Глютен клейковина: Аллерген f79 — глютен (клейковина), IgE (ImmunoCAP)

Содержание

Gluten | Клейковина (麵筋) — Китайская кухня — LiveJournal


Китайские пончики из пшеничной клейковины

Глютен, или клейковина — это белок, содержащийся в злаковых растениях, в данном случае в пшенице. В Китае из глютена делают жареные в масле пончики, из которых в свою очередь готовят множество разных блюд. Аналогов китайских блюд из глютена в Европейской кухне скорей всего нет, во всяком случае, я не встречал. Так, как приготовить глютеновые пончики дома? 


Ингредиенты:

o   Пшеничная мука

o   Вода

o   Соль

 Жареные глютеновые пончики

Способ приготовления:

Для того, чтобы «добыть» нужный нам глютен в домашних условия, придется замесить тесто на воде из пшеничной муки. Это, примерно такое же тесто, которое используется в Мандаринских блинчиках (Китайские пресные блины).

Обычно, тесто замешивают с вечера, готовиться оно следующим образом:

На 1 кг муки используется ~0,7 л воды (зависит от качества и степени влажности муки) и 1/2 ч. ложки соли.

Сначала влить в муку 80% воды и начать месить, оставшиеся 20% добавлять постепенно.

Все долго и тщательно месить, пока тесто не станет абсолютно однородным и тягучим (желательно использовать миксер). Переложить готовое тесто в пластиковую емкость, сверху залить тонким слоем воды (1 см) и накрыть полиэтиленовым пакетом (прямо на само тесто).

Поставить в холодильник на 8-12 часов!

Когда тесто охладится, оно станет еще более тягучим — именно это и нужно. Теперь тесто перекладывается в глубокую миску и ставится под проточную струю воды, то есть под кран, из которого бьет средняя по силе струя воды. Вода начнет вымывать содержащийся в тесте крахмал. Не вынимая теста и миски, нужно медленно помешивать его в течение нескольких минут, пока будет вымываться весь крахмал. Когда текстура теста станет более твердой на ощупь, а белесая вода, которая вытекает из миски, станет более прозрачной, надо собрать все остатки теста в обе руки и, не убирая его из-под струи воды начать мять тесто и собрать его в один комок. В конечном итоге, в руках должна остаться тягучая масса, серовато-желтоватого оттенка, по консистенции напоминающая жеванную жевательную резинку — это и есть глютен.

Сырой глютен остается после вымывания крахмала из теста

Глютен можно хранить в холодильнике, желательно в миске с водой.

Пончики из глютена жарятся во фритюре, в масле средней температуры. Сначала, надо разрезать глютен на равные кусочки, шириной по 2,5 см. Каждый кусочек надо обмять руками, как будто вы пытаетесь надуть пузырь из жвачки, и сформировать шарики.

Кусочки глютена перед жаркой в масле

Затем, шарики кидают в разогретое масло и  жарят на маленьком огне, медленно помешивая, чтобы пончики прожарились со всех сторон. По мере жарки пончики будут раздуваться, и приобретать форму шариков, раздуться они могут до внушительных размеров. Это надо принять во внимание, так как если в масле будет находиться слишком много пончиков, они просто не смогут нормально прожариться.


Есть несколько степеней прожарки глютена, зависит это от того, какое блюдо вы собираетесь приготовить. Если пончики нужны  для фаршировки, то их готовят до полу готового состояния. Потом их начиняют фаршем и жарят еще раз. Если пончики нужны для готовки в соусе, их можно прожарить подольше, пока они не обретут коричневый цвет и не затвердеют. После жарки пончики надрезают ножницами, чтоб из них вышел воздух.

Готовые пончики из глютена

Блюд из глютена в Китае огромное множество. Пончики фаршируют, как уже упоминалось, 

  Фаршированный мясом глютен

  

варят в соусе, с мясом, овощами, над паром, в духовке и даже делают из глютена шашлык!

Глютен с грибами шиитаке и бок чой в устричном соусе

Глютен с креветками огурцами и древесными грибами

Консервированный жаренный глютен с арахисом

   Как в Китае делают консервы с глютеном (видео)


Про глютенин, глиадин и клейковину

Не так давно попалась на глаза статья, в которой утверждалось, что когда-то давно росла пшеница, которая не вызывала таких аллергических реакций, как сейчас, а сейчас она стала вызывать, потому что в ее составе появился «новый» опасный белок – глиадин, который поместили туда  алчные селекционеры.  Перечитала несколько раз, задумалась: вроде бы глиадин – это белок, который совместно с глютенином образовывает то, что мы называем глютеном и, кажется, он был всегда по причине того, что природа сама создала пшеницу такой и селекционеры тут ни при чем. На всякий случай открыла книжки, поискала в интернете и нашла много интересного. Нет, не о том, что глиадин – порождение рук человеческих, а вообще о пшеничном белке, его составе, свойствах и способности влиять на наш организм.

Про белок и его состав

Принято считать, что глютен состоит из двух белков – глиадина и глютенина, первый делает клейковину растяжимой и эластичной, второй – прочной. Но на самом деле это очень обобщенное мнение, потому что пшеничный белок представляет собой целый

белковый комплекс, в который входят различные белки, некоторые из которых растворяются в воде, не принимая участия в образовании клейковины. Более того, шестая часть белка в пшеничной муке – водорастворимая, к примеру, в муке, содержащей 12% белка лишь 10% образуют клейковину.

Сенли Ковэн в своей книге «Технологии хлебопечения» пишет, что белок, как компонент пшеничной муки, впервые был признан в 1729 г. Белки пшеницы разделили на несколько групп, исходя из того, в какой среде они растворяются:

  • альбумины, которые растворяются в дистиллированной воде;
  • глобулины, которые растворяются в солевых растворах;
  • проламины (глиадин), которые растворяются в спирте (в 60- 70%-ном водном растворе этанола, метанола и др.)
  • глютенины, растворимые в разбавленной кислоте.

Как мы уже выяснили выше, белки, которые образуют клейковину – это последние два в этом списке и они оба плохо растворяются в воде, но при этом впитывают ее и набухают, образуя клейковину. В домашних условиях мы может только отмыть сырую клейковину, которая будет выглядеть, как резиновый серый комок, который будет включать в себя и глиадин, и глютенин и быть одновременно и растяжимым, и упругим. Но в лабораторных условиях эти белки выделяли отдельно и наблюдали за их свойствами. Выяснилось, что глютенин (гидратирванный, то есть, смешанный с водой) представляет собой «резинообразную короткорастяжимую при большом сопротивлении деформации, упругую и относительно жесткую массу». Говоря простым языком, глютенин похож на резину резину. А вот из глиадина, смешавшанного с водой, напротив образовалась  масса «

жидкая сиропообразная, сильнорастяжимая, вязкотекучая, липкая и неупругая», — пишет Ауэрман. В качестве иллюстрации вот вам такая картинка из книжки:

Слева, как вы догадались – глютенин, за ним – текучий глиадин, а вот третий вариант – это сырая клейковина, которая сочетает в себе свойства обоих белков и одновременно и упруга, и растяжима. 90% сырой отмытой клейковины составляют нерастворимые белки, остальное – крахмал, клетчатка, минеральные вещества, сахара и жиры. Кстати, знаете, сколько клейковина способна впитать воды? — обычно от 150 до 250% к массе сухих веществ.

Ауэрман пишет по этому поводу: «Ни крахмал, которого в муке около 70%, ни какая-либо другая, кроме белков, составная част муки не способны при смешивании с водой образовывать массу, даже близкую по реологическим свойствам к пшеничному тесту».

Про сырую клейковину

Читая про методы извлечения белковых веществ из пшеничной муки, невозможно было не попробовать самой отмыть клейковину, притом, что у меня было прекрасное поле для экспериментов: в арсенале имелась как сильная пшеничная мука (белка 13%), так и слабая, ооочень слабая (заявлено на пачке 10,6%, но там явно что-то не так).

Замесила густое тесто из 100 гр. муки, 60 гр. воды (влажность, соответственно, 60%) и щепотки соли, дала полчаса отлежки. Вот тесто из сильной муки:

Вот из слабой:

Вымесила до вот такого состояния, вроде бы гладкого, но довольно тягучего. Вот из сильной муки:

Вот из слабой муки.

Положила оба комка в воду, подождала минут 15-20, немного размяла их руками, потянула клейковину. Сильная мука показала вот такое окошко:

Слабая мука сработала немного иначе и окошко поползло.

Через минут 10-15 перемешала тесто в воде, разница в поведении стала еще более заметна.

Сильная мука:

Слабая мука:

После перемешивания вода стала сильно мутной, крахмала осело достаточно, и я решила попробовать отмыть клейковину под проточной водой. И тут случился сюрприз: я легко извлекла изводы комок резинового теста из сильной муки и не смогла этого повторить с комком из слабой муки – комка не было!

Вот что выловила из миски, где плавало тесто из сильной муки:

А вот миска с тестом из слабой муки, смотрите, что осталось – следы! Пока я пыталась хоть что-то выловить, остатки клейковины окончательно разошлись в воде.

Обратите внимание, сначала из этой муки получилось вполне вменяемое тесто, однако белок оказался настолько слабым, что за короткое время просто растворился. Я не знаю, почему именно, Ауэрман вот что пишет по этому поводу:

«Между содержанием в зерне пшеницы или в пшеничной муке белковых веществ и клейковины существует прямая зависимость. Чем выше содержание белка в муке, тем обычно выше и количество отмываемой из нее клейковины. Исключением могут быть партии муки из отдельных видов дефектного зерна (пораженного клопом-черепашкой, самосогревавшегося или сильно перегретого в  процессе сушки), из которых отмывание клейковины затрудненно и связано с большими ее потерями, а иногда и вообще невозможно».

В результате эксперимента у меня получился единственный комок клейковины весом 35 гр. Напомню, что изначально тесто весило 160 гр., 100 гр. в котором составляла мука.

Смотрите, на дне миски – осевший крахмал!

Пока я отмывала клейковину, эта маленькая девочка по имени Маша месила, не жалея сил)

 

Кстати, комок глютена, который у меня получился, я замариновала в специях и сварила в бульоне с соевым соусом, лавровым листом и корнеплодами. Интересно получилось, правда, эту штуку никто, кроме меня, есть не захотел. А мне было вкусно, чем-то напомнило соевое «мясо», только нежнее. 

И еще про глиадин

Вам на практике это вряд ли пригодится, как, впрочем, и мне, но это информация очень любопытная. Оказывается, глиадин — очень неоднозначный белок, который, кончено, и выделили из общей структуры пшеничного белка, и отнесли к нерастворимым в воде, но при этом смогли определить, что он  является химически  не однородным белком, и что его можно разделить на пять фракции, обладающих различными свойствами.

Вернемся к мысли, что глиадин специально внедрили в современную пшеницу с корыстными целями. Утверждение, что глиадин – «новый белок», не терпит никакой критики, он всегда присутствовал в составе пшеничного белка как в цельном зерне, так и в уже смолотом. Вместе с тем, исключать, что современная пшеница сильно изменилась по сравнению в той, которая росла 50 лет назад, тоже нельзя. Люди всегда стремились получить более высокоурожайные и устойчивые культуры, поэтому теми или иными способами воздействовали на пшеницу и видоизменяли ее. Современная пшеница и особенно белая мука из нее, представляет собой не самый здоровый продукт, учитывая условия, в которых она растет и вещества, которыми обрабатывается.

Кроме того, глиадин сам по себе  считается  стимулятором  аппетита и вместе с тем может вызывать серьезное заболевание – глютеновую энтеропатию, в результате которой страдают ворсинки кишечника (воспаляются, становятся короче) и перестают впитывать питательные вещества.

Меня это заставило задуматься и в очередной раз возрадоваться своей мельнице: в любой момент с ее помощью можно сделать муку из любого зерна, смолоть хоть горох, хоть гречку, хоть полбу вместо обычной пшеницы. Но мыслей полностью отказаться от глютена не возникло, скорее, быть более избирательной и использовать как можно более качественные муку и зерно.

Удачи вам и вкусного хлеба!

Клейковина пшеничная (глютен) , 400гр

ДИЕТА ДЮКАНА: С ЭТАПА АТАКА . СОБЛЮДАТЬ ДОЗИРОВКУ ! НЕ БОЛЕЕ 2 СТ ЛОЖКИ В СУТКИ!
Пищевая Ценность
В 100г Продукта: Белки — 70г
Жиры — 0,0г
Углеводы — 18,0г
Энергетическая Ценность Продукта 352г

Клейковина пшеничная (глютен) — пшеничный белок. Используется как добавка для всех видов хлебного теста: ржаного, пшеничного, смешанного, а также для дрожжевого теста, если мука имеет низкие показатели клейковины. Улучшает структуру теста, мякиш хлеба ставновится более пористым. Добавляется в тесто при замесе в размере 0,5-2% от общей массы муки. При замесе ржаного хлеба может быть увеличена до 4%. Использование: пшеничный и ржаной хлеб, хлеб из цельнозерновой муки, смешанный хлеб, дрожжевое тесто. Пшеничная клейковина применяется при выпечке различных хлебобулочных изделий, в мукомольной отрасли, в макаронной промышленности, при приготовлении замороженных продуктов питания и т.д. Клейковина придает хлебобулочным изделиям особую нежность. К тому же она выступает в роли консерванта — добавление в муку сухого экстракта клейковины значительно удлиняет срок хранения выпечки из этой муки. В хлебобулочной отрасли ее применяют именно для увеличения упругости и эластичности теста. Так же клейковина позволяет увеличить выход готового продукта на 2-7% Плюсы клейковины: — на диете Дюкана клейковина не считается ДОПом — можно использовать на диете в количестве 1 ст.

л. в день — можно использовать на любом этапе диеты, начиная с Атаки — за счет добавления клейковины в тесто увеличивается объем готового изделия. — клейковина увеличивает срок сохранения свежести выпечки — так как мы используем для теста в основном отруби, то тесто получается «тяжелым» для дрожжей. В этом случае добавление клейковины поможет сделать тесто более эластичным и оно легче поднимется. — выпечка с использованием клейковины получается действительно нежнее и воздушнее. Минусы клейковины: — Некоторым людям глютен вреден — людям с особой болезнью – целиакией. Таким людям употреблять в пищу глютен нельзя — чувствительность к глютену, не связанную с болезнью целиакией (симптомы легко найти в интернете) Сухая клейковина (глютен) является натуральным ингредиентом, поэтому не существует пределов, ограничивающих ее количество при использовании в качестве добавки. При выработке специальных сортов хлеба сухая клейковина применяется в количестве 10% и более к массе муки. Широко клейковина используется при производстве хлебобулочных изделий, предназначенных, в первую очередь, для людей, страдающих диабетом.
В странах СНГ назрела необходимость внедрения передовых методов и опыта использования клейковины, которые имеют место в развитых странах, где для повышения пищевой ценности муки и качества хлебной продукции используется сухая пшеничная клейковина. Клейковина позволяет обеспечить эффективное управление качеством выпускаемой продукции. Это дает возможность привлекать на продовольственные цели дополнительные ресурсы зерна пониженного качества (4–5 классов). Российскими и европейскими специалистами было исследовано влияние СПК (глютена) на показатели хлебопекарных свойств муки по структурно-механическим свойствам теста с помощью альвеографа и пробных лабораторных выпечек. Было установлено, что влияние СПК на хлебопекарные свойства муки зависит от количества внесенной клейковины и свойств обогащаемой муки. Наиболее существенное влияние СПК оказывает на слабую муку, повышая ее качество до уровня сильной муки. Области применения. Мукомольные комбинаты и хлебобулочные производства Внесение СПК и доведение ее содержания до «оптимального» количества (порядка 28-30%), улучшает реологические характеристики теста: стабильность теста увеличивается в 1,5 – 2 раза; степень разжижения уменьшается в 1,6 раза, особенно для муки с изначально низким содержанием клейковины; упругость теста возрастает на 25%. Облегчается выполнение дальнейших технологических операций – разделки, формования и расстойки. Хлеб с оптимальным содержанием клейковины (при сравнении с хлебом без ее добавки) имеет равномерную тонкостенную мелкопористую структуру, удельный объем формового хлеба увеличивается на 7–9,5%, пористость – на 14%, формоустойчивость подового хлеба – на 25%. Сухая клейковина как добавка способна нивелировать отклонения в качестве хлеба из пшеничной муки с высоким содержанием клетчатки, вносимой с соевой отрубянистой мукой, пшеничными отрубями, а также такими компонентами, как побочные продукты переработки кукурузы, кокосовые орехи. Например, качество хлеба из 85 % пшеничной муки и 15% пшеничных отрубей может быть улучшено при добавлении клейковины. Введение сухой пшеничной клейковины осуществляется дозатором в подающий на склад шнековый транспортер или барабанное устройство для смешения. В Европе, как крупные, так и небольшие мельничные производства последние 30 лет перерабатывают зерно любого качества, обеспечивая стабильное высокое качество выпускаемой муки только путем добавления клейковины, при этом на складах имеется более 70 сортов муки, предназначенных для выпуска широкого ассортимента хлебобулочной и иной продукции. Кондитерские производства Сухая клейковина и различные смеси, полученные с ее использованием, находят широкое применение при выработке мучных кондитерских изделий. При приготовлении печенья сухая клейковина в количестве от 2 до 20 % предварительно смешивается с мукой, затем осуществляется замес теста с остальными компонентами печенья. Макаронное и пельменное производства Макаронная промышленность предъявляет особые требования к качеству сырья. Обычно для производства макаронной муки (крупок и полукрупок) используется зерно твердой пшеницы и мягкой высокобелковой пшеницы. Использование сухой клейковины может расширить возможность применения обычной хлебопекарной муки и повысить качество макаронных изделий. Производство пиццы Добавка 1-2 % клейковины при изготовлении пиццы улучшает консистенцию, уменьшает проникновение влаги из начинки в корку. Новые виды продуктов питания Еще одно направление применения клейковины — приготовление готовых к употреблению зерновых завтраков, в состав которых входят пшеничные или овсяные отруби, жир, сушеные фрукты, орехи, витамины, минеральные добавки. Введение клейковины не только обогащает их белком, но и способствует связыванию витаминов и минеральных веществ. Мясоперерабатывающее производство Уникальные адгезивные, когезивные и пленкообразующие свойства гидратированной нативной пшеничной клейковины и ее термофункциональные свойства позволяют использовать ее в качестве добавок в мясные, рыбные продукты и продукты из мяса птицы. Клейковина является очень эффективной добавкой для связывания кусочков и обрезков мяса, из которых готовятся бифштексы, котлеты и др., а также для изготовления кулинарных рулетов, консервированной ветчины.

плюсы клейковины:
— на диете Дюкана
клейковина не считается ДОПом
— можно использовать на диете в количестве 2 ст.л. в день (новая норма от 26.10.2014г)
— можно использовать на любом этапе диеты, начиная с Атаки
— за счет добавления
клейковины в тесто увеличивается объем готового изделия.
клейковина увеличивает срок сохранения свежести выпечки
— так как мы используем для теста в основном отруби, то тесто получается «тяжелым» для дрожжей.
В этом случае добавление клейковины поможет сделать тесто более эластичным и оно легче поднимется.
— выпечка с использованием
клейковины получается действительно нежнее и воздушнее.
Минусы клейковины:
— Некоторым людям
глютен вреден — людям с особой болезнью – целиакией. Таким людям употреблять в пищуглютен нельзя

Ваш комментарий успешно оставлен!

что представляет собой клейковина пшеницы?

Клейковина (глютен, клебер) – нерастворимое в воде упругое вещество белковой группы. В разных пропорциях содержится в злаковых культурах.

Клейковина (глютен, клебер) – нерастворимое в воде упругое вещество белковой группы. В разных пропорциях содержится в злаковых культурах. Больше всего его в зернах пшеницы, поэтому наиболее распространен пшеничный хлеб.

Значение глютена и его формула

В химическом составе сухой клейковины преобладают водород, углерод, кислород. А потребительские характеристики глютена зависят от того, сколько в нем содержится азота. Показатели могут доходить до 16%.

От количества нерастворимых белков (глютенина и глиадина) зависит сила зерна, муки – сильная, слабая, средняя. А это прямо сказывается на свойствах теста, возможности делать его упругим, эластичным.

Важной характеристикой клейковины считается богатый состав, в котором есть аминокислоты, витамины A, B, E, кальций, фосфор и некоторые другие элементы.

Качество и количество глютена отвечают за вид и свойства хлебобулочных изделий.

 

 

ИДК клейковины: что это

Можно много рассуждать о качестве муки и клейковины, а можно измерить индекс деформации глютена. Делают это специальным прибором ИДК после полного вымывания крахмала в воде при температуре 18 градусов. Процесс происходит в несколько приемов (детали могут отличаться в зависимости от модели аппарата):

  1. Избавляются от крахмала на 100%.
  2. Белок, подобный резине, укладывают на платформу ИДК (между пластинами пуансона).
  3. Оставляют под давлением на заданное время (от 30 с).
  4. Фиксируют показания прибора.

Индекс деформации находится в широком диапазоне, что позволяет выделить несколько типов клейковины:

  • крепкая – до 50 ед.;
  • хорошая – 55–75 ед.;
  • слабая:

—        удовлетворительно – 80–100 ед.;

—        неудовлетворительно – 105–120 ед.

Условно отличить разные типы можно и по цвету. У хорошей клейковины он светлый с желтым оттенком. Если цвет темный, то глютен характеризуется как крепкий. Показатель ИДК говорит о пригодности муки для изготовления конкретного вида изделий.

 

 

Где используют сухую клейковину

Используется глютен и в высушенном виде. В пищевой промышленности его применяют для улучшения свойств мучных изделий и в качестве консерванта, иногда загустителя.

 

 

Сухая клейковина добавляется в такие виды продуктов:

  • хлебобулочные, макаронные изделия;
  • пельмени, вареники, другие полуфабрикаты;
  • слоеное тесто и продукты из него;
  • фарш, колбаса, сосиски.

Можно его встретить в консервах, сладостях, йогуртах, пиве, мороженом, густых соусах. Поскольку избыток такого растительного белка организму может навредить, добросовестные производители используют его умеренно.

Что влияет на процент содержания глютена в пшенице

Среди определяющих факторов называют состояние почвы, уровень ее влажности, атмосферные условия, температурный режим во время хранения. Так, например, повышенный процент влаги снижает количество содержания глютена в зерне.

Условно причины делят на несколько групп:

  • экологические. На свойства клейковины воздействуют факторы окружающей среды, климатические условия. Засуха, заморозки, жара, чрезмерные дожди непременно сказываются на злаковых;
  • генетические. Количество и состав зависят от сорта, т. к. данные свойства сохраняет особый ген, замена которого изменяет показатели;
  • экзогенные. То, чем обрабатывали посевной материал и собранный урожай, сколько и каких удобрений вносилось, напрямую влияют на показатели/характеристики клейковины в зерне. Особую роль играют азотные удобрения, что позволяет целенаправленно изменять уровень содержания глютена в злаковых. Даже температура воды при отмывании может повлиять на эти показатели.

Кроме названных причин, следует учитывать ведение селекционных работ, планомерно направленных на улучшение качества зерна.

Когда глютен опасен

Хотя продукты из злаковых культур человек потребляет с древних времен, только недавно заговорили о том, что они могут быть опасны для организма. Такое утверждение касается только тех, у кого лабораторно подтверждена непереносимость глютена, – целиакия, аллергия или др.

Заболевания проявляются разными симптомами: рвота, диарея или запор, боли в суставах, потеря веса, вздутие. Однако они необязательно говорят о негативном воздействии именно клейковины, поэтому самостоятельно назначать себе безглютеновую диету не стоит, ведь тогда организм будет недополучать важные для его функционирования белки.

Пшеничная клейковина для макаронной промышленности в Екатеринбурге

Глютен – сухая пшеничная клейковина– ГОСТ 31934-2012 – белок растительный

Глютен, производимый на заводе Cargill (в Тульской области), а также на заводах наших российских и китайских партнеров изготавливается по современным технологиям из экологически чистой пшеницы (зерна), получаемый в результате сложной технологической обработки.
Большие объемы клейковины потребляется в мире при хлебопечении, при изготовлении булок, батонов, хлеба, кексов, печенья на хлебозаводах и хлебобулочных производствах.
Другими направлениями использования сухой клейковины являются производство мясных изделий, сыров, плавленых сыров, кормов, комбикормов . Глютен может заменять соевый изолят или соевую муку. Клейковина для хлебопеканых производств представляет большую ценность.
Клейковина пшеничная является комплексом сухих белковых веществ, полученных методом сепарации и измельчения при одновременном сохранении максимального количества свойств белка. Сухая клейковина и ее добавление способна значительно улучшить качество муки из зерна более низкого качества. Глютен интенсивно поглощает воду, улучшает структуру продукта, имеет нейтральный вкус, делая ценным ингредиентом для любой выпечки. Поэтому современные производства хотят купить клейковину у производителя оптом и по низкой цене.

Применение сухой пшеничной клейковины в макаронной промышленности, на заводах по производству макарон

Макаронная промышленность предъявляет особые требования к качеству сырья. Как правило, при производстве макаронной муки (крупок и полукрупок) используется зерно твердой пшеницы и мягкой высокобелковой пшеницы. Использование сухой клейковины может расширить возможность применения обычной хлебопекарной муки и повысить качество макаронных изделий. Известно, что добавление клейковины к муке обеспечивает высокую прочность макаронным изделиям, усиливает сопротивление к разрушению и повышает их устойчивость при тепловой обработке.
В европейских странах внедрена технология изготовления низкокалорийных диетических макаронных изделий с добавлением 30-35% пшеничных отрубей или 15-20 % сухой клейковины (глютена). Высокое содержание белка в изделиях – до 20 %, потери сухих веществ при варке минимален.
Добавление глютена является одним из лучших способов улучшения качества муки.

Сухая клейковина используется при производстве муки и хлебобулочных изделий. По сравнению с другими белковыми продуктами пшеничная клейковина обладает рядом преимуществ, что делает возможным ее использование в промышленности.
В последние годы использование сухой клейковины выросло в разы, особенно в развитых странах с современной агропромышленной индустрией. При этом, потребление клейковины – глютена связано главным образом с необходимостью корректировки хлебопекарных свойств пшеничной муки с пониженным содержанием клейковины или со слабой клейковиной.

Стоимость продукта с использованием глютена будет только возрастать. Цена может зависеть от множества факторов. Вы можете запросить прайс-лист на клейковину в офисе компании и уточнить стоимость.

Купить глютен и клейковину пшеничную на оптовом складе в Екатеринбурге

Вам требуются определенные объемы глютена для макаронной промышленности оптом по низкой цене? Тогда вам достаточно позвонить на наш офис-склад

8 (343) 361-80-68 и наши вежливые менеджеры учтут любые ваши пожелания. Также вы можете воспользоваться контактной формой для заявки, либо отправить ваш запрос на e-mail: [email protected] com

 

Доставка глютена в Екатеринбурге и по России

Компания «ФРИТЮРОПТ» обладает собственным автопарком для удобной и своевременной доставки поставляемой продукции своим любимым клиентам. Логистические схемы доставки в УрФО и по России оптимизированы и у нас всегда найдется недорогой и быстрый вариант специально для вас. Мы постоянно имеем достаточно большие складские запасы пшеничной нативной клейковины, чтобы удовлетворить растущий спрос со стороны наших постоянных и новых клиентов. Звоните! Всегда Вам рады!

 

Доставка в города и областные центры России

Москва, Санкт-Петербург, Новосибирск, Екатеринбург, Нижний Новгород, Казань, Челябинск, Омск, Самара, Ростов-на-Дону, Уфа, Красноярск, Пермь, Воронеж, Волгоград, Саратов, Краснодар, Тольятти, Тюмень, Ижевск, Барнаул, Иркутск, Ульяновск, Хабаровск, Владивосток, Ярославль. Махачкала, Томск, Оренбург, Новокузнецк, Кемерово, Астрахань, Рязань, Набережные Челны, Пенза, Липецк, Киров, Тула, Чебоксары, Калининград, Курск, Улан-Удэ, Ставрополь, Магнитогорск, Тверь, Иваново, Брянск, Сочи, Белгород, Нижний Тагил, Севастополь, Владимир, Архангельск, Калуга, Сургут, Чита, Симферополь, Смоленск, Волжский, Курган, Орёл, Череповец, Вологда, Владикавказ, Саранск, Мурманск, Якутск, Тамбов, Грозный, Стерлитамак, Кострома, Петрозаводск, Нижневартовск, Йошкар-Ола, Новороссийск, Балашиха, Комсомольск-на-Амуре, Таганрог, Сыктывкар, Братск, Нальчик, Шахты, Дзержинск, Нижнекамск, Орск, Химки, Ангарск, Благовещенск, Подольск. Старый Оскол, Королёв, Великий Новгород, Энгельс, Псков, Бийск, Прокопьевск, Рыбинск, Балаково, Южно-Сахалинск, Армавир, Северодвинск, Люберцы, Мытищи, Норильск, Петропавловск-Камчатский, Сызрань, Новочеркасск, Абакан, Каменск-Уральский, Златоуст, Волгодонск, Уссурийск, Электросталь, Находка, Салават, Железнодорожный, Миасс, Альметьевск, Березники, Керчь, Рубцовск, Пятигорск, Майкоп, Коломна, Копейск, Ковров, Одинцово, Хасавюрт. Красногорск, Кисловодск, Новомосковск, Серпухов, Нефтеюганск, Первоуральск, Черкесск, Нефтекамск, Новочебоксарск, Дербент, Орехово-Зуево, Батайск, Щёлково, Невинномысск, Димитровград, Новый Уренгой, Кызыл, Камышин, Октябрьский, Домодедово, Муром, Новошахтинск, Обнинск, Северск, Жуковский, Ноябрьск, Сергиев Посад, Пушкино, Ачинск, Новокуйбышевск, Каспийск, Евпатория, Елец, Назрань, Раменское, Арзамас, Элиста, Ессентуки, Бердск, Артём, Ногинск и многие другие.

Что такое глютен и что он делает?

Глютен присутствует практически во всем: от хлеба, макарон и пива до косметики и пищевых добавок. Вокруг отказа от глютена ходит много слухов, но что это за распространенный ингредиент и действительно ли он вреден для вас? Специалист Университета Джона Хопкинса по внутренним болезням и ожирению Селви Раджагопал, доктор медицинских наук, объясняет факты и заблуждения о глютене.

Что такое глютен?

«Глютен — это белок, содержащийся в растении пшеницы и некоторых других зернах», — объясняет Раджагопал.

Глютен встречается в природе, но его можно экстрагировать, концентрировать и добавлять в пищу и другие продукты для добавления белка, текстуры и вкуса. Он также работает как связующее вещество, скрепляя обработанные продукты и придавая им форму.

Откуда берется глютен?

В дополнение к пшенице глютен также получают из ржи, ячменя и тритикале (помесь ржи и ячменя). Иногда он содержится в овсе, но только потому, что овес может быть обработан другими продуктами, содержащими глютен.Овес сам по себе не содержит глютен.

Что глютен делает с вашим телом?

У людей есть пищеварительные ферменты, которые помогают нам расщеплять пищу. Протеаза — это фермент, который помогает нашему организму перерабатывать белки, но не может полностью расщепить глютен. Непереваренный глютен попадает в тонкий кишечник. Большинство людей без проблем справляются с непереваренным глютеном. Но у некоторых людей глютен может вызвать тяжелую аутоиммунную реакцию или другие неприятные симптомы.

Аутоиммунная реакция на глютен называется глютеновой болезнью.Целиакия может повредить тонкую кишку. Некоторые люди, у которых нет целиакии, по-прежнему чувствуют себя плохо после употребления продуктов, содержащих глютен. Они могут испытывать вздутие живота, диарею, головные боли или кожную сыпь. Это может быть реакция на плохо усваиваемые углеводы, а не только на глютен. Эти углеводы, называемые FODMAPS, ферментируются в кишечнике. Люди с чувствительным кишечником могут испытывать дискомфорт от этого брожения, не обязательно от глютена.

Исследования показывают, что у некоторых людей тонкий кишечник может работать неправильно.Подкладка может быть слишком проницаемой, что позволяет непереваренному глютену, бактериям или другим веществам проходить через подкладку в кровоток, вызывая воспаление.

Вреден ли глютен?

«Существует много путаницы в отношении того, что глютен — вредная пища. Глютен сам по себе не вреден для большинства людей», — говорит Раджагопал. «Мы, люди, потребляем глютен с тех пор, как люди пекут хлеб. На протяжении веков продукты с глютеном обеспечивали людей белком, растворимой клетчаткой и питательными веществами.

Глютен сам по себе, особенно глютен, содержащийся в цельных зернах, не вреден для здоровых людей, чьи тела могут его переносить. Тем не менее, такие зерна, как пшеница, часто перерабатываются для производства полуфабрикатов, таких как крекеры для закусок и картофельные чипсы. «Эти рафинированные продукты очень мало похожи на настоящую пшеницу, которая на самом деле очень питательна», — объясняет Раджагопал. «Они, как правило, содержат такие вещи, как белая рисовая мука и крахмал, но не цельные зерна».

Многие люди, придерживающиеся безглютеновой диеты, но продолжающие есть обработанные пищевые продукты, обнаруживают, что у них по-прежнему наблюдается увеличение веса, колебания уровня сахара в крови и другие проблемы со здоровьем. Таким образом, не глютен в продуктах вызывает проблемы со здоровьем, а натрий, сахар и другие добавки в обработанных пищевых продуктах.

Кому следует избегать глютена?

Раджагопал говорит, что глютен может быть вреден для людей с:

  • Целиакия, аутоиммунное заболевание, вызывающее поражение тонкого кишечника у людей, употребляющих глютен.
  • Чувствительность к глютену, не связанная с целиакией (непереносимость глютена), — раздражение желудочно-кишечного тракта, вызванное глютеном у людей, не страдающих глютеновой болезнью.
  • Аллергия на пшеницу, аллергия на пшеницу, но не на все злаки или на сам глютен.
  • Глютеновая атаксия, редкое неврологическое аутоиммунное заболевание, при котором организм атакует части мозга в ответ на глютен.

Что мне делать, если я подозреваю, что у меня проблемы с глютеном?

Поговорите с врачом, если вы считаете, что глютен может повлиять на ваше здоровье. Ваш врач может предложить анализы крови для выявления целиакии или аллергии на пшеницу.Прежде чем исключить глютен из своего рациона, поработайте с зарегистрированным диетологом, чтобы составить план питания, который подходит именно вам.

Что такое глютен? | BeyondCeliac.org

Глютен содержится в самых разных продуктах, даже в тех, которые вы не ожидаете, например, в соевом соусе и даже в некоторых картофелях фри. Глютен также может быть спрятан во многих продуктах питания в качестве добавки, особенно в обработанных пищевых продуктах. Глютен также иногда можно найти в некоторых лекарствах, средствах личной гигиены и многом другом.

Хотите узнать, не содержит ли определенный продукт глютен? Научитесь читать этикетки, поговорите с производителями и ознакомьтесь с разделом «Безглютеновые» на нашем веб-сайте.


Почему глютен вреден для некоторых людей?

Большинство людей могут переносить употребление глютена. Тем не менее, люди с глютеновой болезнью или глютеновой чувствительностью к глютену (иногда называемой «чувствительностью к глютену» или «непереносимостью глютена») страдают от различных симптомов после употребления глютена.

Целиакия (также называемая глютеновой спру, нетропической спру и глютенчувствительной энтеропатией) — это серьезное генетическое аутоиммунное заболевание, вызванное употреблением глютена.Когда человек с глютеновой болезнью ест глютен, белок мешает усвоению питательных веществ из пищи, повреждая часть тонкой кишки, называемую ворсинками. Поврежденные ворсинки практически не позволяют организму всасывать питательные вещества в кровоток, что приводит к недоеданию и множеству других проблем, включая некоторые виды рака, заболевания щитовидной железы, остеопороз, бесплодие и возникновение других аутоиммунных заболеваний.

Узнайте больше о целиакии.

Чувствительность к глютену без целиакии Номер был придуман для описания людей, которые не переносят глютен и испытывают симптомы, сходные с симптомами глютеновой болезни, но не имеют тех же антител и повреждений кишечника, что и при глютеновой болезни.

Узнайте больше о чувствительности к глютену.


Безглютеновые альтернативы

Существует множество заменителей зерна, муки и крахмала, которые, естественно, не содержат глютен и поэтому могут потребляться теми, кто придерживается безглютеновой диеты. К ним относятся:

Все злаки считаются «высоким риском» перекрестного контакта, потому что они часто выращиваются, перемалываются и производятся рядом с зернами, содержащими глютен. «Перекрестный контакт» происходит, когда глютенсодержащая пища соприкасается с безглютеновой пищей.Употребление в пищу даже небольшого количества глютена может привести к повреждению тонкой кишки и препятствовать всасыванию питательных веществ в кровоток. По возможности покупайте натуральные безглютеновые злаки, муку и крахмал, которые помечены как не содержащие глютен и сертифицированы третьей стороной.


Безглютеновая диета

Безглютеновая диета исключает все продукты, содержащие компоненты пшеницы, ячменя и ржи. Те, кто не употребляет глютен, могут по-прежнему наслаждаться здоровой диетой, состоящей из фруктов, овощей, мяса, птицы, рыбы, бобовых, бобовых и большинства молочных продуктов.Такие ингредиенты, естественно, не содержат глютена и безопасны для людей, у которых нет аллергии на соответствующие группы продуктов питания.

Узнать больше:

Что на самом деле стоит за «чувствительностью к глютену»? | Наука

Пациенты не сошли с ума — в этом Кнут Лундин был уверен. Но их болезнь была загадкой. Они были убеждены, что глютен делает их больными. Тем не менее, у них не было целиакии, аутоиммунной реакции на этот часто злодейский клубок белков в пшенице, ячмене и ржи.И они дали отрицательный результат на аллергию на пшеницу. Они заняли медицинскую ничейную территорию.

Около десяти лет назад такие гастроэнтерологи, как Лундин из Университета Осло, натыкались на все больше и больше таких загадочных случаев. «Я много лет работал с глютеновой болезнью и глютеном, — говорит он, — а потом пришла эта волна». Безглютеновые продукты начали появляться в меню ресторанов и расползаться по полкам продуктовых магазинов. К 2014 году только в Соединенных Штатах около 3 миллионов человек, не страдающих глютеновой болезнью, отказались от глютена.Было легко предположить, что люди, утверждающие, что они «чувствительны к глютену», просто попали в зависимость от еды.

«Обычно реакция гастроэнтеролога заключалась в том, чтобы сказать: «У вас нет глютеновой болезни или аллергии на пшеницу. До свидания», — говорит Армин Алаедини, иммунолог из Колумбийского университета. «Многие люди думали, что это, возможно, связано с какой-то другой [пищевой] чувствительностью или это у людей в головах».

Но небольшое сообщество исследователей начало искать связь между компонентами пшеницы и симптомами пациентов — обычно болью в животе, вздутием живота и диареей, а иногда — головными болями, усталостью, сыпью и болью в суставах.То, что пшеница действительно может вызвать заболевание у пациентов, не страдающих глютеновой болезнью, в настоящее время широко признано. Но это примерно то, что касается соглашения.

По мере поступления данных появляются укрепленные лагеря. Некоторые исследователи убеждены, что у многих пациентов наблюдается иммунная реакция на глютен или другое вещество, содержащееся в пшенице, — туманное заболевание, которое иногда называют нецелиакальной чувствительностью к глютену (NCGS).

Другие считают, что большинство пациентов на самом деле реагируют на избыток плохо усваиваемых углеводов, содержащихся в пшенице и многих других продуктах.Эти углеводы, называемые FODMAP для ферментируемых олигосахаридов, дисахаридов, моносахаридов и полиолов, могут вызывать вздутие живота, когда они ферментируются в кишечнике. Если FODMAP являются основным виновником, тысячи людей могут сидеть на безглютеновой диете при поддержке своих врачей и диетологов, но без веской причины.

Эти конкурирующие теории были представлены на сессии по чувствительности к пшенице на симпозиуме по целиакии, проходившем в Колумбии в марте. В последовательных переговорах Лундин привел аргументы в пользу FODMAP, а Алаедини — в пользу иммунной реакции. Но по иронии судьбы, которая подчеркивает, насколько запутанной стала эта область, оба исследователя начали свои поиски, веря во что-то совершенно другое.

Известные болезни, связанные с пшеницей, имеют четкие механизмы и маркеры. Люди с глютеновой болезнью генетически предрасположены к запуску саморазрушающего иммунного ответа, когда компонент глютена, называемый глиадином, проникает в их слизистую оболочку кишечника и вызывает воспалительные клетки в нижележащих тканях. Люди с аллергией на пшеницу реагируют на белки пшеницы, вырабатывая класс антител, называемый иммуноглобулином Е, который может вызвать рвоту, зуд и одышку.Загадкой как для врачей, так и для исследователей являются пациенты, у которых отсутствуют контрольные антитела и видимые повреждения кишечника, но которые чувствуют настоящее облегчение, когда отказываются от продуктов, содержащих глютен.

Некоторые врачи начали одобрять и даже рекомендовать безглютеновую диету. «В конечном счете, мы здесь не для того, чтобы заниматься наукой, а для того, чтобы улучшить качество жизни», — говорит Алессио Фазано, детский гастроэнтеролог Массачусетской больницы общего профиля в Бостоне, изучавший NCGS и написавший книгу о жизни без глютена. «Если мне придется бросать кости на землю и смотреть на луну, чтобы сделать кого-то лучше, даже если я не понимаю, что это значит, я это сделаю».

Как и многие врачи, Лундин полагал, что (не говоря уже о причудливых диетах и ​​суеверных едоках) у некоторых пациентов действительно есть болезнь, связанная с пшеницей. Его группа помогла развеять представление о том, что NCGS является чисто психосоматическим заболеванием. Они опросили пациентов на предмет необычного уровня психологического стресса, который мог проявляться в виде физических симптомов. Но исследования не выявили различий между этими пациентами и людьми с глютеновой болезнью, сообщила команда в 2012 году.Как прямо говорит Лундин: «Мы знаем, что они не сумасшедшие».

Тем не менее, скептики были обеспокоены тем, что в этой области был обнаружен глютен с сомнительными доказательствами того, что он был виновником. В конце концов, никто не ест глютен отдельно. «Если бы мы не знали об особой роли глютена в развитии глютеновой болезни, мы бы никогда не подумали, что глютен несет ответственность за [NCGS]», — говорит Стефано Гуандалини, детский гастроэнтеролог из Медицинского центра Чикагского университета в Иллинойсе. «Зачем винить глютен?»

Защитники NCGS в целом признают, что другие компоненты пшеницы могут вызывать симптомы.В 2012 году группа белков пшеницы, ржи и ячменя, называемых ингибиторами трипсина амилазы, стала потенциальной причиной, например, после того, как группа под руководством биохимика Детлефа Шуппана из Университета Йоханнеса Гутенберга в Майнце в Германии (тогда в Гарвардской медицинской школе в Бостоне) ) сообщили, что эти белки могут провоцировать иммунные клетки.

Против зерна

Данные национального обзора здоровья и питания показывают, что люди, не страдающие глютеновой болезнью, все чаще отказываются от глютена.Диагнозы целиакии также увеличились, но, вероятно, не ее фактическая распространенность.

J. You/ Science

Но без биологических маркеров для выявления людей с NCGS исследователи полагались на симптомы, о которых сообщали сами, измеренные с помощью «проблемы с глютеном»: пациенты оценивали, как они себя чувствовали до и после исключения глютена. Затем врачи снова вводят глютен или плацебо — в идеале замаскированные в неотличимые друг от друга таблетки или закуски — чтобы увидеть, возвращаются ли симптомы.

Алаедини недавно обнаружил более объективный набор возможных биологических маркеров, к своему собственному удивлению.«Я вошел в это полностью как скептик», — говорит он. На протяжении всей своей карьеры он тяготел к изучению спектральных расстройств, при которых различные симптомы еще не объединены ясной биологической причиной, и при этом существует изобилие публичной дезинформации. Например, в 2013 году его команда опубликовала исследование, которое развенчало популярное предположение о том, что дети с аутизмом чаще болеют болезнью Лайма. «Я учусь [где] есть пустота», — говорит он.

В NCGS Алаедини обнаружил еще одно плохо определенное расстройство спектра.Он признал, что пациенты без глютеновой болезни могут каким-то образом быть чувствительными к пшенице, на основании нескольких испытаний, в которых измерялись симптомы после слепого заражения. Но его не убедили предыдущие исследования, утверждавшие, что пациенты с NCGS чаще, чем другие люди, имеют определенные антитела к глиадину. По его словам, во многих из этих исследований отсутствовала здоровая контрольная группа, и они полагались на коммерческие наборы антител, которые давали туманные и непоследовательные показания.

В 2012 году он связался с исследователями из Болонского университета в Италии, чтобы получить образцы крови от 80 пациентов, которые их команда определила как чувствительных к глютену на основе провокации глютеном.Он хотел проверить образцы на наличие признаков уникального иммунного ответа — набора сигнальных молекул, отличных от тех, что содержатся в крови здоровых добровольцев и больных целиакией. Он не был оптимистом. «Я подумал, что если бы мы собирались что-то увидеть, например, с большим количеством спектральных условий, на которые я смотрел, мы бы увидели небольшие различия».

Результаты потрясли его. По сравнению со здоровыми людьми и людьми с целиакией у этих пациентов были значительно более высокие уровни определенного класса антител против глютена, что свидетельствует о кратковременном системном иммунном ответе. Это не означает, что глютен сам по себе вызывает заболевание, но это открытие намекает на то, что барьер кишечника этих пациентов может быть дефектным, что позволяет частично переваренному глютену выходить из кишечника и взаимодействовать с иммунными клетками в крови. Другие элементы, такие как бактерии, вызывающие иммунный ответ, также могут ускользать. Конечно же, команда обнаружила повышенные уровни двух белков, которые указывают на воспалительную реакцию на бактерии. И когда 20 из тех же пациентов провели 6 месяцев на безглютеновой диете, уровень этих маркеров в их крови снизился.

Для Алаедини появились зачатки механизма: некий до сих пор не идентифицированный компонент пшеницы заставляет слизистую оболочку кишечника становиться более проницаемой. (Предрасполагающим фактором может быть дисбаланс кишечных микробов.) Компоненты бактерий затем, кажется, пробираются мимо иммунных клеток в подлежащей ткани кишечника и попадают в кровоток и печень, вызывая воспаление.

«Это реальное состояние, и для него могут быть объективные биологические маркеры», — говорит Алаедини. «Это исследование изменило многие мнения, в том числе и мое собственное».

Исследование также впечатлило Гуандалини, давнего скептика в отношении роли глютена. Это «открывает путь к тому, чтобы, наконец, достичь идентифицируемого маркера этого состояния», — говорит он.

Хотя потребители обращают внимание на глютен, причиной симптомов могут быть и другие компоненты пшеницы.

Matt Rainey/ The New York Times

Но другие считают объяснение иммунного ответа отвлекающим маневром. Для них главный злодей — это FODMAP.Термин, придуманный гастроэнтерологом Питером Гибсоном из Университета Монаш в Мельбурне, Австралия, и его командой, включает в себя шведский стол из обычных продуктов. Лук и чеснок; бобовые; молоко и йогурт; и фрукты, включая яблоки, вишню и манго, содержат большое количество FODMAP. Как и пшеница: углеводы в пшенице, называемые фруктанами, могут составлять до половины потребления FODMAP человеком, по оценкам диетологов из группы Гибсона. Команда обнаружила, что эти соединения ферментируются в кишечнике, вызывая симптомы синдрома раздраженного кишечника, такие как боль в животе, вздутие живота и газы.

Гибсон долгое время скептически относился к исследованиям, в которых глютен вызывал такие симптомы, утверждая, что эти результаты безнадежно омрачены эффектом ноцебо, при котором простое ожидание проглатывания страшного ингредиента ухудшает симптомы. Его команда обнаружила, что большинство пациентов не могут надежно отличить чистый глютен от плацебо в слепом тесте. Он считает, что многие люди чувствуют себя лучше после отказа от пшеницы не потому, что они успокоили какую-то сложную иммунную реакцию, а потому, что они уменьшили потребление FODMAP.

Лундин, который твердо стоял в лагере иммунной реакции, не верил, что FODMAP могут объяснить всех его пациентов. «Я хотел показать, что Питер ошибался, — говорит он. Во время двухнедельного творческого отпуска в лаборатории Монаша он нашел несколько закусочных на основе киноа, предназначенных для маскировки вкуса и текстуры ингредиентов. «Я сказал: «Мы возьмем эти батончики с мюсли и проведем идеальное исследование». неразличимые закусочные, содержащие изолированный глютен, изолированный FODMAP (фруктан) или ни то, ни другое. После употребления одного вида батончиков в день в течение недели они сообщили о каких-либо симптомах. Затем они подождали, пока симптомы исчезнут, и начали с другого бара, пока не протестировали все три.

Прежде чем анализировать ответы пациентов, Лундин был уверен, что глютен вызывает самые тяжелые симптомы. Но когда ослепление исследования было снято, только симптомы FODMAP преодолели планку статистической значимости. Двадцать четыре из 59 пациентов имели самые высокие показатели симптомов после недели приема батончиков с добавлением фруктана.Двадцать два больше всего реагировали на плацебо и только 13 — на глютен, сообщили Лундин и его сотрудники, в том числе Гибсон, в ноябре прошлого года в журнале Gastroenterology. Лундин теперь считает, что FODMAP объясняют симптомы у большинства пациентов, избегающих употребления пшеницы. «Главной причиной для проведения этого исследования было найти хороший метод выявления людей, чувствительных к глютену», — говорит он. «И их не было. И это было просто удивительно».

На встрече в Колумбийском университете Алаедини и Лундин вели последовательные переговоры под названиями «Это пшеница» и «Это FODMAPS».«У каждого есть список критических замечаний по поводу исследования другого. Алаедини утверждает, что, рекрутируя широкий круг людей, не употребляющих глютен, вместо того, чтобы находить пациентов, которые реагировали на пшеницу при испытании, Лундин, вероятно, не включил людей с истинной чувствительностью к пшенице. По словам Алаедини, немногие из испытуемых Лундина сообщали о симптомах вне кишечника, таких как сыпь или усталость, которые могут указывать на широко распространенное иммунное заболевание, и отмечает, что усиление симптомов у пациентов в ответ на закуски FODMAP было едва ли статистически значимым.

Лундин, тем временем, отмечает, что пациенты в исследовании Алаедини не подвергались слепому испытанию, чтобы проверить, действительно ли выявленные им иммунные маркеры резко возросли в ответ на пшеницу или глютен. Лундин говорит, что маркеры могут быть неспецифичны для людей с чувствительностью к пшенице.

Несмотря на противоречивые названия докладов, два исследователя находят много общего. Алаедини соглашается с тем, что FODMAP частично объясняют феномен избегания пшеницы. И Лундин признает, что у некоторой небольшой популяции действительно может быть иммунная реакция на глютен или другой компонент пшеницы, хотя он не видит хорошего способа их обнаружить.

После встречи Елена Верду, гастроэнтеролог из Университета Макмастера в Гамильтоне, Канада, озадачилась поляризацией поля. «Я не понимаю, зачем нужно быть таким догматичным в отношении «это то, а не то», — говорит она.

Она беспокоится, что научная путаница порождает скептицизм по отношению к людям, которые избегают глютена по медицинским показаниям. По ее словам, когда она обедает с больными целиакией, официанты иногда отвечают на просьбы о безглютеновой еде ухмылками и вопросами.Между тем, противоречивые сообщения могут отправить пациентов без целиакии в кроличью нору избегания еды. «Пациенты сначала отказываются от глютена, затем лактозы, а затем FODMAP, а затем они садятся на очень, очень плохую диету», — говорит она.

Но Верду считает, что тщательное исследование в конечном итоге поможет преодолеть суеверия. Она является президентом Североамериканского общества по изучению глютеновой болезни, которое в этом году предоставило свой первый грант для изучения чувствительности к пшенице без целиакии. Она надеется, что поиск биомаркеров, подобных тем, которые предложил Алаедини, покажет, что внутри монолита отказа от глютена скрываются многочисленные нюансы.«Это будет трудно, — говорит она, — но мы приближаемся».

Глютен — обзор | ScienceDirect Topics

Глютен

Глютен часто является наиболее важным и ценным конечным продуктом мокрого помола пшеницы. Исторически глютен часто считался побочным продуктом извлечения крахмала из муки. Однако его ценность в пищевых и промышленных целях возросла до такой степени, что в настоящее время трудно оправдать мокрый помол пшеницы без учета ценности глютена. Когда клейковину экстрагируют с осторожностью, чтобы сохранить ее функциональные свойства, она представляет собой вязкоупругий материал и называется жизненно важным пшеничным глютеном. Если условия обработки слишком суровые, пшеничный глютен может потерять свои вязкоупругие свойства до такой степени, что он станет неэластичным, как мука из непшеничных зерен. Тогда его называют невитальным пшеничным глютеном, который обычно имеет гораздо более низкую ценность, чем жизненно важный пшеничный глютен. Таким образом, влажный помол и последующие процессы сушки предназначены для сохранения жизнеспособности глютена.Двумя наиболее важными факторами в сохранении жизнеспособности глютена являются степень перемешивания (сдвига и замешивания) теста и условия сушки. Глютен образуется, когда два нерастворимых белка пшеницы, глиадин и глютенин, смешиваются вместе в присутствии воды, образуя непрерывную сеть. Чрезмерное смешивание повредит глютен и приведет к потере жизнеспособности глютена. Процесс сушки также важен для качества глютена. Воздействие влажного глютена на чрезмерную температуру вызовет девитализацию.Во время обработки всегда будет происходить некоторая потеря жизненных сил; цель состоит в том, чтобы свести его к минимуму. Сушка вымораживанием является отличной альтернативой, но ее стоимость слишком высока для коммерческого производства.

Стандарт Кодекса для белка пшеницы требует, чтобы клейковина содержала 73% сырого белка ( N  × 5,7) по сухому весу. Влажные мельницы для пшеницы могут производить клейковину с содержанием белка более 80%, а в некоторых особых случаях, используя дополнительную промывку, содержание белка может достигать 90%. Такой глютен с высоким содержанием белка продается как специальные продукты, в то время как продукты, продаваемые как стандартный жизненно важный пшеничный глютен, производятся с содержанием белка примерно 75%.В качестве альтернативы жизненно важный пшеничный глютен можно производить с более высоким содержанием белка и смешивать до 75% белка с использованием крахмала или муки.

Качество глютена конечного продукта определяется типом используемой пшеницы и условиями обработки и сушки. Качество клейковины определяется ее прочностью и эластичностью; качественная клейковина обладает высокой прочностью и эластичностью. Высококачественный глютен часто выгоден, поскольку его можно использовать в более низких количествах, чем глютен более низкого качества, что, возможно, снижает производственные затраты для конечного пользователя.Если доля глютена более высокого качества слишком высока, тесто может быть слишком крепким и оказывать вредное воздействие на конечный продукт.

Глютены могут быть денатурированы, восстановлены, ферментативно гидролизованы или модифицированы иным образом. Если модификация выполняется немедленно на месте, стадию сушки немодифицированного глютена можно пропустить, что приведет к экономии затрат по сравнению с сушкой глютена и последующим его повторным суспендированием на последующем этапе модификации.

Разница между продуктами без глютена и без пшеницы

Между продуктами без глютена и без пшеницы есть несколько различий. Одно замечание, которое следует сделать, это то, что кто-то может быть на диете без пшеницы и не должен быть на диете без глютена. Однако, если кто-то сидит на безглютеновой диете из-за проблем со здоровьем, ему также необходимо соблюдать диету без пшеницы. ВСЯ пшеница содержит глютен.

См. полный рецепт здесь

Безглютеновая диета необходима людям, страдающим болезнью Крона, глютеновой болезнью, синдромом раздраженного кишечника (СРК), вздутием живота, газами и аллергическими реакциями на глютен. Диета без пшеницы обычно связана с аллергической реакцией на саму пшеницу.Аллергия на пшеницу может включать раздражение кожи, сыпь, крапивницу, заложенность носа и проблемы с пищеварительным трактом среди других симптомов.

Поскольку глютен содержится во всех продуктах из пшеницы, любой, у кого есть проблемы с пищеварением, связанные с глютеном, также должен избегать продуктов из пшеницы. Некоторые из преимуществ отказа от глютена и пшеницы — лучшее пищеварение, потеря веса, больше энергии и потенциальное уменьшение воспаления, вызванного ревматоидным артритом и фибромиалгией. Также было доказано, что безглютеновая диета помогает некоторым детям с аутизмом.

Продукты без глютена от Food for Life
Food for Life предлагает множество продуктов без глютена и пшеницы. Некоторые из самых популярных продуктов без глютена и пшеницы включают:

Другие продукты, доступные от Food for Life, включают хлопья, макаронные изделия, лепешки, карманный хлеб и вафли.

Только самые свежие пророщенные сертифицированные органические цельные зерна и семена используются в продуктах Food for Life, что помогает вашему организму усваивать больше питательных веществ, содержащихся в зернах.В продуктах Food for Life из пророщенного зерна мука не используется. Кроме того, в любых продуктах Food for Life не используются консерванты или шортенинги, рафинированный сахар (что делает их продуктами с низким гликемическим индексом) или генетически модифицированные организмы. И самое приятное то, что все продукты Food for Life имеют прекрасный вкус!

Что такое глютен? и Почему это так важно

Глютен — настоящая рабочая лошадка для самых вкусных в мире кондитерских изделий и макаронных изделий. Думайте о глютене как о связи, которая скрепляет ваше любимое печенье, без него оно рассыплется от прикосновения.

Что такое глютен?

Глютен имеет решающее значение для пекарей и поваров, потому что он обеспечивает правильную текстуру и функцию, что приводит к нашим любимым блюдам, таким как макароны, хлеб и выпечка. Глютен — это общее название белков, присутствующих в пшенице (дурум, однозернянка, манная крупа, полба, фаро, булгур, камут хорасанская пшеница) и родственных зернах, таких как ячмень, рожь и тритикале .

При использовании пшеничной муки глютен образуется за счет эластичной сети белков (глютенина и глиадина), когда муку увлажняют и манипулируют ею.По большей части глютен может содержать только тесто или тесто, а не только сырая мука.

Смешивание инициирует образование глютена

Глютен образуется, когда два класса водонерастворимых белков в пшеничной муке (глютенин и глиадин) гидратируются водой и смешиваются. В результате этого процесса образуются глютеновые связи и создается твердое эластичное вещество, обеспечивающее прочность и структуру. Связи, которые образуются между глютенином и глиадином, называются дисульфидными связями, как показано на рисунке ниже:

Какова роль глютена в выпечке и приготовлении пищи?

  • Том
  • Текстура
  • Внешний вид

Количество образования клейковины

По мере перемешивания увеличивается и прочность теста.Количество образования глютена зависит от применения. В нежном пироге желательно меньшее образование глютена, тогда как для жевательного домашнего хлеба требуется большое количество глютена. Вы можете приобрести различные виды пшеничной муки с большим или меньшим содержанием белка, в зависимости от желаемого уровня потенциала образования глютена.

Когда образуются глютеновые связи, белок затем может образовывать в тесте эластичные пленки, которые обеспечивают структуру и помогают улавливать газы, способствуя разрыхлению продуктов. При нагревании белки глютена коагулируют (затвердевают), и образуется полужесткая структура, придающая текстуру различным продуктам на основе пшеницы.

Содержание белка в муке

ВИД МУКИ ПРОЦЕНТ БЕЛКА ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
Торт 6 – 8% Нежные пирожные
Кондитерские изделия 7,5 – 9,5% Печенье, коржи для пирогов
Универсальный 10 – 13% Обычная выпечка
Хлеб 12 – 15% Дрожжевой хлеб
Цельнозерновой 13 – 14% Хлеб
С высоким содержанием глютена 13 – 15% Бублики, используемые для повышения содержания белка в более слабой муке, такой как ржаная, цельнозерновая или специальная мука
Пшеничный глютен Vital 40 – 85% Добавляется в муку для увеличения содержания белка в более слабой муке, такой как ржаная, цельнозерновая или специальная мука

(Источник: Выпечка: Учебник кулинарных основ)

Роль крахмалов

Крахмалы также являются важным компонентом пшеничной муки (63-77%). При нагревании продукта крахмалы поглощают влагу и желатинируются (застывают), придавая текстуру готовому продукту. Уникальный состав питательных веществ в пшеничной муке (жиры, минералы, влага, крахмалы и белки) обеспечивает характерный вкус и текстуру продуктов на основе пшеницы.

Целиакия

Многие люди сталкиваются с проблемами аллергии на пшеницу, глютеновой болезнью и непереносимостью глютена, не связанной с целиакией. Целиакия особенно опасна, потому что организм не может правильно переваривать глютен, что приводит к аутоиммунной реакции.Антитела сплющиваются и повреждают всасывающие ворсинки в тонкой кишке, в результате чего питательные вещества проходят через тонкую кишку, а не всасываются. Это генетическое заболевание пищеварительной системы может привести к недоеданию и другим осложнениям, если его не лечить.

Исключение глютена из рациона — единственный способ предотвратить симптомы заболевания. К счастью, в последние годы в отделе выпечки вашего местного продуктового магазина появилось много альтернатив муке без глютена. Если вам интересно узнать о целиакии и непереносимости глютена, Национальный фонд информирования о целиакии, Фонд целиакии и Группа по непереносимости глютена — отличные источники.

Чувствительность к глютену

ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ К ГЛЮТЕНУ АЛЛЕРГИЯ НА ПШЕНИЦУ ЦЕЛИАКИЯ
Распространенность 6% населения США Менее 1% детей; некоторые взрослые после тренировки 1% У.С. Население
Симптомы Некоторые проблемы с желудком, а также головные боли, проблемы с равновесием и многое другое Крапивница, заложенность носа, тошнота, анафилаксия Вздутие живота, диарея, недоедание, остеопороз, рак
Триггеры Глютен, количество неизвестно Белки пшеницы, но могут перекрестно реагировать с другими зернами Даже небольшое количество глютена
Лечение Безглютеновая диета, хотя небольшие количества могут быть терпимы Избегайте продуктов из пшеницы Строгая безглютеновая диета

(Источник: The Wall Street Journal, статья: Clues to Gluten Sensitivity)

Есть много продуктов, содержащих глютен, которые не так очевидны, как соевый соус. Просто помните, поскольку что-то может быть без пшеницы, оно все равно может содержать глютен, если присутствуют ингредиенты на основе полбы, ржи или ячменя. Овес может быть переработан на том же производственном предприятии, что и пшеница, поэтому убедитесь, что вы покупаете только овес без глютена. Обратите особое внимание на чтение этикеток с пищевыми продуктами!

границ | Что такое глютен? Почему он особенный?

Введение

Пшеничный глютен был одним из первых белков, которые были изучены с научной точки зрения Якопо Беккари (профессором химии Болонского университета) в его статье «De Frumento» («О зерне») в 1745 году (1, 2).С тех пор он был очень подробно изучен химиками по производству злаков из-за его роли в поддержании способности делать дрожжевой хлеб, другую выпечку, макароны и лапшу. Этими свойствами лишь в очень ограниченной степени обладают родственные злаки (ячмень и рожь). Следовательно, глютен лежит в основе производства основных продуктов питания для значительной части населения мира, особенно в зонах с умеренным климатом.

Хотя глютен был идентифицирован как триггер глютеновой болезни почти 70 лет назад (3), интерес к глютену за пределами научного сообщества ограничивался теми, кому не повезло страдать от глютеновой болезни, до начала нынешнего века, когда произошел взрыв интерес, особенно в популярной прессе и социальных сетях.Например, поиск в Google, выполненный в декабре 2018 года, дал почти 400 миллионов результатов менее чем за минуту. Этот интерес, конечно же, связан с предполагаемой ролью глютена в возникновении ряда побочных реакций, при этом значительная часть населения во многих странах выбирает безглютеновую диету или диету с низким содержанием глютена. Однако, несмотря на такой массовый интерес, мало кто имеет четкое представление о самом глютене: что это такое, каково происхождение, почему он особенный?

Эта статья, являющаяся частью специальной исследовательской темы «Глютен, от растения до тарелки: последствия для людей с глютеновой болезнью», предоставляет широкий обзор глютена пшеницы, включая его синтез и отложение в развивающемся зерне, структуры, и эволюционные взаимоотношения составляющих его белков, а также его уникальные свойства, которые используются при переработке зерна, с акцентом на особенности, имеющие отношение к его роли в возникновении глютеновой болезни. Он не охватывает другие воздействия белков пшеницы на здоровье человека, в частности аллергию и чувствительность к глютену, не связанную с целиакией (NCGS), которые обсуждаются в других недавних обзорных статьях (4, 5).

Что такое глютен?

Глютен определяется на основе его происхождения и растворимости

Клейковина классически определяется как преимущественно белковая масса, которая остается, когда тесто, приготовленное из пшеничной муки и воды, осторожно промывают в избытке воды или разбавленного раствора соли для удаления большей части крахмала и растворимого материала (6).Остальной материал, который был описан как «каучук», содержит около 75–80% белка в пересчете на сухое вещество, в зависимости от того, насколько хорошо материал промыт. Следовательно, «белки глютена» определяются как белки, присутствующие в этой массе, и, поскольку аналогичный материал не может быть выделен из теста, приготовленного из муки из других злаков, белки глютена ограничены зерном пшеницы (виды рода Triticum ). Однако родственные белки присутствуют и в других злаках (как обсуждается ниже), и они часто упоминаются как глютен в неспециализированной литературе и в более широких популярных средствах массовой информации.

Более правильно глютен и родственные ему белки из других злаков классифицировать как «проламины». Это название было придумано Т.Б. Осборн, отец химии растительных белков, работавший на сельскохозяйственной экспериментальной станции Коннектикута с 1886 по 1928 год. За этот период он опубликовал около 250 статей, в том числе исследования белков семян 32 видов. Это позволило ему разработать широкую классификацию белков, основанную на их экстракции рядом растворителей (7). Эта экстракция часто выполняется последовательно (и называется «фракционированием по Осборну»), при этом четыре фракции Осборна называются альбуминами (растворимыми в воде), глобулинами (растворимыми в разбавленном солевом растворе), проламинами (растворимыми в 60–70% спирте) и глютелинами (растворимыми в разбавленном солевом растворе). нерастворим в других растворителях, но может быть экстрагирован щелочью).Первые две фракции легко различить, и их названия используются до сих пор, в то время как проламины были признаны определенной группой, присутствующей только в зернах злаков, а название основано на высоком содержании в них пролина и амидного азота (теперь известно, что они получены из глутамина). ). Эта фракция имеет определенные названия у разных видов злаков: глиадин в пшенице, гордеин в ячмене, секалин во ржи, зеин в кукурузе и т. д.

Однако конечную фракцию (глютелин) определить труднее, так как она эффективно включает все белки, которые нерастворимы в трех предыдущих растворителях, но могут быть солюбилизированы в условиях экстремального pH.На самом деле теперь известно, что глютелины состоят из смеси неродственных белков, включая нерастворимые структурные и метаболические белки, такие как белки, связанные с мембранами и клеточными стенками. Однако эти белки присутствуют только в небольших количествах, а в пшенице (и большинстве других злаков) основными компонентами глютелина на самом деле являются субъединицы проламина, которые не экстрагируются смесями спирт/вода из-за их присутствия в виде полимеров с высокой молекулярной массой, стабилизированных межцепочечными соединениями. дисульфидные связи. В пшенице эти белки называются глютенином и присутствуют примерно в равных количествах со спирторастворимыми глиадинами, две группы которых составляют глютен.

Белки глютена являются основной белковой фракцией запасных частей

Белки глютена представляют собой основную группу белков, которые хранятся в зерне для поддержки прорастания и развития проростков. Они ограничены в распространении крахмалистыми клетками эндосперма зерна и не обнаружены ни в каких других тканях зерна или растения. Их пути и механизмы синтеза и отложения были подробно изучены [см. Tosi (8)], но здесь особенно важны два момента.Во-первых, они первоначально откладываются в отдельные белковые тела, которые сливаются на более поздних стадиях развития зерна, образуя непрерывную матрицу, окружающую гранулы крахмала (рис. 1А). Этот матрикс образует внутри клетки непрерывную белковую сеть, которую можно обнаружить, когда крахмал удаляется из частицы муки путем ферментативного расщепления (рис. 1В). Легко представить себе, как белковые сети, присутствующие в отдельных клетках, могут быть объединены во время замеса теста для образования непрерывной сети глютена в тесте.

Рисунок 1 . Происхождение пшеничной клейковины. (A) Трансмиссионная электронная микроскопия крахмалистых клеток эндосперма на поздней стадии развития зерна (46 дней после цветения) показывает, что отдельные белковые тела сливаются, образуя непрерывный белковый матрикс. Взято из Shewry et al. (9) с разрешения доктора М. Паркера (IFR, Норвич, Великобритания). (B) Расщепление частиц муки для удаления крахмала выявляет непрерывную белковую сеть.Взято из Amend и Beauvais (10) с разрешения. (C) Поперечный срез области доли развивающегося зерна пшеницы, окрашенный толуидиновым синим, чтобы показать структуру ткани и отложенный белок (синий). Рисунок любезно предоставлен Кристиной Санчис Грич и Паолой Този (Rothamsted Research).

Вторым важным моментом является то, что белки глютена распределены неравномерно в крахмалистых клетках эндосперма, а обогащены внешними 2-3 слоями клеток (которые называются субалейроновыми клетками). Это показано на рисунке 1C, где показан срез крахмалистых клеток эндосперма и наружных слоев доли зерна на поздней стадии развития, окрашенный толуидиновым синим для выявления белка. Действительно, Кент (11) подсчитал, что содержание белка в клетках крахмалистого эндосперма изменяется более чем в 4 раза, от 45% в субалейроновых клетках до 8% в центральной области. Кроме того, белковый состав глютена также различается: доля высокомолекулярных субъединиц глютенина (HMW субъединиц) увеличивается, а доля низкомолекулярных (LMW) субъединиц и глиадинов (кроме ω-глиадинов) уменьшается (эти типы белков обсуждаются). ниже) (12).Эти градиенты в составе в некоторой степени отражаются на содержании и составе белков глютена в потоках муки, производимых промышленным вальцовым помолом, а это означает, что эти фракции также могут различаться по своему влиянию на здоровье (13).

Последствия глютеновой болезни

Фракционирование путем обычного помола в сочетании с измельчением (истиранием) или шелушением (трение) может привести к получению потоков муки, обогащенных или обедненных целиакально-активными белками. Использование жизненно важного глютена (который производится в промышленных масштабах для обогащения пищевых продуктов) также имеет значение.Он будет содержать все белки глютена, присутствующие в муке происхождения, но также может содержать другие биологически активные белки в качестве «попутчиков».

Белки глютена

Глютен включает несколько родственных семейств белков, кодируемых мультигенными семействами

Белковая фракция глютена представляет собой сложную смесь компонентов, которые можно разделить на группы с помощью электрофореза. Электрофорез глиадинов при низком рН разделяет четыре группы полос, называемых (в терминах убывающей подвижности) α-глиадинами, β-глиадинами, γ-глиадинами и ω-глиадинами.Однако сравнение аминокислотных последовательностей показывает, что α- и β-глиадины образуют единую группу, иногда называемую глиадинами α-типа.

Полимеры глютенина слишком велики, чтобы их можно было разделить с помощью обычного электрофореза, но уменьшение межцепочечных дисульфидных связей, которые стабилизируют полимеры, позволяет разделить субъединицы с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (SDS-PAGE) на две группы полос, называются субъединицами HMW и LMW. Последняя группа может быть дополнительно подразделена на основную группу компонентов (субъединицы LMW типа B) и две второстепенные группы (тип C и тип D).

Сравнение аминокислотных последовательностей этих групп белковых компонентов глютена проясняет их взаимосвязь, показывая, что субъединицы HMW и ω-глиадины образуют дискретные группы, а α-глиадины, γ-глиадины и низкомолекулярные субъединицы B-типа образуют третью группу . Незначительные группы субъединиц LMW C-типа и D-типа, по-видимому, представляют собой модифицированные формы глиадинов, в которых мутации с образованием остатков цистеина позволяют включать их в полимеры глютенина, при этом субъединицы LMW C-типа представляют собой модифицированные α-глиадины или γ-глиадины. и модифицированные ω-глиадины D-типа.Эта классификация обобщена в таблице 1, в которой также показаны их относительные количества и обобщены их характеристики (молекулярные массы и неполный аминокислотный состав).

Таблица 1 . Краткое изложение типов и характеристик белков глютена пшеницы [на основе Shewry и Halford (14)].

Таблица 1 также группирует типы белков глютена, описанные выше, в три «семейства» (HMW, проламины, богатые серой (S) и бедные S), которые были определены около 30 лет назад на основе новых данных о последовательностях (15). .Эта классификация остается в силе, несмотря на значительный рост наших знаний о последовательностях белков глютена за последние несколько десятилетий. Например, в мае 2015 г. Bromilow et al. (16) извлекли более 24 000 последовательностей, связанных с белками глютена, из базы данных UniProt. Удаление избыточных, частичных и неправильно назначенных последовательностей позволило собрать тщательно подобранную базу данных из 630 последовательностей.

Получение более 600 последовательностей белков глютена, конечно, не означает, что отдельные генотипы пшеницы содержат такое количество белков глютена.Хотя точное количество белков глютена, присутствующих в зрелых семенах, не было определено, исследование двумерного (2D) электрофоретического разделения показывает, что количество белков глютена, присутствующих в обнаруживаемых количествах, вероятно, составляет от 50 до 100. Это согласуется с недавними исследованиями. исследование Bromilow et al. (17), которые идентифицировали 63 белка глютена в одном сорте с помощью масс-спектрометрии и тщательно подобранной базы данных последовательностей (16). Однако в этом исследовании было идентифицировано восемь отдельных белков субъединиц HMW, что вдвое больше, чем известно, присутствующих в изучаемом сорте.Это подчеркивает проблемы, связанные с идентификацией белков глютена на основе коротких последовательностей пептидов.

Хотя группы проламинов, обсуждавшиеся выше, несомненно, составляют подавляющее большинство белков глютена, недавняя работа показала, что присутствуют небольшие количества другого типа белка глютена. Они были определены как δ-глиадины, хотя сравнение последовательностей показывает, что они составляют часть более широкого семейства γ-проламинов (наиболее близких по последовательности к γ3-гордеинам ячменя) (18, 19).Протеомный анализ показывает, что они составляют 1,2% от общего нормализованного объема пятен в зерне китайской яровой пшеницы (20).

Молекулярная основа полиморфизма белка глютена

Большое количество отдельных белков глютена, присутствующих в отдельных генотипах, и 10-кратное увеличение количества последовательностей в базах данных обусловлено тремя факторами: наличием мультигенных семейств, высоким уровнем полиморфизма между генотипами и, в более ограниченной степени, , посттрансляционная модификация.Поэтому необходимо рассматривать эти факторы по очереди.

Обыкновенная пшеница ( Triticum aestivum ), которая включает современную мягкую пшеницу и полбу, представляет собой гексаплоидный вид с тремя геномами (обозначенными A, B и D), происходящими от родственных дикорастущих трав. Только два из этих геномов (A и B) присутствуют в тетраплоидной твердой (макаронной) пшенице и полбе (формы Triticum turgidum ), в то время как однозернянка ( Triticum monococcum ) является диплоидной только с геномом A. Белки глютена кодируются локусами на хромосомах группы 1 и группы 6 всех трех геномов, а это означает, что можно ожидать, что фракция глютена будет включать больше отдельных белковых компонентов у мягкой пшеницы, чем у других видов. Подробное обсуждение генетики белков глютена выходит за рамки этой статьи, но читатель может обратиться к Shewry et al. (21) для подробного отчета.

Кроме того, все локусы белка глютена содержат несколько генов. Самыми простыми локусами являются локусы Glu-1 , которые расположены на длинных плечах хромосом группы 1. Каждый из этих локусов содержит два гена, которые кодируют два типа высокомолекулярной субъединицы глютенина (называемые x-типом и y-типом). Однако, поскольку не все из генов Glu-1 экспрессируются во всех генотипах, количество белков субъединиц HMW у сортов мягкой пшеницы колеблется от 3 до 5 (22).Из-за простой генетической системы и того факта, что субъединицы HMW изучены более подробно, чем большинство групп белков глютена, можно определить аллели во всех трех локусах. Таким образом, широко распространенные пары субъединиц, называемые 1Dx2 + 1Dy12 и 1Dx5 + 1Dy10, являются аллелями, тогда как пары субъединиц, называемые 1Dx2 + 1Dy12 и 1Bx7 + 1By9, являются гомеоаллелями (аллелями в разных геномах). Большая сложность других локусов белков глютена значительно затрудняет распознавание аллельных форм генов и белков, хотя сообщалось о подробном анализе аллельных вариаций субъединиц LMW [обзор Juhász et al.(23)].

Однако, в то время как отдельные субъединицы HMW могут быть отнесены к секвенированным генам, это очень сложно, если вообще возможно, для многих других белков глютена из-за сложности локусов. Например, Хуо и др. (19) собрали последовательности локусов α-глиадина в трех геномах мягкой пшеницы, обнаружив в общей сложности 47 генов, 26 из которых кодируют интактные полноразмерные белковые продукты. Точно так же Qi et al. (24) сообщили о последовательностях 29 предположительно функциональных генов γ-глиадина (кодируемых генами в локусах Gli-1 на коротких плечах хромосом группы 1) в одном сорте.Дальнейшая информация о структурах мультигенных локусов белка глютена предоставляется анализом генома [см., например, (5, 25, 26)].

Вероятно также, что количество экспрессируемых генов различается между генотипами. Таким образом, высокий полиморфизм в составе белков глютена, наблюдаемый между генотипами, может возникать как из-за различий в количестве экспрессируемых генов, так и из-за различий в последовательностях кодируемых белков.

Третьим фактором, который может способствовать полиморфизму белка, является посттрансляционная модификация.Белки глютена содержат от 20 до 50 мол. % остатков глютамина, поэтому возможность посттрансляционного дезамидирования уже давно признана возможной. Это может, например, объяснить тот факт, что субъединицы HMW часто образуют «цепочки» пятен при 2D-электрофорезе, в то время как Dupont et al. (27) сообщили о наличии последовательностей субъединиц HMW в 43 точках, разделенных на 2D-гелях. Однако степень дезамидирования никогда не определялась количественно. Другие предполагаемые модификации, такие как гликозилирование (28) и фосфорилирование (29), не были подтверждены дальнейшими исследованиями.Другие типы посттрансляционных модификаций могут включать циклизацию N-концевого глутамина с образованием пироглутамата (который, вероятно, отвечает за то, что многие белки глютена имеют «заблокированные» N-концы), дифференциальный процессинг сигнального пептида (30) и протеолиз с помощью легумаиноподобная аспарагинилэндопротеиназа (31).

Наконец, на пропорции белков глютена также может влиять окружающая среда, в том числе температура во время развития зерна и доступность питательных веществ (азот и сера) [рассмотрено DuPont и Altenbach (32) и Altenbach (33)].В частности, увеличение пропорций глиадинов происходит при высокой доступности азота и ω-глиадинов, когда доступность азота высока, но сера ограничивает.

Последствия глютеновой болезни

Белковый полиморфизм, безусловно, представляет собой проблему для попыток устранить «токсичные» белки и вывести пшеницу, безопасную для целиакии, будь то путем использования естественной изменчивости или с помощью генной инженерии/редактирования генома.

Воздействие окружающей среды на состав белка глютена также влияет на распространенность конкретных эпитопов целиакии.

Белки глютена содержат уникальные повторяющиеся домены

Наиболее важной характеристикой белков глютена пшеницы в связи с их ролью в развитии глютеновой болезни является наличие белковых доменов, содержащих повторяющиеся последовательности. Домены различаются по протяженности, но обычно составляют от 30 до 50% белковой последовательности в S-богатых глиадинах и субъединицах LMW, от 75 до 85% в субъединицах HMW и почти весь белок в ω-глиадинах [обзор Шьюри и др. (34)].Они включают тандемные повторы коротких пептидов, содержащие от трех до девяти аминокислотных остатков, и могут быть основаны на тандемных повторах одного мотива или тандемных и вкрапленных повторах двух или более мотивов.

Наиболее широко изучены повторяющиеся последовательности, присутствующие в высокомолекулярной субъединице глютенина. Они включают повторы, основанные на трех мотивах: гексапептид PGQGQQ, нонапептид GYYPTSPQQ или GYYPTSLQQ, и только в субъединицах x-типа трипептид GQQ (P, пролин; G, глицин; Q, глутамин, Y, тирозин; P, пролин; Т, треонин, S, серин, L, лейцин) (34).Мотивы, присутствующие в других группах белков глютена, как правило, менее консервативны, и идентификация консенсусных мотивов более субъективна, чем в субъединицах HMW, но все они богаты пролином и глутамином, например, PQQPFPQQ (F, фенилаланин) в γ-глиадины. Следует отметить, что эти последовательности обусловливают характерный аминокислотный состав целых белков, а именно высокое содержание глутамина (35–55 мол. %) и пролина (10–25 мол. %) во всех группах проламинов, высокое содержание глицина в субъединицах HMW (11–12 моль%) и высокое содержание фенилаланина (около 11 моль%) в ω-глиадинах [обзор Shewry et al.(34)].

Повторяющиеся последовательности также могут быть причиной необычных свойств растворимости белков глютена. Хотя глутамин является гидрофильной аминокислотой, считается, что регулярно повторяющиеся остатки глютамина в белках глютена образуют водородные связи белок: белок, что приводит к нерастворимости в воде (как обсуждается Белтоном (35) для субъединиц HMW). Однако в большинстве белков глютена все остатки цистеина, которые могут образовывать межцепочечные или внутрицепочечные дисульфидные связи, расположены в неповторяющихся доменах.

Повторяющиеся последовательности также играют решающую роль в возникновении глютеновой болезни. Фактически, все 31 «эпитоп T-клеток, релевантных целиакии», перечисленных Sollid et al. (36) присутствуют в повторяющихся доменах пшеницы или родственных злаков (ячмень, овес, рожь), и все группы белков глютена (глиадины и глютенины) содержат эпитопы. Тем не менее, у некоторых отдельных белков в этих группах могут отсутствовать признанные глютеновые эпитопы (хотя текущий список эпитопов считается неполным).Это показано на рис. 2 (37) и подробно обсуждается Shewry and Tatham (37), Gilissen et al. (38) и Juhasz et al. (5).

Рисунок 2 . Распределение Т-клеточных эпитопов (показаны красными полосами) в репрезентативных белках глютена пшеницы (обозначено кодами доступа GenBank). Эпитопы основаны на Sollid et al. (36). α -глиадин P18573: DQ2.5-глия-α1a, DQ2.5-глия-α1b, DQ2.5-глия-α2 и DQ8-глия-α1. γ-глиадин AAK84774: DQ2.5-глия-ω1/гор-1/сек-1, DQ8-глия-γ1a, DQ8-глия-γ2, DQ8-глия-γ4c и DQ8-глия-γ5.ω-глиадин (A/D) AAT74547: DQ2.5-глия-γ5, DQ8-глия-γ1a, DQ2. 5-глия-ω1/гор-1/сек-1, DQ8-глия-γ1b и DQ2.5 -глия- γ3. ω-глиадин (B) AB181300 без глютеновых токсичных эпитопов. Субъединица LMW AAS66085: DQ2.5-glut-L1. Субъединица HMW (1Bx17) BAE96560: DQ8.5-glut-h2. Субъединица HMW (1Dy10) AAU04841: DQ8.5-glut-h2. Изменено из Shewry and Tatham (37).

Последствия глютеновой болезни

Как обсуждалось выше, все токсичные для целиакии эпитопы в белках глютена пшеницы присутствуют в повторяющихся последовательностях, при этом несколько эпитопов присутствуют в некоторых повторяющихся доменах.Это явно представляет собой серьезную проблему для попыток «удалить» эпитопы путем трансгенеза или редактирования генов.

Суперсемейство проламинов

Проламины, в том числе белки глютена пшеницы, исторически были определены как уникальный класс белков, ограниченный зерном злаков и родственными видами трав, на основании их необычного аминокислотного состава и свойств растворимости (7), и эта догма не подвергалась сомнению до тех пор, пока Увеличение доступности данных о последовательностях белков позволило провести более широкое сравнение. Первое сообщение о том, что проламины связаны с более широким спектром белков, было сделано в 1985 г., когда Kreis et al. (39) показали, что последовательности, присутствующие в богатых цистеином неповторяющихся областях проламинов, были связаны с последовательностями в двух других группах белков семян: ингибиторах α-амилазы и трипсина злаков (теперь называемых ATI) и запасных белках 2S альбумина двудольных растений. семена. Хотя эти группы белков имеют небольшую идентичность последовательностей друг с другом или с проламинами, гомология была основана на очень высокой консервативности числа и расстояния между цистеиновыми остатками.Дальнейшие сравнения с использованием значительного увеличения данных о последовательностях с тех пор выявили несколько других групп родственных белков, которые вместе называются «надсемейством проламинов».

Суперсемейство проламинов включает белки, которые не ограничиваются злаками и травами и присутствуют в тканях, отличных от семян (40). Однако в зерне пшеницы присутствует несколько типов, которые могут влиять на функциональные свойства и роль в питании и здоровье (34). Поэтому они кратко обсуждаются здесь и резюмируются в таблице 2.

Таблица 2 . Белки зерна пшеницы суперсемейства проламинов (на основе литературы, обсуждаемой в тексте).

Фаринины и Пуринины

Уже много лет известно, что пшеничная мука содержит белки с молекулярной массой менее 30 кДа, родственные белкам глютена, включая типы, описанные как глобулины, низкомолекулярные глиадины и авениноподобные белки. Касарда и др. (41) недавно обсудили взаимосвязь этих белков и предложили разделить их на два типа, которые они назвали фаринины и пуринины.Оба более тесно связаны с глиадинами, чем другие типы белков, обсуждаемые ниже, но в них отсутствуют повторяющиеся последовательности, типичные для глиадинов. Следовательно, они были классифицированы как глобулины на основе растворимости. Фаринины соответствуют авениноподобным белкам (определяемым на основе гомологии с авениновыми белками овса) двух типов, называемых а (которые соответствуют низкомолекулярным глиадинам) и b (42). Эти группы отличаются тем, что белки b-типа содержат дублированную последовательность примерно из 120 остатков, что приводит к более высокой молекулярной массе (около 30 кДа по сравнению с 17 кДа).Белки b-типа связаны с поверхностью крахмальной гранулы и посттрансляционно расщепляются с образованием двух субъединиц (11 и 19 кДа), связанных одинарной дисульфидной связью (41). Ма и др. (43) показали, что сверхэкспрессия трансгена, кодирующего белок b-типа, приводит к улучшению свойств муки при смешивании и увеличению доли больших полимеров глютенина, предположительно, из-за их способности образовывать межцепочечные дисульфидные связи.

