IgA индуцируют большое количество циркулирующих, чувствительных к тимэктомии взрослых, тета+, Lyt-1-2+ лимфоцитов с рецепторами IgA-Fc. J Immunol 1982;129;2329–2331.

                13. Матхур А., Линч Р.Г.Увеличение Т-гамма и Т-мю-клеток у мышей BALB/c с плазмоцитомами и гибридомами IgG и IgM. Дж. Иммунол 1986; 136:521–525.

                14. Гувер Р.Г., Дикгрефе Б.К., Линч Р.Г. Т-клетки с рецепторами Fc для IgA: индукция Т-альфа-клеток in vivo и in vitro с помощью очищенный IgA. Дж. Иммунол, 1981; 127: 1560–1563.

                Тестирование белков крови при миеломе

                Многие тесты используются для оценки белков и других веществ в крови больных множественной миеломой. Эти тесты измеряют уровни кальция в крови, общего белка, сывороточного бета-2-микроглобулина, ЛДГ, С-реактивного белка и глюкозы в крови. Они используются для наблюдения за заболеванием и его потенциальными осложнениями.

                Эти тесты являются частью базового медицинского осмотра, а также очень полезны при диагностике и мониторинге миеломы.

                Кальций

                Повышенное разрушение костей вызывает повышение уровня кальция в крови выше нормы (гиперкальциемия). Гиперкальциемия может вызвать повреждение почек (см. Тесты для оценки функции почек). Вещества, модифицирующие костную ткань, могут использоваться для лечения гиперкальциемии

                Измеритель общего белка

                Анализ общего белка крови измеряет все белки крови, которые относятся к одному из двух типов: альбуминам и глобулинам.

                Что такое альбумин?

                Альбумин является наиболее распространенным белком в крови. Когда миелома активна, уровни химического мессенджера в крови, называемого интерлейкином-6 (ИЛ-6), повышены. ИЛ-6 блокирует выработку альбумина, поэтому низкий уровень альбумина может указывать на более агрессивную миелому.

                Что такое глобулин?

                В крови есть три типа глобулинов: альфа, бета и гамма. Белок миеломы (М-белок) представляет собой гамма-глобулин. Если клетки миеломы вырабатывают М-белок, количество глобулина в крови повышается, что приводит к повышению общего белка.При постановке диагноза повышенный уровень общего белка должен побудить вашего врача назначить более конкретные анализы, чтобы определить, есть ли у вас миелома.

                Сывороточный бета-2-микроглобулин (sβ2M)

                Высокий уровень бета-2-микроглобулина в сыворотке (sβ2M) указывает на более активную и агрессивную миелому. sβ2M является частью пересмотренной международной системы стадирования миеломы IMWG, которая помогает прогнозировать вероятность распространения и агрессивность впервые диагностированной миеломы. Помимо функции определения стадии миеломы во время начального обследования, sβ2M также можно использовать для оценки активности заболевания и мониторинга ответа на лечение.

                ЛДХ

                ЛДГ (лактатдегидрогеназа) используется в пересмотренной системе стадирования множественной миеломы (R-ISS) для определения прогноза. Когда ткани повреждены травмой или болезнью, уровень этого фермента в крови увеличивается. ЛДГ повышается, когда миелома активна.

                С-реактивный белок

                С-реактивный белок (СРБ) вырабатывается в печени. Повышенный СРБ является маркером воспаления. Тестирование СРБ, вероятно, чаще всего используется в контексте сердечных заболеваний, но многие другие заболевания могут вызывать повышение СРБ, включая рак.У пациентов с множественной миеломой повышенный СРБ может сигнализировать об активном заболевании.

                Тест на глюкозу или сахар в крови

                У всех пациентов следует тщательно контролировать уровень глюкозы (сахара) в крови. Прием стероида, такого как дексаметазон, важного компонента лечения миеломы, может повысить уровень глюкозы в крови.

  • Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован.