Мецлер биохимия – Биохимия. В трех томах. Мецлер Д. — Книги по биохимии

Мецлер Д. Биохимия, том 2 (1980)

Краткий отрывок из начала книги (машинное распознавание)

BIOCHEMISTRY
THE CHEMICAL REACTIONS OF LIVING CELLS
David E. Metzler
Iowa State University
Academic Press
New York San Francisco London
A SUBSIDIARY OF HARCOURT BRACE JOVANOVICH, PUBLISHERS
Д. Мецлер
БИОХИМИЯ
Химические реакции
в живой клетке
том
2
Перевод с английского
под редакцией
акад. А. Е. Браунштейна,
д-ра хим. наук Л. М. Гинодмана,
д-ра хим. иаук Е. С. Северина
Издательство
«Мир»
УДК 577.1
Новейшее и наиболее современное руководство по биохимии, написаи-
ное известным американским ученым, работающим в области биохимии,
молекулярной биологии и энзимологии. Отличительной чертой книги явля-
является рассмотрение материала в соответствии с химическими реакциями,
происходящими в живой клетке, а ие традиционно — по основным клас-
классам соединений.
На русском изыке книга выходит в трех томах.
В первый том вошли главы, посвященные общим вопросам, структуре
биополимеров, энергетике и функциям клеточных мембран. В настоящем,
втором, томе изложены основы ферментативного катализа, описаны пути
синтеза и распада молекул в живых организмах. В третьем томе рассмот-
рассмотрены вопросы биохимической генетики, роста и дифференцировкн тканей,
химического взаимодействия клеток, а также влияния внешних факторов
на процессы обмена веществ.
Предназначена для биохимиков, молекулярных биологов, физиологов,
генетиков, микробиологов, цитологов, фармакологов, химиков, медиков,
для студентов, аспирантов и преподавателей биологических, химических
н медицинских специальностей.
Редакция литературы по биологии
2001040000 © 1977, Academic Press, Inc.
21005—429 © Перевод на русский язык, «Мир», 1980
М [email protected])—80 Подп- изд- 1980
Глава 6
Ферменты: белковые катализаторы
клеток
Функциональный аппарат клеток состоит в основном из ферментов.
Сотни ферментов удалось выделить из живых клеток, очистить и полу-
получить в кристаллическом виде. Многие другие обнаруживаются только
по их каталитическому действию и в чистом виде пока не выделены.
Большинство известных в настоящее время ферментов представляет
собой растворимые глобулярные белки, однако каталитическими свой-
свойствами могут обладать и структурные белки клетки. Так, актин и мио-
миозин совместно катализируют гидролиз АТР (гл. 4, разд. Е). (Следует,
однако, заметить, что пока неясно, как эта ферментативная реакция со-
сопряжена с сокращением мышечных волокон.)
Свойствам ферментов—белковых катализаторов—посвящена об-
обширная литература, и новичку в этой области (может даже в голову не
прийти поставить ряд простых, но чрезвычайно важных вопросов. Как
мы узнаем, что клетка «набита» ферментами? Как устанавливаем, что
данный белок представляет собой фермент? Ответить на эти вопросы
можно так: ферменты «опознают» только по их способности катализи-
катализировать химические реакции. Поэтому для многих биохимиков одной из
повседневных операций является определение каталитической активно-
активности ферментов. Выделить и получить в очищенном виде эти удивитель-
удивительные молекулы можно только при тщательном измерении скорости ката-
катализируемых имя реакций.
Ферментативная кинетика, занимающаяся количественным изуче-
изучением реакций, катализируемых ферментами, представляет собой об-
область науки, в которой математические методы нашли самое широкое
применение; она имеет огромную практическую ценность для биохимика.
Это самый важный метод установления механизма катализа, которым
мы располагаем. Кинетические исследования позволяют определить
сродство субстратов и ингибиторов к ферментам и специфичность их
связывания, найти максимальную скорость процесса, катализируемого
специфическим ферментом, а также решить многие другие задачи.
Ниже кратко изложены основные понятия ферментативной кине-
кинетики и приведены некоторые экспериментальные данные. Заметим, что
главная цель кинетических исследований — найти уравнение скорости,
которое связывает скорость реакции с экспериментально измеряемыми
параметрами. Для более глубокого изучения этого вопроса читателю
стоит ознакомиться с рядом специальных статей и книг, например ра-
работами [1—5]’>.
» Из недавно опубликованных книг можно рекомендовать следующие: Корниш-
Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. Пер. с англ. — М.: Мир, 1979; Бере-
зин И. В., Мартинек К. Основы физической химии ферментативного катализа.—М.:
Высшая школа, 1977; Roberts D. V. Enzyme kinetics, Cambridge University Press,
Cambridge, 1977; Marmasse C. Enzyme kinetics, Gordon and Breach, New York, 1977;
Ainswotrh S. Steady-state enzyme kinetics, Macmillan Press, London, 1977. — Прим.
перев.
Щ
А. Основы ферментативной кинетики
Для того чтобы измерить скорость химической реакции, необходимо
прежде всего «запустить» эту реакцию в определенное время (напри-
(например, быстро смешав реагенты), а затем при строго фиксированных зна-
значениях температуры и рН (что очень важно) измерить концентрацию
реагента или продукта через определенный промежуток (или промежут-
промежутки) времени. Исследователи проявили чудеса изобретательности, соз-
создав огромное число разнообразных способов регистрации кинетических
гт1 3
=>5 SC
Бремя —•-
РИС. 6-1. Кинетическая кривая для ферментативной реакции, в ходе которой субстрат
S превращается в продукты. / — касательная, наклон которой соответствует начальной
скорости реакции; // — касательная к кривой в точке, соответствующей ненулевому
моменту времени; наклон этой прямой меньше наклона касательной, проведенной в точ-
точке f=0.
кривых для отдельных ферментов. Какой бы метод ни использовал
экспериментатор, его интересует скорость, с которой изменяется во вре-
времени концентрация некоторого вещества. Весьма часто исследователь
строит кинетическую кривую, представляющую собой временную зави-
зависимость концентрации реагента (субстрата) [S] или продукта [Р]
(рис. 6-1).
Скорость ферментативной реакции v определяется следующим
образом:
или
,1)
~~ dt
d[P]
Скорость химической реакции выражают обычно в моль-(л-с) (или
М-с). а энзимологи чаще пользуются размерностью моль- (л-мин)2).
Мгновенная скорость, которая обычно интересует исследователя, опреде-
определяется наклоном касательной к кинетической кривой в данной точке
(рис. 6-1).
Начальная скорость реакции — это скорость в нулевой момент вре-
времени. В некоторых случаях (например, для кривой, представленной на
рис. 6-1) найти начальную скорость с достаточной точностью довольно
сложно.
Для ряда химических реакций, например для процессов первого по-
порядка, график кинетической кривой в полулогарифмическом масштабе
‘) Следует отметить, что равенство скоростей расходования субстрата и накопле-
накопления продукта справедливо лишь при стационарных условиях (разд. А,5).
» Для выражения скорости следует всегда использовать интенсивные параметры
(например, М-с), а^ не экстенсивные,\ (например, мкмольо-‘ j6ea указания объеме
раствора). •
Ферменты: белковые катализатор*! клеток ?
поэтому необходимость в определении наклона касательной в нулевой
момент времени отпадает. Однако в большинстве случаев определение
активности проводят таким образом, чтобы получить приблизительно
линейную кинетическую кривую (по крайней мере для коротких времен-
временных интервалов). Зачастую при этом возникает необходимость в ис-
использовании очень чувствительных методов определения содержания
продукта. Вот почему в опытах такого рода весьма широко применяют
радиоактивные субстраты.
Заметим, что, когда кинетическая кривая не является прямой с са-
самого начала и когда за меру скорости принимают количество соединения,
прореагировавшего за определенный промежуток времени, можно полу-
получить неверные оценки. Иногда используют интегральную форму уравне-
уравнения скорости, описывающую накопление продукта во времени. Сущест-
Существуют и другие приемы для сопоставления относительных скоростей, при-
пригодные даже для кинетической кривой, приведенной на рис. 6-1.
1. Реакции первого порядка
Для многих химических реакций скорость уменьшения концентрации
данного реагента, [А], прямо пропорциональна концентрации этого реа-
реагента: ;

Коэффициент пропорциональности k называется константой скорости*
Кинетика первого порядка наблюдается для унимолекуляриых процесс
сов, в которых молекула А превращается в продукт Р, причем вероят4
ность превращения А в Р за данный промежуток времени не зависит от»
взаимодействия с другой молекулой. Характерным примером процесса
такого рода является радиоактивный распад. Во многих случаях пре-
превращения фермент-субстратных комплексов представляют собой унимо-
лекулярные процессы. Зачастую реакции первого порядка являются
«псевдоунимолекулярными: вещество А реагирует со второй молекулой
(например, с молекулой воды), однако второе вещество присутствует
¦в избытке, так что его концентрация не изменяется во время экспери-
эксперимента и, следовательно, скорость реакции пропорциональна только
величине [А].
Константа скорости первого порядка k имеет размерность с.
Заметим, что когда [A] = l, v=k. Таким образом, константа скорости
•первого порядка к численно равна скорости реакции (в М-с) при кон-
концентрации вещества, равной единице. Величина [А] в ходе реакции пер-
первого порядка уменьшается и в момент времени t задается одним из трех
эквивалентных выражений, полученных интегрированием уравнения
F-3)
lg[A]0—Ig[Al=Arf/2,303.
Уравнения F-3) представляют собой уравнения экспоненциального
распада — процесса, характерной особенностью которого является не*
зависимость времейи ИолупрйвраЭДейНгИ;’-Щ^¦’•(?.’!? времени, за которое
8 Глава ?
концентрация вещества А уменьшается вдвое), от концентрации реа-
реагента:
. _ 1п2 _ 0,693
Время релаксации т для вещества А определяется выражением
1 U,
и представляет собой время, за которое концентрация уменьшаете»
в е раз (~0,37) от исходной.
2. Число оборотов ферментов
В том случае, когда фермент катализирует образование продукта»
с максимально возможной скоростью (Ушах), можно считать, что пре-
превращение промежуточного соединения ES в продукты описываете»
уравнением
-^=VroM=*[ES]=fc[E],. F-6>
Здесь [E]f — это суммарная концентрация фермента, т. е. концентра-
концентрация свободного фермента Е и фермент-субстратного комплекса ES.
Уравнение F-6) справедливо только при насыщении субстратом, т. е.
в условиях, когда концентрация субстрата достаточно высока, чтобы»
практически весь фермент перевести в промежуточное соединение ES.
Рассматриваемый процесс не является реакцией первого порядка, так
как исчезающий комплекс ES вновь образуется из свободного фермента.
Однако константа скорости k может быть сопоставлена с константам»
скорости первого порядка, которые мы рассматривали в предыдущем
разделе, и является мерой скорости работы фермента. Если концентра-
концентрация [E]f выражена в молях активных центров на 1 л (т. е. через факти-
фактическую молярную концентрацию фермента, умноженную на число актив-
активных центров в молекуле фермента), то константу k называют числом-
оборотов или молекулярной активностью [6].
Число оборотов можно измерить только для чистых ферментов..
Отчасти ‘по этой причине активность фермента чаще выражается в еди-
единицах активности на 1 мг белка

freedocs.xyz

Мецлер БИОХИМИЯ том — Справочник химика 21





    Предлагаемый вниманию читателя учебник написан известным американским биохимиком Д. Мецлером. Автор поставил перед собой цель дать анализ структур, функций и процессов, характерных для живой клетки, с позиций современной биоорганической химии и молекулярной физики. Он концентрирует внимание на всестороннем рассмотрении протекающих в клетках химических реакций, на ферментах, катализирующих эти реакции, основных принципах обмена веществ и энергии. Впервые приведена классификация химических механизмов ферментативных реакций (нуклеофильное замещение, реакции присоединения, реакции элиминирования, реакции изомеризации и др.). В этом наиболее наглядно проявилась особенность рассмотрения биохимических проблем с позиций биоорганика. Обстоятельно изложены многие вопросы, которым прежде не уделяли должного внимания в курсе биохимии. Это касается в частности количественной оценки сил межмолекулярно-го взаимодействия, принципов упаковки молекул в надмолекулярных структурах (самосборка), кооперативных структурных изменений макромолекул и их комплексов. Приведены основные сведения о структуре и функциях клеточных мембран, об антигенах и рецепторах клеточных поверхностей. Весьма подробно рассмотрены также вопросы фотосинтеза, зрения и ряда других биологических процессов, связанных с поглощением света при этом охарактеризована природа некоторых физических явлений, наблюдаемых при взаимодействии света и вещества. [c.5]








    Более подробное изложение ряда разделов биохимии можно найти в других учебниках, выпущенных издательством Мир Д. Мецлер, Биохимия , в трех томах (1980) А. Уайт и др., Основы биохимии , в трех томах Основы биохимии , в трех томах (1985).— Прим. ред. [c.6]

    С большим удовлетворением можно констатировать, что в последние годы переводная биохимическая литература пополнилась после отличного учебника А. Ленинджера такими фундаментальными руководствами, как Биохимия Д. Мецлера (М. Мир, 1980) и Основы биохимии А. Уайта, Ф. Хендле-ра, Э. Смита и др. (М. Мир, 1981). Надо думать, что среди этих книг учебное руководство Страйера займет достойное и почетное место, быстро приобретет популярность у заинтересованных читателей и вьшолнит таким образом важную роль в распространении и углублении биохимических знаний в нашей стране. [c.5]


www.chem21.info

Биохимия. Часть 3

Описание: Биохимия — это книга по биохимии Мецлера в трех томах. В книге Биохимия Мецлер приводит значение света в биологии: фотосинтез, флуорисценция, фотохимия, световые реакции и др. Особое внимание в книге Биохимия Мецлер уделяет вопросам метаболизма азотсодержащих соединений и биохимической генетике и синтез нуклеиновых кислот, белков и др. В третьем томе рассмотрены вопросы биохимической генетики, роста и дифференцировки тканей, химического взаимодействия клеток, а также влияния внешних факторов на процессы обмена веществ. Оглавление:

Глава 13. Свет в биологии (Перевод В. В. Борисова) [5]
  A. Свойства света [5]
  Б. Поглощение света веществом [8]
    Количественные аспекты процесса поглощения света [8]
    Энергетические уровни молекул [8]
    Инфракрасные спектры [9]
    Электронные спектры [13]
    Круговой дихроизм и дисперсия оптического вращения [23]
  B. Флуоресценция и фосфоресценция [27]
    Поляризация флуоресценция [30]
    Внутримолекулярный перенос энергии [31]
    Триплетные состояния [32]
  Г. Фотохимия [33]
    Химическое равновесие в возбужденном состоянии [33]
    Фотохимические реакции, в которых участвуют основания нуклеиновых кислот [35]
  Д. Фотосинтез [36]
    Две фотосистемы [37]
    Фотофосфорилирование [39]
    Пигменты и их окружение [39]
    Строение хлоропластов [44]
    Реакционные центры и первая стадия фотохимического процесса. Цепи переноса электронов в хлоропластах [48]
    Фотореакции, в которые вступают каротиноидные пигменты [53]
    Регуляция фотосинтеза [54]
    Специфическая адаптация [55]
    Фотосиитетическое образование водорода [61]
  Е. Зрение [61]
    Строение наружного членика палочек [62]
    Химическая природа хромофоров зрительных пигментов [63]
    Индуцируемые светом превращения [65]
    Нервный импульс [67]
    Регенерация зрительных пигментов [68]
    Бактериородопсин [68]
  Ж. Другие типы световых реакций [68]
    Фитохром [69]
    Реакции на синий свет [70]
    Биолюминесценция [71]
Вопросы и задачи [75]
Список литературы [75]
      Дополнение 13-А. Марганец [52]
Глава 14. Метаболизм азотсодержащих соединений (Перевод В. В. Борисова) [81]
  A. Фиксация N2 и другие превращения неорганических соединений азота [81]
    Восстановление элементарного азота [82]
    Нитрогеназная ферментная система [83]
    Механизм восстановления [87]
  Б. Включение Nh4 в аминокислоты и белки [88]
    Глутаматдегидрогеназа и глутаматсинтетаза [89]
    Глутаминсинтетаза [91]
    Поступление аминокислот в клетки [93]
    Оборот азота в клетках [94]
  B. Синтез и катаболизм соединений, входящих в семейство глутаминовой кислоты [95]
    Пролин и аргинин [95]
    Цикл мочевины [96]
    Перенос амидиновых групп и синтез креатина [98]
    Полиамины [99]
    Катаболизм глутамата и родственных аминокислот [101]
  Г. Соединения, образующиеся из аспартата [104]
    Регуляция реакций биосинтеза из аспартата [106]
    Лизин, диаминопимелат, дипиколиновая кислота и каринтин [106]
    Катаболизм лизина [108]
    Метаболизм метиоиина [111]
    Метаболизм треонина [113]
  Д. Алании и аминокислоты с разветвленной цепью [114]
    Катаболизм [116]
    Кетогенные и глюкогенные аминокислоты [117]
  Е. Серии и глицин [118]
    Пути биосинтеза, берущие начало от серина [118]
    Катаболизм глицина [120]
    Пути биосинтеза, идущие от глицина [122]
    Порфобилиноген, порфирины и родственные соединения [122]
  Ж. Цистеин и метаболизм серы [131]
  3. Метаболизм ароматических соединений [136]
    Ферменты пути шикимовой кислоты [138]
    Хоризмовая кислота [139]
    Антраниловая кислота и триптофан [139]
    Синтез убихинонов, пластохинонов, токоферолов и витамина К [142]
    Метаболизм фенилаланина и тирозина у животных и бактерий [144]
    Метаболизм фенилаланина и тирозина у растений [151]
  И. Метаболизм триптофана и синтез NAD [156]
  К. Метаболизм гистидина [159]
    Регуляция метаболизма аминокислот [160]
    Катаболизм гистидина [160]
  Л. Метаболизм пиримидинов и пуринов [161]
    Биосинтез пиримидинов [161]
    Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов и нуклеозидов [166]
    Биосинтез пуринов [167]
    Пути реутилизации [169]
    Окислительный метаболизм пуринов [170]
    Цикл пуриновых нуклеотидов [171]
  М. Фолиевая кислота, флавины и диметилбензимидазол [173]
Вопросы и задачи [175]
Список литературы [177]
      Дополнение 14-А. Молибден [85]
      Дополнение 14-Б. Болезнь «кленового сиропа» и «рвотная» болезнь жителей Ямайки [116]
      Дополнение 14-В. Метаболизм железа [126]
      Дополнение 14-Г. Тимидилатсинтетаза, фермент-мишень для хемотерапии рака [165]
      Дополнение 14-Д. Подагра и другие нарушения метаболизма пуринов [172]
Глава 15. Биохимическая генетика и синтез нуклеиновых кислот и белков (Перевод С. Н. Преображенского) [182]
  A. Как возникла настоящая концепция [182]
    ДНК как генетический материал [182]
    Генетический код [192]
    Репликация ДНК [195]
    Рибонуклеиновые кислоты и белки [199]
  Б. Транскрипция молекул РНК [200]
    Оперон [201]
    РНК-полимеразы и их регуляция [205]
    Рибосомная РНК (рРНК) [215]
    Транспортная РНК (тРНК) [218]
    Транскрипция в эукариотических клетках [223]
  B. Трансляция генетической информации. Синтез белка [227]
    Химический состав рибосом [227]
    Синтез белка [231]
  Г. Генетические методы [246]
    Типы мутации [296]
    Картирование хромосомы бактериофага [248]
    Цистрон [250]
    Установление соответствия между генетической картой и аминокислотными последовательностями [251]
    Условно-летальные мутации [252]
    Природа супрессорных генов [255]
    Плазмиды и эписомы [256]
    Умеренные бактериофаги. Фаг (?) [258]
    Генетика эукариотических организмов [263]
  Д. Репликация ДНК [271]
    Физические и топологические проблемы [271]
    Направление репликации [272]
    Денатурационные карты [274]
    Ферменты синтеза ДНК [274]
    Репликация вирусной ДНК [276]
  Е. Рестрикция и модификация ДНК [278]
    Рестриктирующие эндонуклеазы [279]
    Модифицирующие метилазы [280]
    Рестриктирующие ферменты при расшифровке нуклеотидной последовательности ДНК [280]
  Ж. Рекомбинация, интеграция и исключение [281]
    Механизмы рекомбинации [281]
    Нереципрокная рекомбинация [286]
    Неравный кроссинговер [287]
    Интеграция и исключение ДНК [287]
    Обратная транскриптаза [288]
  3. Мутации, рак и генная инженерия [289]
    Химические мутагены [289]
    Репарация поврежденной ДНК [291]
    Мутагены в окружающей среде [293]
    Генная хирургия [294]
  И. Хромосома эукариот и ее контроль [296]
    Организация [296]
    Ядерные белки [301]
    Поли (ADP-рибоза) [304]
Вопросы и задачи [306]
Список литературы [309]
      Дополнение 15-А. Антибиотики рифамицин и рифампицин [208]
      Дополнение 15-Б. Актиномицин D, токсичный антибиотик [209]
      Дополнение 15-В. Сильный яд грибов: а-аманитин [211]
      Дополнение 15-Г. Репликация РНК-содержащих бактериофагов [244]
      Дополнение 15-Д. Гаплоидные растения и слияние клеток [268]
      Дополнение 15-Е. Токсичные белки; дифтерийный токсин [305]
Глава 16. Рост, дифференцировка и химическая коммуникация клеток (Перевод М. Д. Гроздовой) [316]
  A. Гормоны [316]
    Гормоны позвоночных [318]
    Гормоны насекомых [322]
    Гормоны растений [323]
  Б. Нейрохимия [324]
    Свойства нейронов [325]
    Строение головного мозга [328]
    Проводящие пути и системы нейронов [329]
    Нейромедиаторы [330]
    Психические болезни и лекарственные препараты [342]
    Наркотические и психотропные средства [344]
    Запах и вкус [347]
    Обмен веществ в нейронах и химия процесса мышления [349]
  B. Дифференцировка тканей и биология развития [352]
    Физиологическая модуляция и различные программы развития [352]
    Эмбриональное развитие животных [351]
    Гормональная регуляция роста [357]
    Взаимоузнавание клеток [359]
    Программы развития у многоклеточных организмов [360]
    Изменения в содержании ДНК [363]
    Иммунный ответ [364]
  Г. Экологические проблемы (личное замечание автора) [367]
Вопросы и задачи [369]
Список литературы [370]
      Дополнение 16-А. Метод радиоиммуиологического анализа [318]
  Приложение. Конструирование молекулярных моделей [375]
    Указатель латинских названий [382]
    Предметный указатель [384]

www.nehudlit.ru

Отправить ответ

avatar
  Подписаться  
Уведомление о