LMW глиадины/пуринины имеют массу около 17–19 кДа (44) и более тесно связаны с γ-глиадинами по последовательности (41, 45).Возможно, их можно считать сходными с «предковыми» белками проламинов до того, как они дивергировались из-за развития и амплификации доменов повторяющихся последовательностей. Смешивание гетерологически экспрессируемых белков с тестом показало эффекты, сходные с включением глиадинов (45).

Пуроиндолины (булавки) и белок мягкости зерна (GSP)

Твердость является одной из основных характеристик, используемых для разделения пшеницы на классы конечного использования. Он определяется локусом Hardness ( Ha ) на коротком плече хромосомы 5D мягкой пшеницы, хотя название вводит в заблуждение, поскольку на самом деле мягкость определяют кодируемые гены.Этот локус отсутствует в твердой пшенице, которая поэтому является сверхтвердой. Локус Ha включает три гена (46), кодирующих белки, называемые пуроиндолин а (Pin a), пуроиндолин b (Pin b) и белок мягкости зерна (GSP). Зрелые белки Pin a и Pin b содержат около 120 аминокислотных остатков, включая 10 остатков цистеина, которые образуют межцепочечные дисульфидные связи. Они также содержат пять (в контакте a) или три (в контакте b) остатка триптофана, которые сгруппированы вместе в последовательности. Сравнение цельнозерновой муки 40 сортов пшеницы (19 мягких и 21 твердых), выращенных на четырех участках во Франции, показало 0. 029–0,060 % сухой массы Pin a и 0,004–0,031 % сухой массы Pin b (47). Различия в экспрессии этих белков и/или их аминокислотных последовательностей составляют около 75% различий в твердости зерна мягкой пшеницы (48).

Третий ген в локусе Ha кодирует белок, который расщепляется посттрансляционно, вероятно, в вакуоли аспарагинилэндопротеиназой легумаинового типа, сходной с ферментом(ами), ответственными за протеолиз белков глютена (как обсуждалось выше).Это высвобождает пептид из 15 остатков с N-конца (49). Этот пептид содержит три остатка пролина, которые гидроксилируются с образованием гидроксипролинов, а затем или -гликозилируются арабиногалактановыми цепями с образованием массы около 23 кДа (50). Образовавшийся «арабиногалактановый пептид» (AGP) составляет около 0,39% сухого веса белой муки (50) и легко ферментируется микрофлорой толстой кишки (51). Оставшаяся часть белка, называемая «белком мягкости зерна» (GSP), может в ограниченной степени способствовать жесткости [примерно на 10 единиц, измеренных Системой определения характеристик одного ядра Perten (SKCS)] (52), но биологические роли AGP и GSP не известны.

Неспецифические белки-переносчики липидов (LTP)

В отличие от других белков, обсуждаемых здесь, LTP не ограничиваются тканями семян или зерновыми и другими видами трав. Хотя первоначально они были определены по их способности переносить фосфолипиды между липосомами и мембранами in vitro , их истинная физиологическая роль неизвестна, поскольку одной из возможных функций является участие в защите от биотических стрессов. Они встречаются в двух классах с массой около 9 кДа (LTP1) и 7 кДа (LTP2) и концентрируются в алейроновом слое и зародыше зерна пшеницы [рассмотрено Marion et al.(53)]. Многие LTP были идентифицированы как аллергены в семенах, фруктах и ​​пыльце (53), при этом LTP1 пшеницы способствует как пищевой аллергии, так и астме пекарей (респираторная аллергия на пшеничную муку) (54, 55).

Ингибиторы α-амилазы/трипсина

Ингибиторы α-амилазы и трипсина пшеницы изучались более 40 лет, что привело к обширной и несколько запутанной литературе. Это происходит частично из-за сложности фракции, а также из-за использования различных номенклатур, основанных на относительной электрофоретической подвижности (основные компоненты называются 0.19, 0,28 и 0,53), растворимость в хлороформе: метаноле (называется от CM1 до CM17) и структура субъединиц (встречаются мономерные, димерные и тетрамерные формы) (56). Дюпон и др. (27) использовали масс-спектрометрию белков, разделенных с помощью 2D-электрофореза, для идентификации двух пятен, соответствующих формам предполагаемого(ых) мономерного(ых) ингибитора(ов) трипсина CM1/3, двух, связанных с мономерным ингибитором амилазы WMAI, двух, связанных с гомодимерным ингибитором амилазы WDAI1, и девять относятся к субъединицам гетеротетрамерного ингибитора амилазы WTAI (1 × CM1, 2 × CM2, 2 × CM3, 2 × CM16 и 2 × CM17).Совсем недавно Geisslitz et al. (57) использовали целевую ЖХ-МС для количественного определения количества основных ATI (WDAI/0,19 + 0,53; WMAI1/0,28, CM2, CM3, CM16 и CM17), показав, что они вместе составляют 3,4–4,1 мг/г. в муке грубого помола.

ATI пшеницы хорошо охарактеризованы как аллегены пшеницы, особенно при астме Бейкера, а также при приеме пищи [рассмотрено Salcedo et al. (58)]. Кроме того, за последние несколько лет они широко изучались из-за предполагаемой роли в других побочных реакциях на потребление пшеницы, включая глютеновую болезнь и чувствительность к пшенице/глютену без целиакии (как обсуждалось в других материалах этого специального раздела).

Также сообщалось, что

ATI способствуют качеству приготовления макаронных изделий, где первоначально сообщалось, что они являются компонентами глютенина (так называемый глютенин с высоким содержанием серы твердых сортов, DSG) (59–61).

Последствия глютеновой болезни

Пшеничное зерно содержит много других белков, включая другие семейства ингибиторов протеаз и амилаз, тионины, белки, инактивирующие рибосомы, и предполагаемые защитные белки с неизвестными функциями [обзор Shewry et al. (34)].Все они могут присутствовать в пищевых продуктах, присутствовать либо в муке, либо в виде «примесей» в жизненно важном глютене. Однако обсуждаемые выше белки имеют некоторые общие свойства, которые могут иметь особое значение. Во-первых, большинство из них представляют собой небольшие глобулярные белки, которые плотно свернуты и стабилизированы множественными межцепочечными дисульфидными связями. Следовательно, они особенно устойчивы к нагреванию во время обработки пищевых продуктов и к разложению в желудочно-кишечном тракте: хотя может происходить протеолиз, белки не распадаются, поскольку фрагменты удерживаются вместе дисульфидными связями.Во-вторых, они могут сильно взаимодействовать с белками глютена и, следовательно, присутствовать в жизненно важном глютене. Эти взаимодействия могут быть стабилизированы нековалентными силами, такими как низкомолекулярные глиадины/пуринины, или дисульфидными связями, образующимися либо во время развития и созревания зерна, либо в результате реорганизации во время обработки. Независимо от механизма тот факт, что они могут присутствовать во фракциях «белков глютена», показывает, что их необходимо учитывать при интерпретации исследований, проведенных в отношении реакции человека на белки пшеницы.

Белки глютена обладают уникальными биофизическими свойствами, лежащими в основе переработки зерна

Глобальному успеху пшеницы способствовало несколько факторов, одним из которых является ее широкая адаптивность. Однако основная причина, по которой во многих странах ее выращивают, а не другие зерновые культуры, заключается в функциональных свойствах пшеничной муки. Как обсуждалось выше, пшеница — это единственная крупа, из которой можно выпекать дрожжевой хлеб и другие хлебобулочные изделия, а также макароны и лапшу. Качество для этих конечных целей во многом определяется белками глютена, которые образуют непрерывную сеть в тесте.Эта сеть обеспечивает связность, необходимую для изготовления таких продуктов, как макаронные изделия, а также вязкоупругость, необходимую для выпечки хлеба.

Несмотря на обширную литературу, молекулярная основа биофизических свойств глютена до сих пор полностью не изучена, и здесь невозможно привести подробное обсуждение. Однако особенно важны два момента. Во-первых, свойства зависят от вклада как глиадинов, так и глютенинов, при этом субъединицы глютенина образуют большие трехмерные сети, стабилизированные межцепочечными дисульфидными связями, которые взаимодействуют с глиадинами и другими глютениновыми сетями нековалентными силами, особенно водородными. облигации.Во-вторых, полимеры стабилизируются комбинацией сил. Важность дисульфидных связей легко продемонстрировать, поскольку их можно разрушить с помощью восстановителей, что приведет к катастрофическим последствиям для функциональности. Важность водородных связей продемонстрировать труднее, но Белтон (35) предположил, что водородные связи особенно важны для развития оптимальных белковых взаимодействий во время замеса теста.

Последствия глютеновой болезни

Самым очевидным следствием глютеновой болезни является то, что любая радикальная модификация состава белковой фракции глютена и/или последовательностей отдельных субъединиц, вероятно, повлияет на функциональность. Хотя эти эффекты нелегко предсказать, тот факт, что пшеницу для производства хлеба отбирали по функциональным свойствам почти столетие, предполагает, что большинство модификаций будут вредными. Таким образом, хотя возможно производить «приемлемые» хлебцы из модифицированных линий пшеницы в лаборатории и в небольших системах [см., например, (62, 63)], это гораздо более сложная задача для крупномасштабного коммерческого производства. где размер прибыли невелик, а небольшие различия в таких параметрах, как высота буханки, текстура мякиша, цвет и срок годности, будут влиять на качество продукта и, следовательно, на его приемлемость для потребителей.

Заключение

Пшеничный глютен выполняет важную биологическую роль в качестве основной белковой фракции зерна и является основным фактором, определяющим функциональные (технологические) свойства зерна. Это очень сложная смесь белков, кодируемых мультигенными семействами в нескольких локусах трех геномов мягкой пшеницы, с высокой степенью полиморфизма между генотипами. Отдельные белки также имеют необычную структуру, включая обширные домены повторяющихся последовательностей.Кроме того, в зерне присутствует ряд родственных белков, которые могут присутствовать в изолированных фракциях глютена. Все эти факторы необходимо учитывать при изучении роли глютена в развитии целиакии и других неблагоприятных реакций на потребление пшеницы, а также при разработке стратегий по разработке безопасных видов пшеницы и продуктов из нее.

Вклад авторов

PS написал всю статью. Часть рисунка 1 была предоставлена ​​коллегами.

Финансирование

Rothamsted Research получает грантовую поддержку от Исследовательского совета по биотехнологии и биологическим наукам (BBSRC) Великобритании, и работа является частью стратегической программы «Проектирование пшеницы будущего» (BB/P016855/1).

Заявление о конфликте интересов

Автор заявляет, что исследование проводилось при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могли бы быть истолкованы как потенциальный конфликт интересов.

Благодарности

Я благодарен доктору Д. Д. Касарде (USDA-ARS, WRRC, Олбани, Калифорния, США) за обсуждения и комментарии к тексту и доктору С. Альтенбаху (USDA-ARS, WRRC, Олбани, Калифорния, США) за предоставление копии. ее принятой публикации.

Ссылки

1.Беккари Дж.Б. Де Фрументо . Бонония: De Bononiensi Scientifiaurrm et Atrium atque Academia Commentarii Tomi Secundi (1745 г.).

Академия Google

2. Бейли Ч. Перевод книги Беккари «О зерне» 1728. Cereal Chem. (1941) 18: 555–61.

Академия Google

3. Дике В.К. (1950). Целяки . (Диссертация доктора медицины). Утрехт: Утрехтский университет.

Академия Google

4. Catassi C, Alaedini A, Bojarski C, Bonaz B, Bouma G, Carroccio A, et al.Перекрывающаяся область чувствительности к глютену без целиакии (NCGS) и чувствительного к пшенице синдрома раздраженного кишечника (IBS): обновление. Питательные вещества. (2017) 9:1268. дои: 10.3390/nu9111268

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

5. Juhász A, Belova T, Florides C, Maulis C, Fischer I, Gell G, et al. Картирование генома переносимых семенами аллергенов и иммунореактивных белков пшеницы. Научное продвижение . (2018) 4: eaar8602. doi: 10.1126/sciadv.aar8602

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

6.Ригли CW, Битц Дж.А. Белки и аминокислоты. В: Pomeranz Y, редактор. Химия и технология пшеницы. 3-е изд. Сент-Пол Мн: AACC (1988). стр.159–275.

Академия Google

7. Осборн ТБ. Растительные белки . 2-е изд. Лондон, Великобритания: Longmans, Green and Co (1924).

Академия Google

9. Shewry PR, Tatham AS, Barro F, Barcelo P, Lazzeri P. Биотехнология хлебопечения: распутывание и манипулирование многобелковым глютеновым комплексом. Биотехнология. (1995) 13:1185–90. doi: 10.1038/nbt1195-1185

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

10. Amend T, Beauvais F. Dermechanius der Teigbildung: vorstoß in den molekularen Strukturbereich. Getreide Mehl Und Brot. (1995) 49:359–62.

Академия Google

11. Кент, Н.Л. Субалейроновые клетки эндосперма с высоким содержанием белка. Зерновые хим. (1966) 43: 585–601.

Академия Google

12.He J, Penson S, Powers S, Hawes C, Shewry PR, Tosi P. Пространственные закономерности распределения белков и полимеров глютена в зерне пшеницы. J Agric Food Chem. (2013) 61:6207–15. дои: 10.1021/jf401623d

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

13. Този П., Хе Дж., Лавгроув А., Гонсалес-Туилье И., Пенсон С., Шьюри П.Р. Градиенты в составе крахмалистого эндосперма пшеницы имеют значение для помола и переработки. ТИФСТ. (2018) 82:1–7.doi: 10.1016/j.tifs.2018.09.027

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

15. Shewry PR, Tatham AS, Forde J, Kreis M, Miflin BJ. Классификация и номенклатура белков глютена пшеницы: переоценка. J Зерновые науки . (1986) 4:97–106. doi: 10.1016/S0733-5210(86)80012-1

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

16. Bromilow S, Gethings LA, Buckley M, Bromley M, Shewry PR, Langridge JI, et al. Кураторская база данных последовательностей белков глютена для поддержки разработки протеомных методов определения глютена в безглютеновых продуктах. J Протеомика . (2017) 163:67–75 doi: 10.1016/j.jprot.2017.03.026

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

17. Bromilow SNL, Gethings LA, Langridge JI, Shewry PR, Buckley M, Bromley ML, et al. Всестороннее протеомное профилирование глютена пшеницы с использованием комбинации независимого от данных и зависимого от данных сбора. Передний завод Sci . (2017) 7:2020. doi: 10.3389/fpls.2016.02020

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

19. Хо Н., Чжан С., Чжу Т., Донг Л., Ван И., Мор Т. и др. Дупликация генов и динамика эволюции в гомеологичных регионах, несущих несколько семейств генов проламинов и устойчивости к болезням у гексаплоидной пшеницы. Передний завод Sci . (2018) 9:673. doi: 10.3389/fpls.2018.00673

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

20. Альтенбах С.Б., Чанг Х.К., Саймон-Бусс А., Мор Т., Хоу Н., Гу Ю.К. Использование эталонной последовательности генома гексаплоидной пшеницы; протеомное исследование белков муки сорта Китайская весна. Функц. интегр. геном. (2019). doi: 10.1007/s10142-019-00694-z. [Epub перед печатью].

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

21. Shewry PR, Halford NG, Lafiandra D. Генетика белков глютена пшеницы. В: Холл Дж. К., Данлэп Дж. К., Фридман Т., редакторы. Достижения в области генетики , Vol. 49. Лондон: Академик Пресс (2003). п. 111–84. doi: 10.1016/S0065-2660(03)01003-4

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

22. Пейн ИП. Генетика запасных белков пшеницы и влияние аллельной изменчивости на качество хлеба. Энн Рев Пл Физиол . (1987) 38:141–53. doi: 10.1146/annurev.pp.38.060187.001041

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

23. Юхас А., Джанибелли М.С. Низкомолекулярные субъединицы глютенина: понимание этой многочисленной группы субъединиц, присутствующих в полимерах глютенина. В Wrigley CWF, Бекеш Ф., Бушук В., редакторы. Глиадин и глютенин. Уникальный баланс качества пшеницы .Сент-Пол, Миннесота: AACC (2006). стр.71–212. дои: 10.1094/9781891127519.009

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

24. Ци П-Ф, Вэй Ю-М, Уэлле Т, Чен Ц, Тан Х, Чжэн Ю-Л. Мультигенное семейство γ-глиадина у мягкой пшеницы ( Triticum aestivum ) и его близкородственных видов. BMC Геном. (2009) 10:168. дои: 10.1186/1471-2164-10-168

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

25. Huo N, Zhu T, Altenbach S, Dong L, Wang Y, Mohr T, et al. Динамическая эволюция семейств генов α-глиадинпроламина в гомеологичных геномах гексаплоидной пшеницы. Научный представитель (2018) 8:5181. doi: 10.1038/s41598-018-23570-5

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

26. Clavijo BJ, Venturini L, Schudoma C, Accinelli GG, Kaithakottil G, Wright J, et al. Усовершенствованная сборка и аннотация аллогексаплоидного генома пшеницы идентифицировали полные семейства агрономических генов и предоставили гемонические доказательства хромосомных тенов. Рез. генома. (2019) 27:885–96. doi: 10.1101/гр.217117.116

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

27. Dupont FM, Vensel WH, Tanaka CK, Hurkman WJ, Altenback SB. Расшифровка сложностей протеома пшеничной муки с использованием количественного двумерного электрофореза, трех протеаз и тандемной масс-спектрометрии. Наука о протеоме . (2011) 9:10. дои: 10.1186/1477-5956-9-10

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

28. Тилли К.А., Лукхарт Г.Л., Хосени Р.К., Мохинни Т.П. Доказательства гликозилирования высокомолекулярных глютениновых субъединиц 2, 7, 8 и 12 у китайских яровых и TAM 105 пшеницы. Химия зерновых . (1993) 70:602–6.

Академия Google

29. Тилли К.А., Шофилд Д.Д. Обнаружение фосфорилирования в субъединицах с высоким Mr глютенина пшеницы. J Зерновые науки . (1995) 22:17–9 doi: 10.1016/S0733-5210(05)80003-7

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

30.Маски С., Д’Овидио Р., Лафиандра Д., Касарда Д. Характеристика гена низкомолекулярной субъединицы глютенина из мягкой пшеницы и соответствующего белка, который представляет собой основную субъединицу полимера глютенина. Завод Физиол . (1998) 118:1147–58. doi: 10.1104/стр.118.4.1147

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

31. DuPont FM, Vensel WH, Chan R, Kasarda DD. Сходство омега-глиадинов из Triticum urartu с таковыми, закодированными на хромосоме 1A гексаплоидной пшеницы, и доказательства их посттрансляционного процессинга. Theor Appl Genet . (2004) 108:1299–308. doi: 10.1007/s00122-003-1565-9

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

32. DuPont FM, Альтенбах С.Б. Молекулярно-биохимическое влияние факторов внешней среды на развитие зерна пшеницы и синтез белка. J Зерновые науки . (2002) 38:133–46. doi: 10.1016/S0733-5210(03)00030-4

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

33. Альтенбах С.Б. Новый взгляд на влияние высокой температуры, засухи и внесения удобрений после цветения на развитие зерна пшеницы. J Зерновые науки . (2012) 56:39–50. doi: 10.1016/j.jcs.2011.12.012

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

34. Shewry PR, D’Ovidio R, Lafiandra D, Jenkins JA, Mills ENC, Bekes F. Белки зерна пшеницы. В: Хан К., Shewry PR, редакторы. Пшеница: химия и технология . 4-е изд. Сент-Пол, Миннесота: AACC (2009), с. 223–98. дои: 10.1094/9781891127557.008

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

36. Соллид Л.М., Цяо С.В., Андерсон Р.П., Джанфрани С., Кониг Ф.Номенклатура и списки эпитопий глютеновых Т-клеток, связанных с целиакией, ограниченных молекулами HLA-DQ. Иммуногенетика . (2012) 64:455–60. doi: 10.1007/s00251-012-0599-z

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

38. Gilissen LJWJ, van der Meer IM, Smulders MJ. Снижение частоты аллергии и непереносимости злаков. J Зерновые науки . (2014) 59:337–53. doi: 10.1016/j.jcs.2014.01.005

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

39.Крайс М., Форде Б.Г., Рахман С., Мифлин Б.Дж., Шьюри П.Р. Молекулярная эволюция запасных белков семян ячменя, ржи и пшеницы. Дж Мол Биол . (1985) 183:499–502 doi: 10.1016/0022-2836(85)

-8

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

40. Shewry PR, Jenkins J, Beaudoin F, Mills ENC. Классификация, функции и эволюционные взаимоотношения растительных белков по отношению к пищевым аллергенам. В: Mills ENC, редакторы Shewry по связям с общественностью. Растительные пищевые аллергены. Оксфорд: Наука Блэквелла (2004). 24–41. дои: 10.1002/9780470995174.ch3

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

41. Kasarda DD, Adalsteins E, Lew EJ-L, Lazo GR, Altenbach B. Farinin: характеристика нового белка эндосперма пшеницы, принадлежащего к суперсемейству проламинов. J Agric Food Chem . (2013) 61:2407–17. дои: 10.1021/jf3053466

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

42. Kan Y, Wan Y, Mitchell RAC, Beaudoin F, Leader DJ, Edwards KJ, et al.Анализ транскриптома выявил новые транскрипты запасных белков в семенах Aegilops и пшеницы. J Зерновые науки . (2006) 44:75–85. doi: 10.1016/j.jcs.2006.04.004

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

43. Ma F, Li M, Yu L, Li Y, Liu Y, Li T, et al. Трансформация мягкой пшеницы ( Triticum aestivum L.) авениноподобным геном b улучшает смешиваемость муки. Мол Порода. (2013) 32:853–65. doi: 10.1007/s11032-013-9913-1

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

44.Salcedo G, Prada J, Aragoncillo C. Глиадин-подобные белки с низкой молекулярной массой из эндосперма пшеницы. Фитохим . (1979) 18:725–7. дои: 10.1016/0031-9422(79)80003-5

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

45. Clarke BC, Phongkham T, Gianibelli MC, Beasley H, Békés F. Характеристика и картирование семейства генов LMW-глиадина: влияние на свойства теста и объем хлеба. Theor Appl Genet . (2003) 106:629–35. doi: 10.1007/s00122-002-1091-1

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

46.Шантре Н., Сальс Дж., Сабо Ф., Рахман С., Беллек А., Лаубин Б. и др. Молекулярная основа эволюционных событий, сформировавших локус Hardness у диплоидных и полиплоидных видов пшеницы ( Triticum и Aegilops ). Растительная клетка. (2005) 17:1033–45. doi: 10.1105/tpc.104.029181

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

47. Igrejas G, Gaborit T, Oury F-X, Chiron H, Marion D, Branlard G. Генетические и экологические эффекты содержания пуроиндолина-a и пуроиндолина-b и их взаимосвязь с технологическими свойствами французской мягкой пшеницы. J Зерновые науки . (2001) 34:37–47. doi: 10.1006/jcrs.2000.0381

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

48. Тернер А.С., Брэдберн Р.П., Фиш Л., Снейп Дж.В. Новые локусы количественных признаков, влияющих на текстуру зерна и содержание белка в мягкой пшенице. J Зерновые науки . (2004) 40:51–60. doi: 10.1016/j.jcs.2004.03.001

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

49. Van den Bulck K, Loosveld A-MA, Courtin CM, Proost P, Van Damme J, Robben J, et al.Аминокислотная последовательность арабиногалактан-пептида пшеничной муки, идентичная части белка мягкости зерна GSP-1, приводит к улучшенной структурной модели. Химия зерновых . (2002) 79:329–31. doi: 10.1094/CCHEM.2002.79.3.329

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

50. Van den Bulck K, Swennen K, Loosveld A-MA, Courtin CM, Brijs K, Proost P, et al. Выделение арабиногалактан-пептидов злаков и структурное сравнение их углеводных и пептидных фрагментов J Cereal Sci. (2005) 41:59–67. doi: 10.1016/j.jcs.2004.10.001

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

51. Harris S, Powers S, Monteagudo-Mera A, Kosik O, Lovegrove A, Shewry PR, et al. Определение пребиотической активности арабиногалактанового пептида пшеницы (AGP) с использованием ферментации в периодической культуре. Euro J Нутр Пресс. (2019) 1–11. doi: 10.1007/s00394-019-01908-7. [Epub перед печатью].

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

52.Wilkinson MD, Tosi P, Lovegrove A, Corol DI, Ward JL, Palmer R, et al. Гены Gsp-1 кодируют арабиногалактановый пептид пшеницы. J Зерновые науки. (2017) 74:155–64. doi: 10.1016/j.jcs.2017.02.006

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

53. Marion D, Douliez J-P, Gautier MF, Elmorjani K. Белки-переносчики липидов растений: связь между аллергенностью и структурными, биологическими и технологическими свойствами. В: Mills ENC, Shewry PR, редакторы. Растительные пищевые аллергены. Оксфорд: Наука Блэквелла (2004). п. 57–86. дои: 10.1002/9780470995174.ch5

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

54. Pastorello EA, Farioli L, Conti A, Pravettoni V, Bonomi S, Iametti S, et al. IgE-опосредованная пищевая аллергия на пшеницу у европейских пациентов: ингибиторы α-амилазы, белки-переносчики липидов и низкомолекулярные глютенины. Аллергенные молекулы, выявленные двойным слепым плацебо-контролируемым тестом на пищевые продукты. Int Arch Allergy Immunol . (2007) 144:10–22.дои: 10.1159/000102609

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

55. Palacin A, Quirce S, Armentaria A, Fernandez-Nieto M, Pacios LF, Asencio T, et al. Белок-переносчик липидов пшеницы является основным аллергеном, связанным с астмой пекарей. J Allergy Clin Immunol. (2007) 120:1132–8. doi: 10.1016/j.jaci.2007.07.008

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

56. Carbonero P, García-Olmedo F. Мультигенное семейство ингибиторов трипсина/α-амилазы из злаков.В: Shewry PR и Кейси Р., редакторы. Белки семян. Дордрехт: Kluwer Academic Publishers (1999). стр. 617–33. дои: 10.1007/978-94-011-4431-5_26

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

57. Geisslitz S, Ludwig C, Scherf KA, Koehler P. Целенаправленная ЖХ-МС/МС выявляет сходное содержание ингибиторов α-амилазы/трипсина в качестве предполагаемых триггеров чувствительности к глютену, не связанной с целиакией, у всех видов пшеницы, кроме однозернянки. J Agric Food Chem . (2018) 66:12395–403. doi: 10.1021/acs.jafc.8b04411

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

58. Salcedo G, Sanchez-Monge R, Garcia-Casado G, Armentaria A, Gomez L, Barber D. Семейство ингибиторов α-амилазы/трипсина злаков, связанное с астмой Бейкера и пищевой аллергией. В: Mills ENC, редакторы Shewry по связям с общественностью. Растительные пищевые аллергены. Оксфорд, Великобритания: Blackwell Science. (2004 г.). стр.70–86. дои: 10.1002/9780470995174.ch5

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

59. Кобрехель К., Алари Р.Выделение и частичная характеристика двух низкомолекулярных глютенинов твердой пшеницы ( Triticum durum ). J Sci Food Agric. (1989) 48:441–52. doi: 10.1002/jsfa.2740480406

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

60. Кобрехель К., Алари Р. Роль фракции низкомолекулярного глютенина в кулинарных качествах макаронных изделий из твердых сортов пшеницы. J Sci Food Agric. (1989) 47:487–500. doi: 10.1002/jsfa.2740470409

Полнотекстовая перекрестная ссылка | Академия Google

61. Gautier MF, Alary R, ​​Kobrehel K, Joudrier P. Растворимые в метаноле белки в хлороформе являются основными компонентами фракций Triticum durum , богатых серой, глютенина. Зерновые хим. (1989) 66:535.

Академия Google

62. Gil-Humanes J, Piston F, Barro F, Rosell C. Выключение эпитопов глиадина, связанных с глютеновой болезнью, в мягкой пшенице обеспечивает муке повышенную стабильность и лучшую устойчивость к чрезмерному смешиванию). ПЛОС ОДИН. (2014) 9:e91931. дои: 10.1371/journal.pone.0091931

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

63. Gil-Humanes J, Piston F, Altamirano-Fortoul R, Real A, Comino S, Sousa C, et al. Пшеничный хлеб с пониженным содержанием глиадина: альтернатива безглютеновой диете для потребителей, страдающих патологиями, связанными с глютеном. ПЛОС ОДИН. (2014) 9:e

. doi: 10.1371/journal.pone.00

Реферат PubMed | Полный текст перекрестной ссылки | Академия Google

.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *